乳蛋白對(duì)豆乳凝膠物性學(xué)特征的影響機(jī)理

徐若琳，劉 萍，龐志花,*，陳存社，劉新旗，趙奕昕，李 通

（1.北京工商大學(xué) 北京食品營(yíng)養(yǎng)與人類(lèi)健康高精尖創(chuàng)新中心，北京 100048；2.中國(guó)肉類(lèi)食品綜合研究中心，北京 100068）

大豆起源于我國(guó)，但我國(guó)對(duì)其副產(chǎn)品的加工工業(yè)起步較晚，發(fā)展也較為緩慢，而隨著市場(chǎng)的需求以及消費(fèi)水平的逐步提高，低成本高蛋白的大豆制品越來(lái)越受到消費(fèi)者的關(guān)注。豆乳酸奶是以大豆為原料發(fā)酵而成的酸奶制品，是一種相對(duì)較新的產(chǎn)品，學(xué)術(shù)界和工業(yè)界等各界人士對(duì)該產(chǎn)品越來(lái)越感興趣。然而，與傳統(tǒng)的牛乳發(fā)酵的酸奶相比，豆乳酸奶存在口感質(zhì)地粗糙等缺陷，嚴(yán)重阻礙了其商業(yè)化。蛋白質(zhì)是該體系中形成凝膠的主要物質(zhì)組分，對(duì)其凝膠特性以及微觀結(jié)構(gòu)有直接的影響，從而影響其口感質(zhì)地。因此，重組蛋白質(zhì)組成應(yīng)該是調(diào)節(jié)豆乳凝膠質(zhì)地最直接的方法。雷永剛研究了添加大豆蛋白和乳清蛋白對(duì)大豆酸奶物性特征、微觀結(jié)構(gòu)以及感官品質(zhì)的影響；Roesch等通過(guò)改變脫脂奶粉與大豆蛋白濃縮物的比例，調(diào)節(jié)酸化凝膠的微觀結(jié)構(gòu)和黏彈性特性；Jose等混合了乳清和大豆蛋白，并隨著乳清蛋白比例的增加，獲得了具有較高凝膠強(qiáng)度和持水能力的凝膠；Granata等通過(guò)添加酪蛋白酸鹽、酪蛋白水解物以及乳清蛋白水解物改善豆乳酸奶類(lèi)產(chǎn)品的質(zhì)地，其中添加酪蛋白酸鹽和酪蛋白水解物的產(chǎn)品質(zhì)地更貼近牛乳酸奶?？梢?jiàn)科學(xué)組配大豆蛋白和乳蛋白可以改善豆乳酸奶的口感質(zhì)地，從而充分利用大豆蛋白資源，拓寬豆乳酸奶市場(chǎng)，對(duì)于緩解我國(guó)乳源緊張局面、增強(qiáng)大豆蛋白質(zhì)的深加工利用具有重要意義。然而，由于不同類(lèi)型乳蛋白的分子特性不同，不同類(lèi)型乳蛋白和大豆蛋白混合凝膠的形成機(jī)制應(yīng)該是不同的，從而誘導(dǎo)出不同性質(zhì)的凝膠，所以乳蛋白對(duì)豆乳凝膠的機(jī)理影響的研究至關(guān)重要。

在混合體系中，乳蛋白和大豆蛋白都能形成凝膠結(jié)構(gòu)，但大豆蛋白由于其較高的等電點(diǎn)而被認(rèn)為先于乳蛋白形成凝膠。然而，通過(guò)在加熱過(guò)程中與大豆蛋白形成復(fù)合物，乳清蛋白可以參與大豆蛋白的凝膠化。而酪蛋白和大豆蛋白之間缺少相互作用，在混合凝膠體系中容易發(fā)生空間位阻效應(yīng)以及填充效應(yīng)，對(duì)凝膠強(qiáng)度產(chǎn)生影響。因此，初步推斷由于大豆蛋白與乳清蛋白和酪蛋白間的相互作用程度不同，以及天然酪蛋白與部分解離酪蛋白的分子結(jié)構(gòu)不同，如酪蛋白酸鈉（sodium caseinate，NaCas），從而會(huì)對(duì)豆乳凝膠化機(jī)制產(chǎn)生不同的影響。本研究選取3種乳蛋白粉，即同時(shí)含有膠束酪蛋白和乳清蛋白的乳濃縮蛋白（milk protein concentrate，MPC）、乳清分離蛋白（whey protein isolate，WPI）以及NaCas，分別從體系層面、顆粒層面以及分子層面探討不同類(lèi)型乳蛋白對(duì)豆乳凝膠化的影響機(jī)理，從而改善豆乳酸奶制品的口感，利于豆乳酸奶產(chǎn)業(yè)的發(fā)展。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

C42豆乳粉（蛋白質(zhì)含量39.7%） 黑龍江省農(nóng)墾龍王食品有限責(zé)任公司；MPC70粉（蛋白質(zhì)含量69.5%）銀川市金河乳業(yè)有限公司；WPI粉（蛋白質(zhì)含量91%）美國(guó)Hilmar公司；NaCas粉（蛋白質(zhì)含量85%） 河北百味生物科技有限公司。

葡萄糖--內(nèi)酯（glucono--lactone，GDL） 西格瑪奧德里奇（上海）貿(mào)易有限公司；牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA） 北京百奧森泰生物技術(shù)有限公司；考馬斯亮藍(lán)G-250 天津市津科精細(xì)化工研究所；實(shí)驗(yàn)所用水均為蒸餾水。

1.2 儀器與設(shè)備

KQ-500DE數(shù)控超聲波清洗器 昆山市超聲儀器有限公司；D-3L高壓均質(zhì)機(jī) 美國(guó)PhD-Tech公司；DHR-1流變儀 美國(guó)TA儀器公司；SU8180掃描電子顯微鏡株式會(huì)社日立制作所；IXMTD203 HH系列數(shù)顯恒溫水浴鍋 江蘇金壇市科析儀器有限公司；AR1502CN電子天平 奧豪斯儀器（上海）有限公司；EURO-ST40DS025電子攪拌器 德國(guó)IKA公司；ECO-70雪花制冰機(jī) 上海領(lǐng)德儀器有限公司；MJ系列生化培養(yǎng)箱 上海一恒科學(xué)儀器有限公司；FE20K pH計(jì)梅特勒-托利多儀器（上海）有限公司；FOSS-8400全自動(dòng)凱式定氮儀 丹麥福斯集團(tuán)公司；X-30R臺(tái)式高速離心機(jī) 美國(guó)貝克曼庫(kù)爾特有限公司；SALD-3000激光衍射粒度儀 日本島津制作所。

1.3 方法

1.3.1 豆乳凝膠的制備

選用的C42豆乳粉是在135～140 ℃加熱5 s使酶失活后，在92～96 ℃經(jīng)降膜蒸發(fā)器消毒并濃縮，再經(jīng)噴霧干燥制得。在保證豆乳凝膠最終蛋白質(zhì)含量為4.5%（/）的前提下，將所需量的C42豆乳粉末分散在去離子水中恒定攪拌30 min，制備重組純豆乳得到對(duì)照組。實(shí)驗(yàn)組則是將3種乳蛋白粉（MPC、WPI、NaCas）分別以1∶9、2∶8、4∶6（/）替代部分大豆蛋白（C42豆乳粉），在去離子水中溶解并用電動(dòng)攪拌器分散攪拌30 min，制備混合溶液。為使其充分溶解，在功率300 W的條件下超聲5 min，并利用均質(zhì)機(jī)加壓10 000 psi，均質(zhì)后分裝為50 g一份，4 ℃過(guò)夜保存。隔天在95 ℃水浴鍋中熱處理10 min，取出后迅速用冰水浴降溫到40 ℃，添加1.675%（/）的GDL，置于40 ℃水浴鍋中培養(yǎng)4 h酸化后取出，待降溫至10 ℃（pH 4.5）冷藏于4 ℃冰箱中后熟48 h。

1.3.2 添加乳蛋白的豆乳凝膠的乳清制備

準(zhǔn)確稱(chēng)取200 g原料于250 mL離心瓶中，置于40 ℃水浴鍋酸化成凝膠，在4 ℃生化培養(yǎng)箱后熟48 h后取出。在3 000×、4 ℃條件下離心30 min，取上清液于3 500 Da透析袋中，透析3 h。利用冷凍干燥機(jī)將上清液凍干，于密封袋中-20 ℃保存，用于蛋白組成分析。

1.3.3 黏彈性的測(cè)定

采用DHR-1流變儀對(duì)豆乳凝膠進(jìn)行剪切掃描、頻率掃描測(cè)定。將4 ℃生化培養(yǎng)箱中后熟2 d的樣品順時(shí)針輕輕攪拌10 次，再逆時(shí)針攪拌10 次。然后取適量樣品放置于流變儀的底板，對(duì)樣品進(jìn)行修邊而不過(guò)度干擾樣品。在頻率0.01～10 Hz、應(yīng)變0.5%，溫度4 ℃條件下，采用小振幅頻率掃描法測(cè)定豆乳凝膠的流變特性，得到彈性模量（’）、黏性模量（″）隨頻率的變化曲線(xiàn)。

1.3.4 粒徑測(cè)定

利用SALD-3000激光衍射粒度儀測(cè)量凝膠中蛋白凝聚物的粒度分布。將4 ℃生化培養(yǎng)箱中后熟48 h的凝膠樣品攪拌均勻后，用蒸餾水稀釋10 倍，在渦旋振蕩器上振動(dòng)15 s混勻，立即取適量樣品于流通池內(nèi)進(jìn)行連續(xù)測(cè)量。粒子折射率為1.45，精準(zhǔn)率為0.001。得到平均粒徑（）、、、數(shù)據(jù)后，按下式計(jì)算顆粒差異度：

1.3.5 微觀結(jié)構(gòu)測(cè)定

利用掃描電子顯微鏡觀察豆乳凝膠的微觀結(jié)構(gòu)。從表面下約1 cm處取出凝膠樣品并安裝在鋁制樣品架上。樣品在-210 ℃被浸入液氮漿液后，冷凍標(biāo)本轉(zhuǎn)入低溫制備室，在-140 ℃用冷刀片進(jìn)行斷裂，此后在-68～-65 ℃刻蝕破碎的樣品12 min，最后樣品被轉(zhuǎn)移到冷階段。對(duì)凝膠掃描電鏡圖像進(jìn)行分析，獲得典型的集料尺寸，對(duì)放大3 000 倍圖像進(jìn)行分析。

1.3.6 豆乳凝膠乳清中蛋白含量測(cè)定

利用Bradford的蛋白質(zhì)-染料結(jié)合的原理，以BSA為標(biāo)準(zhǔn)，測(cè)定凝膠上清液中蛋白質(zhì)含量?？捡R斯亮藍(lán)G-250染料在酸性溶液中與蛋白質(zhì)結(jié)合，在最大吸收峰595 nm波長(zhǎng)處具有強(qiáng)吸收，通過(guò)測(cè)定595 nm波長(zhǎng)處的吸光度增量，可得蛋白含量。

1.3.7 聚丙烯酰胺凝膠電泳（sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）分析

采用不連續(xù)SDS-PAGE法進(jìn)行分析，將各樣品的上清液凍干粉用蒸餾水配比成蛋白質(zhì)濃度相同的溶液，與上樣緩沖液以3∶1（/）混勻，沸水浴10 min，冷卻至室溫后上樣，上樣量為10 μL。根據(jù)目標(biāo)蛋白分子質(zhì)量分布范圍，MPC、NaCas的分離膠質(zhì)量分?jǐn)?shù)為12%，WPI的分離膠質(zhì)量分?jǐn)?shù)為15%，濃縮膠質(zhì)量分?jǐn)?shù)均為5%。樣品在濃縮膠時(shí)電壓為80 V，跑到分離膠時(shí)將電壓調(diào)至100 V。當(dāng)條帶跑到泳道末端后取膠，利用考馬斯亮藍(lán)G-250在搖床染色30 min后脫色，最后利用蛋白質(zhì)凝膠成像系統(tǒng)觀察并分析電泳譜圖，繪制光密度掃描圖。

1.4 數(shù)據(jù)處理

實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)采用Excel 2010、SPSS 10.0統(tǒng)計(jì)分析軟件進(jìn)行分析處理，每組實(shí)驗(yàn)有3個(gè)平行。采用Tukey檢驗(yàn)方法，在95%的置信水平下，進(jìn)行差異顯著性分析。

2 結(jié)果與分析

2.1 豆乳凝膠的流變學(xué)特性

由圖1可知，在0.01～10 Hz，豆乳凝膠的和值隨著掃描頻率的增大均呈增加的趨勢(shì)，且所有樣品的值都大于值，這表明所有的凝膠都是彈性成分占優(yōu)勢(shì)，且樣品表現(xiàn)出類(lèi)固體的特征。添加WPI（≥20%）以及40% NaCas的凝膠表現(xiàn)出更高黏彈性，而其他樣品與純豆乳凝膠相比差異較小，說(shuō)明添加WPI（≥20%）以及40% NaCas的凝膠結(jié)構(gòu)更為致密，凝膠強(qiáng)度更高。此外，相同添加比例下，較高添加比例WPI（≥20%）凝膠的和值均大于其他兩種乳蛋白凝膠，可見(jiàn)較高添加比例WPI（≥20%）對(duì)豆乳凝膠強(qiáng)度的影響最大，這可能與乳清蛋白和大豆蛋白在熱處理過(guò)程中通過(guò)二硫橋的相互作用形成復(fù)合物相關(guān)；而酪蛋白與大豆蛋白之間并沒(méi)有顯著的相互作用。此外，乳蛋白的等電點(diǎn)低于大豆蛋白（乳清蛋白等電點(diǎn)為5.5，酪蛋白為4.6），在酸化階段pH值降低，添加MPC或WPI均會(huì)由于蛋白質(zhì)間的相互作用及其自身凝膠特性縮短凝膠化時(shí)間，其中添加WPI的凝膠體系由于巰基與二硫鍵之間的疏水相互作用和交換反應(yīng)會(huì)比MPC更早發(fā)生凝膠化。因此，WPI比MPC具有更顯著的影響。另一方面，NaCas是通過(guò)調(diào)整牛乳pH值到等電點(diǎn)從而沉淀酪蛋白并去除乳清后，再利用NaOH將pH值調(diào)整到7.0后干燥得到。在此過(guò)程中，基本上所有的膠體磷酸鈣都被溶解，導(dǎo)致酪蛋白膠束解離成較小的顆粒。因此，添加NaCas的凝膠體系的聚集相較其他兩種較緩慢。

圖1 添加不同比例乳蛋白的豆乳凝膠頻率掃描曲線(xiàn)Fig. 1 Frequency sweep curves for soymilk gels with different levels of milk proteins added

2.2 豆乳凝膠的粒徑

在蛋白質(zhì)聚集過(guò)程中，顆粒度常用來(lái)表征蛋白聚集程度，直接影響產(chǎn)品的口感，尤其是滑潤(rùn)感。由表1可知，MPC的加入顯著降低了體系的；但隨著MPC添加比例的增大，凝膠體系的大顆粒比例增加，顆粒差異度上升。這可能是由于添加MPC的豆乳凝膠存在尚未參與聚集反應(yīng)的酪蛋白膠束或者聚集程度較低的聚集體；同時(shí)MPC比例的升高也會(huì)增加乳清蛋白的比例，其與大豆蛋白的相互作用，可以形成較大的凝膠顆粒；另外大量酪蛋白膠束的存在也可能導(dǎo)致蛋白體系的分離，從而加劇了大豆蛋白的聚合。添加WPI（≤20%）時(shí)，體系的顯著降低，這也進(jìn)一步證明較低替代比例的乳清蛋白可以減小凝膠體系的粒徑；而40%的替代比例導(dǎo)致體系顯著增大，高達(dá)105.96 μm，可能是由于WPI具有極高的水結(jié)合能力，高替代比例下的聚集體可能無(wú)法在上清液中溶解，同時(shí)在酸化階段大量雙蛋白復(fù)合物形成聚集體，導(dǎo)致高添加比例下粒徑增大。NaCas在低添加比例下（10%）可以顯著降低豆乳凝膠的；在不小于20%的添加比例下，混合凝膠與純豆乳凝膠的無(wú)顯著差異，但顆粒差異度顯著增大，這可能是由于NaCas鈉離子的釋放導(dǎo)致更嚴(yán)重的大豆蛋白聚集。Martin等報(bào)道了NaCas與大豆蛋白的混合會(huì)增大熱處理后體系的粒徑。對(duì)比添加40% 3種蛋白粉豆乳凝膠的，與純豆乳凝膠相比，NaCas凝膠的沒(méi)有顯著差異，WPI凝膠的顯著增大，而MPC凝膠的顯著減小。由此可見(jiàn)，相較其他兩種乳蛋白，添加40% WPI的豆乳凝膠易形成更大的聚集體。

表1 添加不同比例乳蛋白的豆乳凝膠的粒徑分析Table 1 Particle size analysis of soymilk gels with different levels of milk proteins added

2.3 豆乳凝膠的微觀結(jié)構(gòu)

凝膠的微觀結(jié)構(gòu)與其凝膠強(qiáng)度、持水性等宏觀物理性質(zhì)密切相關(guān)。由圖2可知，4種豆乳凝膠均成三維網(wǎng)絡(luò)狀結(jié)構(gòu)。純豆乳的框架結(jié)構(gòu)呈三維纖維網(wǎng)絡(luò)絮狀，其孔隙較均勻且規(guī)則，一些枝杈的末梢會(huì)有小球狀的結(jié)團(tuán)，這與報(bào)道的結(jié)構(gòu)一致。相比純豆乳凝膠，添加MPC的豆乳凝膠網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)會(huì)更細(xì)膩，且枝杈不呈水滴狀；相對(duì)添加其他兩種乳蛋白粉的豆乳凝膠，其孔隙更為密集且規(guī)則；添加MPC的豆乳凝膠的鎖水能力更強(qiáng)，結(jié)構(gòu)更為穩(wěn)定。添加NaCas的豆乳凝膠的結(jié)構(gòu)框架由更多的絲狀物組成，其纖維網(wǎng)狀立體結(jié)構(gòu)的支架可能是含有一部分大小不同的變性酪蛋白顆粒堆積形成，沒(méi)有形成很致密的鏈狀結(jié)構(gòu)。添加WPI的豆乳凝膠框架結(jié)構(gòu)相較前兩者呈扁平狀，膠體結(jié)構(gòu)更為復(fù)雜，框架網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)較不規(guī)則，顯示與空白較大的差異。

圖2 添加不同乳蛋白比例為40%的豆乳凝膠的微觀結(jié)構(gòu)Fig. 2 Scanning electron micrographs of soymilk gels with 40% milk proteins added

2.4 豆乳凝膠上清液的蛋白質(zhì)組成分析

圖3 添加不同比例乳蛋白的豆乳凝膠的上清液電泳圖Fig. 3 SDS-PAGE patterns of soymilk gel supernatants with different levels of milk proteins adde

為了進(jìn)一步分析乳蛋白的凝膠參與情況，及其對(duì)大豆蛋白的凝膠參與情況的作用，利用SDS-PAGE法分析凝膠上清液，所得電泳圖譜如圖3所示。利用Image Lab軟件對(duì)豆乳凝膠上清液中蛋白組分進(jìn)行定性和相對(duì)含量測(cè)定，各目標(biāo)蛋白條帶顏色深度（即trace值）與蛋白質(zhì)濃度在一定范圍內(nèi)呈線(xiàn)性關(guān)系，因此可求得各個(gè)條帶的相對(duì)比例，從而進(jìn)行泳道之間蛋白相對(duì)含量對(duì)比，進(jìn)而初判參與形成凝膠的蛋白質(zhì)，探究乳蛋白對(duì)豆乳凝膠形成的影響。

大豆蛋白的不同亞基在凝膠過(guò)程中起不同作用，一些蛋白可能并不參與凝膠的形成。如圖4和表2所示，豆乳粉中主要形成凝膠的是大豆7S蛋白的’、、亞基和大豆11S蛋白的酸性亞基（11S-AS）、堿性亞基（11SBS）。不少學(xué)者研究表明，這可能是由于豆乳蛋白顆粒的核心部分是由11S-BS與7S的亞基相互作用形成，表現(xiàn)為疏水性，粒子表面親水性較強(qiáng)的11S-AS和7S的’、亞基，使豆乳蛋白粒子較穩(wěn)定地存在于豆乳體系中。由圖3、4可知，添加3種乳蛋白后，上清液中分子質(zhì)量在75～145 kDa的蛋白相對(duì)含量幾乎為0，說(shuō)明3種乳蛋白的添加對(duì)7S的’、亞基的凝膠化沒(méi)有影響。如圖4a所示，添加NaCas的凝膠上清液中，-酪蛋白和、-酪蛋白的強(qiáng)度顯著下降，說(shuō)明NaCas中、-酪蛋白以及-酪蛋白會(huì)參與凝膠形成，結(jié)合表3可知，11S-BS的相對(duì)含量顯著升高，說(shuō)明NaCas會(huì)阻礙大豆粉中11S-BS凝膠化。WPI中-乳球蛋白（-lactoglobulin，-Lg）是含量最高且極易受溫度影響的一類(lèi)蛋白，當(dāng)溫度高于30 ℃時(shí)其二聚體發(fā)生解離，三級(jí)球狀結(jié)構(gòu)解體，螺旋結(jié)構(gòu)消失。如圖4b所示，添加WPI的凝膠上清液中，-Lg和-乳白蛋白（-lactalbumin，-La）的強(qiáng)度顯著下降，說(shuō)明WPI中-Lg與-La參與凝膠形成，結(jié)合表4可知，添加較低比例WPI（≤20%）的凝膠上清液中7S-的相對(duì)含量顯著下降，說(shuō)明該條件下WPI中-Lg與-La參與凝膠形成的同時(shí)可能會(huì)促進(jìn)7S-凝膠化。如圖4c所示，MPC中主要形成凝膠的是-Lg、BSA和、-酪蛋白以及部分-La和-酪蛋白，結(jié)合表4、5可知，與添加WPI的凝膠上清液相比，添加MPC的凝膠上清液中-Lg的相對(duì)含量為0%，有可能是由于乳蛋白間的疏水作用促進(jìn)了酪蛋白與-Lg的結(jié)合。

圖4 添加不同比例乳蛋白的豆乳凝膠的SDS-PAGE圖譜光密度掃描Fig. 4 Optical density scanning of SDS-PAGE patterns of soymilk gels with different levels of milk proteins added

表2 不同種類(lèi)乳蛋白和大豆蛋白的電泳譜圖數(shù)據(jù)分析Table 2 Analysis of SDS-PAGE patterns of different types of milk proteins and soy proteins

表3 添加不同比例NaCas的豆乳凝膠的電泳譜圖數(shù)據(jù)分析Table 3 Analysis of SDS-PAGE patterns of soybean milk gels with different levels of NaCas added

表4 添加不同比例WPI的豆乳凝膠的電泳譜圖數(shù)據(jù)分析Table 4 Analysis of SDS-PAGE patterns of soybean milk gels with different levels of WPI added

表5 添加不同比例MPC的豆乳凝膠的電泳譜圖數(shù)據(jù)分析Table 5 Analysis of SDS-PAGE patterns of soybean milk gels with different levels of MPC added

3 結(jié) 論

通過(guò)不同層面研究了3種不同類(lèi)型乳蛋白對(duì)豆乳凝膠化的影響及機(jī)理。在分子層面，通過(guò)SDS-PAGE確定豆乳上清液中的蛋白質(zhì)組成從而判斷參與凝膠的蛋白組分；在體系層面，利用震蕩頻率掃描的流變學(xué)方法探究凝膠形態(tài)變化，明確乳蛋白在凝膠中的作用；在顆粒層面，通過(guò)粒徑測(cè)定分析凝膠聚合程度。研究結(jié)果表明，WPI（≥20%）、40% NaCas部分替代大豆蛋白制備雙蛋白凝膠，可以顯著增強(qiáng)蛋白凝膠強(qiáng)度，其中，WPI（≥20%）對(duì)豆乳凝膠的作用最為顯著，主要?dú)w因于乳清蛋白，尤其是-Lg與大豆蛋白間的相互作用。同時(shí)，低比例的乳蛋白的添加可以有效降低凝膠的顆粒粒徑，而高比例的WPI會(huì)大幅度增大體系的凝膠顆粒，這為改善豆乳酸奶粗糙口感的研究提供一定的參考。在微觀結(jié)構(gòu)方面，MPC的添加使得凝膠的結(jié)構(gòu)更為致密規(guī)則，NaCas的添加形成了細(xì)絲網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，而WPI的添加使得凝膠結(jié)構(gòu)趨于不規(guī)則、致密。SDS-PAGE及光密度掃描結(jié)果顯示，添加WPI（≤20%）可能會(huì)促進(jìn)大豆7S-參與凝膠，而NaCas則會(huì)阻礙大豆11S-BS的凝膠化。本實(shí)驗(yàn)在機(jī)理上初步淺析乳蛋白對(duì)豆乳凝膠化的影響，對(duì)于乳蛋白與大豆蛋白之間如何相互作用的深入探討是今后的研究重點(diǎn)。