肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)變化對鴨肉品質(zhì)的影響

童今柱 婁鵬祥 吳曉齡

摘要 [目的]探究肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)變化與鴨肉品質(zhì)的關(guān)系。[方法]采用水浴、微波、紅外3種加熱方式處理鴨肉，并對鴨肉肌原纖維蛋白的結(jié)構(gòu)性質(zhì)（羰基含量、巰基含量、二級結(jié)構(gòu)）以及鴨肉品質(zhì)指標(biāo)（pH、顏色、持水性、質(zhì)構(gòu)）進(jìn)行測定。[結(jié)果]隨著溫度的升高，硬度、白度值（L*）、羰基值、無規(guī)卷曲呈顯著上升的趨勢（P<0.05），紅度值（a*）、持水力、蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)（α螺旋）呈顯著下降的趨勢（P<0.05）；硬度與α螺旋呈現(xiàn)極顯著負(fù)相關(guān)（P<0.01），彈性與無規(guī)卷曲呈正相關(guān)（P<0.01），L*值與持水力呈負(fù)相關(guān)（P<0.01），a*值與羰基值呈負(fù)相關(guān)（P<0.01）。[結(jié)論]鴨肉肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)變化對鴨肉品質(zhì)產(chǎn)生明顯的影響，表現(xiàn)在肌原纖維二級結(jié)構(gòu)變化即α螺旋下降、無規(guī)卷曲上升導(dǎo)致鴨肉硬度和彈性上升，羰基值上升導(dǎo)致a*上升。

關(guān)鍵詞 鴨肉；肌原纖維蛋白；結(jié)構(gòu)性質(zhì)；品質(zhì)；相關(guān)性

中圖分類號 TS251.5+5 文獻(xiàn)標(biāo)識碼 A

文章編號 0517-6611（2019）08-0162-06

doi：10.3969/j.issn.0517-6611.2019.08.043

Abstract [Objective] The research aimed to explore the relationship between the structural changes of myofibrillar protein and the quality of duck meat.[Method]Duck meat was treated with water bath，microwave and infrared.The structural properties of muscle fibrillar protein （carbonyl content，sulfhydryl content，secondary structure） and the quality index of duck meat （pH，color，water holding capacity，texture） were studied.[Result]The hardness，L*，carbonyl value，random crimp showed a significant upward trend with the increase of temperature （P<0.05）， and the a*，water holding capacity and αhelix decreased significantly （P<0.05）.Hardness was negatively correlated with αhelix （P<0.01）， elasticity was positively correlated with random crimp （P<0.01），L* was negatively correlated with hydraulic capacity （P<0.01）， and a* was negatively correlated with carbonyl value （P<0.01）.[Conclusion]The structural changes of myofibrillar protein in duck meat has a significant effect on the quality of duck meat.The change of secondary structure of myofibrils，namely，the decrease of αhelix and the increase of random coil resulted in the increase of hardness and elasticity of duck meat.The increase of carbonyl value leads to the increase of a*.

Key words Duck meat；Myofibrillar protein；Structure properties；Quality；Relevance

鴨肉具有低脂肪、低膽固醇和高蛋白等優(yōu)點(diǎn)，深受消費(fèi)者歡迎[1]。鴨肉的色澤、嫩度和保水力是消費(fèi)者最為關(guān)注的品質(zhì)指標(biāo)，了解影響鴨肉品質(zhì)發(fā)展的因素，可以為改善鴨肉品質(zhì)提供理論指導(dǎo)[2]。蛋白質(zhì)是機(jī)體必不可少的組成元素，對肉制品的風(fēng)味、口感和營養(yǎng)起到調(diào)控作用[3]。肌原纖維蛋白是鴨肉中含量最高的蛋白質(zhì)，在鴨肉加工過程中蛋白質(zhì)易發(fā)生降解，結(jié)構(gòu)變化導(dǎo)致其功能特性和理化特性受到影響，使肉的品質(zhì)發(fā)生變化。

蒸煮加熱是食品工業(yè)中最常見的熟化方式。蒸煮加熱存在耗費(fèi)時(shí)間長、加熱不均勻的問題，規(guī)模化生產(chǎn)會降低肉制品的口感和品相，微波和紅外加熱相對水浴加熱避免了可溶性物質(zhì)溶入水中，減少營養(yǎng)成分的損失，加工過程無廢水產(chǎn)生利于環(huán)保，因此微波和紅外加熱技術(shù)的應(yīng)用前景廣闊。周琪[4]研究表明微波加熱可以顯著改善牛肉的硬度和彈性等質(zhì)構(gòu)指標(biāo)，而且確定微波煮制牛肉最佳條件為煮制中心溫度為65 ℃、微波功率80%、微波時(shí)間120 s；黃鳴等[5]研究了微波和紅外這2種加熱技術(shù)各自的特征、加熱原理以及在食品加工過程中的應(yīng)用。

近年來，鴨肉肌原纖維蛋白的研究多集中在蛋白質(zhì)功能性質(zhì)變化對肉品質(zhì)的影響，例如蛋白質(zhì)的凝膠特性、乳化性等，蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)變化與肉品質(zhì)之間的關(guān)系研究相對缺乏。筆者從蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的角度出發(fā)，對比研究水浴、微波和紅外3種加熱方式對鴨肉肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)的影響，并探究結(jié)構(gòu)變化與鴨肉品質(zhì)變化之間的聯(lián)系。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

櫻桃谷鴨鴨胸肉購于合肥家樂福超市；氯化鈉、磷酸氫二鈉、磷酸二氫鈉、Tris-甘氨酸、三氯乙酸、2，4-二硝基苯肼、乙醇、乙酸乙酯，均為分析純，上海蘇懿化學(xué)試劑有限公司；乙二醇二乙醚二胺四乙酸（glycol-bis-（2-aminoethylether）-N，N，N′，N′-tetr，EGTA）、乙

二胺四乙酸（Ethylene Diamine Tetraacetic Acid，EDTA）、二硫代二硝基苯甲酸（5，5'-dithiobis-（2-nitrobenzoic acid），DTNB）、鹽酸胍，均為分析純，阿拉丁試劑有限公司。

1.2 儀器與設(shè)備

YB型系列電子天平，上海安亭科學(xué)儀器廠；WP800TL23-K3 型微波爐，格蘭仕微波爐電器有限公司；YZB/京0558-2003DYC系列電泳槽，北京市六一儀器；TA-XTplus型物性測試儀，英國Stable公司；CT15RT型離心機(jī)，上海天美生化儀器設(shè)備工程有限公司等。

1.3 試驗(yàn)方法

1.3.1 樣品的制備。

參考 Khan等[6]的方法，將鴨肉用蒸餾水將表面血漬洗凈。再剔除鴨胸肉表面脂肪和筋膜，分切為4.0 cm×4.0 cm×6.0 cm大小并進(jìn)行編號稱重，放入蒸煮袋中真空包裝。參考張帆[7]的方法，采用3種加熱方式處理鴨肉：

①微波加熱組，微波爐火力設(shè)為低火、中低火、中火、中高火，加熱1 min；

②水浴加熱組，水浴鍋溫度設(shè)為60、70、80、90 ℃，加熱10 min；

③紅外加熱組，紅外干燥箱溫度設(shè)為60、70、80、90 ℃，加熱10 min。

以未處理組（25 ℃）作為對照。加熱結(jié)束后冷卻，剔除表面由于失水過多帶來差異，然后對各指標(biāo)進(jìn)行測定，每個(gè)取樣點(diǎn)處均做3次平行。

1.3.2 鴨肉品質(zhì)的測定。

1.3.2.1

pH測定。參考Toldr等[8]的方法，將處理好的肉樣剁碎，取2 g置于50 mL小燒杯中加18 mL蒸餾水，5 000 r/min勻漿1 min，用PHS-25B型數(shù)字酸度計(jì)測其pH。

1.3.2.2 顏色測定。參考Sharifzadeh等[9]的方法，使用色差儀來測定鴨肉白度值（L*）、紅度值（a*）、黃度值（b*）。

1.3.2.3 持水性的測定。參考李學(xué)鵬等[10]的方法，將鴨肉（約5 g，精確記重W0）放在50 mL離心管中，離心管底部放入紗布，在4 000 r/min、4 ℃下離心10 min后記重（W1），持水率由公式WHC=（W0-W1）/W0×100%計(jì)算得到。

1.3.2.4 物性的測定。參考Larsen等[11]的方法，采用物性儀測定（硬度、剪切力、咀嚼度、黏度、彈性等），儀器參數(shù)：P36R探頭；測試前速率3 mm/s；測試速率3 mm/s；測試后速率10 mm/s；測定間隔時(shí)間5 s；壓縮比15%。

1.3.3 肌原纖維蛋白的提取。

參考Xiong等[12]的方法并稍作修改。將處理好的肉樣剔除表面后絞碎，取10 g放入燒杯中，加4倍體積冰的分離緩沖液A（0.1 mol/L NaC1、2 mmol/L MgCl2·6H2O、l mmol/L EGTA、10 mmol/L Na2HPO4·12H2O、10 mmol/L NaH2PO4·2H2O，pH 7.0），采用勻漿機(jī)在0～4 ℃，10 000 r/min條件下勻漿20 s，重復(fù)3次。然后在4 ℃條件下，5 500 r/min離心10 min，去除上清，取沉淀，再加入分離緩沖液A液，用磁力攪拌器慢速混勻15 min，然后在4 ℃條件下，5 500 r/min離心10 min，棄去上清液，取沉淀。重復(fù)3次，制得粗蛋白。再加入4倍體積冰的分離緩沖液B（0.1 mol/L NaCl、10 mmol/L Na2HPO4·12H2O、10 mmol/L NaH2PO4·2H2O，pH 7.0），用磁力攪拌器慢速混勻15 min。再在4 ℃、5 500 r/min條件下離心10 min，去除上清，取沉淀，重復(fù)上述步驟2次，用紗布過濾，再離心1次，得到肌原纖維蛋白質(zhì)，用雙縮脲試劑法測出蛋白質(zhì)濃度。再用緩沖液C溶解（0.6 mol/L NaCl、10 mmol/L Na2HPO4·12H2O、10 mmol/L NaH2PO4·2H2O，pH 7.0）后備用。

1.3.4 肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)測定。

1.3.4.1 巰基的測定。巰基的含量與二硫鍵有關(guān)，反映蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性，測定方法參考Beveridge等[13]方法；將提取的肌原纖維蛋白加入5倍體積的緩沖溶液勻漿，取0.5 mL勻漿液溶于2.5 mL的Tris-甘氨酸-8 mol/L尿素緩沖液，漩渦振蕩，加入20 μL Ellman試劑（4 mg DTNB、1 mL的Tris-甘氨酸緩沖液、0.086 mol/L Tris、0.09 mol/L甘氨酸、4 mmol/L EDTA，pH 8.0），將懸濁液置于室溫（25 ℃±1 ℃）下保溫1 h，10 000 r/min離心15 min，測定412 nm處吸光值（A412），以牛血清白蛋白為標(biāo)準(zhǔn)，280 nm測定相應(yīng)蛋白質(zhì)含量。計(jì)算公式如下：

CSH=73.53A412/C

其中73.53=106/（1.36×104），1.36×104為摩爾消光系數(shù)；CSH為巰基濃度（μmol/g）；C為樣品的蛋白質(zhì)濃度（mg/mL）。

1.3.4.2

羰基的測定。羰基值反映蛋白質(zhì)被氧化的程度，測定方法按照Oliver等[14]方法；取1 mL蛋白液與50 mL離心管中，加入4 mL 10 mmol/L的2，4 -二硝基苯肼和2 mol/L鹽酸的混合溶液，同時(shí)做空白，25 ℃反應(yīng)1 h，然后各加入5 mL 20%三氯乙酸混合后4 ℃ 11 000 r/min離心5 min，棄上清，沉淀用2 mL體積1∶1的乙醇-乙酸乙酯溶液洗滌數(shù)次，然后加2 mL 6 mol/L pH為2.3的鹽酸胍，37 ℃保溫30 min后370 nm測吸光度，計(jì)算羰基含量的摩爾吸光數(shù)為22 000 cm2/mol。

1.3.4.3 二級結(jié)構(gòu)測定方法。采用傅里葉光譜法進(jìn)行測定，參考葉鋒等[15]的測定方法。

1.4 統(tǒng)計(jì)分析

運(yùn)用SPSS 19.0統(tǒng)計(jì)軟件對所得數(shù)據(jù)進(jìn)行相關(guān)性分析，運(yùn)用PeakFit軟件對圖譜進(jìn)行分析。

2 結(jié)果與分析

2.1 肌原纖維蛋白二級結(jié)構(gòu)的變化

由于酰胺Ⅰ帶是靠C=O的伸縮振動(dòng)，因此酰胺Ⅰ帶的特征吸收峰為1 700～1 600 cm-1，而吸收峰位置又受到C=O和NH之間的氫鍵性質(zhì)的影響[16]，因此常被用于分析蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。從不同加熱條件下鴨肉肌原纖維蛋白紅外原始圖譜（圖1）可看出，不同的加熱方式和溫度使得吸光度發(fā)生變化，說明蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)產(chǎn)生變化；水浴條件下隨著溫度的升高，酰胺Ⅰ帶吸收峰由1 662.10 cm-1移動(dòng)至1 654.20 cm-1，這是α螺旋特征吸收峰，同樣微波組和紅外組也是隨著溫度升高，酰胺Ⅰ帶吸收峰分別從1 662.10 cm-1移動(dòng)至1 654.77和1 654.81 cm-1，為了更好地分辨肌原纖維蛋白酰胺Ⅰ帶的差異，對其進(jìn)行二階求導(dǎo)，小肩峰和重疊峰被分離開來，再經(jīng)過計(jì)算峰面積即為α螺旋、β折疊、β轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲的比例，詳見表1。

對不同加熱方式處理后的肌原纖維蛋白傅里葉光譜圖進(jìn)行基線校正，再用軟件進(jìn)行求二階導(dǎo)數(shù)和去卷積，去除不需要的子峰，并用Peakfit擬合多次使殘差最小。根據(jù)峰面積計(jì)算各二級結(jié)構(gòu)的比率。各子峰與二級結(jié)構(gòu)對應(yīng)關(guān)系為：1 615～1 637 cm-1為β折疊；1 637～1 645 cm-1為無規(guī)卷曲；1 646～1 661 cm-1為蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)（α螺旋）；1 660～1 695 cm-1為β轉(zhuǎn)角。由表1可知，未處理蛋白以β折疊為主，占蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)總量的38.292%，其他分別為α螺旋34.814%、β轉(zhuǎn)角19.934%和無規(guī)卷曲6.959%；而且隨著溫度的升高，α螺旋整體呈現(xiàn)顯著下降的趨勢（P<0.01），紅外和微波組的β折疊呈現(xiàn)上升的趨勢，水浴組的β轉(zhuǎn)角和無規(guī)卷曲呈現(xiàn)上升的趨勢（P<0.01），說明加熱使得蛋白質(zhì)的氫鍵作用力減弱，導(dǎo)致蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)由有序向無序轉(zhuǎn)變，這與郭麗萍等[17]研究超高壓結(jié)合熱處理對豬肉蛋白質(zhì)相互作用力及結(jié)構(gòu)的影響結(jié)果一致；此外水浴加熱相對于微波和紅外加熱對肌原纖維蛋白的二級結(jié)構(gòu)影響存在顯著差別。

2.2 肌原纖維蛋白羰基值的變化

羰基的含量是反映蛋白質(zhì)被氧化程度的重要指標(biāo)之一。由圖2可知，隨著加熱溫度的上升，羰基值都呈現(xiàn)上升的趨勢，當(dāng)溫度低于70 ℃時(shí)，紅外組的羰基值明顯高于水浴和微波加熱組（P<0.05），當(dāng)溫度高于70 ℃時(shí)，水浴加熱的羰基值明顯高于紅外和微波加熱組（P<0.05），且紅外和水浴加熱組的羰基值上升較為平緩，表明加熱溫度和方式對鴨肉肌原纖維蛋白羰基含量影響較大。在加熱過程中，鴨肉的肌原纖維蛋白質(zhì)發(fā)生蛋白氧化反應(yīng)，水浴加熱處理組的持續(xù)加熱時(shí)間比較長，更容易誘發(fā)肉中的脂肪氧化和蛋白羰基的形成，而微波和紅外加熱處理組由于升溫速度較快可能導(dǎo)致其脂肪氧化水平以及羰基氧化水平要弱于水浴處理組[18]。

2.3 肌原纖維蛋白巰基值的變化

由圖3可知，巰基含量隨著溫度的上升呈現(xiàn)出先下降后上升的趨勢，在60～80 ℃時(shí)相比對照組（25 ℃）巰基含量明顯下降（P<0.05），80～90 ℃又明顯上升（P<0.05），表明天然蛋白質(zhì)中包埋有許多疏水基團(tuán)和疏基，當(dāng)溫度升高，巰基基團(tuán)暴露，部分被空氣中的氧氣氧化，產(chǎn)生二硫鍵，導(dǎo)致巰基含量下降[19]，當(dāng)溫度過高肌原纖維蛋白二級結(jié)構(gòu)被破壞，二硫鍵斷裂，導(dǎo)致巰基含量上升。

2.4 鴨肉物性的變化

由圖4可知，鴨肉在經(jīng)過3種不同加熱方式處理后，硬度都隨溫度上升而呈現(xiàn)增大的趨勢。微波和紅外加熱組在60 ℃時(shí)相比對照組（25 ℃）硬度差異不顯著，且紅外加熱組在60～90 ℃硬度增加不顯著；微波加熱組在60～70 ℃硬度增加顯著（P<0.05），70～90 ℃硬度增加不顯著；而水浴加熱組在60 ℃時(shí)相比對照組硬度明顯提高（P<0.05）且在60～90 ℃硬度增加顯著（P<0.05），說明加熱會使鴨肉硬度逐漸變大，可能是由于溫度升高導(dǎo)致鴨肉肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，蛋白質(zhì)變性形成不可逆凝膠，這與蘇偉等[20]研究不同加熱溫度對三穗鴨肉品質(zhì)的影響結(jié)果相一致；而不同加熱方式對鴨肉的硬度變化影響有明顯的差異，可能是由于加熱時(shí)熱能的傳遞方式不同導(dǎo)致的，水浴加熱組

是通過熱對流完成熱量的傳遞，而微波和紅外加熱組是通過熱輻射來完成熱量的傳遞；同時(shí)隨著溫度的升高，彈性整體呈現(xiàn)增大的趨勢，水浴組和微波組在60～80 ℃相比對照組呈現(xiàn)增大趨勢（P<0.05），在80～90 ℃趨于不變，這也許是由于隨著溫度的升高，肌原纖維蛋白形成凝膠，導(dǎo)致彈性增大后又趨于平衡，而紅外組60～80 ℃呈現(xiàn)減小的趨勢（P<0.05），80～90 ℃呈現(xiàn)增大的趨勢（P<0.05），這可能是由于紅外加熱，熱滲透慢導(dǎo)致凝膠形成遲緩。

2.5 鴨肉顏色的變化

由圖5可知，鴨肉的L*值呈現(xiàn)緩慢增長的趨勢，紅外加熱組在70～80 ℃增加相對顯著（P<0.05），水浴和微波加熱組在60～80 ℃增加顯著（P<0.05），在80～90 ℃都不顯著（P>0.05），加熱組L*值總體高于對照組且隨著溫度升高而升高，L*值與樣品的水分含量相關(guān)，隨著加熱時(shí)間的延長，鴨肉中的水分逐漸減少，使肉品的L*值升高[21]。b*值呈現(xiàn)先增大后減小的趨勢，70 ℃之后變化的沒有規(guī)律。a*值與鴨肉中肌紅蛋白的狀態(tài)有關(guān)，氧合肌紅蛋白為鮮紅色，而高鐵肌紅蛋白為褐色，隨著加熱時(shí)間的延長，樣品中的氧合肌紅蛋白含量增加，導(dǎo)致鴨肉的a*下降，后期由于鴨肉內(nèi)部的肌紅蛋白與氧結(jié)合生成氧合肌紅蛋白，導(dǎo)致鴨肉a*上升[22]。

2.6 鴨肉pH的變化

由圖6可知，鴨肉的pH隨著溫度的升高整體呈現(xiàn)上升的趨勢，在60～70 ℃相對于對照組呈現(xiàn)顯著上升的趨勢（P<0.05），在70～90 ℃ pH增加不明顯，且紅外組相對于水浴和微波組呈現(xiàn)下降的趨勢，這可能是由于鴨在宰后體內(nèi)乳酸的積累使得肌肉的pH下降，而加熱使得部分乳酸隨著水分流失，也許會造成pH的上升；此外，鴨肉經(jīng)過加熱，蛋白質(zhì)會變性，結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，游離氨基增多等可能會導(dǎo)致pH升高[10]，也可能因?yàn)闊崽幚韺?dǎo)致蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化，從而使蛋白質(zhì)肽鏈中酸性基團(tuán)受到包埋造成pH升高[23]；紅外組70 ℃后pH下降可能是因?yàn)榧t外組相對于水浴和微波組水分流失少。

2.7 鴨肉持水力的變化

肉的嫩度和營養(yǎng)成分等食用品質(zhì)與持水性緊密相關(guān)，同時(shí)持水性也決定著肉品的最終感官質(zhì)量。由圖7可知，鴨肉經(jīng)過不同加熱方式的處理后，相比對照組（25 ℃）持水力總體呈現(xiàn)下降趨勢，且水浴和微波組在60～70 ℃下降顯著（P<0.05），而紅外組在70～90 ℃下降顯著（P<0.05），這可能是在加熱過程中發(fā)生氧化，使得氨基酸側(cè)鏈基團(tuán)和肽鍵被破壞，從而導(dǎo)致部分蛋白質(zhì)通過共價(jià)交聯(lián)形成聚集體，這就會導(dǎo)致肌原纖維蛋白水合能力受到影響，使得一些結(jié)合水轉(zhuǎn)換成自由水而逸出[10]，且由于紅外相對于水浴和微波熱滲透慢導(dǎo)致水分流失的速度不同。

2.8 相關(guān)性分析

由表2可知，硬度與α螺旋含量呈現(xiàn)極顯著負(fù)相關(guān)（P<0.01）；彈性與無規(guī)卷曲含量呈現(xiàn)極顯著正相關(guān)（P<0.01），與羰基值和巰基值呈顯著正相關(guān)（P<0.05），與α螺旋呈顯著負(fù)相關(guān)（P<0.05），這可能是因?yàn)棣谅菪Y(jié)構(gòu)相對有序，分子間的空隙較少，不能容納更多的水分，而轉(zhuǎn)化成無規(guī)卷曲時(shí)，分子間水分變多，因此彈性變大，硬度也上升；與羰基和巰基相關(guān)可能是由于加熱使得蛋白質(zhì)巰基轉(zhuǎn)化成二硫鍵形成致密的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)使得彈性變大[24]；L*值與持水力呈現(xiàn)極顯著負(fù)相關(guān)（P<0.01），與α螺旋呈顯著負(fù)相關(guān)，與巰基值呈顯著正相關(guān)（P<0.05），這可能是因?yàn)殡S著加熱時(shí)間的延長，蛋白質(zhì)樣品中的水分逐漸減少，使鴨肉的L*值升高[21]，與α螺旋和巰基相關(guān)說明蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)或空間結(jié)構(gòu)也影響著鴨肉的色澤；a*值與羰基值呈現(xiàn)極顯著負(fù)相關(guān)（P<0.01），肌肉食品中含有很多助氧化的亞鐵血紅素蛋白肌紅蛋白或者血紅蛋白也會引起蛋白氧化，肉品中肌紅蛋白和氧繼續(xù)作用生成氧化型肌紅蛋白時(shí)，肉呈現(xiàn)褐色，F(xiàn)e2+變?yōu)镕e3+隨后鴨肉的a*值下降，而Fe3+是肌肉蛋白氧化的起始因子，促進(jìn)蛋白質(zhì)發(fā)生氧化生成羰基[25]；持水力與羰基值呈顯著負(fù)相關(guān)，與α螺旋呈顯著正相關(guān)（P<0.05），可能是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)氧化導(dǎo)致肌原纖維完整性被破壞，暴露出的內(nèi)部基團(tuán)使蛋白質(zhì)聚集的可能性增大，蛋白質(zhì)之間相互聚集，從而使持水性降低，羰基含量升高；羰基值和巰基值與α螺旋呈顯著負(fù)相關(guān)，與β轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲呈正相關(guān)（P<0.05），β折疊、β轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲之間也是呈正相關(guān)（P<0.01），說明加熱使得蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)從有序向無序轉(zhuǎn)變[26]。

3 結(jié)論

隨著溫度的升高，硬度、L*、羰基值、無規(guī)卷曲呈顯著上升的趨勢（P<0.05），a*、持水力、α螺旋呈顯著下降的趨勢（P<0.05），說明不同的加熱方式和溫度對肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)和肉品質(zhì)產(chǎn)生顯著的影響。微波和水浴加熱由于傳熱速度快，熱凝膠形成迅速，導(dǎo)致硬度和彈性迅速升高，且水分流

失較快，持水力下降迅速。相關(guān)性結(jié)果顯示，硬度與α螺旋呈極顯著的負(fù)相關(guān)（P<0.01），彈性與無規(guī)卷曲呈極顯著正相關(guān)（P<0.01），L*值與持水力呈極顯著負(fù)相關(guān)（P<0.01），a*值與羰基值呈極顯著負(fù)相關(guān)（P<0.01），說明鴨肉肌原纖維蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)在加熱過程中發(fā)生重排，螺旋結(jié)構(gòu)減少，無序結(jié)構(gòu)增多，分子間能容納更多水分，導(dǎo)致鴨肉的硬度和彈性升高；肌紅蛋白氧化促進(jìn)肌原纖維蛋白質(zhì)氧化生成羰基，導(dǎo)致a*值下降。綜上所述，說明不同加熱方式和溫度對鴨肉肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)產(chǎn)生顯著影響，導(dǎo)致鴨肉的品質(zhì)發(fā)生變化，通過對比研究3種加熱方式對鴨肉肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)和肉品質(zhì)的影響，不僅可以改善鴨肉的品質(zhì)，還為開發(fā)新型肉制品熟化方式提供理論指導(dǎo)。

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