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    空化微射流對生物酶法豆渣蛋白結(jié)構(gòu)影響的 拉曼光譜分析

    2020-02-08 14:49:34和銘鈺吳長玲王中江江連洲
    食品科學(xué) 2020年1期
    關(guān)鍵詞:生物酶二硫鍵豆渣

    李 楊,和銘鈺,吳長玲,高 悅,王中江,李 萌,江連洲,滕 飛,

    (1.東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院,黑龍江 哈爾濱 150030;2.哈爾濱市食品產(chǎn)業(yè)研究院,黑龍江 哈爾濱 150000)

    大豆種植現(xiàn)已遍布我國各個地區(qū),主要種植區(qū)域位于東北、華北及長江下游地區(qū),其中黑龍江為大豆主產(chǎn)區(qū),產(chǎn)品品質(zhì)較佳[1-2]。與傳統(tǒng)制油工藝相比,生物酶法制油技術(shù)可同時提取油及蛋白,且處理?xiàng)l件溫和,所得產(chǎn)品品質(zhì)較高;同時,生物酶法制油技術(shù)現(xiàn)已實(shí)現(xiàn)產(chǎn)業(yè)化,其加工副產(chǎn)物產(chǎn)量可觀但未充分利用,造成嚴(yán)重的環(huán)境污染,極大地限制了生物酶法技術(shù)的經(jīng)濟(jì)可行性[3-6]。多年來,國內(nèi)外對豆渣的研究主要集中在多糖、膳食纖維、大豆異黃酮等方面,對豆渣蛋白的研究鮮少[7-8]。因此,生物酶法制油豆渣作為一種營養(yǎng)豐富、天然、低熱量、低脂肪、低糖的食品原料具有很大的發(fā)展?jié)摿9]。

    空化微射流技術(shù)是一種新型物理改性技術(shù),它集高速沖擊、高頻振動、高速剪切、超微粉碎、瞬時降壓等多種處理技術(shù)于一體,從而改變生物大分子物質(zhì)的物理、化學(xué)及結(jié)構(gòu)特性,并提高物質(zhì)功能活性。近幾年,有研究指出空化微射流處理對于改善蛋白結(jié)構(gòu)具有顯著功效[10-12]。同時,Shen Lan等[13]研究發(fā)現(xiàn)經(jīng)微射流處理后,熱聚集大豆分離蛋白(soy protein isolate,SPI)的溶解度及表面疏水性顯著提高,分子間二硫鍵構(gòu)型改變,并有效改善蛋白乳化特性。Oliete等[12]研究了空化微射流調(diào)節(jié)豌豆球蛋白可溶性聚集體的乳化性質(zhì),發(fā)現(xiàn)微射流加工過程的空穴效應(yīng)導(dǎo)致球蛋白聚集體內(nèi)的結(jié)構(gòu)重排,從而提高了蛋白聚集體的乳液穩(wěn)定性。綜上所述,空化微射流技術(shù)能夠?qū)χ参锏鞍踪|(zhì)的理化性質(zhì)和構(gòu)象等產(chǎn)生顯著影響,與其他處理技術(shù)相比具有操作簡單、處理時間短、溫度低和效果獨(dú)特的優(yōu)點(diǎn),故本研究選用空化微射流技術(shù)處理生物酶法制油豆渣。

    拉曼光譜是一種基于光散射效應(yīng)的分子分析技術(shù),具有檢測快速、樣品需要量少且無需預(yù)處理及光譜清晰度高等優(yōu)點(diǎn),已在石油生產(chǎn)、生物醫(yī)藥、環(huán)境污染檢測、寶石鑒定和文物鑒定等領(lǐng)域廣泛應(yīng)用。與其他光譜相比,拉曼光譜可獲得關(guān)于蛋白質(zhì)二級和三級結(jié)構(gòu)變化的直接信息及其芳香族氨基酸的信息,并且對樣品無破壞性[14-15]。故本研究運(yùn)用拉曼光譜來分析豆渣蛋白結(jié)構(gòu)。

    綜上所述,本研究以生物酶法制油豆渣為原料,運(yùn)用新型空化微射流技術(shù)處理豆渣,探討空化微射流技術(shù)對豆渣蛋白結(jié)構(gòu)特性的影響,通過拉曼光譜分析技術(shù)深入解析不同處理時間下豆渣蛋白主碳鏈結(jié)構(gòu)及其側(cè)鏈基團(tuán)構(gòu)象變化,從豆渣蛋白二級結(jié)構(gòu)的變化探討其影響機(jī)制。研究旨在充分發(fā)揮空化微射流加工技術(shù)的優(yōu)勢,高效回收豆渣蛋白,并改善其功能特性,為豆渣的開發(fā)應(yīng)用提供技術(shù)支持,并為推動大豆副產(chǎn)物高值化進(jìn)程提供參考。

    1 材料與方法

    1.1 材料與試劑

    生物酶法制油豆渣,實(shí)驗(yàn)室自制;堿性蛋白酶Protex-6L(酶活力不小于10 000 U/g) 丹麥丹尼斯克有限公司;其他試劑均為分析純。

    1.2 儀器與設(shè)備

    S22-2型恒溫磁力攪拌器 上海司樂儀器有限公司; AL204型分析天平、PL303型電子天平 梅特勒-托利多儀器(上海)有限公司;DC-500A型高速多功能粉碎機(jī) 浙江武義鼎藏日用金屬制品廠;HH-4數(shù)顯恒溫水浴鍋、JJ-1精密增力電動攪拌器 常州丹瑞實(shí)驗(yàn)儀器設(shè)備有限公司;PHS-3C型雷磁pH計(jì) 上海精科儀器有限公司; TDL-408型臺式離心機(jī) 上海安亭科學(xué)儀器廠; DHG-9146型鼓風(fēng)干燥箱 上海一恒科學(xué)儀器有限 公司;空化微射流均質(zhì)機(jī) 東北農(nóng)業(yè)大學(xué)食品學(xué)院實(shí)驗(yàn)室;Raman Station 400激光顯微拉曼光譜儀 美國PerkinElmer公司。

    1.3 方法

    1.3.1 生物酶法制油豆渣的制備

    根據(jù)Li Yang等[16]的方法進(jìn)行適當(dāng)修改,將市售大豆經(jīng)粉碎機(jī)粉碎過60 目篩,取200 g過篩后的豆粉,按料液比1∶6(m/V)加入蒸餾水,攪拌均勻后放入55 ℃水浴鍋內(nèi)按照水酶法進(jìn)行酶解。酶解條件為:酶解溫度55 ℃、酶解時間2 h、pH值維持在9.0、堿性蛋白酶Protex-6L(8 900 U/mL)添加量為0.5%。用攪拌器邊攪拌邊酶解,酶解結(jié)束后,取出并用1 mol/L HCl溶液調(diào)節(jié)溶液pH值至7.0,之后在100 ℃沸水中滅酶5 min,滅酶后冷卻至室溫,在4 500 r/min、4 ℃條件下離心20 min,去除上層液體,僅保留下層豆渣,并在相同離心條件下按料液比1∶3(m/V)用去離子水將豆渣水洗3 遍,之后將豆渣在平板鋪平后置入55 ℃鼓風(fēng)烘箱,待質(zhì)量恒定后取出研磨,即得所需生物酶法制油豆渣。

    1.3.2 空化微射流技術(shù)處理豆渣

    稱取一定量研磨后的豆渣,按料液比1∶8(m/V)溶于去離子水中,采用空化微射流均質(zhì)機(jī),對其進(jìn)行均質(zhì)處理,處理時間分別為5、10 min和15 min,處理溫度25 ℃,壓力0.1 MPa,同時以未經(jīng)過空化微射流處理(0 min)的樣品作為對照,離心(4 500 r/min、20 min、4 ℃)后沉淀干燥即可。

    1.3.3 生物酶法制油豆渣蛋白等電點(diǎn)的確定

    根據(jù)馬秀婷[17]的方法進(jìn)行測定,取過100 目篩的豆渣粉50 g,按料液比1∶22(m/V)加入蒸餾水,45 ℃下用1 mol/L NaOH溶液調(diào)pH值至9.5,水浴鍋攪拌提取1 h,pH值維持在9.5。在8 000 r/min、4 ℃條件下離心10 min,取上清液平均分為10 份,用1 mol/L HCl溶液分別調(diào)pH值至4.2、4.4、4.6、4.8、5.0、5.2、5.4、5.6、5.8、6.0,靜置2 h后在4 ℃、8 000 r/min離心10 min,棄上清液后稱質(zhì)量,重復(fù)一次,以pH值為橫坐標(biāo)、以沉淀蛋白質(zhì)量/原液質(zhì)量為縱坐標(biāo)繪制曲線圖,沉淀量最大時的pH值為豆渣蛋白等電點(diǎn),從而確定其等電點(diǎn)為4.6。

    1.3.4 豆渣蛋白的提取工藝

    根據(jù)Tao Xia等[18]的方法進(jìn)行提取,取100 g豆粉用正己烷以1∶6(m/V)的比例混合攪拌1 h,4 ℃、 4 500 r/min離心20 min,脫脂,得到脫脂豆粕[19],將脫脂豆粕按1∶20(m/m)的比例與水混合,用2 mol/L NaOH溶液調(diào)節(jié)pH值至9.0,常溫?cái)嚢? h后,將其懸浮液在4 ℃條件下9 000 r/min離心30 min,取上清液。再用2 mol/L HCl溶液調(diào)節(jié)pH值至豆渣蛋白等電點(diǎn)4.6。靜置2 h后在4 ℃條件下7 000 r/min離心30 min,得蛋白沉淀用去離子水洗3 次,最后取沉淀溶解于水中并用2 mol/L NaOH溶液調(diào)節(jié)pH值至7.0。再在4 ℃條件下9 000 r/min離心30 min,取上清液,將此蛋白溶液冷凍干燥后研磨即得粉末狀豆渣蛋白。

    種什么樹,開什么花,結(jié)什么果。百雀羚在天貓“雙11”大促中備貨8萬套,當(dāng)天售罄。目前,百雀羚電子商務(wù)在化妝品類目的排名穩(wěn)定在12名左右,佐證了百雀羚進(jìn)軍電商渠道的正確性和前瞻性。

    1.3.5 空化微射流技術(shù)處理前后豆渣蛋白的拉曼光譜分析

    運(yùn)用Raman Station 400拉曼光譜儀進(jìn)行測定。激發(fā)光波長7 8 5 n m,激光功率8 0 mW,掃描范圍400~2 000 cm-1,每次掃描時間60 s,積分10 次,4 次掃描進(jìn)行累加。以苯丙氨酸((1 003±1)cm-1)作為歸一化因子,作豆渣蛋白的拉曼譜圖。譜圖基線校正、譜峰歸屬查找采用ACD Labs V12軟件。

    1.4 數(shù)據(jù)統(tǒng)計(jì)分析

    所有的實(shí)驗(yàn)至少進(jìn)行3 次實(shí)驗(yàn),利用SPSS Statistics 22 軟件,采用方差分析對數(shù)據(jù)進(jìn)行差異顯著性比較,P<0.05為顯著性差異。采用Origin 9.5軟件、PeakFit 4.12軟件進(jìn)行數(shù)據(jù)分析、圖表處理及圖譜分析處理。

    2 結(jié)果與分析

    2.1 豆渣蛋白拉曼光譜分析結(jié)果

    圖 1 不同空化微射流處理時間下豆渣蛋白拉曼光譜圖Fig. 1 Raman spectra of soybean dreg protein subjected to different durations of cavitation microjet treatment

    為了有效分析經(jīng)空化微射流處理生物酶法制油豆渣中蛋白組分結(jié)構(gòu)特征,采用拉曼光譜技術(shù)在400~2 000 cm-1范圍內(nèi)進(jìn)行分析研究,結(jié)果如圖1所示。依據(jù)已有研究進(jìn)行各峰位歸屬,分別列于表1中[20]。由于拉曼譜帶的強(qiáng)度與散射中心的數(shù)目成正比,譜帶強(qiáng)度的變化即意味著散射中心(包括基團(tuán)和化學(xué)鍵)數(shù)目的變化。強(qiáng)度變小說明相應(yīng)譜帶所屬的基團(tuán)或化學(xué)鍵受到損傷。如果譜帶位移,則可能是相應(yīng)的基團(tuán)或化學(xué)鍵受到影響而發(fā)生變化的緣故。拉曼光譜中譜峰位置及強(qiáng)度的變化主要用于研究豆渣蛋白的二級結(jié)構(gòu)和疏水微環(huán)境的變化。

    表 1 豆渣蛋白拉曼光譜特征頻率歸屬Table 1 Raman spectral characteristic frequency attribution of soybean dreg protein

    2.2 豆渣蛋白主鏈結(jié)構(gòu)特征拉曼光譜分析結(jié)果

    圖 2 豆渣蛋白酰胺I區(qū)分峰和迭代擬合曲線Fig. 2 Segregated and iterative curve-fitted Raman bands of soybean dreg protein in amide I region

    豆渣蛋白酰胺I帶拉曼特征峰位置為:α-螺旋結(jié)構(gòu),1 645~1 660 cm-1;β-折疊結(jié)構(gòu),1 670~1 680 cm-1;β-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu),1 680~1 690 cm-1;無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu),1 660~1 670 cm-1。將1 003 cm-1波段作為歸一化因子,此波段的苯丙氨酸結(jié)構(gòu)穩(wěn)定,不易被外界環(huán)境干擾。各譜中以它的強(qiáng)度作為1,在此基礎(chǔ)上計(jì)算了不同空化微射流豆渣蛋白溶液中各個基團(tuán)的譜帶強(qiáng)度變化率[21-22]。本實(shí)驗(yàn)中豆渣蛋白的拉曼圖譜二級結(jié)構(gòu)的定量計(jì)算由PeakFit 4.12軟件完成,圖2所示為豆渣蛋白拉曼譜帶在1 600~1 700 cm-1區(qū)域內(nèi)的擬合圖譜。

    表 2 空化微射流處理豆渣蛋白二級結(jié)構(gòu)組分相對含量Table 2 Relative contents of secondary structure components of soybean dreg protein treated by cavitation microjet %

    不同空化微射流處理時間對酰胺I帶豆渣蛋白二級結(jié)構(gòu)相對含量變化情況如表2所示。研究發(fā)現(xiàn),與未處理豆渣蛋白相比,經(jīng)空化微射流處理后豆渣蛋白的α-螺旋及β-折疊結(jié)構(gòu)相對含量顯著增加(P<0.05)。另外,隨空化微射流處理時間延長,豆渣蛋白α-螺旋及β-折疊結(jié)構(gòu)相對含量呈現(xiàn)先增加再降低的變化趨勢,當(dāng)處理時間達(dá)到10 min時,α-螺旋及β-折疊結(jié)構(gòu)相對含量達(dá)到最大為69.09%,β-轉(zhuǎn)角相對含量呈下降趨勢,而無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)相對含量呈先下降再上升的變化趨勢。

    上述結(jié)果表明空化微射流處理可以破壞蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)中氨基酸局部序列、氫鍵及其他分子間及分子內(nèi)相互作用基團(tuán),從而導(dǎo)致二級結(jié)構(gòu)變化。與未處理豆渣蛋白相比,空化微射流的高速沖擊、振動、剪切作用使分子間相互作用減弱,非極性基團(tuán)暴露,導(dǎo)致分子間疏水作用減弱并破壞分子間氫鍵,使得豆渣蛋白α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)相對含量增加,β-轉(zhuǎn)角及無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)相對含量下降;另一方面,空化微射流處理使豆渣蛋白分子間有序結(jié)構(gòu)增加,蛋白質(zhì)聚集,故α-螺旋和β-折疊構(gòu)象比例升高[23-25]。Sun Cuixia等[10]分析玉米醇溶蛋白在動態(tài)高壓微射流技術(shù)處理下分子鏈纏結(jié)和聚集,結(jié)果表明α-螺旋、β-折疊相對含量分別從57.1%、16.8%增加到59.4%、17.9%,β-轉(zhuǎn)角相對含量從8.6%下降至5.0%,印證了本研究中α-螺旋和β-折疊相對含量增加,β-轉(zhuǎn)角相對含量下降的結(jié)果。

    處理時間達(dá)到10 min后,豆渣蛋白α-螺旋及β-折疊結(jié)構(gòu)相對含量降低,無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)相對含量增加。隨著空化微射流時間的延長,豆渣蛋白分子間碰撞停止,繼續(xù)處理,氫鍵作用反而增大,導(dǎo)致α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)相對含量下降。同時,豆渣蛋白分子鏈解折疊,導(dǎo)致無規(guī)卷曲這種無序結(jié)構(gòu)相對含量增加。

    2.3 豆渣蛋白側(cè)鏈結(jié)構(gòu)特征拉曼光譜分析結(jié)果

    表 3 空化微射流處理豆渣蛋白側(cè)鏈基團(tuán)譜帶強(qiáng)度Table 3 Side chain group band strength of soybean dreg protein treated by cavitation microjet

    拉曼光譜中760 cm-1附近的區(qū)域表征色氨酸殘基的微環(huán)境及氫鍵的變化規(guī)律[26-28]。由表3所示,隨著空化微射流作用時間的延長,色氨酸譜帶強(qiáng)度表現(xiàn)出先降低后增加的趨勢。與未處理豆渣蛋白相比,經(jīng)空化微射流處理后豆渣蛋白拉曼光譜峰強(qiáng)度在760 cm-1附近區(qū)域顯著降低(P<0.05),表明色氨酸殘基由包埋的疏水環(huán)境轉(zhuǎn)變?yōu)楸┞对跇O性環(huán)境中,豆渣蛋白分子間疏水作用 減弱[29-30]。然而,當(dāng)作用時間超過10 min時,色氨酸譜帶強(qiáng)度顯著增加(P<0.05),表明色氨酸又變?yōu)榘駹顟B(tài),豆渣蛋白分子間疏水作用增強(qiáng)。Yang Feng等[31]研究了旋轉(zhuǎn)空化對SPI功能特性的影響,通過測定表面疏水性發(fā)現(xiàn),旋轉(zhuǎn)空化可以減少分子間締合,導(dǎo)致SPI結(jié)構(gòu)的展開,疏水區(qū)域的暴露,表面疏水性顯著升高。表明空化作用會使豆渣蛋白分子展開,疏水基團(tuán)暴露,疏水性氨基酸呈“暴露態(tài)”。

    2.3.2 酪氨酸殘基

    酪氨酸殘基上對位取代苯環(huán)的呼吸振動和面外彎曲倍頻之間能在830 cm-1和850 cm-1附近形成費(fèi)米共振雙峰,R值(R=I850/I830,In表示譜帶在波數(shù)為n時的強(qiáng)度)反映了蛋白質(zhì)分子中的酪氨酸殘基的暴露與埋藏,是監(jiān)測酪氨酸殘基微環(huán)境的有效探針。當(dāng)R值在0.7~1.0時,酪氨酸殘基埋藏在分子內(nèi)部;當(dāng)R值小于0.3時,表明酪氨酸殘基中存在強(qiáng)氫鍵;當(dāng)R值大于1.0時,表明酪氨酸殘基暴露在水相或者極性環(huán)境中[32-33]。在本研究中,R值分布在1.10~1.20范圍內(nèi),表明豆渣蛋白的酪氨酸殘基暴露于極性環(huán)境中,環(huán)上的羥基氧原子作為中性強(qiáng)度氫鍵的供體和受體。

    由表3可知,R值呈現(xiàn)先降低后升高的趨勢,表明空化微射流處理可以破壞維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的主要作用力,使豆渣蛋白酪氨酸殘基充分暴露,但隨著處理時間的延長,又會導(dǎo)致酪氨酸殘基暴露程度降低。

    2.3.3 脂肪族氨基酸

    1 450 cm-1可以表征CH2或CH3從蛋白質(zhì)側(cè)鏈和脂質(zhì)產(chǎn)生的振動彎曲,是脂肪族氨基酸的拉曼歸屬譜帶[34-35]。由表3可以看出,拉曼光譜中1 450 cm-1的譜帶強(qiáng)度隨著空化微射流時間的延長呈先下降后增加的趨勢。在本研究中,經(jīng)過5 min的空化微射流處理的、豆渣蛋白拉曼歸屬峰在1 450 cm-1附近區(qū)域顯著降低(P<0.05),脂肪族氨基酸趨于“暴露態(tài)”,這與豆渣蛋白結(jié)構(gòu)的解折疊及二級結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變有關(guān)。然而,當(dāng)作用時間超過10 min時,脂肪族氨基酸譜帶強(qiáng)度顯著增加(P<0.05),表明脂肪族氨基酸又埋藏在分子內(nèi)部。

    2.4 豆渣蛋白二硫鍵拉曼光譜分析結(jié)果

    二硫鍵的特征譜帶在500~550 cm-1范圍內(nèi),并且與分子內(nèi)和分子間的巰基/二硫鍵相互轉(zhuǎn)化有關(guān)。二硫鍵在不同振動模式下所反映出來的拉曼位移有所不同,其中,500~515 cm-1處為gauche-gauche-gauche(g-g-g)模式,515~525 cm-1為gauche-gauche-trans(g-g-t)模式,525~545 cm-1為trans-gauche-trans(t-g-t)模式[36-37]。 為了探究空化微射流對豆渣蛋白二硫鍵的影響,運(yùn)用Peak Analyzer軟件進(jìn)行多峰值Guassian擬合。

    圖 3 豆渣蛋白拉曼譜帶在490~560 cm-1區(qū)域內(nèi)的高斯擬合圖Fig. 3 Fitted Gaussian peaks of soybean dreg protein in the region of 490–560 cm-1

    表 4 空化微射流處理豆渣蛋白在 500~550 cm-1區(qū)域擬合結(jié)果Table 4 Fitting results for soybean dreg protein subjected to cavitation microjet treatment in the 500–550 cm-1 region

    從圖3可以看出,重新合成的擬合譜帶與實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)貼近,證明擬合結(jié)果是準(zhǔn)確的。對擬合的各個高斯峰值進(jìn)行歸屬,不同空化微射流處理時間豆渣蛋白二硫鍵的振動模式歸屬如表4所示。經(jīng)空化微射流處理后,g-g-g和g-g-t模式比例呈現(xiàn)先下降后上升趨勢,而t-g-t模式比例先增加后下降。隨著空化微射流時間的延長,二硫鍵變化明顯,原因是豆渣蛋白顆粒被破壞,使得包埋在內(nèi)部的游離巰基被氧化生成二硫鍵,造成蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)變化。這與Oliete等[12]利用動態(tài)高壓流化技術(shù)調(diào)節(jié)豌豆球蛋白可溶性聚集體,使得游離巰基含量減少,二硫鍵增多結(jié)果相似。同時t-g-t模式比例增加,當(dāng)處理時間達(dá)到10 min時,達(dá)到最大72.21%,表明豆渣蛋白分子間作用力增強(qiáng),進(jìn)而形成一種趨于更穩(wěn)定的結(jié)構(gòu)。隨著時間的延長,t-g-t模式比例降低,表明蛋白質(zhì)穩(wěn)定性降低,豆渣蛋白分子間作用力減弱。

    3 結(jié) 論

    以生物酶法制油豆渣蛋白為原料,經(jīng)過不同時間的空化微射流處理,利用拉曼光譜分析豆渣蛋白的各種功能鍵與蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的變化,發(fā)現(xiàn)空化微射流處理10 min時豆渣蛋白效果最好。結(jié)果表明,空化微射流處理提高了豆渣蛋白的α-螺旋及β-折疊結(jié)構(gòu)含量,并降低了β-轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu);I760、I1450和I850/I830變化表明,疏水性氨基酸殘基暴露程度加深;空化微射流處理改變了豆渣蛋白的二硫鍵構(gòu)型,g-g-g和g-g-t模式比例降低,以及t-g-t模式比例增加。綜上,空化微射流技術(shù)可以改變生物酶法制油豆渣蛋白的二級結(jié)構(gòu),對其有一定的積極作用,使豆渣蛋白無序結(jié)構(gòu)趨于有序化,提高其穩(wěn)定性,為豆渣蛋白在食品加工過程中的應(yīng)用提供了一定的理論依據(jù)。

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