糖基化
- 槲皮素-3-O-葡萄糖苷抑制α-乳白蛋白非酶糖基化機(jī)制分析
330047）糖基化反應(yīng)是普遍存在于食物加工儲(chǔ)存過(guò)程中還原糖羰基和蛋白質(zhì)游離氨基之間的羰氨縮合反應(yīng)，會(huì)形成一系列含氮和含氧雜環(huán)的異質(zhì)熒光產(chǎn)物，如5-羥甲基糠醛（5-hydroxymethylfurfural，5-HMF）、丙烯酰胺、活性自由基和晚期糖基化產(chǎn)物（advanced glycosylation end products，AGEs）等[1]。研究發(fā)現(xiàn)一些糖基化產(chǎn)物會(huì)對(duì)細(xì)胞或人體產(chǎn)生多種危害，如體內(nèi)過(guò)多的5-HMF可促進(jìn)腸道隱性病灶的發(fā)展[2]；食物
食品科學(xué) 2023年20期2023-11-07
- 血凝素糖基化模式對(duì)G57基因型H9N2亞型禽流感病毒抗原性的影響
化過(guò)程中獲得了糖基化修飾的能力[4]。糖基化修飾出現(xiàn)在HA胞外域的莖區(qū)和球狀頭部的N-糖基化位點(diǎn)(N-linked glycosylation site,NGS)。其中,莖區(qū)糖鏈主要負(fù)責(zé)HA分子的正確折疊、轉(zhuǎn)運(yùn)、定位和構(gòu)象穩(wěn)定[5],而頭部糖鏈會(huì)影響抗體與HA抗原表位的結(jié)合,從而產(chǎn)生免疫逃逸株[6-7]。本研究以HA糖基化模式所呈現(xiàn)的多態(tài)性作為研究對(duì)象,探討了HA糖基化模式對(duì)G57基因型H9N2 AIV抗原性的影響,以期為揭示H9N2 AIV免疫逃逸的分子
中國(guó)獸醫(yī)學(xué)報(bào) 2023年8期2023-09-25
- 蛋白質(zhì)糖基化與疾病關(guān)系的研究進(jìn)展
4000蛋白質(zhì)糖基化是一種常見且重要的翻譯后修飾，其特征是通過(guò)酶促反應(yīng)在糖基轉(zhuǎn)移酶的作用下以糖苷鍵的形式與蛋白質(zhì)特定氨基酸殘基共價(jià)結(jié)合的過(guò)程[1]，涉及數(shù)百種糖基轉(zhuǎn)移酶和糖水解酶，主要發(fā)生在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體的特定位置，以各種方式參與基本生物學(xué)過(guò)程。糖基化在蛋白質(zhì)折疊、靶向轉(zhuǎn)運(yùn)、細(xì)胞定位、細(xì)胞間信號(hào)傳遞、細(xì)胞遷移、增殖及分化中具有重要作用[2]，促進(jìn)生物體蛋白質(zhì)組擴(kuò)展、超出基因組編碼范圍[3]，同時(shí)參與多種疾病的發(fā)生發(fā)展[4]，現(xiàn)對(duì)蛋白質(zhì)糖基化與自身免疫性疾
海南醫(yī)學(xué) 2023年4期2023-04-05
- 酪蛋白糖基化改性的研究進(jìn)展
其它化學(xué)修飾，糖基化反應(yīng)是一種較為安全的蛋白質(zhì)改性手段[7]，使親水性較高的碳水化合物（一般是單糖或寡糖）連接到蛋白質(zhì)分子中的部分氨基酸殘基上，從而改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象、溶解度、熱穩(wěn)定性、乳化性等功能特性，并對(duì)其抗氧化、免疫原性、免疫活性等體內(nèi)活性也造成一定的影響[8]。酪蛋白糖基化復(fù)合物可以作為功能成分添加到食品中，以改善食品的質(zhì)地、口感、功能等特性。了解不同糖基化方法、不同糖基對(duì)酪蛋白功能特性的影響，對(duì)酪蛋白的廣泛應(yīng)用以及高效開發(fā)蛋白質(zhì)類食品有重要意義。本
食品工業(yè)科技 2023年6期2023-03-12
- CHO細(xì)胞表達(dá)重組人生長(zhǎng)激素-Fc融合蛋白糖基化類型的優(yōu)化
長(zhǎng)半衰期。N-糖基化的修飾位點(diǎn)為Asn-X-Ser／Thr（其中X為除了Pro 以外的任意氨基酸），當(dāng)?shù)鞍最愃幬锖蠳-糖基化修飾位點(diǎn)時(shí)，在蛋白轉(zhuǎn)錄后翻譯便會(huì)進(jìn)行糖基化修飾。人IgG分子的重鏈Asn297為N-糖基化修飾位點(diǎn)，抗體分子的N-糖基化修飾與其他蛋白相似，由一個(gè)預(yù)裝配好的Glc3Man9GlcNAc2 寡糖鏈通過(guò)內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上的寡糖轉(zhuǎn)移酶復(fù)合物（oligosaccharyltransferase，OST）從焦磷酸長(zhǎng)醇糖脂載體（dolichol-ohos
中國(guó)生物制品學(xué)雜志 2023年2期2023-02-20
- 糖基化對(duì)羅非魚皮膠原蛋白肽熱滯活性及結(jié)構(gòu)特征的影響
要的應(yīng)用前景。糖基化反應(yīng)通過(guò)共價(jià)連接游離氨基和游離羧基，改善蛋白質(zhì)及膠原蛋白肽在溶液中的分布，改變其結(jié)構(gòu)，增強(qiáng)穩(wěn)定性，從而達(dá)到提高蛋白質(zhì)、膠原蛋白肽生物活性的效果。HONG等[14]對(duì)魚皮膠原蛋白肽和D-氨基葡萄糖進(jìn)行糖基化反應(yīng)，發(fā)現(xiàn)糖基化產(chǎn)物的抗氧化活性優(yōu)于魚皮膠原蛋白肽；WANG等[15]利用D-氨基葡萄糖制備玉米醇溶蛋白糖肽，發(fā)現(xiàn)其含有更多的酰胺鍵和疏水性氨基酸，可以有效改善急性酒精肝損傷；此外，有研究表明通過(guò)化學(xué)合成的抗凍糖蛋白與天然抗凍蛋白具有一
食品與發(fā)酵工業(yè) 2023年1期2023-02-03
- 原核生物蛋白質(zhì)N-糖基化修飾的研究進(jìn)展
237)蛋白質(zhì)糖基化是碳水化合物與氨基酸殘基共價(jià)結(jié)合的過(guò)程，是自然界中最豐富的翻譯后修飾[1]。蛋白質(zhì)糖基化主要包括聚糖共價(jià)連接到Asn殘基(有的物種連接到Arg殘基[2])的N-糖基化[3]，或者連接到Ser或Thr殘基的O-糖基化[4]。蛋白質(zhì)糖基化過(guò)程一般有兩種途徑：一種是依賴OST(oligosaccharyltransferase, OST)將組裝在脂質(zhì)載體上的寡糖(lipid-linked oligosaccharide, LLO)整體轉(zhuǎn)移到受
生物學(xué)雜志 2022年5期2022-10-20
- O-GlcNAc糖基化修飾調(diào)控炎癥信號(hào)通路
-GlcNAc糖基化修飾(O-GlcNAcylation)是一種可逆的瞬時(shí)的動(dòng)態(tài)的蛋白質(zhì)翻譯后修飾。修飾的靶蛋白質(zhì)數(shù)千種，參與了生命活動(dòng)的多種生理病理過(guò)程。炎性疾病占據(jù)人類疾病的重要比例，其典型特征為炎癥反應(yīng)。以往的研究聚焦于炎癥發(fā)生發(fā)展過(guò)程中各種蛋白質(zhì)的磷酸化修飾水平變化。雖然O-GlcNAc糖基化與磷酸化修飾高度重疊，但O-GlcNAc糖基化修飾在炎癥反應(yīng)過(guò)程中究竟扮演何種角色尚不明確，對(duì)該領(lǐng)域系統(tǒng)總結(jié)的文章較為缺乏。近年來(lái)，深入的研究提示，O-Glc
- 囊膜蛋白的糖基化修飾對(duì)病毒感染和致病性影響的研究進(jìn)展
453003）糖基化（Glycosylation）是指蛋白質(zhì)或脂質(zhì)在酶的作用下連接糖鏈的一種修飾形式。作為生物體內(nèi)最重要的蛋白質(zhì)翻譯后修飾形式之一，糖基化調(diào)控了蛋白質(zhì)在組織和細(xì)胞中的定位、功能、活性、壽命和多樣性[1-2]。細(xì)胞內(nèi)超過(guò)50%的蛋白質(zhì)均有糖鏈的修飾，它們參與了包括細(xì)胞識(shí)別、細(xì)胞分化、發(fā)育、信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)、免疫應(yīng)答等在內(nèi)的各種重要的生命活動(dòng)。在多種疾病，如腫瘤、神經(jīng)退行性疾病、心血管病、代謝性疾病、免疫性疾病及感染性疾病的發(fā)生發(fā)展中均伴隨著蛋白質(zhì)糖基
中國(guó)預(yù)防獸醫(yī)學(xué)報(bào) 2022年4期2022-07-05
- 冠狀病毒的糖基化研究進(jìn)展*
11-12］。糖基化（glycosylation）是最常見的生物大分子修飾方式，包括N-糖基化修飾、O-糖基化修飾和糖脂修飾等［13-14］。糖基化修飾在人體中參與多種生命活動(dòng)，例如蛋白質(zhì)的折疊、運(yùn)輸和定位、細(xì)胞分化和發(fā)育、細(xì)胞識(shí)別、信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)、免疫應(yīng)答等［15-20］。在含有囊膜結(jié)構(gòu)的病毒中，糖基化修飾對(duì)于識(shí)別宿主細(xì)胞受體與入侵宿主、免疫逃逸、適應(yīng)溫度酸堿等理化因素與子代病毒擴(kuò)散等過(guò)程中發(fā)揮著重要的作用［21］。冠狀病毒中存在極為復(fù)雜的糖基化修飾特性，本文
生物化學(xué)與生物物理進(jìn)展 2022年3期2022-03-31
- 核糖糖基化修飾對(duì)豬肉肌原纖維蛋白功能特性和抗氧化活性的影響
[4]。蛋白質(zhì)糖基化反應(yīng)(美拉德反應(yīng))，是指通過(guò)還原糖的羰基與蛋白質(zhì)游離賴氨酸的ε-氨基共價(jià)連接而形成糖蛋白[5]，是一種綠色的蛋白質(zhì)修飾方法。有研究表明，糖基化修飾可以提高蛋白質(zhì)的乳化性、溶解性、熱穩(wěn)定性的功能特性[3, 6-7]。一些蛋白質(zhì)如蛋清蛋白[8]、鰱魚肌球蛋白[9]、黑米谷蛋白[10]、大豆分離蛋白[11]通過(guò)糖基化反應(yīng)修飾能夠顯著改善其功能性質(zhì)[12]。此外，美拉德反應(yīng)能夠有效改善蛋白質(zhì)抗氧化性[13-14]，其主要原因在于美拉德反應(yīng)過(guò)程中
食品與發(fā)酵工業(yè) 2021年20期2021-11-04
- 蛋白質(zhì)O-GlcNAc糖基化與心血管疾病*
-乙酰葡萄糖胺糖基化（O-linkedN-acetylglucosaminylation，O-GlcNAcylation；簡(jiǎn)稱OGlcNAc 糖基化）是指單個(gè)N-乙酰葡萄糖胺（N-acetylglucosamine，GlcNAc）以O(shè)-糖苷鍵連接到底物蛋白質(zhì)絲氨酸或蘇氨酸殘基上的一種蛋白質(zhì)翻譯后修飾。生理水平的O-GlcNAc 糖基化在代謝和免疫穩(wěn)態(tài)等方面具有重要作用，其水平異常則與心血管疾病、代謝綜合征和癌癥等疾病的發(fā)生密切相關(guān)［1-2］。本文著重對(duì)近年
中國(guó)病理生理雜志 2021年9期2021-10-20
- PD-1/PD-L1 的糖基化修飾對(duì)腫瘤免疫治療影響的研究進(jìn)展
存在多個(gè)N-糖基化位點(diǎn)，其糖基化修飾顯著影響免疫治療的療效［8-9］。糖基化修飾是一種常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾，通過(guò)糖基轉(zhuǎn)移酶的作用將糖類轉(zhuǎn)移到蛋白質(zhì)，并和蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基形成糖苷鍵的過(guò)程。糖基化修飾的主要類型包括N-糖基化和O-糖基化。N-糖基化是指聚糖與蛋白質(zhì)肽鏈中天冬酰胺的自由氨基連接，從而將糖鏈組裝在蛋白質(zhì)上的過(guò)程。O-糖基化則是指聚糖與蛋白肽鏈的絲氨酸或蘇氨酸進(jìn)行連接來(lái)修飾蛋白質(zhì)。蛋白質(zhì)糖基化修飾可幫助免疫細(xì)胞進(jìn)行正確的定位與遷移［10］。異
復(fù)旦學(xué)報(bào)(醫(yī)學(xué)版) 2021年5期2021-10-13
- Koenigs-Knorr糖基化反應(yīng)的研究進(jìn)展
構(gòu)建糖苷鍵，而糖基化反應(yīng)在糖苷鍵的構(gòu)筑中表現(xiàn)出了其獨(dú)特的高效性。1 Koenigs-Knorr糖基化反應(yīng)簡(jiǎn)介糖基化反應(yīng)是1879年由Michael首次報(bào)道的，幾年后，由Koenigs和Knorr共同改進(jìn)，發(fā)展了Koenigs-Knorr糖基化反應(yīng)。隨著糖基化反應(yīng)的進(jìn)一步探索，人們對(duì)其進(jìn)行了巨大的改進(jìn)，逐漸形成了一系列糖給體及其活化方法。如鹵代糖給體、三氯乙酰亞胺酯、硫苷給體、亞砜給體、羧酸給體、糖醇給體、糖烯給體等[4]。其中鹵代糖給體制備簡(jiǎn)單，合成的構(gòu)型
化學(xué)工程師 2021年6期2021-07-07
- β-伴大豆球蛋白糖基化產(chǎn)物的致敏性研究
白質(zhì)的致敏性。糖基化反應(yīng)是在酶的作用下，蛋白質(zhì)的氨基和還原糖的羰基之間形成糖蛋白的過(guò)程[7]。在食品加工中糖基化反應(yīng)可能引起蛋白質(zhì)功能特性發(fā)生改變，并對(duì)蛋白質(zhì)具有一定的修飾作用，可修飾蛋白質(zhì)的抗原表位，從而影響蛋白質(zhì)的致敏性[8]。據(jù)報(bào)道，經(jīng)糖基化反應(yīng)后降低了花生過(guò)敏原的致敏性[9]。劉俊等將牛血清蛋白和α-乳白蛋白經(jīng)超聲波輔助糖基化處理后，發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能性質(zhì)發(fā)生了改變，并降低了α-乳白蛋白的致敏性[10]。糖基化反應(yīng)中，蛋白質(zhì)的抗原表位發(fā)生了變化
食品研究與開發(fā) 2021年10期2021-06-19
- 四種糖基化酰基血紅蛋白色素的牢固度研究
行利用，研制出糖基化亞硝基血紅蛋白，以部分取代亞硝酸鹽的方式對(duì)產(chǎn)品進(jìn)行著色，取得了一定成果[5-6]。但糖基化亞硝基血紅蛋白熱加工程度低、穩(wěn)定性不佳、分散性不強(qiáng)，仍添加有亞硝酸鹽，故其安全性和生產(chǎn)應(yīng)用有待進(jìn)一步研究[7]。將糖基化亞硝基血紅蛋白改進(jìn)，以?；〈鷣喯趸频玫?span id="j5i0abt0b" class="hl">糖基化?；t蛋白成為新的亞硝酸鹽替代物研究目標(biāo)。朱培培[8]、楊慧娟等[9]、歐秀瓊等[10]對(duì)糖基化?；t蛋白的制備、穩(wěn)定性和在中式香腸中的應(yīng)用進(jìn)行了研究。結(jié)果表明，糖基化?；t
中國(guó)調(diào)味品 2021年5期2021-05-19
- 甲型流感病毒血凝素糖基化的生物學(xué)效應(yīng)
飾調(diào)控。其中，糖基化即為蛋白的一種重要翻譯后修飾，它不僅影響蛋白的折疊、定位和轉(zhuǎn)運(yùn)，而且可以改變蛋白的分泌、抗原性、生物活性、半衰期，以及蛋白與其他生物大分子之間的相互作用[1]。甲型流感病毒(influenza A virus，IAV)的跨膜纖突蛋白——血凝素(hemagglutinin，HA)在核糖體中合成后轉(zhuǎn)移至內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中，在此HA依賴宿主的翻譯機(jī)制，在糖基轉(zhuǎn)移酶的作用下將“劫持”的細(xì)胞糖鏈以N-糖苷鍵形式連接到HA的N-連接糖基化基序(N-linke
中國(guó)獸醫(yī)學(xué)報(bào) 2021年4期2021-04-16
- HBsAg新增N-糖基化突變的研究進(jìn)展*
在一種新增N-糖基化(N-linked glycosylation)突變，可對(duì)其自身抗原性、病毒復(fù)制力、宿主免疫應(yīng)答和HBV相關(guān)肝臟疾病進(jìn)程產(chǎn)生影響[3-15]，可能影響疫苗接種、HBV檢測(cè)及臨床治療評(píng)估[5-8,10,12-15]。因此，本文對(duì)此作一綜述，以指導(dǎo)乙肝疫苗的改良、HBsAg檢測(cè)試劑的研發(fā)、降低HBV傳播風(fēng)險(xiǎn)并優(yōu)化臨床治療策略。1 HBsAg的新增N-糖基化突變及其檢測(cè)N-糖基化是一種在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)(endoplasmic reticulum，ER
臨床檢驗(yàn)雜志 2020年6期2020-08-04
- 揭示玉米黑粉菌新的致病機(jī)制（2020.4.21 植物微生物最前線）
和分泌。蛋白質(zhì)糖基化是一種常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾。與許多蛋白質(zhì)一樣，毒力因子也必須通過(guò)糖基化的翻譯后修飾才能實(shí)現(xiàn)正常的定位、分泌并發(fā)揮功能。因此，糖基化缺失與動(dòng)植物病原菌的毒力喪失有關(guān)。雖然蛋白質(zhì)糖基化與致病機(jī)制的相關(guān)性已經(jīng)得到很好的驗(yàn)證，但在糖基化缺失的真菌中，與毒力喪失相關(guān)的主要糖蛋白還沒有被鑒定出來(lái)。西班牙巴勃羅德奧拉維德大學(xué)——安達(dá)盧西亞生物發(fā)展研究中心（CentroAndaluz de Biología del Desarrollo）的Alfon
三農(nóng)資訊半月報(bào) 2020年8期2020-05-13
- 微波輔助糖基化對(duì)大豆分離蛋白乳化性的影響
某一功能特性。糖基化改性是通過(guò)美拉德反應(yīng)與糖進(jìn)行接枝改性,這種改性方式不需要催化劑，安全可靠。KATO等[2]在1988年研究表明了乳清蛋白的功能性質(zhì)可以通過(guò)與葡聚糖的糖基化反應(yīng)得到改善，從此利用蛋白質(zhì)的糖基化改性提高功能性特性逐漸成為人們研究的熱點(diǎn)[3-12]。葫蘆巴是一種生長(zhǎng)在北非，地中海，西亞，北印度并且現(xiàn)在在加拿大也培育的豆科植物。葫蘆巴膠(fenugreek gum，F(xiàn)G)是一種半乳甘露聚糖，具有很好的表面活性，可以作為一種有效的水包油乳化液的穩(wěn)
食品與發(fā)酵工業(yè) 2020年6期2020-04-13
- 糖尿病患者紅細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)糖基化修飾的研究進(jìn)展*
蛋白質(zhì)都會(huì)發(fā)生糖基化修飾。長(zhǎng)期存在的高血糖會(huì)導(dǎo)致各種組織，特別是眼、腎、心臟、血管、神經(jīng)的慢性損害和功能障礙，其機(jī)制可能與高血糖導(dǎo)致的蛋白質(zhì)糖基化產(chǎn)物增多有關(guān)。紅細(xì)胞存在于循環(huán)血液中，增高的血糖可以使紅細(xì)胞表面及紅細(xì)胞內(nèi)的蛋白質(zhì)進(jìn)行糖基化修飾，從而影響紅細(xì)胞功能，導(dǎo)致微循環(huán)障礙，可能成為引起糖尿病微血管并發(fā)癥的重要機(jī)制之一。因此，進(jìn)一步明確紅細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)糖基化與糖尿病發(fā)生發(fā)展的相關(guān)性對(duì)于糖尿病的診斷、治療和預(yù)防具有重要意義。1 高血糖與蛋白質(zhì)糖基化反應(yīng)及其
包頭醫(yī)學(xué)院學(xué)報(bào) 2019年9期2019-12-04
- p53蛋白O-乙酰氨基葡萄糖修飾介導(dǎo)宮頸癌細(xì)胞的順鉑耐藥
GlcNAc 糖基化修飾［2］。另一方面，β-N-乙酰葡萄糖胺糖苷水解酶（O-GlcNAcase，OGA）負(fù)責(zé)將蛋白質(zhì)O-GlcNAc 糖基化移除。O-GlcNAc 糖基化修飾在腫瘤發(fā)生、發(fā)展中的作用越來(lái)越多的被報(bào)道。近來(lái)研究［3］發(fā)現(xiàn)，在乳腺癌、結(jié)直腸癌、胰腺癌、肝癌和肺癌中，O-GlcNAc 糖基化水平均明顯升高。O-GlcNAc 糖基化可以促進(jìn)胰腺癌細(xì)胞增殖，并能夠增強(qiáng)乳腺癌細(xì)胞的侵襲和轉(zhuǎn)移［4-5］。除此之外，在肺癌中，O-GlcNAc 糖基化水平
實(shí)用醫(yī)學(xué)雜志 2019年19期2019-10-28
- 黃病毒E蛋白N-糖基化研究進(jìn)展
611130)糖基化是蛋白質(zhì)一種重要的翻譯后修飾調(diào)控機(jī)制。在真核細(xì)胞中，糖基化的合成主要包括：N糖基化、O 糖基化及糖基磷脂酰肌醇錨3 種途徑。新生肽鏈合成時(shí)或合成后，糖鏈與肽鏈中特定序列(Asn-X-Thr/Ser，其中X 為除脯氨酸外的任意氨基酸)的天冬酰胺(N)相連接，所以將該糖基化類型稱為N 連接糖鏈，又稱N糖基化[1]。在真核細(xì)胞中，N糖基化的合成在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體中完成，糖蛋白中N 連接聚糖在內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中將預(yù)先生成的寡糖轉(zhuǎn)運(yùn)至新生肽鏈的天冬酰胺殘基
中國(guó)預(yù)防獸醫(yī)學(xué)報(bào) 2019年8期2019-10-10
- 糖基化反應(yīng)對(duì)白果蛋白免疫原性及結(jié)構(gòu)的影響
12]。而有關(guān)糖基化法改變白果蛋白抗原表位、降低其致敏性的研究鮮有報(bào)道,故本文嘗試糖基化法降低白果蛋白免疫原性的可行性。糖基化反應(yīng)是蛋白質(zhì)的氨基和還原糖的羥基之間發(fā)生一系列非常復(fù)雜的非酶促反應(yīng),它能夠影響食品的風(fēng)味、顏色、質(zhì)地以及營(yíng)養(yǎng)等品質(zhì)[13]。同時(shí),有研究報(bào)道糖基化反應(yīng)也能夠?qū)Φ鞍踪|(zhì)的免疫原性產(chǎn)生影響。譚振等[14]在65 ℃、75%相對(duì)濕度,蛋白質(zhì)與糖的摩爾比為1∶14的條件下處理60 h,大豆球蛋白的免疫原性約降低80%。楊崢等[15]發(fā)現(xiàn),牛乳
食品工業(yè)科技 2019年15期2019-08-28
- 糖基化亞硝基血紅蛋白色素特性的研究
此，使用蛋白質(zhì)糖基化反應(yīng)來(lái)合成制備糖基化亞硝基血紅蛋白色素，以提高其物化特性，并降低其使用量，保持色澤。1990年，有研究者試著通過(guò)美拉德反應(yīng)制備蛋白與糖的復(fù)合物改善蛋白化學(xué)改性的弊端[2]。2005年，楊錫洪以血紅蛋白制備色素替代亞硝酸鹽發(fā)色的研究，確定了亞硝基糖基化的最佳條件。還有研究者研究了乳清蛋白糖基化反應(yīng)特性及抗氧化性等，采用7種不同的糖基配體，對(duì)乳清蛋白與不同糖基復(fù)合物反應(yīng)特性及抗氧化特性進(jìn)行研究[3]。彭善麗、張根義進(jìn)行了茶多酚對(duì)蛋白質(zhì)糖基化
中國(guó)調(diào)味品 2019年7期2019-07-20
- 糖基化?；t蛋白與甜菜粉對(duì)中式香腸品質(zhì)的影響
對(duì)血紅蛋白采取糖基化反應(yīng)以獲得理想品質(zhì)的血紅蛋白類色素。紅葉甜菜 （Beta vulgaris L.var.cicla L.）為藜科甜菜屬多年生草本觀葉植物，原產(chǎn)歐洲，目前我國(guó)已成功引種。甜菜紅素是取代合成紅色素最理想的天然紅色素之一，不同于可能引起人類副作用的合成著色劑[7]，其可廣泛應(yīng)用于飲料、食品、醫(yī)藥及化妝品等領(lǐng)域，是化學(xué)合成紅色素最佳替代品之一，除作為天然著色劑外，還具有抗氧化，抗癌，降血脂和抑菌等作用，對(duì)人類健康有積極影響，因此具有很好的開發(fā)價(jià)
中國(guó)食品學(xué)報(bào) 2019年4期2019-05-18
- 腫瘤中細(xì)胞程序性死亡配體1糖基化及泛素化的調(diào)控
逸。研究表明，糖基化、泛素化能夠在翻譯后水平調(diào)控PD-L1 的表達(dá)[5]。表皮生長(zhǎng)因子（EGF）對(duì)PD-L1 糖基化的調(diào)控及細(xì)胞周期蛋白D-CDK4 對(duì)PD-L1 泛素化的調(diào)控均能影響PD-L1 與PD-1 的結(jié)合，故EGF 或D-CDK4 與其他抗腫瘤藥物聯(lián)用時(shí)，可以顯著提高T 細(xì)胞的抗腫瘤活性[6-7]。因此，調(diào)控PD-L1 的糖基化或泛素化可能是腫瘤免疫治療的潛在手段。在此，我們簡(jiǎn)要綜述腫瘤中PD-L1 的糖基化及泛素化修飾的調(diào)控研究進(jìn)展。1 PD-
生物技術(shù)通訊 2019年5期2019-02-18
- 蛋白質(zhì)糖基化改性方法和產(chǎn)物驗(yàn)證方法研究進(jìn)展
工程法[1]。糖基化改性以反應(yīng)過(guò)程溫和，無(wú)有毒有害試劑添加，改性后蛋白性質(zhì)穩(wěn)定等優(yōu)點(diǎn)成為一種理想的蛋白質(zhì)改性方法[2]。相對(duì)于單糖、二糖或寡糖糖基化所得軛合物而言，蛋白質(zhì)—多糖軛合物表現(xiàn)出了更加優(yōu)越的功能性質(zhì)[1]。本文中提到的蛋白質(zhì)糖基化，如無(wú)特別說(shuō)明，均為蛋白質(zhì)與多糖的糖基化反應(yīng)。蛋白質(zhì)糖基化改性主要基于美拉德反應(yīng)，利用蛋白質(zhì)與多糖進(jìn)行初級(jí)糖基化反應(yīng)，獲得的改性蛋白不僅集合了蛋白質(zhì)和多糖原有的功能特性，蛋白質(zhì)的乳化性、泡沫穩(wěn)定性、溶解性、致敏性、抗菌性
食品與機(jī)械 2019年2期2019-02-14
- 蛋白糖基化修飾在腫瘤多藥耐藥中的作用*
改變等［3］。糖基化是最重要的蛋白質(zhì)翻譯后修飾之一，超過(guò)80%人類蛋白質(zhì)可被糖基化修飾。研究表明，蛋白糖基化異常與腫瘤的發(fā)生發(fā)展及化療耐藥等惡性表型緊密相關(guān)［4］。闡明蛋白糖基化修飾與腫瘤MDR 之間的分子機(jī)制，有望為逆轉(zhuǎn)腫瘤的MDR提供理論依據(jù)。本文對(duì)蛋白糖基化修飾及其在惡性腫瘤MDR 中的分子機(jī)制進(jìn)行綜述。1 蛋白糖基化修飾蛋白糖基化修飾是指在糖基轉(zhuǎn)移酶（glycosyl?transferase，GT）作用下將糖類轉(zhuǎn)移至蛋白質(zhì)，并與蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基
中國(guó)腫瘤臨床 2019年23期2019-01-06
- 蛋白質(zhì)O-GlcNAc糖基化修飾在婦科腫瘤中的研究進(jìn)展
GlcNAc）糖基化修飾作為真核生物內(nèi)廣泛存在的一種翻譯后修飾，受到人們的廣泛關(guān)注。了解異常糖基化修飾和腫瘤臨床表現(xiàn)的關(guān)系可能能夠揭示更多的O-GlcNAc糖基化修飾在細(xì)胞中作為營(yíng)養(yǎng)感受器的原理。同時(shí)，更有研究表明糖基化水平增高以及O-GlcNAc糖基轉(zhuǎn)移酶（O-GlcNAc transferase，OGT）和 O-GlcNAc糖苷酶（O-GlcNAcase，OGA）表達(dá)的異常與多種腫瘤的發(fā)生、發(fā)展密切相關(guān)[1]，提示這種修飾具有特殊的生物學(xué)特性，可能是一
癌癥進(jìn)展 2018年11期2018-12-30
- O-GlcNAc糖基化修飾在阿爾茨海默病中的作用
-GlcNAc糖基化可調(diào)節(jié)信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)參與多種生物學(xué)過(guò)程，包括轉(zhuǎn)錄、翻譯、蛋白質(zhì)降解、細(xì)胞的遷移、凋亡及細(xì)胞周期的控制。在中樞神經(jīng)系統(tǒng)中，許多的蛋白質(zhì)都經(jīng)歷O-GlcNAc糖基化修飾，現(xiàn)對(duì)O-GlcNAc糖基化修飾在AD中的作用做一綜述?！娟P(guān)鍵詞】 阿爾茨海默病;O-GlcNAc糖基化修飾;糖代謝??? 【中圖分類號(hào)】R365????? 【文獻(xiàn)標(biāo)識(shí)碼】A???? 【文章編號(hào)】2095-6851（2018）12-071-01阿爾茨海默?。ˋlzheimers d
特別健康·下半月 2018年12期2018-02-19
- 表兒茶素在模擬生理?xiàng)l件下對(duì)人血清蛋白糖基化反應(yīng)的影響
];另一方面,糖基化反應(yīng)會(huì)產(chǎn)生丙烯酰胺、5-羥甲基糠醛、糖基化終產(chǎn)物(AGEs)等有害物質(zhì)[1,4-5],這些物質(zhì)可直接或者間接導(dǎo)致心腦血管疾病、腎臟疾病、糖尿病等發(fā)生,危害極大[1,6]。由此可見,蛋白質(zhì)糖基化反應(yīng)具有雙面性,這與蛋白質(zhì)的種類、糖的種類、反應(yīng)時(shí)間、反應(yīng)環(huán)境等因素有關(guān)。因此,如何有效調(diào)控糖基化反應(yīng)進(jìn)程,不產(chǎn)生危害物,是當(dāng)前蛋白質(zhì)糖基化反應(yīng)研究中需要解決的問題之一。一些研究者采用天然抗氧化劑抑制糖基化反應(yīng)過(guò)程,實(shí)現(xiàn)對(duì)危害物的抑制,由于各種抗氧
食品工業(yè)科技 2017年24期2018-01-22
- NDV和A PMV-4的F和HN蛋白糖基化位點(diǎn)的差異分析比較*
的F和HN蛋白糖基化位點(diǎn)的差異分析比較*袁小遠(yuǎn)，楊金興，張玉霞，孟凱，李莉，王友令**，艾武**（山東省農(nóng)業(yè)科學(xué)院家禽研究所，山東 濟(jì)南 250023）本文就禽副黏病毒的兩種不同血清型APMV-1（以NDV為代表）和APMV-4的F和HN蛋白糖基化位點(diǎn)進(jìn)行分析比較。分析顯示：F蛋白糖基化位點(diǎn)NDV強(qiáng)弱毒株毒株均有6處糖基化位點(diǎn)，而APMV-4毒株則只有4處潛在的糖基化位點(diǎn)，而且位置與APMV-1略有不同。同時(shí)，NDV強(qiáng)毒株GM的HN蛋白有5個(gè)潛在的糖基化位
家禽科學(xué) 2017年12期2017-12-18
- 櫛孔扇貝(Chlamys farreri)閉殼肌分離蛋白的糖基化特性
殼肌分離蛋白的糖基化特性姜夢(mèng)云,劉俊榮*,周晏琳,張晴,劉慧慧,田元勇(大連海洋大學(xué) 食品科學(xué)與工程學(xué)院，遼寧 大連，116023)為探索海洋無(wú)脊椎動(dòng)物肌肉分離蛋白的功能特性，以櫛孔扇貝(Chlamysfarreri)為研究對(duì)象，針對(duì)其閉殼肌分離蛋白的糖基化特性開展研究。首先，將原料肌肉蛋白進(jìn)行酸溶分離得到酸溶蛋白(ACSP)，再于等電點(diǎn)回收得到分離蛋白(ACPP)；將酸溶蛋白和分離蛋白分別進(jìn)行糖基化處理；考察了葡萄糖、乳糖和葡聚糖等3種還原糖的糖基化效果
食品與發(fā)酵工業(yè) 2017年9期2017-11-03
- 基于乙烯基砜化學(xué)的高分子膜表面化學(xué)糖基化及其活性研究*
分子膜表面化學(xué)糖基化及其活性研究*孫世猷，李明洋，王漢奇，程 昉(大連理工大學(xué) 精細(xì)化工國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，制藥科學(xué)與技術(shù)學(xué)院，遼寧 大連 116024)在高分子膜表面通過(guò)化學(xué)方法構(gòu)建糖基化層，實(shí)現(xiàn)對(duì)生物膜致密“糖被“層的仿生模擬，可以充分拓展及發(fā)揮膜材料和糖的生物學(xué)功能。利用二乙烯基砜與羥基反應(yīng)的特性，以乙烯基砜為偶聯(lián)劑將甘露糖接枝到聚甲基丙烯酸-2-羥乙酯(PHEMA)聚合物膜表面，制備甘露糖糖基化PHEMA膜。利用傅里葉變換紅外光譜對(duì)糖基化膜結(jié)構(gòu)進(jìn)行了表
功能材料 2016年10期2016-11-12
- 巖藻糖基化與腫瘤
蛋白存在翻譯后糖基化修飾，影響蛋白質(zhì)折疊、穩(wěn)定、運(yùn)輸、分泌以及生物功能[1-3]。在哺乳動(dòng)物寡糖合成系統(tǒng)中，巖藻糖是十種單糖之一，巖藻糖基化是糖蛋白、糖脂寡糖修飾中最常見的修飾方式；已知的巖藻糖修飾有ABO血型系統(tǒng)的H抗原、Lewis血型抗原；巖藻糖還參與選擇素介導(dǎo)的白細(xì)胞外滲或淋巴細(xì)胞歸巢、病原宿主相互作用、信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)通路的修飾；在多種病理情況下（如免疫、腫瘤），存在巖藻糖基化水平異常[4]。白細(xì)胞粘附缺陷II患者巖藻糖基化異常導(dǎo)致白細(xì)胞與內(nèi)皮細(xì)胞粘附缺陷
中國(guó)肺癌雜志 2016年11期2016-08-27
- 結(jié)核分枝桿菌中O-甘露糖基化蛋白功能的研究進(jìn)展
桿菌中O-甘露糖基化蛋白功能的研究進(jìn)展楊淑鳳， 劉 欣， 鄧國(guó)英， 王曉麗， 孫文長(zhǎng)*(大連醫(yī)科大學(xué) 微生物學(xué)教研室，遼寧 大連 116044)蛋白質(zhì)的O-甘露糖基化修飾不僅在真菌和哺乳類細(xì)胞中廣泛存在，在原核生物中例如分枝桿菌屬、棒狀桿菌屬和鏈霉菌屬中也存在,尤其在引起人類疾病的結(jié)核分枝桿菌中研究最多。許多O-甘露糖基化蛋白在結(jié)核分枝桿菌毒力以及與宿主相互作用過(guò)程中發(fā)揮了重要作用。本文就結(jié)核分枝桿菌中O-甘露糖基化蛋白生物學(xué)功能的進(jìn)展加以綜述。結(jié)核分枝桿
微生物學(xué)雜志 2015年4期2015-12-27
- 糖鏈長(zhǎng)度對(duì)α-乳白蛋白-糖復(fù)合物抗原性的影響
質(zhì)改性技術(shù)中，糖基化改性被認(rèn)為是最安全、最有前景的降低牛乳蛋白致敏性的改性方法。目前，國(guó)內(nèi)對(duì)應(yīng)用糖基化降低乳蛋白致敏性的研究較少，尤其是對(duì)糖的選擇方面，缺乏理論基礎(chǔ)。有研究表明，在蛋白質(zhì)的糖基化反應(yīng)中糖鏈長(zhǎng)度對(duì)于糖基化蛋白性能的提高起著十分重要的作用。與單糖、雙糖相比，添加多糖可增加蛋白質(zhì)的功能特性，包括熱穩(wěn)定性、乳化性等［4］。然而，對(duì)于糖基化反應(yīng)中糖鏈長(zhǎng)度對(duì)于蛋白質(zhì)抗原性的影響未有報(bào)道。因此，本研究利用α-乳白蛋白(α-LA)-糖復(fù)合物，研究糖鏈長(zhǎng)度對(duì)
食品與發(fā)酵工業(yè) 2014年10期2014-11-20
- 雞卵黃免疫球蛋白的糖基化及其構(gòu)效關(guān)系研究進(jìn)展
黃免疫球蛋白的糖基化及其構(gòu)效關(guān)系研究進(jìn)展佟晨瑤，賀真蛟，耿 放，馬美湖，黃 茜，蔡朝霞*（國(guó)家蛋品加工技術(shù)研發(fā)分中心，華中農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)技術(shù)學(xué)院，湖北 武漢 430070）雞卵黃免疫球蛋白（egg yolk immunoglobulin，IgY）是雞卵黃中的一種免疫球蛋白。由于其具有原料易得、制備簡(jiǎn) 單、不與類風(fēng)濕因子以及哺乳動(dòng)物的補(bǔ)體發(fā)生交叉反應(yīng)等優(yōu)點(diǎn)，IgY是一種頗具潛力的抗生素替代品，但由于IgY性質(zhì)不穩(wěn)定，易受溫度、pH值、酶的影響，從而限制了其
食品科學(xué) 2014年5期2014-01-19
- 乳清蛋白菊粉糖基化復(fù)合物的褐變特性與抗氧化活性*
150030)糖基化反應(yīng)，是一種氨基化合物和羰基化合物之間發(fā)生的非酶褐變反應(yīng)，與化學(xué)修飾相比較，糖基化反應(yīng)為食品和藥品系統(tǒng)提供了更安全的接枝物，這種酶法修飾蛋白質(zhì)可以用于改善蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性、乳化性、溶解性［1］。Jimenez-Castano［2］等將葡聚糖引入到β-乳球蛋白中可改善β-乳球蛋白的溶解性和熱穩(wěn)定性;Chevalier［3］等將乳糖引入到β-乳球蛋白中可提高乳清蛋白的起泡性;Li［4］等發(fā)現(xiàn)，乳清蛋白麥芽糖的糖基化產(chǎn)物具有顯著的凝膠形成特性。
食品與發(fā)酵工業(yè) 2013年5期2013-10-30
- 基于雙功能熒光標(biāo)簽8－氨基1，3，6－萘三磺酸的N－連接糖基化富集方法
071002）糖基化是蛋白質(zhì)最重要的翻譯后修飾之一，與生物體中多種的分子細(xì)胞機(jī)制，包括發(fā)展、生長(zhǎng)、通信、特別是癌癥的發(fā)生息息相關(guān)［1］.許多糖基化蛋白質(zhì)已被成功用于醫(yī)學(xué)的治療和診斷，例如her2／neu是乳腺癌的生物標(biāo)記物；CA125是卵巢癌的標(biāo)記物；前列腺特異抗原是前列腺癌的標(biāo)記物［2－3］.因此，對(duì)蛋白質(zhì)糖基化的研究具有重要的意義.然而，許多具有重要生物學(xué)功能的糖基化蛋白質(zhì)往往具有低豐度，如果進(jìn)一步采用蛋白酶酶切，糖基化肽段的比例僅占到總肽段數(shù)目的2%
- N-糖基化對(duì)KCNE1功能的影響
6001)N-糖基化是蛋白翻譯后修飾的一種，對(duì)蛋白功能的正常發(fā)揮起重要作用。KCNE1為電壓門控性鉀離子通道Iks的調(diào)控亞基，KCNQ1為功能亞基。KCNE1不存在時(shí)，KCNQ1表現(xiàn)出快速激活和快速失活特征;在KCNE1調(diào)控下，通道表現(xiàn)為緩慢激活特征，失活速度減慢，并且通道電導(dǎo)率明顯增加4～7倍，電壓依賴性曲線右移。該通道參與心肌動(dòng)作電位復(fù)極化［1］，尤其是在機(jī)體受到刺激后交感神經(jīng)興奮的情況下發(fā)揮重要作用。臨床上，KCNQ1和KCNE1的突變可分別導(dǎo)致LQ
- 過(guò)敏性紫癜腎炎患兒IgA1異常糖基化的研究
IgA1的異常糖基化是否與過(guò)敏性紫癜性腎炎（HSPN）發(fā)病有關(guān)。1 對(duì)象與方法1.1 研究對(duì)象選擇2011年2月至2012年3月在江西省兒童醫(yī)院住院治療的過(guò)敏性紫癜腎炎患兒20例 （過(guò)敏性紫癜腎炎組），男 15例，女 5例，年齡（8.39±2.99）歲，病程（10±3.60）d。 臨床表現(xiàn):雙下肢對(duì)稱壓之不褪色紅色皮疹，鏡下檢查有血尿和（或）蛋白尿，經(jīng)腎活檢確診為過(guò)敏性紫癜腎炎。另選擇在本院體檢的健康兒童20例（對(duì)照組），男13例，女7例，年齡（7.6±3
實(shí)用臨床醫(yī)學(xué) 2013年1期2013-08-15
- 傳導(dǎo)加熱和微波加熱對(duì)卵清蛋白糖基化產(chǎn)物一級(jí)結(jié)構(gòu)的影響
端氨基失水發(fā)生糖基化修飾反應(yīng)，通過(guò)對(duì)蛋白質(zhì)的糖基化修飾，可以達(dá)到對(duì)蛋白質(zhì)改性的目的［2-3］。Maillard 反應(yīng)是食品化學(xué)領(lǐng)域的重要反應(yīng)，通過(guò)Maillard 反應(yīng)對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行糖基化修飾［4］，以期達(dá)到蛋白質(zhì)改性的目的是食品蛋白質(zhì)改性研究的主要手段之一。目前對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行糖基化修飾改性的研究多集中于采用干加熱、貯存等方法來(lái)實(shí)現(xiàn)蛋白質(zhì)的糖基化修飾［5-6］，但是對(duì)于糖基化蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)及修飾位點(diǎn)的研究較少。傳導(dǎo)加熱和微波加熱是人們生產(chǎn)生活中常用的加熱方式，
食品工業(yè)科技 2013年9期2013-08-07
- Shaker通道電壓感受器S3-S4片段末端氨基酸分析
樣的跨膜結(jié)構(gòu)。糖基化反應(yīng)常被用來(lái)分析膜蛋白的拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)［3］，而糖基化反應(yīng)是否有效進(jìn)行取決于其糖基化受體位點(diǎn)是否符合12-14規(guī)則［4］，此規(guī)則已被用來(lái)分析膜蛋白跨膜區(qū)的邊界［5］。本研究采用膜拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)分析和糖基化掃描方法分析了Kv家族中具有代表性的Shaker通道的電壓感受器S3-S4的膜拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)，旨在推斷其在膜中所處的位置，為分析電壓門控機(jī)制提供了結(jié)構(gòu)上的信息。1 材料與方法1.1 質(zhì)粒構(gòu)建采用2步PCR方法，去除Shaker通道的N端，以增加該蛋白的體
- 糖基化反應(yīng)對(duì)蛋清蛋白質(zhì)凝膠性的影響
150030)糖基化反應(yīng)對(duì)蛋清蛋白質(zhì)凝膠性的影響孫 強(qiáng)，遲玉杰*，胥 偉(東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院，黑龍江 哈爾濱 150030)為研究糖基化反應(yīng)提高蛋清蛋白質(zhì)凝膠性的機(jī)理，利用氨基酸分析儀、苯酚硫酸法、奧氏黏度計(jì)、靜態(tài)激光散射儀對(duì)糖基化蛋清蛋白質(zhì)氨基酸組成、總糖含量、特性黏度、粒徑分布進(jìn)行測(cè)定與分析。結(jié)果顯示：糖基化反應(yīng)可使蛋清蛋白質(zhì)的凝膠強(qiáng)度和持水性分別提高91.7%和35.2%，且二者均在反應(yīng)4d后達(dá)到最高值；糖基化處理5d后，蛋清蛋白質(zhì)的賴氨酸含量相對(duì)
食品科學(xué) 2012年5期2012-10-25
- 中間水分食品體系中乳球蛋白糖基化位點(diǎn)的鑒定
體系中乳球蛋白糖基化位點(diǎn)的鑒定余園芳，陶冠軍，劉小鳴，周 鵬﹡（江南大學(xué)食品科學(xué)與技術(shù)國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，江蘇無(wú)錫214122）在中間水分食品體系中，乳球蛋白很容易與葡萄糖等還原糖發(fā)生美拉德反應(yīng)，使食品的色澤、風(fēng)味和質(zhì)構(gòu)等發(fā)生變化。為了深入理解中間水分食品在貯藏過(guò)程中蛋白發(fā)生的糖基化修飾，電噴霧飛行時(shí)間質(zhì)譜（ESI-TOF/MS）被用來(lái)分析蛋白經(jīng)胰蛋白酶水解后的肽段，以便鑒定乳球蛋白與葡萄糖在45℃下貯藏2d后的糖基化位點(diǎn)。結(jié)果顯示，乳球蛋白上被糖基化的氨基酸
食品工業(yè)科技 2011年10期2011-10-25
- 谷朊的糖基化及其谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶脫酰胺改性研究*
122)谷朊的糖基化及其谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶脫酰胺改性研究*章旭1，王淼1，21(江南大學(xué)食品學(xué)院，江蘇無(wú)錫，214122) 2(江南大學(xué)食品科學(xué)與技術(shù)國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，江蘇 無(wú)錫，214122)谷朊富含谷氨酰胺和較多的疏水性氨基酸，具有不溶于水等獨(dú)特性質(zhì)。試驗(yàn)采用糖基化和谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶對(duì)谷朊改性，使蛋白質(zhì)分子帶有更多的極性基團(tuán)，從而使其功能性質(zhì)得到改善。研究首先在60℃，75%的相對(duì)濕度下對(duì)谷朊進(jìn)行糖基化，當(dāng)谷朊與葡萄糖和葡聚糖的質(zhì)量比均為10∶1，Mailla
食品與發(fā)酵工業(yè) 2010年11期2010-11-02
- 7S伴大豆球蛋白及其糖基化產(chǎn)物對(duì)大豆11S球蛋白熱聚集的影響
大豆球蛋白及其糖基化產(chǎn)物對(duì)大豆11S球蛋白熱聚集的影響孫煒煒，于淑娟*(華南理工大學(xué)輕工與食品學(xué)院，廣東 廣州 510640)研究7S伴大豆球蛋白(β-伴大豆球蛋白)及其糖基化產(chǎn)物對(duì)大豆11S球蛋白熱聚集的影響。從濁度、ξ-電位、粒度、SDS-PAGE測(cè)定得出在30mmol/L Tris-HCl緩沖溶液中(含β-巰基乙醇)，7S球蛋白及其糖基化產(chǎn)物能夠抑制11S球蛋白的熱聚集，并且糖基化產(chǎn)物的抑制效果比未糖基化的7S球蛋白明顯；7S球蛋白及其糖基化產(chǎn)物抑制
食品科學(xué) 2010年15期2010-09-13