常見食物過敏原結(jié)構(gòu)穩(wěn)定因素與致敏性的關(guān)系研究進(jìn)展

張晴晴，吳子健，*，胡志和，王 帥，王連芬

（1.天津商業(yè)大學(xué)生物技術(shù)與食品科學(xué)學(xué)院，天津市食品生物技術(shù)重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，天津 300134；2.北京食品科學(xué)研究院，北京 100068）

常見食物過敏原結(jié)構(gòu)穩(wěn)定因素與致敏性的關(guān)系研究進(jìn)展

張晴晴1，吳子健1，*，胡志和1，王 帥1，王連芬2

（1.天津商業(yè)大學(xué)生物技術(shù)與食品科學(xué)學(xué)院，天津市食品生物技術(shù)重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，天津 300134；2.北京食品科學(xué)研究院，北京 100068）

食物過敏原所引發(fā)的食品安全問題是目前亟待解決的衛(wèi)生學(xué)問題，而分析過敏原蛋白結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性與致敏性的關(guān)系，對于了解食品過敏的機(jī)理以及探索消減過敏原致敏性的方法具有十分重要的意義。 本文選取幾種主要食物過敏原蛋白，探討維持過敏原蛋白結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的因素（二硫鍵、糖基、疏水作用以及氫鍵），以及結(jié)構(gòu)穩(wěn)定與致敏性的關(guān)系，為如何消減過敏原致敏性提供一定的理論指導(dǎo)。

食物過敏原；結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性；致敏性；二硫鍵；糖基；疏水相互作用；氫鍵

眾所周知，食品是人類賴以生存和繁衍的能量來源，而人們在享受美食的同時也面臨種種食品安全問題，特別是因食品所引起的過敏，嚴(yán)重影響過敏者的生活質(zhì)量，甚至威脅他們的生命安全。不同來源的食物過敏原的氨基酸殘基序列不同，但是卻有著較為相似的物理、化學(xué)以及生物學(xué)性質(zhì)［1］：過敏原蛋白一般在其來 源 過敏食品中的含量較高，蛋白組成中 含有一定量糖基，一般具有抗熱、抗變性劑的變性作用、耐受酸堿以及抑制蛋白酶酶解作用（果蔬過敏原例外［2］）等，特別是對機(jī)體消化道蛋白酶和胃酸具有一定耐受性，多數(shù)過敏原蛋白在胃液中停留時間較長，不易被水解［3］，從而致敏作用持久、作用穩(wěn)定性高，致敏效果難以被消除。而導(dǎo)致這些性質(zhì)的原因是其結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性，因此分析食源性過敏原蛋白的結(jié)構(gòu)對于揭示過敏蛋白致敏性、致敏穩(wěn)定性以及由IgE介導(dǎo)或非IgE介導(dǎo)的過敏反應(yīng)中抗原表位的確定至關(guān)重要［1，4］。目前已知維持空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)性的因素主要有蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)組成（包括二硫鍵和蛋白質(zhì)中糖基組成）、疏水相互作用以及氫鍵等，當(dāng)然這些因素對不同的食物過敏原蛋白結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的維系作用又有著不同的側(cè)重點(diǎn)。本文選取較為典型的食源性過敏原（分別來自牛乳、花生、雞蛋以及水產(chǎn)品），從這些過敏原蛋白的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)出發(fā)，分析討論這些因素在維持過敏原蛋白結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的同時又是如何影響其過敏原性，具有重要的理論指導(dǎo)意義。

1　二硫鍵對食 物 過敏原結(jié)構(gòu)與致敏性的影響

1.1牛血清白蛋白

牛乳中引起過敏反應(yīng)的蛋白包括［5］：β-乳球蛋白（β-lactoglobulin，β-LG）、酪蛋白（casein，CAS）、α-乳白蛋白（α-lactoalbumin，α-LA）、牛血清白蛋白（bovine serum albumin，BSA）、乳鐵蛋白（lactoferrin，LF）以及免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）等。其中BSA的致敏性較為常見，美國約有50%牛乳過敏患者對BSA產(chǎn)生過敏，且其引發(fā)的過敏反應(yīng)不受其他過敏原的影響［6］。并且該蛋白在酸性環(huán)境或加熱條件下仍能夠保持其三級結(jié)構(gòu)的一定穩(wěn)定性，是目前人們了解過敏原蛋白空間結(jié)構(gòu)及過敏性關(guān)系的模式蛋白［7-8］。BSA蛋白上有諸多已確定的致敏線性表位：2001年Beretta等［9］指出BSA的一個線性表位位于Lys524～Gln542；2008年Tanabe［10］報道BSA中至少存在兩個IgE結(jié)合區(qū)域，即His337～Leu346和Leu452～Cys460，其核心區(qū)域?yàn)镚lu339～Val342（EYAV）和Leu454～Arg458（LILNR）；另外，在該序列中也存在3個誘導(dǎo)T細(xì)胞增殖的區(qū)域，即Asp107～Asp123，Pro365～Pro383和Leu452～Cys460。

成熟BSA的分子質(zhì)量為66.5 ku，由583 個氨基酸殘基組成［11］，其中半胱氨酸殘基有35 個，形成了17 個二硫鍵（第10位沒有形成二硫鍵），這些半胱氨酸殘基以及二硫鍵的位置如圖1所示，目前已知BSA中二硫鍵多數(shù)位于蛋白中難以接觸溶劑的疏水核心區(qū)域，不易受到破壞，二硫鍵的存在又進(jìn)一步使整個蛋白內(nèi)形成了9 個環(huán)狀結(jié)構(gòu)。2001年Beretta等［9］免疫印跡實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明二硫鍵的存在可維護(hù)BSA過敏原性，其引發(fā)形成的9 個環(huán)狀結(jié)構(gòu)能使BSA不易遭受胃蛋白酶酶解消化，因而維持了BSA過敏性所必須的構(gòu)象表位，提高了其致敏的穩(wěn)定性。

圖1　牛血清白蛋白中半胱氨酸殘基以及二硫鍵位置示意圖［8］Fig.1 Schematic illustration for the positions of cysteine residues and disulfide bonds from bovine serum albumin［8］

1.2雞卵類黏蛋白

雞蛋中有4 種主要過敏原（即溶菌酶、卵轉(zhuǎn)鐵蛋白、卵白蛋白以及卵類黏蛋白），其中雞卵類黏蛋白（hen’s egg ovomucoid，HOVM）是雞蛋過敏反應(yīng)中致敏性最強(qiáng)、最普遍的蛋白質(zhì)［12-13］，在組成HOVM部分的186 個氨基酸殘基中有18 個半胱氨酸殘基［14］，均形成二硫鍵，這是維持結(jié)構(gòu)以及致敏穩(wěn)定性的重要因素之一。目前已知HOVM分子內(nèi)含有3 個相對獨(dú)立的同源結(jié)構(gòu)域，即Gal d 1.1（氨基酸殘基1～68）、Gal d 1.2（氨基酸殘基65～130）和Gal d 1.3（氨基酸殘基131～186）［14］，且每個域都含有3 個域內(nèi)二硫鍵，但域間并無二硫鍵鏈接［15］。其中Gal d 1.3構(gòu)象呈大小約為3.5 nm×2.7 nm×1.9 nm的球形，具有2 個反平行β-片層（殘基Pro22～Gly32）和1 個α-螺旋（殘基Asn33～Ser44），結(jié)構(gòu)中約70%殘基屬于規(guī)正二級結(jié)構(gòu)或疏水核心的部分。域內(nèi)的3 個二硫鍵極大地限制結(jié)構(gòu)域的空間構(gòu)型的變化，進(jìn)而維系其構(gòu)象穩(wěn)定性。另外，若還原改變二硫鍵就會使HOVM與不同過敏者血清中IgE的結(jié)合活性受到影響。1991年Djurtoft等［16］發(fā)現(xiàn)二硫鍵經(jīng)二硫蘇糖醇等還原劑還原，然后再烷基化作用會發(fā)生斷裂，此時的HOVM與許多雞蛋過敏癥患者血清中IgE/ IgG的結(jié)合活性幾乎喪失；1998年Zhang Jiewei等［17］發(fā)現(xiàn)該蛋白中二硫鍵經(jīng)還原再羧甲基化后，并沒有影響HOVM及其各結(jié)構(gòu)域與HOVM特異性IgG抗體結(jié)合的數(shù)量；但還原二硫鍵再羧甲基化的Gal d 1.3與IgE的結(jié)合活性提高（由27.4%增至40.1%）。Besler等［18］研究結(jié)果間接表明構(gòu)象改變對不同雞蛋過敏者血清中IgE與HOVM結(jié)合活性的影響不同：優(yōu)先與構(gòu)象表位發(fā)生反應(yīng)的過敏者血清中的IgE與二硫鍵被還原的HOVM結(jié)合活性呈下降趨勢；而優(yōu)先與線性表位反應(yīng)的過敏者血清中IgE與二硫鍵被還原的HOVM結(jié)合活性呈上升趨勢。

1.3花生過敏原Ara h 2

花生也是食物過敏原的重要來源，目前為止國際免疫學(xué)會聯(lián)合會（International Union of Immunological Societies，IUIS）收錄的花生過敏原蛋白有13 種［19］，其中Ara h 2是花生中主要的、也是致敏性最強(qiáng)的過敏蛋白［20-24］，在美國，95%以上花生過敏人群血清具有能特異性識別該過敏蛋白的IgE［25］。

圖2　花生過敏原Ara h 2一級結(jié)構(gòu)氨基酸序列［2266］Fig.2 Amino acid sequence of primary structure from Ara h 2［26］

Ara h 2（16～17 ku）是一種單亞基糖蛋白［27-28］，占整個花生蛋白的5.9%～9.3%［29］，由172 個氨基酸殘基組成（圖2），其中8 個半胱氨酸殘基形成了鏈內(nèi)4 個保守的二硫鍵，分別為Cys33～Cys116、Cys45～Cys103、Cys104～Cys152和Cys118～Cys160。Ara h 2蛋白屬于一種典型2S白蛋白（種子貯藏蛋白中的一類），4 個保守的二硫鍵確保了其典型的三維結(jié)構(gòu)構(gòu)象，即5 個α-螺旋由環(huán)區(qū)連接形成的右手的超螺旋結(jié)構(gòu)［20，30］，如圖3所示。保守的二硫鍵不僅維系了Ara h 2蛋白的結(jié)構(gòu)，而且也保證了其與IgE結(jié)合的活性以及致敏性：首先，它們確保了Ara h 2的二級結(jié)構(gòu)以及三級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性，2002年Sen等［1］利用圓二色譜技術(shù)研究發(fā)現(xiàn)天然狀態(tài)下該蛋白的二級結(jié)構(gòu)組成中α-螺旋占18.2%，β-折疊占54%，無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)約占27.7%，而當(dāng)該蛋白二硫鍵經(jīng)還原劑二硫蘇糖醇還原后，其二級結(jié)構(gòu)組成則以β-折疊為主（約占82.3%），其余部分為無規(guī)卷曲；其次，由二硫鍵引起的結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性又進(jìn)一步確保了其與IgE結(jié)合活性，免疫印跡技術(shù)檢測結(jié)果表明，天然狀態(tài)下的Ara h 2蛋白對胃腸道蛋白酶（如胃蛋白酶）的消化具有一定耐受性，即便是受到酶解，Ara h 2仍具有識別IgE的能力，而當(dāng)二硫鍵被還原后其極易被胃蛋白酶酶解，其與IgE的結(jié)合活性也受到極大的損失；再次，目前由重疊肽技術(shù)定位出的10 個線性表位［28］（表1）在Ara h 2分子結(jié)構(gòu)的表面均有相當(dāng)多的暴露，而該空間構(gòu)象的穩(wěn)定性也保證了這些表位在大多數(shù)情況先是出于暴露的程度，易于IgE結(jié)合，這也可能是其作為花生中致敏性最強(qiáng)蛋白的原因。

圖3　Ara h 2三維結(jié)構(gòu)模型［2277］Fig.3 Ribbon diagram of three-dimensional model of Ara h 2［27］

表1　花生過敏原Arah2IgE結(jié)合表位［26］Table1 Arah2IgE binding epitopes of peanut allergens［26］

2　糖基對食物過敏原結(jié)構(gòu)與致敏性的影響

糖基會提高蛋白的熱穩(wěn)定性、溶解性能、抗有機(jī)溶劑沉淀作用、抗酶解作用，從而間接的提高了過敏原蛋白的致敏性能以及致敏持續(xù)性，同時有些過敏原蛋白糖基含量較高［31-32］，所連接的糖基基團(tuán)空間體積相對較大，這些較大的糖基基團(tuán)在一定程度上會對過敏原表位的暴露有一定的掩蔽作用。

2.1雞卵類黏蛋白（HOVM）

HOVM的過敏原性除了受到二硫鍵的影響，另個重要的影響因素是其所含有的糖基。HOVM是一種源自雞蛋的單亞基糖蛋白，糖基部分約占20%～25%，含量相對較高。組成HOVM糖基的單糖殘基主要為N-乙酰葡萄糖胺和甘露糖，以及少量的半乳糖和唾液酸等［33］，這些糖基結(jié)構(gòu)示意［34］如圖4所示。而蛋白本身的一級序列含有5 個N-link糖基化位點(diǎn)，分別為Asn10、Asn53、Asn69、Asn75以及Asn175［14］，前4 個位點(diǎn)糖基化概率為100%，而Asn175位點(diǎn)的糖基化概率約為50%。1989年Gu等［35］發(fā)現(xiàn)當(dāng)HOVM經(jīng)三氟甲磺酸（trifluoromethanesulfonic acid，TFMS）去除外周的半乳糖和內(nèi)部的甘露糖（約40%的N-乙酰氨基葡萄糖仍保留）后去糖基化，并不能改變其免疫活性。但是糖基被去除后，HOVM的熱穩(wěn)定性和抗酶解性能降低，從而也使HOVM結(jié)合IgE/IgG的活性受到影響［35-36］。另外結(jié)構(gòu)域3的兩種形式（含糖基和不含糖基的）對IgE/IgG的結(jié)合活性有具有一定的差異，1986年Matsuda等［37］就指出含糖基的Gal d 1.3結(jié)合過敏血清中IgE的活性明顯高于不含糖基的Gal d 1.3，且含糖基的Gal d1.3能夠結(jié)合過敏血清中的IgG，而未含糖基的Gal d 1.3則幾乎與之不結(jié)合，但1998年Zhang Jiewei等［17］的研究則與Matsuda等的發(fā)現(xiàn)不同，糖基能夠抑制Gal d1.3與IgE的結(jié)合活性。

圖4　雞卵類黏蛋白糖鏈結(jié)構(gòu)［3344］Fig.4 Structures of the sugar chains from hen’s egg ovomucoid［34］

2.2擬穴青蟹原肌球蛋白

擬穴青蟹中的原肌球蛋白（tropomyosin，TM）是其主要過敏原之一，蛋白部分有284 個氨基酸殘基，空間結(jié)構(gòu)呈線性雙螺旋。分子中糖基部分的含量約為0.2%，已經(jīng)確定具有O-糖苷鍵［38］；其氨基酸序列中第132位（～Asn132～Arg133～Ser134～）具有保守的N-糖基化序列［39］，也可能存在有N-糖基化位點(diǎn)。2012年阮韋偉［38］采用酶法去除其糖鏈后，十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳結(jié)果表明該蛋白的免疫活性沒有變化；但當(dāng)采用高碘酸氧化化學(xué)法去糖基化后，擬穴青蟹TM的抗原性明顯下降，免疫交叉反應(yīng)明顯變?nèi)酢Ｔ撗芯拷Y(jié)果間接說明了糖基對于過敏源蛋白致敏作用的重要性。酶法未完全去除糖鏈，而高碘酸氧化化學(xué)法完全破壞了糖基結(jié)構(gòu)。

另一方面，擬穴青蟹TM所包含的IgE結(jié)合位點(diǎn)富含賴氨酸殘基，而賴氨酸殘基本身易受到糖基化修飾，特別是由美拉德反應(yīng)引起的糖基化。因此食品加工造成的美拉德反應(yīng)，導(dǎo)致該蛋白IgE結(jié)合位點(diǎn)上賴氨酸殘基的糖基化，形成新的糖基鏈［40］，這些新的糖基可以改變原有的結(jié)構(gòu)，甚至是掩蓋原有的IgE結(jié)合位點(diǎn)，可能會減低該蛋白致敏性［41］。

3　分子內(nèi)弱相互作用對食物過敏原結(jié)構(gòu)與致敏性的影響

分子內(nèi)的弱相互作用（諸如疏水相互作用、靜電作用、氫鍵、范德華力等）對于維系食源性過敏原蛋白結(jié)構(gòu)及其過敏原性也具有十分重要的作用。維系蛋白質(zhì)三級及以上結(jié)構(gòu)的重要因素就在于分子內(nèi)的弱相互作用。其中2013年Gromiha等［42］研究發(fā)現(xiàn)在弱相互作用中，維系包括過敏原等的耐熱性蛋白穩(wěn)定的主要作用力是疏水相互作用。而有些過敏原蛋白本身就具有比較單一獨(dú)特的構(gòu)象，如凡納濱對蝦（Litopenaeus vannamei）中的原肌球蛋白，其天然構(gòu)象中α-螺旋占主導(dǎo)地位，鏈內(nèi)的氫鍵對于構(gòu)象的穩(wěn)定起了非常獨(dú)特的作用。

3.1Ara h 1中的疏水相互作用

天然狀態(tài)下的Ara h 1是由3 個同源亞基通過各自末端的疏水相互作用連接而成的三聚體［43］（圖5B），其中每個亞基又是由601 個氨基酸殘基組成的耐熱糖蛋白亞基，pI 6.36，分子質(zhì)量為68.75 ku［44］；這些亞基進(jìn)一步可分為4 個結(jié)構(gòu)域［25］，如圖5A所示，其中兩個α-螺旋束分別位于亞基兩端，兩個相對稱的反平行β-折疊結(jié)構(gòu)域位于亞基的中間。各個亞基間相互連接的疏水區(qū)域是IgE結(jié)合表位區(qū)域［45］，三聚體結(jié)構(gòu)的形成與穩(wěn)定對其過敏原性的大小有著極其重要的意義。

圖5　Arah1 單體（A）及其三聚體（B）結(jié)構(gòu)［4433］Fig.5 Monomer （A） and homotrimers （B） of Ara h 1［43］

1997年Burks等［46］采用重疊肽合成技術(shù)確定Ara h 1（信號肽包含在內(nèi)）過敏原存在1 1 個抗原區(qū)域（P1～P11），12 個IgE結(jié)合區(qū)域（D1～D12），并且該蛋白的IgE結(jié)合位點(diǎn)主要位于其中的兩個區(qū)域部分（D2和D3，位于氨基酸序列82～133中），包含有4 個過敏原表位：90～97（ERTRGRQP）、98～105（GDYDDDRR）、108～115（RREEGGRW）和124～131（EREEDWRQ）。

每個成熟的Ara h 1單體亞基中已被確認(rèn)的線性表位有21 個［46-47］，其中14 個位于蛋白三聚體的疏水核心區(qū)域，在各個亞基上的位置為170～586［48］（表2），其中大多數(shù)表位是深埋入三聚體的構(gòu)象內(nèi)（＞50%的深埋度），有些是略微埋入三聚體的構(gòu)象內(nèi)（＜50%的深埋度）［49］，圖6顯示了三聚體構(gòu)象下，露出甚至是位于表面的與IgE結(jié)合的表位的分布情況，這種線性表位的分布情況有可能間接地說明了三聚體構(gòu)象下的Ara h 1所具有的與IgE結(jié)合活性弱于變性后的各單體亞基的結(jié)合活性。

Fig.6 IgE epitopes mapped on the surface of the 3D model of Ara h 1 core region［26］

表2　花生過敏原Ara h 1核心z區(qū)域線性表位序列［26，46］Table2 Sequence of linear epitopes of peanut allergen Ara h 1 in the core region［26，46］

3.2原肌球蛋白中的氫鍵

甲殼類動物機(jī)體中TM是一類由兩條氨基酸殘基序列相同的α-螺旋相互纏繞組成的卷曲之卷曲螺旋雙亞基棒狀糖蛋白［50-52］，是主要的交叉過敏原［53］，如凡納濱對蝦（Litopenaeus vannamei）中的TM（分子質(zhì)量約為36 ku）。自優(yōu)化預(yù)測法（self-optimized prediction method，SOPM）［54］預(yù)測二級結(jié)構(gòu)組成的結(jié)果表明TM二級結(jié)構(gòu)以α-螺旋為主，約占95.07%，而β-轉(zhuǎn)角、β-折疊以及無規(guī)卷曲結(jié)構(gòu)含量相對很少，分別為0.7%、1.76%及2.46%，與2012年沈海旺等［55］采用生物信息學(xué)方法分析預(yù)測甲殼類動物TM的二級結(jié)構(gòu)基本相符。研究預(yù)測該過敏原可能為抗原表位的區(qū)域?yàn)椋?～61，70～65，87～108，111～199，201～225，227～278，約占99.2%，而甲殼類TM實(shí)際存在約11 個抗原表位，與實(shí)驗(yàn)測得的表位基本相符，而這些過敏原表位大多位于TM的超螺旋結(jié)構(gòu)內(nèi)（93～208位氨基酸序列）［56］，其無規(guī)卷曲、β-折疊和β-轉(zhuǎn)角很少。當(dāng)然，維護(hù)卷曲之卷曲的超螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性除了氫鍵的作用，還有靜電相互作用和疏水相互作用［57］，2005年，Morais等［51］發(fā)現(xiàn)在離子強(qiáng)度較高的環(huán)境下，疏水相互作用對穩(wěn)定TM卷曲結(jié)構(gòu)有決定性意義，而在正常生理環(huán)境下時，靜電相互作用則起主要作用。

4　結(jié) 語

食源性過敏原種類較多、來源廣泛，不同過敏原的分子組成、分子質(zhì)量大小以及結(jié)構(gòu)有一定的差異，同時維系蛋白結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的各因素在特定過敏原蛋白中的貢獻(xiàn)度大小又有一定的差異。但可以確定的是過敏原蛋白的結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性與其過敏原性之間具有一定的聯(lián)系，那些保持過敏原蛋白結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的重要因素（包括：作為蛋白一級結(jié)構(gòu)重要組成的二硫鍵和糖基、疏水相互作用和氫鍵等分子內(nèi)弱相互作用）以不同方式、不同程度地維系著蛋白分子的結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性，同時也影響這些分子過敏原性的表達(dá)與劇烈程度。而如何針對這些影響因素，有效地利用物理法（加熱法和非加熱法）、化學(xué)法（化學(xué)修飾、酸堿水解）以及生物手段（酶法、微生物發(fā)酵法）解決由食源性過敏原引起的食品安全問題仍有待進(jìn)一步的研究，另外亟待建立一系列較為通用的且能有效檢測食物過敏原的方法。

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Relationship between Structural Stability Factors and Allerginicity of Common Food Allergens

ZHANG Qingqing1， WU Zijian1，*， HU Zhihe1， WANG Shuai1， WANG Lianfen2
（1. Tianjin Key Laboratory of Food Biotechnology， College of Biotechnology and Food Science， Tianjin University of Commerce，Tianjin 300134， China； 2. Beijing Academy of Food Sciences， Beijing 100068， China）

Nowadays， the increased prevalence of food allergy is a public health problem that needs to be solved urgently. In order to better understand the mechanism of food allergy and find out the reasonable methods for reducing or eliminating the allergenicity of food allergenic proteins （FAPs）， it is important for us to explore the relationship between the structural stability of FAPs and its allergenicity. In this paper， an overall review of several critical impacting factors （including disulfide bond， glycosyl， hydrophobic interaction， and hydrogen bond etc.） involved in maintaining the structure of FAPs and the relationship between structural stability and allergenicity of several common FAPs is presented with the purpose to provide a general theoretical guidance for reducing or eliminating the allergenicity of FAPs.

food allergen； structural stability； allergenicity； disulfide bond； glycosyl； hydrophobic interaction； hydrogen bond

R392.1

A

1002-6630（2015）03-0217-06

10.7506/spkx1002-6630-201503042

2014-06-30

國家自然科學(xué)基金面上項(xiàng)目（31271841）；天津市應(yīng)用基礎(chǔ)與前沿技術(shù)研究計(jì)劃面上項(xiàng)目（14JCYBJC30900）；天津市高等學(xué)校創(chuàng)新團(tuán)隊(duì)項(xiàng)目（TD12-5049）

張晴晴（1990—），女，碩士研究生，研究方向?yàn)槭称飞锛夹g(shù)。E-mail：zhangqingqingtj@163.com

吳子健（1973—），男，副教授，碩士，研究方向?yàn)槭称飞锛夹g(shù)。E-mail：wzjian@tjcu.edu.cn