加工方式對花生致敏性的影響及其致敏性評價研究進展

饒　歡，田　陽，陶 莎，薛文通*

（中國農(nóng)業(yè)大學食品科學與營養(yǎng)工程學院，北京　100083）

加工方式對花生致敏性的影響及其致敏性評價研究進展

饒歡，田陽，陶 莎，薛文通*

（中國農(nóng)業(yè)大學食品科學與營養(yǎng)工程學院，北京100083）

花生蛋白是一種理想的食品加工原料，同時也是一種致死率較高的食物過敏原，嚴重危害人類健康。本文主要綜述食品加工方式對花生過敏蛋白致敏性的影響，以及體內(nèi)、體外致敏性評價方法，為低致敏或無致敏花生制品的開發(fā)提供參考和指導。

加工；花生過敏源；致敏性評價

食物過敏是過敏性疾病的一種，在歐美等發(fā)達國家，食物過敏影響著約6%～8%的兒童和4%的成年人，中國也有約5%的兒童和2%的成年人深受其害，且其發(fā)病率在過去的幾十年中呈明顯上升趨勢，成為全球關注的公共衛(wèi)生問題［1-4］。常見致敏食品有牛奶、小麥、雞蛋、黃豆、花生、堅果、魚以及貝類。其中，花生過敏癥是一種嚴重的免疫球蛋白E（immune globulin E，IgE）介導的Ⅰ型超敏反應，過敏個體暴露于微量花生過敏原中即可導致致命危害?；ㄉ^敏癥通常是伴隨終生，且目前沒有治療花生過敏的有效醫(yī)療手段，因此通過食品加工控制食物過敏原并為食物過敏患者提供安全的食品是食品工業(yè)的重要任務之一。

花生在不同加工過程中會發(fā)生各種復雜的物理化學變化，可不同程度地改變花生過敏原的含量和結構等，增加或降低花生致敏性。同時，花生過敏原的改變也會影響其消化時的分解方式，以及吸收時穿過腸黏膜屏障和呈遞給免疫系統(tǒng)的形式。食物基質(zhì)對引發(fā)過敏反應亦有很大影響。本文結合文獻報道，在體內(nèi)、體外以及分子水平綜合揭示各種改性加工方法對花生致敏性的影響規(guī)律，為今后開發(fā)安全有效的花生脫敏方法奠定理論基礎。

1　加工方式對花生致敏性的影響

1.1熱加工

1.1.1加熱方式對花生致敏蛋白的影響

熱加工是食品加工中常見的方法，包括烘焙、蒸煮、燒烤、干燥等。熱加工可導致某些食物過敏蛋白三維構象表位變化，使得其與人IgE結合活性降低，或者由于一些過敏蛋白非常不穩(wěn)定，經(jīng)過熱處理后使其致敏性喪失；然而熱加工亦可引起蛋白致敏性新表位的產(chǎn)生，或者之前隱藏的蛋白表位暴露，增強人體免疫系統(tǒng)對過敏原蛋白的識別和反應，而導致食物蛋白致敏效力增大。研究表明，花生中主要致敏蛋白Ara h1、Ara h2和Ara h6屬于熱穩(wěn)定性蛋白，其結構穩(wěn)定，加工過程對它們的影響也較小，熱加工還可能增加其致敏性［5］。Kroghsbo等［6］分別喂飼棕色挪威（Brown Norway，BN）大鼠烘烤花生、花生醬和脫皮花生，觀察大鼠過敏反應。結果發(fā)現(xiàn)烘烤花生并沒有比脫皮花生具有更高的敏化能力。

為進一步研究熱加工對花生致敏性的影響，許多學者對單一過敏原結構、致敏性及消化特性進行研究，因為致敏蛋白質(zhì)在各種理化反應后，其可溶性和穩(wěn)定性變差，不利于血清學和臨床分析，從而加大了對食物中致敏蛋白結構及致敏性研究的難度。英國學者研究了不同熱加工方式對花生過敏原Ara h1結構及過敏原性的影響，發(fā)現(xiàn)水煮后的Ara h1發(fā)生聚合和水解反應，形成復雜分支狀結構，導致IgE結合能力和細胞因子釋放能力下降。而商品化烘烤花生保留了大量β-折疊結構，保持了蛋白的過敏原性，從而使其致敏性高于水煮花生［7］。但是，Vissers等［8］研究發(fā)現(xiàn)Ara h2/6經(jīng)145 ℃烘烤20 min后，其IgE結合能力和脫顆粒能力比未加工的花生有明顯降低。因此，對加工方式降低花生致敏性的研究，還需綜合考慮加工過程中多重因素與多種變應原的關系，以期達到最大程度降低致敏性，甚至消除致敏性的目的。

1.1.2食品基質(zhì)對花生過敏蛋白的影響

食物加工過程中另一個有待闡明的方面是食物基質(zhì)對過敏原免疫原性的影響。食物基質(zhì)包括外界溶液體系以及花生本身含有的脂肪、碳水化合物和其他非致敏蛋白質(zhì)等營養(yǎng)成分，均有可能影響到蛋白質(zhì)的致敏潛力［9］。例如在食品熱加工過程中最重要的非酶促化學變化——美拉德反應。過敏原氨基酸與糖相互作用產(chǎn)生褐色物質(zhì)及特殊香氣使食品增強感官性狀，同時它也可能影響食物變應原致敏性。研究發(fā)現(xiàn)美拉德反應終產(chǎn)物與IgE有更高的親和性，是導致烘烤花生致敏性高于生花生的原因之一［10］。Blanc等［7］利用花生主要致敏蛋白Ara h1與葡萄糖反應，模擬在熱加工過程中發(fā)生的美拉德反應，發(fā)現(xiàn)此過程產(chǎn)生大量的果糖胺及大分子聚合物，致使IgE結合能力和β-氨基己糖苷酶釋放能力降低。但與烘烤花生發(fā)生的美拉德反應比對發(fā)現(xiàn)，實際反應中并未產(chǎn)生大量果糖胺，作者猜測可能是花生中其他成分如脂肪等參與了此復雜反應過程。

花生是高脂肪含量食品，脂肪含量能達到50%［11］。有研究表明，脂肪可在消化過程中保護蛋白質(zhì)，還可影響免疫細胞功能，導致蛋白質(zhì)致敏性的激活和增強［12］。脂肪還有可能影響美拉德反應產(chǎn)物的生成量及生成速率?？傮w來說脂肪對花生致敏性影響的研究較少，大部分實驗采用脫脂花生進行致敏研究，排除了脂肪在其中可能發(fā)揮的作用，而少數(shù)實驗提出了脂肪可能對致敏性產(chǎn)生影響，但其具體機制還有待進一步研究［7］。

1.2非熱加工

非熱加工技術是食品加工過程中另一大類技術，包括高壓、輻射、脈沖磁場、凍融等物理技術［13］。與傳統(tǒng)熱加工技術相比，食品非熱加工的成本更低，貨架期也有可能更長，可以滿足消費者對食品的新鮮、營養(yǎng)、安全及功能性的需求。其作用除了殺菌、鈍酶外，還能對食品中大分子成分進行降解，在提高食品可消化性的同時改變過敏原的結構，降低其致敏性。

輻照及超高壓微射流分別處理花生過敏原Ara h2和Ara h6后，發(fā)現(xiàn)其各類型二級結構及三級結構發(fā)生改變，使蛋白結構由折疊變?yōu)檎归_，疏水性增強，致敏蛋白含量減少，抗原性隨處理強度的增加而降低。此外，輻照處理所引起的Ara h6結構及抗原性變化比超高壓微射流處理所引起的變化更加顯著，而超高壓處理在降低致敏性的同時不影響其他成分功能性質(zhì)，也同樣顯示出其控制食物過敏原致敏性的強大優(yōu)勢［14-15］。許舒婷等［16］研究了電子束輻照降低花生過敏原免疫原性的效果及輻照對花生生化性質(zhì)的影響，發(fā)現(xiàn)電子束輻照改變了過敏原的生化性質(zhì)，降低了其免疫原性，且輻照對液體狀態(tài)下過敏原的影響更顯著。Chung等［17］分別對花生提取蛋白及花生醬進行4 min脈沖紫外線處理，發(fā)現(xiàn)脈沖紫外線能有效地減少63 kD致敏蛋白含量及IgE結合能力，對18～20 kD致敏蛋白沒有顯著影響。但隨著處理時間延長和光強度的增加，Ara h2的致敏性也大大降低。Yang等［18］的實驗結果也同樣證實了脈沖紫外線可以有效降低花生蛋白致敏性，且對蛋白無特異性影響，但無法達到完全消除的效果。雖然各種方法都可以對過敏原性產(chǎn)生影響，但每種方法都有其局限性，所以各加工方法之間的聯(lián)用技術也成為今后一個新的研究發(fā)展方向。

1.3酶法處理

與物理化學改性方法比較，生物改性方法具有毒副作用小、專一性強、效率高等優(yōu)點。王爍等［19］通過免疫印跡法檢測花生致敏蛋白含量，研究物理改性、化學改性及酶法處理對花生蛋白致敏性的影響，結果表明物理方法及化學方法雖然能在一定程度上降低致敏性，但效率不高，而經(jīng)轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶處理后的致敏蛋白含量及致敏性隨加酶量的增加而降低。目前，關于酶對過敏原的研究主要集中在兩個方面：一是加工過程中添加單一或復合酶制劑，通過對過敏蛋白交聯(lián)或降解以降低致敏性；二是研究人體消化吸收過程中酶體系對過敏原致敏性的影響機制。

花生加工過程中添加酶制劑而減低致敏性的實質(zhì)主要是蛋白質(zhì)酶法交聯(lián)原理。利用一種或多種酶催化蛋白質(zhì)內(nèi)部或蛋白質(zhì)分子間形成共價鍵而發(fā)生交聯(lián)反應，改變了蛋白質(zhì)的空間結構，減少致敏原含量，從而使花生致敏性有所變化。目前，谷氨酰胺轉(zhuǎn)胺酶（transglutaminase，TG）、過氧化物酶（peroxidase，POD）、多酚氧化酶（polyp henol oxidase，PPO）都可用于蛋白質(zhì)酶法交聯(lián)。Chung等［20］用POD處理焙烤花生60 min后，其過敏原性顯著降低，甚至低于生花生的過敏性。這是由于烘烤花生暴露在外的酪氨酸殘基在酶催化作用下發(fā)生交聯(lián)反應，從而減少了花生中過敏原的含量；作者又用PPO催化交聯(lián)花生中兩種主要過敏原Ara h1和Ara h2，同樣取得良好抗敏效果［21］。

為研究過敏原在體內(nèi)消化吸收過程中的變化機制，通常采用體外酶系模擬消化系統(tǒng)的研究手段，其實質(zhì)主要是酶法降解［22］?；ㄉ旅舻鞍自诿赶底饔孟路纸獬尚‰亩?，破壞原有蛋白表位或生成新表位，從而影響蛋白致敏原性。Burks等［23］模擬胃液和十二指腸液（胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶和腸黏膜肽酶）對烘烤的花生蛋白進行連續(xù)的酶解反應，探究其經(jīng)消化后的致敏性。Hong等［24］發(fā)現(xiàn)花生過敏蛋白經(jīng)胃蛋白酶和胰蛋白酶水解后，破壞了IgE結合表位，但仍然存在可激活T細胞活性的表位。Koppelman等［25］模擬胃液對花生過敏原的研究中發(fā)現(xiàn)，Ara h1、Ara h3能迅速被胃蛋白酶消化，與此相反，Ara h2、Ara h6中存在的二硫鍵則使其可以耐受高濃度的胃蛋白酶，保持相對穩(wěn)定的狀態(tài)。何偉逸等［26］也證實胃蛋白酶與胰蛋白酶對花生蛋白大分子的消化能力更強。此外，通過重組表達經(jīng)點突變的花生過敏原，進行花生過敏的低致敏性研究取得了很大進展。

2　花生致敏性評價

致敏性評價是衡量脫敏效果好壞的評判標準，只有標準準確、統(tǒng)一才能使結果更具科學性、嚴謹性，而目前國內(nèi)對花生過敏動物模型和細胞模型以及其評價體系的研究比較缺乏，國外文獻中涉及的模型紛繁復雜，無從選擇，因此通過對評價方法的總結和分析可以方便找到合適的評價模型。

2.1特異性抗體評價

過敏原與IgE結合是過敏原發(fā)揮生物活性的中心環(huán)節(jié)，因此測定過敏原特異性IgE抗體在過敏癥診斷及過敏原評價中具有重要地位［27］。其中酶聯(lián)免疫吸附實驗和免疫印跡實驗是最常用的方法［28］。此外，研究顯示人和小鼠因超敏反應引起的死亡還與IgG類抗體有關，因此檢測食物過敏而產(chǎn)生的特異性IgG抗體可輔助診斷食物過敏［29］。用花生過敏患者血清進行過敏原性評價的結果比較準確，但我國花生過敏患者血清的來源有限，從而限制了該方法的推廣。

2.2細胞學評價

細胞學評價常應用于花生致敏程度監(jiān)測及反應機制研究。該方法從細胞生物學的角度在來監(jiān)測花生致敏蛋白與免疫細胞結合引起效應細胞免疫應答、細胞脫顆粒能力、組胺釋放能力以及細胞因子分泌情況等。參與花生致敏過程的免疫細胞主要有樹突細胞、T細胞、肥大細胞、嗜堿性粒細胞等。血液或動物來源的原代細胞，雖然更接近人體狀況，但無論從獲取還是培養(yǎng)角度都難以適應實驗過程。因此，從人或鼠身上分離、克隆的人系或鼠系傳代細胞株，如RBL細胞系被廣泛應用于花生致敏性評價［30］。近些年，使用外周血單個核細胞模型進行T細胞極化分析成為研究熱點，此方法可在不同時間階段測定特定細胞的應答反應。表1總結了幾種典型評價花生致敏性的細胞模型。

表1　幾種典型評價花生致敏性的細胞模型Table 1 List of cell models for the evaluation of peanut sensitization

2.3致敏動物評價

對人體內(nèi)過敏反應的研究，由于要考慮倫理及安全性，不適合大規(guī)模開展，特別是對花生此類高致死性過敏原的研究。體外實驗大量依賴患者血清，并且血清IgE也不完全與過敏反應相關，無法真實反映機體的過敏狀態(tài)。因此，越來越多的研究以動物模型作為輔助評估食品潛在致敏性的工具。根據(jù)實驗目的選擇適合的實驗動物和致敏方式，文獻報道的花生過敏動物模型有：C3H/HeJ小鼠、BALB/c小鼠、C57/BL6小鼠、BN大鼠、豚鼠及幼豬、狗等［39］。近交系BALB/c小鼠是Th1型細胞應答為主導的動物，對過敏原更易感，受過敏原刺激后可產(chǎn)生高效價的IgE，常用于食物致敏性研究，且相對其他品系動物，其具有經(jīng)濟優(yōu)勢。但由于BALB/c小鼠易產(chǎn)生免疫耐受，其作為食物過敏動物模型的可行性也一直存在爭議。C3H/HeJ小鼠在過敏原激發(fā)后產(chǎn)生明顯的與人類相似的過敏臨床癥狀，它是高IgE應答和Toll樣受體4基因突變型品系，也是近幾年國內(nèi)外研究中最常用的品系。BN大鼠與其他種屬動物相比，更適合用于研究食物中蛋白質(zhì)在人體中的致敏性，其大小適中，易連續(xù)采血觀察血清特異性IgE和IgG動態(tài)變化；還可研究致敏大鼠經(jīng)口服激發(fā)后腸道滲透性、呼吸功能和血壓等變化。幼豬和狗更多是用于過敏機制研究而非致敏性評價［40］。常用的致敏方式有灌胃、腹腔 注射、皮下注射、靜脈注射等。灌胃給予藥物是最接近食物攝取的方式，但對于樣品量少、需直觀檢測應激反應的實驗則需采用注射方式進行。幾種花生致敏動物模型總結見表2。

表2　幾種花生致敏動物模型列表Table 2 List of several animal models for peanut sensitization

3　結 語

綜上所述，目前為止并沒有一種行之有效的花生完全脫敏方法，通過研究各種加工方式降低花生致敏性的機制，開發(fā)綜合加工方法脫除花生致敏性是今后重點研究方向。要從過敏反應過程入手，結合過敏原構象變化，在免疫血清學檢測、體外細胞實驗水平和體內(nèi)動物實驗水平，構建多級評價結構模式，深入探討致敏過程中炎性介質(zhì)及細胞因子的變化情況與花生致敏蛋白構象間的相關性，從而深層次揭示不同改性加工方法對花生蛋白致敏性的影響規(guī)律，為有效降低花生過敏性提供理論依據(jù)。

［1］呂相征， 劉秀梅， 楊曉光. 健康人群食物過敏狀況的初步調(diào)查［J］. 中國食品衛(wèi)生雜志， 2005， 17（2）： 119-121.

［2］BRANUM A M， LUKACS S L. Food allergy among children in the United States［J］. Pediatrics， 2009， 124（6）： 1549-1555.

［3］GRUNDY J， MATTHEWS S， BATEMANB， et al. Rising prevalence of allergy to peanut in children： data from 2 sequential cohorts［J］. Journa l of Allergy and Clinical Immunology， 2002， 110（5）： 784-789.

［4］HOURIHANE J O B， AIKEN R， BRIGGS R， et al. The impactof government advice to pregnant mothers regarding peanut avoidance on the prevalence of peanut allergy in United Kingdom children at school entry［J］. Journal of Allergy and Clinical Immunology， 200 7， 1 19（5）：1197-1202.

［5］CHUNG S Y， BUTTS C L， MALEKI S J， et al. Linking peanut allergenicity to the processes of maturation， curing， and roasting［J］. Journal of Agricultural and Food Chemistry， 2003， 51（15）： 4273-4277.

［6］KROGHSBO S， RIGBY N M， JOHNSON P L F， et al. Assessment of the sensitizing potential of processed peanut proteins in Brown Norway rats： roasting does not enhance allergenicity［J］. PLoS ONE，2014， 9（5）： e96475. doi： 10.1371/journal.pone.0096475.

［7］BLA NC F， VISSERS Y M， ADEL P K， et al. Boiling peanut Ara h 1 results in the formation of aggregates with reduced allergenicity［J］. Molecular Nutrition & Food Research， 2011， 55（12）： 1887-1894.

［8］VISSERS Y M， BLANC F， SKOV P S， et al. Effect of heat ing and glycation on the allergenicity of 2S albumins （Ara h 2/6） from peanut［J］. PLoS ONE， 2011， 6（8）： e23998. doi： 10.1371/journal. pone.0023998.

［9］TEUBER S S. Hypothesis： the protein body effectand other aspects of food matrix effects［J］. Annals of the New York Academy of Sciences，2002， 964（1）： 111-116.

［10］ MALEKI S J， CHUNG S Y， CHAMPAGNE E T， et al. The effects of roasting on the allergenicpro perties of peanut proteins［J］. Journal of Allergy and Clinical Immunology， 2000， 106（4）： 763-768.

［11］ 王麗， 王強， 劉紅芝， 等. 花生加工特性與品質(zhì)評價研究進展［J］. 中國糧油學報， 2011， 26（10）： 122-128.

［12］ LEHRER S B， AYUSO R， REESE G. Current understanding of food allergens［J］. Annals of the New York Academy of Sciences， 2002，964（1）： 69-85.

［13］ 王允圃， 劉玉環(huán)， 阮榕生， 等. 食品熱加工與非熱加工技術對食品安全性的影響［J］. 食品工業(yè)科技， 2011， 32（7）： 463-467.

［14］ HU C， CHEN H， GAO J， et al. High-pressure microfluidisa tioninduced changes in the antigenicity and conformation of allergen Ara h 2 purified from Chinese peanut［J］. Journal of the Science of Food and Agriculture， 2011， 91（7）： 1304-1309.

［15］ 羅春萍. 熱加工， 輻照及超高壓微射流對花生過敏原Arah6結構與抗原性的影響［D］. 南昌： 南昌大學， 2011： 42-52.

［16］ 許 舒婷， 高美須， 支玉香， 等. 電子束輻照對花生過敏原免疫原性及生化性質(zhì)影響的研究［J］. 核農(nóng)學報， 2012， 26（7）： 1006-1011.

［17］ CHUNG S Y， YANG W， KRISHNAMURTHY K. Effects of pulsed UV-light on peanut allergens in extracts and liquid peanut butter［J］. Journal of Food Science， 2008， 73（5）：C400-C404.

［18］ YANG W W， MWAKATAGE N R， GOODRICH S R， et al. Mitigation of major peanut allergens by puls ed ultraviolet light［J］. Food and Bioprocess Technology， 2012， 5（7）： 2728-2738.

［19］ 王爍， 吳海文， 邱志龍， 等. 改性處理對花生蛋白致敏性的影響［J］.食品研究與開發(fā)， 2011， 32（4）： 1-4.

［20］ CHUNG S Y， MALEKI S J， CHAMPAGNE E T. Allergenic properties of roasted peanut allergens may be reduced by peroxidase［J］. Journal of Agricultural a nd Food Chemistry， 2004， 52（14）： 4541-4545.

［21］ CHUNG S Y， KATO Y， CHAMPAGNE E T. Polyphenol oxidase/ caffeic acid may reduce the allergenic properties of peanut allergens［J］.Journal of the Science of Food and Agriculture， 2005，85（15）： 2631-2637.

［22］ MORENO F J. Gastroint estinal digestion of food allergens： effect on their allergenicity［J］. Biomedicine & Pharmacotherapy， 2007， 61（1）：50-60.

［23］ BURKS A， WILLIAMS L W， THRESHER W， et al. Allergenicity of peanut an d soybean extracts altered by chemical or thermal denaturation in patients with atopic dermatitis and positive food challenges［J］. Journal of Allergy and Clinical Immunology， 1992，90（6）： 889-897.

［24］ HON G S J， MICHAEL J G， FEHRINGER A， et al. Pepsin-digested peanut contains T-cell epitopes but no IgE epitopes［J］. Journal of Allergy and Clinical Immun ology， 1999， 104（2）： 473-477.

［25］ KOPPELMAN S J， HEFLE S L， TAYLOR S L， et al. Digestion of peanut allergens Ara h 1， Ara h 2， Ara h 3， and Ara h 6： a comparative in vitro study and partial characterization of digestion-resistant peptides［J］. Molecular Nutrition & FoodResearch， 2010， 54（12）：1711-1721.

［26］ 何偉逸， 吳序櫟， 劉志剛， 等. 消化酶對花生蛋白抗原性影響的研究［J］.食品科技， 2013， 38（8）： 90-94.

［27］ NAKAGAWA T. IgE antibody determination［J］. Japanese Journal of Clinical Med icine， 2001， 59（10）： 1950-1954.

［28］ 石良， 王錫昌， 劉源， 等. 食物過敏原免疫學檢測技術研究進展［J］.分析測試學報， 2010， 29（9）： 981-986.

［29］ 張謙. 血清特異性IgG用于診斷食物過敏的分析［J］. 北京醫(yī)學，2010（1）： 31-34.

［30］ DIBBERN J D A， PALMER G W， WILLIAMS P B， et al. RBL cells expressing human FcεRI are a sensitive tool for explo ring functional IgE-allergen interactions： studies with sera from peanut-sensitive patients［J］. Journ al of Immunological Methods， 2003， 274（1）： 37-45.

［31］ PRICKETT S R， VOSKAMP A L， DACUMOS H A， et al. Ara h 2 p eptides containing dominant CD4+T-cell epitopes： candidates for a peanut allergy therapeutic［J］. Journ al of Allergy and Clinical Immunology， 2011， 127（3）： 608-615.

［32］ THOTTINGALT B，STEFURA B P， SIMONS F， et al. Human subjects without peanut allergy demonstrate T cell-dependent，TH 2-biased， peanut-specific cytokine and chemokine responses independent of TH1 expression［J］. Journal of Allergy and Clinical Immunology， 2006， 118（4）： 905-914.

［33］ DELONG J H， SIMPSON K H， WAMBRE E， et al. Ara h 1： reactive T cells in individuals with peanut allergy［J］. Journal of Allergy and Clinical Immunology， 2011， 127（5）： 1211-1218.

［34］ WANG M， TAKEBA K， SHITAISHI Y， et al. Pean ut-induced intestinal allergy is mediated through a mast cell-IgE-FcεRI： IL-13 pathway［J］. Journal of Allergy and Clinical Immunology， 2010，126（2）： 306-316.

［35］ FENG B S， CHEN X， HE S H， et al. Disruption of T-cell immunoglobulin and mucin domain molecule （TIM）-1/TIM4 interactionas a therapeutic strategy in a dendritic cell： induced peanut allergy model［J］. Journal of Allergy and Clinical Immunology， 2008，122（1）： 55-61.

［36］ PALMER G W， DIBBERN J D A， BU RKS A， et al. Comparative potency of Ara h 1 and Ara h 2 in immunochemical and functional assays of allergenicity［J］. Clinical Immunology， 2005， 115（3）： 302-312.

［37］ SAVAGE J H， COURNEYA J P， STERBA P M， e t al. Kinetics of mast cell， basophil， and oral food challenge responses in omalizumabtreated adults with peanut allergy［J］. Journal of Allergy and Clinical Immunology， 2012， 130（5）： 1123-1129.

［38］ CHU D K， LLOP G A， WALKER T D， et al. IL-33， but not thymic stromal lym phopoietin or IL-25， is central to mite and peanut allergic sensitization［J］. Journal of Allergy and Clinical Immunology， 2013，131（1）： 187-200.

［39］ LEHRER S B， MCC LAIN S. Utility of animal models for predicting human allergenicity［J］. Regulatory Toxicology and Pharmacology，2009， 54（Suppl 3）： 46-51.

［40］ DEARMAN R J， KIMBER I. Animal models of protein allergenicity：potential benef its， pitfalls and challenges［J］. Clinical & Experimental Allergy， 2009， 39（4）： 458-468.

［41］ MEIJERINK M， WELLS J M， TAVERNE N， et al. Immunomodulatory effects of potential probiotics in a mouse peanut sensitization model［J］. FEMS Immunology & Medical Microbiology，2012，65（3）： 488-496.

［42］ KULIS M， CHEN X， LEW J， et al. The 2S albumin allergens of Arachis hypogaea， Ara h 2 and Ara h 6， are the major elicitors of anaphylaxisand can effectively desensitize peanut-allergic mice［J］. Clinical & Experimental Allergy， 2012， 42（2）： 326-336.

［43］ 劉志剛， 楊成彬， 閆浩， 等. Balb/c小鼠花生過敏模型的建立及發(fā)病機理［J］. 深圳大學學報： 理 工版， 2012， 29（2）： 165-170.

［44］ ARIAS K， CHU D K， FLADER K， et al. Distinct immune effector pathways contribute to the full expression of peanut-induced anaphylactic reactions in mice［J］. Journal of Al lergy and Clinical Immunology， 2011， 127（6）： 1552-1561.

［45］ SCHULZ V J， SMIT J J， HUIJGEN V， et al. Non-dioxin-like AhR ligands in a mouse peanut allergy model［J］. Toxicological Sciences，2012. doi： 10.1093/toxsci/kfs131.

［46］ B.GH K L， KROGHSBO S， DAHLL， et al. Digested Ara h 1 has sensitizing capacity in Brown Norway rats［J］. Clinical & Experimental Allergy， 2009， 39（10）： 1611-1621.

［47］ KIMBER I， DEARMAN R J， PENNINKS A H， et al. Assessment of protein allergenicity on the basis of immune reactivity： animal models［J］. Environmental Health Perspectives， 2003， 111（8）： 1125-1130.

Effects of Processing Methods on Peanut Allergenicity and Evaluation Methods for Peanut Allergenicity： A Review

RAO Huan， TIAN Yang， TAO Sha， XUE Wentong*
（College of Food Science and Nutritional Engineering， China Agricultural University， Beijing100083， China）

Peanut protein is an ideal raw material for food processing， but it is also a food allergen causing high mortality and serious harm to human health. This article reviews the effects of processing methods on peanut allergenicity. Meanwhile，methods for evaluating peanut allergenicity both in vitro and in vivo are summarized. This study will hopefully provide guidance for the development of hypoallergenic or non-allergenic peanut products.

processing； peanut allergens； allergenicity evaluation

TS201.1

A

1002-6630（2015）23-0283-05

10.7506/spkx1002-6630-201523052

2015-01-29

國家自然科學基金面上項目（31471614）

饒歡（1988—），女，博士研究生，研究方向為蛋白質(zhì)工程。E-mail：raohuan881210@163.com

薛文通（1962—），男，教授，博士，研究方向為蛋白質(zhì)工程。E-mail：xwt@cau.edu.cn