310.15 K時(shí)蛋白質(zhì)模型化合物與二元醇在水溶液中的異系焓相互作用

朱 焰 龐現(xiàn)紅 于 麗

(1泰山醫(yī)學(xué)院化學(xué)與化學(xué)工程學(xué)院,山東泰安 271016;2山東大學(xué)膠體與界面化學(xué)教育部重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,濟(jì)南 250100)

310.15 K時(shí)蛋白質(zhì)模型化合物與二元醇在水溶液中的異系焓相互作用

朱 焰1,*龐現(xiàn)紅1于 麗2

(1泰山醫(yī)學(xué)院化學(xué)與化學(xué)工程學(xué)院,山東泰安 271016;2山東大學(xué)膠體與界面化學(xué)教育部重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,濟(jì)南 250100)

利用2277熱活性檢測儀的流動(dòng)量熱系統(tǒng)測量蛋白質(zhì)模型化合物(甘氨酸、丙基酸、N,N-二甲基甲酰胺(DMF)和N,N-二甲基乙酰胺(DMA))與二元醇(1,3-丁二醇和2,3-丁二醇)的混合過程焓變以及各自的稀釋焓;依據(jù)McMillan-Mayer理論對(duì)實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)進(jìn)行分析,獲得310.15 K時(shí)水溶液中蛋白質(zhì)模型化合物與二元醇異構(gòu)體分子的異系焓相互作用系數(shù)(hxy,hxxy,hxyy).結(jié)果表明,hxy值均為正值,此過程吸熱效應(yīng)占主導(dǎo)作用,并且hxy(DMA)> hxy(丙氨酸)>hxy(甘氨酸)>hxy(DMF)和hxy(2,3-丁二醇)>hxy(1,3-丁二醇).根據(jù)結(jié)果討論了溶質(zhì)-溶質(zhì)相互作用和溶質(zhì)-溶劑相互作用情況,闡明了二元醇官能團(tuán)相對(duì)位置的變化對(duì)hxy值的影響,發(fā)現(xiàn)DMF或DMA與二元醇之間有較強(qiáng)的氫鍵作用,由于DMF分子共振結(jié)構(gòu)有較好的可極化性,DMF與二元醇的氫鍵作用被進(jìn)一步加強(qiáng).

氨基酸;N,N-二甲基甲酰胺;N,N-二甲基乙酰胺;二元醇;溶質(zhì)-溶質(zhì)相互作用

二元醇是一類特殊的有機(jī)化合物,它可以增強(qiáng)球狀蛋白的熱穩(wěn)定性,也可以通過其它方式來降低變性程度,雖然在生物有機(jī)體細(xì)胞和細(xì)胞外都未被發(fā)現(xiàn),但它們在藥品和化妝品行業(yè)中已有廣泛的應(yīng)用.當(dāng)它們被作為一種醫(yī)藥品和化妝品的媒介被引入生物體中時(shí),它們就影響了細(xì)胞中物質(zhì)的成分,其作用已經(jīng)在二元醇和生物細(xì)胞的大量研究中被證實(shí)[1-4],所以,探索二元醇與蛋白質(zhì)在水溶液中的作用本質(zhì)是非常有意義的.由于蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)非常復(fù)雜,很難直接以蛋白質(zhì)為研究對(duì)象來研究它在水溶液中與二元醇作用的本質(zhì).因此,必須從研究簡單的蛋白質(zhì)模型化合物入手來探索二元醇對(duì)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的影響.氨基酸是重要的生物活性物質(zhì),是組成蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位.N,N-二甲基甲酰胺(DMF)和N,N-二甲基乙酰胺(DMA)是用途極廣的化工原料,由于DMF和DMA似肽結(jié)構(gòu)和—CH3的存在常被認(rèn)為是模擬多肽和蛋白質(zhì)分子內(nèi)部環(huán)境的模型化合物[5-8].所以,以氨基酸、肽、酰胺及其衍生物作為蛋白質(zhì)模型分子來探討復(fù)雜溶液中兩性離子與共溶劑及共溶質(zhì)的相互作用的溶液熱力學(xué)是很有意義的[9-15].

為深入了解蛋白質(zhì)和多肽鏈在復(fù)雜溶液中的物理化學(xué)現(xiàn)象,在我們的前期工作[16-18]中,主要偏重于研究298.15 K時(shí)蛋白質(zhì)模型化合物在水溶液及混合水溶液(乙二醇、丙三醇、丙二醇等)中的熱力學(xué)性質(zhì),其它溫度的相關(guān)研究少見報(bào)道.為了進(jìn)一步完善蛋白質(zhì)模型分子體系溶液熱力學(xué)性質(zhì)的研究,本文在前期研究的基礎(chǔ)上進(jìn)一步選取新的研究體系和溫度,測量蛋白質(zhì)模型化合物(甘氨酸、丙氨酸(全文均為L-丙氨酸)、DMF和DMA)與二元醇(1,3-丁二醇和2,3-丁二醇)在水溶液中的混合焓和稀釋焓,并根據(jù)McMillan-Mayer理論[20]計(jì)算出水溶液中蛋白質(zhì)模型化合物與二元醇相互作用的各級(jí)異系焓相互作用系數(shù),來探討溶質(zhì)-溶質(zhì)分子間相互作用的機(jī)制.由于310.15 K接近人體的平常溫度,對(duì)該溫度下的蛋白質(zhì)模型化合物熱力學(xué)性質(zhì)的探索,可以為生物化學(xué)和醫(yī)藥化學(xué)的研究提供更多的信息.

1 實(shí)驗(yàn)部分

1.1 試劑與儀器

氨基酸(生化級(jí),中國醫(yī)藥(集團(tuán))上海化學(xué)試劑公司(進(jìn)口分裝))置于真空硅膠干燥箱內(nèi)48 h后使用.DMF、DMA、1,3-丁二醇和2,3-丁二醇(分析純,中國醫(yī)藥(集團(tuán))上海化學(xué)試劑公司)經(jīng)減壓精餾精制后使用.2277精密熱活性檢測儀(瑞典AB公司,測量精度(300 μW量程)為±0.2%,恒溫精度為±0.0002 K),LKB-2132微蠕動(dòng)泵,Mettler AE 200型電子天平(誤差為±0.0001 g).水為新制備的二次重蒸水.

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

混合過程的焓變、稀釋焓用2277精密熱活性檢測儀的流動(dòng)混合系統(tǒng)測定.實(shí)驗(yàn)溫度為310.15 K.不同質(zhì)量摩爾濃度的溶液用稱量法配制,所配溶液均在12 h內(nèi)使用.當(dāng)量熱計(jì)恒溫水浴和檢測系統(tǒng)達(dá)到熱平衡后,用溶劑水設(shè)定基線并進(jìn)行電標(biāo)定.設(shè)備具體使用和測量方法已在前期工作[16-18]中詳細(xì)闡述.

1.3 數(shù)據(jù)處理

根據(jù)McMillan-Mayer理論[19],利用測量得到的混合焓和稀釋焓計(jì)算出各級(jí)異系焓相互作用系數(shù).在恒定溫度和壓強(qiáng)下,含兩種不同溶質(zhì)x和y的三元水溶液過量焓HE(mx,my)可以表示為質(zhì)量摩爾濃度的維里展開形式[20]:

式中HE(mx,my)/ω1表示由質(zhì)量摩爾濃度為mx的溶質(zhì)x,質(zhì)量摩爾濃度為my的溶質(zhì)y所組成的溶液在水(質(zhì)量為ω1)中的過量焓;H(mx,my)表示1 kg溶劑水的總焓;為純水的絕對(duì)焓;和分別為溶質(zhì)x和y的極限偏摩爾焓;hxx,hyy,hxy和hxxx,hxxy,hxyy, hyyy分別為焓對(duì)和焓叁作用系數(shù).

以每kg溶劑水計(jì)的溶質(zhì)(x或y)的稀釋焓ΔHdil(J·kg-1)可按下式計(jì)算:

式中P為溶質(zhì)的稀釋熱功率,mx,i為稀釋前溶液的質(zhì)量摩爾濃度,fA為溶液的流速,fB為溶劑水的流速, Mx為溶質(zhì)x的摩爾質(zhì)量.

稀釋后溶液的質(zhì)量摩爾濃度mx為

以每kg溶劑水計(jì)的溶質(zhì)x的溶液和溶質(zhì)y的溶液的混合過程焓變?chǔ)mix(J·kg-1)按下式計(jì)算:

式中P*為混合過程熱功率,fx和fy分別為溶質(zhì)x和溶質(zhì)y的流速,mx,i,my,i分別為這兩種溶液混合前的質(zhì)量摩爾濃度,Mx,My分別為溶質(zhì)x,y的摩爾質(zhì)量.

定義一個(gè)輔助函數(shù)ΔH*

由方程(1-5)可得:

將多組不同的mx和my值的實(shí)驗(yàn)結(jié)果帶入上式進(jìn)行計(jì)算,就可以得到焓對(duì)和焓叁相互作用系數(shù).

2 結(jié)果與討論

由實(shí)驗(yàn)獲得的蛋白質(zhì)模型化合物與二元醇在水溶液中混合過程焓變?chǔ)mix/ω1,各自稀釋焓ΔHdil(x), ΔHdil(y)以及計(jì)算所得的不同濃度時(shí)的ΔH*/ω1的值都列于表1.并將數(shù)據(jù)按式(6)進(jìn)行多元線性回歸分析,得到異系焓作用系數(shù)(hxy,hxxy,hxyy),相關(guān)系數(shù)R(均在0.99以上)和標(biāo)準(zhǔn)偏差(SD)列于表2.

表1 310.15 K時(shí)蛋白質(zhì)模型化合物水溶液與二元醇水溶液的稀釋焓及混合過程的焓變Table 1 Enthalpies of dilution and mixing of aqueous solutions of protein model compounds and diol aqueous solutions at 310.15 K

表2 蛋白質(zhì)模型化合物與二元醇分子的各級(jí)異系焓相互作用系數(shù)Table 2 Heterotactic enthalpic interaction coefficients between model compounds of protein and diols in aqueous solutions at 310.15 K

異系焓作用系數(shù)(hxy,hxxy,hxyy)是溶液中溶劑化的溶質(zhì)分子靠近時(shí)相互作用產(chǎn)生熱效應(yīng)的量度.當(dāng)兩種水合分子從溶質(zhì)與溶劑作用幾乎可以忽略不計(jì)的遠(yuǎn)距離到溶質(zhì)與溶質(zhì)以及水之間有作用的距離相互靠近時(shí),焓對(duì)作用系數(shù)的物理意義就與熱力學(xué)特性的變化有關(guān)[21].因?yàn)楹茈y解釋更高的異系焓作用系數(shù),本文僅討論焓對(duì)作用系數(shù)hxy.

在酰胺類分子中,那些氮原子上的氫未被取代的或一個(gè)氫被取代的化合物,它們都有NH基團(tuán),都可能通過形成氫鍵(NH…OC)參與分子間的連接.水溶液中DMF或DMA與二元醇相互作用過程中, DMF和DMA的氮原子沒有能力形成氫鍵,因?yàn)榈由系臍涠急煌榛〈?根據(jù)熱力學(xué)特性的研究[16,22],假定它們有圖1所示的共振結(jié)構(gòu).

DMF和DMA的負(fù)電荷位于該分子的氧原子上,通過這些氧負(fù)離子上的非共軛電子對(duì),易暴露的原子很容易溶劑化,另一頭的正電荷藏于該分子內(nèi)部,在DMF和DMA上由于兩個(gè)甲基基團(tuán)的供電子作用使得這種共振結(jié)構(gòu)更加穩(wěn)定[23].

焓相互作用系數(shù)描繪了溶液中焓作用的特性,并且成為衡量兩種溶劑化的溶質(zhì)作用方式的工具,其大小取決于溶質(zhì)分子和溶劑水的相互作用,因此,整個(gè)作用反映在三個(gè)過程中:(1)溶劑化的蛋白質(zhì)模型化合物分子的部分去溶劑化(吸熱過程,對(duì)hxy值的正貢獻(xiàn));(2)溶劑化的二元醇分子的部分去溶劑化(吸熱過程,對(duì)hxy值的正貢獻(xiàn));(3)蛋白質(zhì)模型化合物與二元醇分子之間的直接作用.

溶劑化的DMF和DMA分子被認(rèn)為已經(jīng)高度極化,正電荷被兩個(gè)甲基環(huán)繞.DMF和DMA分子性質(zhì)與陽離子或正電中心有關(guān)聯(lián)[21].由于分子結(jié)構(gòu)的差異,甘氨酸和丙氨酸不會(huì)出現(xiàn)DMF和DMA那樣的高度極化的分子結(jié)構(gòu).因此,過程(3)主要包含4種作用方式:(a)蛋白質(zhì)模型化合物的氧負(fù)離子與二元醇分子羥基之間的氫鍵作用,由于DMF或DMA的共振結(jié)構(gòu)存在,這一作用被氮原子加強(qiáng)了[24-25](見圖2)(放熱過程,對(duì)hxy值有負(fù)貢獻(xiàn));(b)氨基酸的離子頭部與二元醇分子羥基之間的親水-親水相互作用(放熱過程,對(duì)hxy值有負(fù)貢獻(xiàn));(c)蛋白質(zhì)模型化合物非極性基團(tuán)和二元醇羥基之間的疏水-親水作用(吸熱過程,對(duì)hxy值有正貢獻(xiàn));(d)蛋白質(zhì)模型化合物非極性基團(tuán)與二元醇分子的非極性基團(tuán)之間的疏水-疏水作用(吸熱過程,對(duì)hxy值有正貢獻(xiàn)).

圖1 DMF和DMA分子共振結(jié)構(gòu)式Fig.1 Resonance structures of DMF and DMA

圖2 DMF或DMA的共振結(jié)構(gòu)與二元醇分子的氫鍵相互作用Fig.2 Hydrogen bond interactions of resonance structures of DMF or DMA with diols molecules

圖3 蛋白質(zhì)模型化合物的結(jié)構(gòu)式Fig.3 Structures of model compounds of proteins

hxy的符號(hào)和數(shù)值是以上去溶劑化作用和溶質(zhì)分子間直接作用過程達(dá)到競爭平衡的結(jié)果,蛋白質(zhì)模型化合物與二元醇之間的直接作用是最主要的作用,并且在整個(gè)作用過程中發(fā)揮著重要的角色.正如表2中所看到的,它們之間的hxy值是正的,這表明蛋白質(zhì)模型化合物與二元醇之間的作用吸熱效應(yīng)占主導(dǎo)地位,hxy值的差異主要取決于所研究分子的結(jié)構(gòu)的差異.

蛋白質(zhì)模型化合物與同一種二元醇的相互作用過程中,其hxy值的大小差異主要取決于蛋白質(zhì)模型化合物的分子結(jié)構(gòu).甘氨酸是最簡單的氨基酸,沒有疏水的烷基側(cè)鏈,而丙氨酸是非極性側(cè)鏈氨基酸的代表,二者相比,丙氨酸比甘氨酸多了一個(gè)疏水的甲基結(jié)構(gòu)的烷基側(cè)鏈,丙氨酸的作用力(c)和(d)都比甘氨酸的大,所以hxy(丙氨酸)>hxy(甘氨酸).

關(guān)于DMF和DMA兩分子,從圖1可以看出DMF比DMA分子的羰基C原子上少了一個(gè)甲基,所以hxy(DMA)>hxy(DMF),這個(gè)實(shí)驗(yàn)結(jié)果可以由以下兩方面來解釋.一方面,從分子結(jié)構(gòu)來看,DMF的羰基碳原子的一端是一個(gè)氫原子,單獨(dú)來看是一個(gè)醛基,而DMA不是,相互作用時(shí)DMA分子的位阻效應(yīng)就稍大一些;DMF的偶極矩是12.74×10-30C·m, DMA偶極矩是12.64×10-30C·m;由此推斷DMF可極化性大于DMA,所以,對(duì)于作用力(a),DMF的比DMA的更強(qiáng)烈.另一方面,由于DMA分子比DMF分子羰基C原子上多了一個(gè)甲基,所以,對(duì)于作用力(b)和(c),DMA的要比DMF的活躍.

甘氨酸和丙氨酸與DMF和DMA分子雖然都是蛋白質(zhì)模型化合物,但結(jié)構(gòu)差別比較大.表2中數(shù)據(jù)表明,甘氨酸和丙氨酸的hxy值大于DMF,小于DMA.從它們的結(jié)構(gòu)對(duì)比來看(見圖3),甘氨酸和DMF都沒有烷基側(cè)鏈,丙氨酸和DMA的烷基側(cè)鏈都是甲基,但是DMF和DMA氮原子上都含有兩個(gè)甲基,這就說明DMF和DMA比甘氨酸和丙氨酸疏水性基團(tuán)多,DMF和DMA的hxy值理論上應(yīng)該比甘氨酸和丙氨酸大,特別是DMA應(yīng)該大得更多,但是卻出現(xiàn)了hxy(DMA)>hxy(丙氨酸)>hxy(甘氨酸)> hxy(DMF)的大小順序.從這個(gè)結(jié)果來看就進(jìn)一步證實(shí)了上段所說的DMF和DMA與二元醇有較強(qiáng)氫鍵存在,氫鍵的作用對(duì)hxy值是負(fù)貢獻(xiàn),造成DMF的hxy值最小,甚至比甘氨酸的hxy值還要小;DMA氫鍵的存在使得比自己疏水基團(tuán)少得多的丙氨酸的hxy值略大.

二元醇與蛋白質(zhì)模型化合物之間的hxy系數(shù)的差異主要取決于二元醇分子之間結(jié)構(gòu)差異.1,3-丁二醇和2,3-丁二醇不同之處在于兩個(gè)羥基的相對(duì)位置不一樣,二者與蛋白質(zhì)模型化合物相互作用時(shí),實(shí)驗(yàn)結(jié)果均表現(xiàn)為hxy(2,3-丁二醇)>hxy(1,3-丁二醇).這主要有以下兩方面原因:首先,兩個(gè)羥基相對(duì)位置的不一樣導(dǎo)致了疏水基團(tuán)的不一樣,歸因于2,3-丁二醇有兩個(gè)裸露在外的甲基,而1,3-丁二醇只有1個(gè),這樣對(duì)于(b)和(c)作用力,2,3-丁二醇的作用就比1,3-丁二醇的激烈;其次,2,3-丁二醇的兩個(gè)羥基相鄰,在極性溶劑中,很容易以分子內(nèi)氫鍵的形式形成五元環(huán)結(jié)構(gòu),這樣就削弱了親水-親水相互作用,減少了分子間氫鍵的形成.

3 結(jié) 論

利用2277熱活性檢測儀獲得了蛋白質(zhì)模型化合物與二元醇分子間的異系焓相互作用系數(shù).結(jié)果表明,hxy值均為正值,表明此過程吸熱效應(yīng)占主導(dǎo)作用,并且它們大小順序分別為hxy(DMA)>hxy(丙氨酸)>hxy(甘氨酸)>hxy(DMF)和hxy(2,3-丁二醇)>hxy(1,3-丁二醇).根據(jù)hxy值的差異,討論了溶質(zhì)-溶質(zhì)相互作用和溶質(zhì)-溶劑相互作用的情況,闡明了二元醇官能團(tuán)相對(duì)位置的變化對(duì)hxy值的影響,發(fā)現(xiàn)DMF或DMA與二元醇之間有較強(qiáng)的氫鍵作用,由于DMF分子共振結(jié)構(gòu)有較好的可極化性,DMF與二元醇?xì)滏I作用被進(jìn)一步加強(qiáng).這一作用對(duì)穩(wěn)定蛋白質(zhì)的構(gòu)象有非常重要的作用.

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March 12,2010;Revised:April 22,2010;Published on Web:June 24,2010.

Heterotactic Enthalpy of the Interaction between Protein Model Compounds and Diols in Aqueous Solutions at 310.15 K

ZHU Yan1,*PANG Xian-Hong1YU Li2
(1Department of Chemistry and Chemical Engineering,Taishan Medical University,Taian 271016,Shandong Province,P.R.China;2Key Laboratory of Colloid and Interface Chemistry,Ministry of Education,Shandong University,Jinan 250100,P.R.China)

The enthalpies of mixing for model protein compounds(glycine,alanine,N,N-dimethyl formamide(DMF) and N,N-dimethyl acetamide(DMA))with diols(1,3-butanediol and 2,3-butanediol)and their respective enthalpies of dilution in aqueous solutions at 310.15 K were determined by flow microcalorimetric measurements.Heterotactic enthalpic interaction coefficients(hxy,hxxy,hxyy)were obtained by analyzing these experimental results according to McMillan-Mayer theory.The results indicated that the hxyvalues were all positive with a dominant endothermic effect and the coefficients decreased according to the order of hxy(DMA)>hxy(Ala)>hxy(Gly)>hxy(DMF)and hxy(2,3-butanediol)> hxy(1,3-butanediol).Based on these results,we discussed solute-solute and solute-solvent interactions with regards to the influence of the relative position of the diol functional groups on the value of hxy.We found that the hydrogen bonds between DMF or DMA and the diols were strong,and because of the good polarizability of DMF′s resonance structure,hydrogen bonds between DMF and the diols were further strengthened.

Amino acid;DMF;DMA;Diol;Solute-solute interaction

[Article] www.whxb.pku.edu.cn

*Corresponding author.Email:2004zy428@163.com;Tel:+86-538-6234228.

The project was supported by the Doctoral Fund of the Ministry of Education of China(New Teachers Fund)(070422047)and Natural Scientific Foundation of Shandong Province,China(Z2007B03).

教育部博士點(diǎn)基金(新教師基金)(070422047)和山東省自然科學(xué)基金(Z2007B03)資助項(xiàng)目

O642