王培森
李倩如1,2
江文韜1,2
繆 松1,2,3
張龍濤1,2,3
鄭寶東1,2
(1. 福建農林大學食品科學學院,福建 福州 350002;2. 中愛國際合作食品物質學與結構設計研究中心,福建 福州 350002;3. 替格斯食品研究中心,愛爾蘭 科克市)
可得然膠對肌球蛋白凝膠凍融穩(wěn)定性的影響
王培森1,2
李倩如1,2
江文韜1,2
繆 松1,2,3
張龍濤1,2,3
鄭寶東1,2
(1. 福建農林大學食品科學學院,福建 福州 350002;2. 中愛國際合作食品物質學與結構設計研究中心,福建 福州 350002;3. 替格斯食品研究中心,愛爾蘭 科克市)
為了探索可得然膠對魚糜制品凍融穩(wěn)定性的影響及作用機理,以肌球蛋白凝膠為模型,研究可得然膠的添加對其循環(huán)凍融過程中凝膠強度、持水率的影響,并通過低場核磁共振(LF-NMR)、傅里葉紅外光譜(FT-IR)、掃描電鏡(SEM)等手段分別測定添加可得然膠對肌球蛋白凝膠水分分布、分子間作用力、微觀結構的影響,探討作用機理。結果表明:添加1%可得然膠可提高肌球蛋白凝膠的凝膠強度和保水性,減緩循環(huán)凍融過程中凝膠強度和持水率的降低。添加可得然膠可增強肌球蛋白內部的氫鍵作用,使蛋白凝膠形成密實的三維網絡結構,降低肌球蛋白凝膠中不同組分水的流動性,同時降低不易流動水向自由水的轉化量,從而使蛋白凝膠凍融穩(wěn)定性和持水率得到提高。
肌球蛋白;凍融處理;可得然膠;穩(wěn)定性
凍品是魚糜制品最常見的產品形式,由于冷藏、運輸和銷售過程中一些無法避免的因素所引起的溫度波動,會使魚糜制品的凝膠強度、質構特性下降,影響產品質量和食用品質。添加親水性膠體被證明可提高蛋白凝膠類食品的品質,并可在一定程度上緩解溫度波動對魚糜制品的損傷[1-4]。
可得然膠是由β-1,3-糖苷鍵組成的線性無分枝結構,無味、無臭、無色的微生物膠,1989年首先在日本投入商業(yè)生產。由于其獨特的功能,如熱凝膠特性等,被廣泛應用于食品行業(yè)中[5]。Funami等[6]研究可得然膠對豬肉糜熱特性、凝膠特性和流變特性影響的結果表明,在75 ℃下可得然膠與豬肉可以形成較強的凝膠結構,同時明顯提高了豬肉凝膠的保水性。勵慧敏等[7]研究發(fā)現(xiàn),添加0.5%的可得然膠可以顯著提高豬肉丸口感、風味、結構、咀嚼性以及綜合評分。胡亞琴等[8-9]研究了可得然膠在帶魚魚糜中的添加效果,發(fā)現(xiàn)添加可得然膠能改善帶魚肌肉蛋白的凝膠性能。但魚糜、肉糜制品成分的復雜性限制了對可得然膠添加效果作用機理的探討。
肌球蛋白是魚肌肉蛋白質中最重要且含量最多的一種蛋白質,占肌原纖維蛋白的 50%~55%,占魚肌肉總蛋白的30%以上[10]。肌球蛋白也是肌原纖維蛋白中唯一一種可單獨形成良好凝膠的蛋白[11],是魚糜制品形成穩(wěn)定凝膠結構的主要成分,其凝膠特性直接影響產品的質量。目前未見可得然膠與肌球蛋白的凝膠作用以及凝膠凍融穩(wěn)定性的研究。
本試驗以肌球蛋白為材料,制備肌球蛋白凝膠,以循環(huán)凍結—解凍模擬魚糜制品在物流過程的溫度波動,研究可得然膠的添加效果,并探討其作用機理,旨在為冷凍魚糜制品凍融穩(wěn)定性的提高提供理論參考。
1.1 材料與試劑
紅羅非魚:個體質量(500±100) g,福州永輝超市購得;
可得然膠(CUD):純度≥98.0%,貨號A1049,美國Amresco公司;
NaN3、Tris、KCl、EGTA、KHCO3、MgCl2、鹽酸、醋酸鎂、β-巰基乙醇:分析純。
1.2 主要儀器設備
攪拌機:MJ-25BM05A型,廣東精品電器制造有限公司;
高剪切分散乳化機:FA-25型,法國弗魯克(上海)有限公司;
高速冷凍離心機:JA-26型,美國貝克曼有限公司;
質構測試儀:TA-XTplus型,英國Stable Micro System公司;
核磁共振分析儀:PQ001型,上海紐邁電子科技有限公司;
紅外光譜儀:Vertex 70 FTIR型,法國弗魯克有限公司;
掃描電子顯微鏡:JSM-6380LV型,日本電子有限公司。
1.3 方法
1.3.1 凝膠的制備 肌球蛋白的提取參考Park等[12]的方法,采用雙縮脲法測定蛋白質濃度,用0.6 mol/L KCl溶液調整蛋白質溶液至40 mg/mL??傻萌荒z以1 g/100 g的比例添加到肌球蛋白溶液作為處理,相同濃度的純肌球蛋白溶液為對照。樣品在 10 000 r/min 均質 1 min,4 ℃靜止過夜后,取10 mL分別加入到25 mL燒杯,水浴鍋中以2 ℃/min的升溫速率從 20 ℃加熱到 80 ℃并于 80 ℃保溫20 min。用流動水冷卻至室溫并于 4 ℃過夜。
1.3.2 循環(huán)凍融 樣品放置于-18 ℃的環(huán)境下冷凍18 h后于室溫(25 ℃±1 ℃)下解凍6 h,計為1個凍融循環(huán)。肌球蛋白及其與可得然膠的混合凝膠樣品分別進行1,2,3,4,5次的循環(huán)凍融[13],取樣測定。
1.3.3 持水率的測定 參照文獻[14],按式(1)計算持水率。試驗設置 6 個平行樣品。
(1)
式中:
WHC——持水率,%;
W1——離心前樣品質量,g;
W2——除去水分后的樣品質量,g。
1.3.4 凝膠強度的測定 采用TA.XTPlus型物性測試儀GMIAGelatine程序的壓縮模式測試[15]。探頭型號:P0.5,測前速度:2 mm/s,測試速度:1 mm/s,測后速度:2 mm/s,形變量:40%,觸發(fā)力:5 g;觸發(fā)類型:自動。
1.3.5 低場核磁共振(LF-NMR)檢測 質子共振頻率為 18.183 MHz,磁體強度0.43 T,測量溫度為 32 ℃。大約2~4 g樣品放入直徑25 mm核磁管,而后放入分析儀中。自旋—自旋弛豫時間T2用Carr-Purcell-Mebiboom-Gill(CPMG)序列進行測量,參數(shù)設置:TW(重復采樣等待時間)為8 000 ms,TE(回波時間)為0.8 ms,NS(掃描次數(shù))為4,NECH(回波個數(shù))為12 000,P1(90°脈寬)為5 μs,P2(180°脈寬)為10.4 μs,PRG(前置放大倍數(shù))為3,得到的圖為指數(shù)衰減圖形。CMPG 指數(shù)衰減曲線用儀器自帶的 MultiExp InvAnalysis 軟件進行反演,得到T2值。
1.3.6 傅里葉紅外光譜( FT-IR) 檢測 將凍融處理的凝膠凍干后取1~3 mg,溴化鉀壓片。傅里葉光譜掃描范圍 4 000~400 cm-1,分辨率 4 cm-1,室溫下重復掃描 16 次。掃描結果采用 Origin 7.0 作圖。
1.3.7 SEM掃描電鏡觀察 樣品切成 3 mm×3 mm×2 mm 的薄片,放入 4%甲醛和 2.5%戊二醛混合溶液(體積比1∶1)中固定2 h;用 0.1 mol/L 的磷酸鹽緩沖液(pH 7.2)漂洗5~10 次,再用乙醇(30%~100%)和丙酮(100%)溶液梯度脫水,每次各 10 min;用冷風除去易揮發(fā)的有機溶劑后,冷凍干燥 15 h;噴金,用電子顯微鏡觀察。
2.1 循環(huán)凍融對凝膠強度的影響
凝膠強度是衡量肉制品凝膠品質的重要物理參數(shù)。本課題組前期試驗證明0.25%~1.00%的可得然膠均可顯著提高肌球蛋白凝膠的凝膠強度和持水率,添加量為1%時效果最佳。由圖1可知,添加可得然膠可顯著提高肌球蛋白凝膠的凝膠強度。在凍融過程中,肌球蛋白及其與可得然膠的混合凝膠的凝膠強度隨凍融次數(shù)的增多而降低,但添加可得然膠組高于對照組,說明可得然膠可顯著提高肌球蛋白的凝膠性能和凍融穩(wěn)定性。Angela Hunt等[16]報道了卡拉膠添加量為0.25%~1.00%的阿拉斯加鱈魚魚糜凝膠的破斷力隨凍融次數(shù)的增加而降低,整體凝膠強度呈下降趨勢,與本試驗基本一致。
2.2 循環(huán)凍融對凝膠持水率的影響
蛋白凝膠持水能力與靜電作用、疏水作用、氫鍵、范德華力、凝膠水分分布與流動性及微觀結構等有關[17]。由圖2可知,未凍融時,可得然膠—肌球蛋白混合凝膠的持水率高于肌球蛋白組。丁麗麗等[18]研究發(fā)現(xiàn),0.4%的可得然膠添加量即可使魚糜制品的壓出水分從4.5%降低至2.5%,提高了魚糜制品的持水率,與本試驗結果一致。反復凍融會導致凝膠內部三維網絡結構損傷,凝膠中的水分流失,持水率下降。肌球蛋白凝膠及其與可得然膠的混合凝膠的持水率隨凍融次數(shù)的增多而降低,但添加可得然膠組的持水率均高于未添加組,可得然膠的添加減緩了肌球蛋白凝膠凍融過程中持水率的降低。肖旭華[19]研究發(fā)現(xiàn),魚糜凝膠的持水率隨凍融次數(shù)的增加而降低,與本試驗結果類似;魚糜凝膠在反復凍融過程中,冰晶不斷形成和消失,對三維凝膠網絡有一定的破壞作用,使其截留水分的能力降低。
圖1 凍融次數(shù)對肌球蛋白凝膠強度的影響Figure 1 Effects of freeze-thaw cycles on the gel strength of myosin
圖2 凍融次數(shù)對肌球蛋白凝膠持水率的影響Figure 2 Effect of freeze-thaw cycles on the Water holding capacity of the myosin gel
2.3 LF-NMR測試
弛豫時間可以反映水分的自由度,弛豫時間越短說明水分與底物結合越緊密,弛豫時間越長說明水分越自由。對CPMG脈沖序列得到的衰減曲線進行多指數(shù)擬合后(圖3、4),發(fā)現(xiàn)T2在1~10 000 ms的弛豫時間分布上出現(xiàn)了4個峰,T213.511~9.326 ms、T2228.48~151.99 ms、T23174.75~811.13 ms、T241 232.85~2 477.08 ms,分別對應結合水、中度不易流動水、不易流動水、自由水4種水分,與Qin等[20-21]的報道一致。圖3、4為經過5次凍融后肌球蛋白凝膠及肌球蛋白—可得然膠凝膠的T2圖譜。由表1可知,循環(huán)凍融過程中T21、T22、T23、T24的弛豫時間呈增大趨勢,表明混合凝膠經過多次凍融循環(huán)后,凝膠中水分受到的束縛力降低,4種不同狀態(tài)水分的流動性增大,可能是凝膠在凍融過程中凝膠三維網狀結構受到冰晶的破壞,使凝膠內部整體平均孔徑變大,水分在凝膠網絡中自由流動的空間增大。
M代表肌球蛋白凝膠;0FT、1FT、3FT、5FT分別代表0、1、3、5次凍融
圖3 5次循環(huán)凍融對肌球蛋白凝膠T2的影響
Figure 3 Effect of five times freeze-thaw cycles on the distribution of theT2relaxation times of myosin gel
M代表肌球蛋白凝膠;CUD代表可得然膠;0FT、1FT、3FT、5FT分別代表0、1、3、5次凍融
圖4 5次循環(huán)凍融對肌球蛋白—可得然膠凝膠T2的影響
Figure 4 Effect of five times freeze-thaw cycles on the distribution of theT2relaxation times of myosin-curdlan gel
各峰的峰面積百分比可以用來表示不同組分水分占總水分的比例。表2為凍融處理前后T21、T22、T23、T24的面積百分比。T21代表的是凝膠結構中與蛋白質結合最緊密的結合水,在循環(huán)凍融過程中變化量較小。T22、T23代表中度不易流動水和不易流動水,可將二者統(tǒng)一定義為不易流動水,T24為自由水,由圖3、4和表2可知,在循環(huán)凍融的過程中部分不易流動水轉化為自由水,可得然膠的添加減少了不易流動水的轉化量。此結果與凍融過程中肌球蛋白凝膠的持水率變化規(guī)律相符合。
表1 凍融過程中T2弛豫時間的變化Table 1 The change of T2 relaxation times in freeze-thaw cycles treatment ms
表2 凍融過程中T21、T22、T23、T24的面積百分比變化Table 2 T21, T22, T23, T24 area percentage of freeze-thaw cycle treatment %
2.4 FT-IR測試
由圖5和表3可知,肌球蛋白及其與多糖的混合凝膠的紅外特征峰有PK1,3 430 cm-1(酰胺A帶,N—H伸縮振動);PK2,2 930 cm-1;PK3,1 652 cm-1(酰胺I帶,C═O伸縮振動);PK4,1 540 cm-1(酰胺II帶,N—H彎曲振動);PK5,1 066 cm-1[22-23]。未加入和加入可得然膠組的峰位與峰型基本一致,說明可得然膠的添加對肌球蛋白的骨架結構基本沒有影響,未發(fā)生蛋白質基團的改變。酰胺A(3 000~3 500 cm-1)帶通常被用來評估和分析蛋白質分子與水分子之間的相互作用[24],CUD 的添加使得 PK1 位移至較低的波數(shù)(3 312 cm-1),表明肌球蛋白分子中氫鍵作用增強[25],從而提高了凝膠強度和持水率。
M代表肌球蛋白;CUD代表可得然膠;5FT代表第5次凍融
圖5 凍融處理前后肌球蛋白凝膠的傅里葉紅外掃描圖譜Figure 5 FT-IR spectra dates of myosin gel befoe and after freeze-thaw cycle treatment表3 凍融前后肌球蛋白凝膠紅外光譜數(shù)據(jù)?Table 3 FT-IR spectral data for myosin gel before and after freeze-thaw cycles cm-1
? M代表肌球蛋白;CUD代表可得然膠;5FT代表第5次凍融。
蛋白質二級結構是通過其主鏈上C═O和N—H間的氫鍵作用來維持,F(xiàn)T-IR經常被用來檢測分析蛋白二級結構的變化。酰胺I帶(1 600~1 700 cm-1)常被用來確認并分析蛋白質的二級結構。酰胺I帶的紅外吸收主要與C═O或C═N的伸縮振動有關,其中,1 610~1 639 cm-1被認為是β-折疊結構;1 640~1 660 cm-1被認為是無規(guī)則卷曲(C═O與水形成氫鍵);1 661~1 680 cm-1被認為是α-螺旋結構;1 681~1 700 cm-1被認為β-轉角結構[26]。為了獲得更加詳細的蛋白質二級結構變化的信息,利用傅里葉自去卷積化對酰胺I帶進行處理,然后對紅外光譜上的酰胺I帶進行高斯曲線擬合,得到的結果見表4。由表4可知,β-折疊、無規(guī)則卷曲、α-螺旋結構、β-轉角結構的含量基本上無較大的變化,說明可得然膠的引入沒有改變肌球蛋白的二級結構,并且凍融過程中也沒有涉及到蛋白質二級結構的變化。
表4 可得然膠對肌球蛋白凍融前后二級結構的影響?
Table 4 Effects of CUD on secondary structures of myosin before and after freeze-thaw cycles
%
? M代表肌球蛋白;CUD代表可得然膠;5FT代表第5次凍融。
2.5 微觀結構分析
三維網狀結構是影響凝膠的凝膠強度、保水性等的重要因素[27]。凝膠網絡結構的形成是蛋白質變性所引起的,該作用導致了分子間共價鍵和非共價鍵相互作用,包括二硫鍵和疏水鍵等[28]。由SEM結果可知,未添加可得然膠的肌球蛋白形成的凝膠網絡孔洞較大且分布散亂,孔徑大小不一,形狀不規(guī)則,結構粗糙(圖6 A1)。添加1%的可得然膠—肌球蛋白混合凝膠結構致密,孔洞分布均勻,孔徑較小(圖6 B1)。孔洞分布有序、孔徑較小的凝膠網絡凝膠強度較大;分布雜亂、孔徑較大的凝膠強度較小[29]。因此,推測這是可得然膠—肌球蛋白混合凝膠強度大于純的肌球蛋白凝膠的原因。
凝膠的凍結和解凍都伴隨著其內部網絡結構中冰結晶的出現(xiàn)和消失,每一次的凍融過程都會對凝膠造成不同程度的損傷。5次凍融后,純肌球蛋白凝膠的網絡結構基本完全崩潰,產生了更大的孔洞和裂縫(圖6 A2)。添加1%可得然膠的肌球蛋白凝膠凍融5次后的內部結構微觀圖像(圖6 B2)顯示,凍融使膠體原有的規(guī)則纖細的網絡變成混亂粗糙且具有較大孔洞的結構,以及斷裂的纖維束。凝膠中的可凍結水凍結時體積變大,導致小的網孔結構破壞。解凍時,臨近的網孔結構中的水分匯集,再次凍結時形成了較大的冰晶,對凝膠三維網絡結構進一步的損傷。因此,反復凍融后,凝膠結構完全崩潰。添加的可得然膠參與了蛋白質凝膠的形成過程,兩者之間發(fā)生相互作用,形成了交聯(lián)度高、結構牢固、韌性強的網絡結構,在一定程度上可以緩解凍融過程中冰晶對凝膠結構的破壞。
A1(肌球蛋白)、B1(肌球蛋白+CUD)為凍融處理前的掃描電鏡圖片;A2(肌球蛋白)、B2(肌球蛋白+CUD)為凍融處理后的掃描電鏡圖片
圖6 肌球蛋白凝膠凍融處理前后的微觀結構圖
Figure 6 SEM of myosin gel befoe and after freeze-thaw cycle treatment
5次循環(huán)凍融處理后,添加1%的可得然膠使肌球蛋白凝膠的凝膠強度和持水率分別由對照組的12.3 g、32.99%增大至25.8 g、62.2%。凝膠中不易流動水的含量由47.43%增大至59.5%,自由水含量由51.67%降低至39.55%。同時,膠體的引入增強了肌球蛋白分子間氫鍵作用,與肌球蛋白形成交聯(lián)度高,結構致密,孔洞均勻的網絡結構,提高了肌球蛋白凝膠的凝膠強度和持水率,有效地緩解凍融過程中冰晶對凝膠結構的破壞,減緩凍融過程中凝膠強度及持水率的降低。因此,可得然膠可以作為一種提高凍融穩(wěn)定性的添加物應用在魚糜制品的生產中。
[1] LI Xin-ke, XIA Wen-shui. Effects of chitosan on the gel properties of salt-soluble meat proteins from silver carp[J]. Carbohydrate Polymers, 2010, 82(3): 958-964.
[2] CHIN K B, GO M Y, XIONG You-ling. Konjac flour improved textural and water retention properties of transglutaminase-mediated, heat-induced porcine myofibrillar protein gel: Effect of salt level and transglutaminase incubation[J]. Meat Science, 2009, 81(3): 565-572.
[3] PATRASCU L, DOBRE I, ALEXE P. K-carrageenan effects on texture characteristics of meat emulsified sistems[J]. Studia Universitatis Babes-Bolyai Chemia, 2010, 55(3): 75-82.
[4] AYADI M A, KECHAOU A, MAKNI I, et al. Influence of carrageenan addition on turkey meat sausages properties[J]. Journal of Food Engineering, 2009, 93(3): 278-283.
[5] BS K, KIM J L J, IY L, et al. Curdlan gels as protein drug delivery vehicles[J]. Biotechnology Letters, 2000, 22(14): 1 127-1 130.
[6] FUNAMI T, YADA H, NAKAO Y. Thermal and rheological properties of curdlan gel in minced pork gel[J]. Food Hydrocolloids, 1998, 12(1): 55-64.
[7] 勵慧敏, 楊柳. 大豆組織蛋白用于豬肉丸加工工藝優(yōu)化[J]. 食品與機械, 2014, 30(4): 207-210.
[8] HU Ya-qin, LIU Wen-juan, YUAN Chun-hong, et al. Enhancement of the gelation properties of hairtail (Trichiurus haumela) muscle protein with curdlan and transglutaminase[J]. Food Chemistry, 2015, 176: 115-122.
[9] WU Chun-hua, YUAN Chun-hong, CHEN Shi-guo, et al. The effect of curdlan on the rheological properties of restructured ribbonfish (Trichiurus spp.) meat gel[J]. Food Chemistry, 2015, 179: 222-231.
[10] NISHITA K, KIMURA S, WATABE S. Structure-Function Relationships of Muscle Proteins from Fish and Shellfish[J]. Nihon-suisan-gakkai-shi, 1994, 60(4): 541-541.
[11] 周佺, 郭善廣, 蔣愛民, 等. 肌肉鹽溶蛋白熱誘導凝膠特性研究進展[J]. 食品與機械, 2009, 25(3): 129-131.
[12] PARK J W, LANIER T C. Scanning Calorimetric Behavior of Tilapia Myosin and Actin due to Processing of Muscle and Protein Purification[J]. Journal of Food Science, 1989, 54(1):49-51.
[13] SHIROODI S G, RASCO B A, LO Y M. Influence of Xanthan-Curdlan Hydrogel Complex on Freeze-Thaw Stability and Rheological Properties of Whey Protein Isolate Gel over Multiple Freeze-Thaw Cycle[J]. Journal of Food Science, 2015(7): 1 498-1 505.
[15] ZHOU Yan-zi, CHEN Cong-gui, CHEN Xing, et al. Contribution of three ionic types of polysaccharides to the thermal gelling properties of chicken breast myosin[J]. Journal of Agricultural & Food Chemistry, 2014, 62(12): 2 655-2 662.
[16] HUNT A, PARK J W. Alaska Pollock Fish Protein Gels as Affected by Refined Carrageenan and Various Salts[J]. Journal of Food Quality, 2013, 36(1): 51-58.
[17] MORENO H M, CARBALLO J, BORDERAS J. Application of response surface methodology to study the effect of different calcium sources in fish muscle-alginate restructured products[J]. Ciência E Tecnologia De Alimentos, 2011, 31(1): 209-216.
[18] 丁麗麗, 郭宏明, 吳俊, 等. 可得然膠在淡水魚糜制品中的應用研究[J]. 食品工業(yè)科技, 2015, 36(17): 262-264.
[19] 肖旭華. 米渣及米渣蛋白對鰱魚糜凝膠特性和凍融穩(wěn)定性的影響[D]. 武漢: 華中農業(yè)大學, 2014: 60-61.
[20] QIN Hao, XU Peng, ZHOU Cun-liu, et al. Effects of l -Arginine on water holding capacity and texture of heat-induced gel of salt-soluble proteins from breast muscle[J]. Lebensmittel-Wissenschaft und-Technologie, 2015, 63(2): 912-918.
[21] GOETZ J, KOEHLER P. Study of the thermal denaturation of selected proteins of whey and egg by low resolution NMR[J]. LWT-Food Science and Technology, 2005, 38(5): 501-512.
[22] CARBONARO M, NUCARA A. Secondary structure of food proteins by Fourier transform spectroscopy in the mid-infrared region[J]. Amino Acids, 2010, 38(3): 679-690.
[23] PERISIC N, AFSETH N K, OFSTAD R, et al. Monitoring Protein Structural Changes and Hydration in Bovine Meat Tissue Due to Salt Substitutes by Fourier Transform Infrared (FTIR) Microspectroscopy[J]. Journal of Agricultural & Food Chemistry, 2011, 59(18): 10 052-10 061.
[24] ANDREEVA A E, KARAMANCHEVA I R. Insight into the secondary structure of chloramphenicol acetyltransferase type I : Computer analysis and FT-IR spectroscopic characterization of the protein structure[J]. Journal of Molecular Structure, 2001, 565-566(2): 177-182.
[25] BARTH A. Infrared spectroscopy of proteins[J]. Biochimica Et Biophysica Acta, 2007, 1 767(9): 1073-1 101.
[26] PEREZMATEOS M, MONTERO P. Contribution of hydrocolloids to gelling properties of blue whiting muscle[J]. European Food Research and Technology, 2000, 210(6): 383-390.
[27] HAN Min-yi, WANG Peng, XU Xing-lian, et al. Low-field NMR study of heat-induced gelation of pork myofibrillar proteins and its relationship with microstructural characteristics[J]. Food Research International, 2014, 62: 1 175-1 182.
[28] MA Fei, CHEN Cong-gui, ZHENG Lei, et al. Effect of high pressure processing on the gel properties of salt-soluble meat protein containing CaCl2, andκ-carrageenan[J]. Meat Science, 2013, 95(1): 22-26.
[29] BALANGE A, BENJAKUL S. Enhancement of gel strength of bigeye snapper (Priacanthus tayenus) surimi using oxidised phenolic compounds[J]. Food Chemistry, 2009, 113(1): 61-70.
Effects of curdlan on the freeze-thaw stability of myosin gel
WANGPei-sen1,2
LIQian-ru1,2
JIANGWen-tao1,2
MIAOSong1,2,3
ZHANGLong-tao1,2,3
ZHENGBao-dong1,2
(1.CollegeofFoodScience&FujianAgricultureandForestryUniversity,Fuzhou,Fujian350002,China;2.China-IrelandInternationalCooperationLaboratoryofFoodsMaterialScienceandStructuralDesign,Fuzhou,Fujian350002,China; 3.TeagascFoodResearchCentre,Moorepark,Fermoy,Co.Cork,Ireland)
In order to investigate the effects and mechanization of curdlan on the free-thaw stability of surimi, gel strength and water holding capacity of myosin gel model in freeze-thaw cycles were observed. The intermolecular force, water distribution and microstructure were determined by LF-NMR, FT-IR and SEM respectively. The result showed that 1% curdlan increased the gel strength and water holding capacity and alleviated the reduction of gel strength and water holding capacity during freezing and thawing cycle. The addition of curdlan strengthened the hydrogen bonding inter myosin,which led to the formation of a compact three-dimensional network structure of myosin gel. Moreover, the liquidity of different components of water and the immobile water shifted into free water decreased, and the freeze-thaw stability and water holding capacity were increased.
myosin; freeze-thaw cycles; curdlan
王培森,男,福建農林大學在讀碩士研究生。
張龍濤(1979—),男,福建農林大學副教授,博士。 E-mail:zlongtao@hotmail.com
2017—03—21
10.13652/j.issn.1003-5788.2017.05.006