轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白功能性質(zhì)的影響

王韻儀，任 健，宋春麗，孫天穎，宋 俊，曹 智

(齊齊哈爾大學(xué) 食品與生物工程學(xué)院，黑龍江 齊齊哈爾 161006)

玉米胚芽蛋白由玉米胚芽榨油后的副產(chǎn)物玉米胚芽粕中提取而來(lái)，主要由水溶性白蛋白和鹽溶性球蛋白組成[1]，含有8種人體必需氨基酸[2]，還具備嬰幼兒所必需的組氨酸，氨基酸含量均衡，營(yíng)養(yǎng)價(jià)值較高。玉米胚芽蛋白具有良好的起泡、增稠和乳化能力，被廣泛用于食品和非食品領(lǐng)域[3-4]。此外，玉米胚芽蛋白還可作為食物補(bǔ)充劑，應(yīng)用于烘焙制品、肉制品中以補(bǔ)充營(yíng)養(yǎng)[5]。由于制油過(guò)程中的高溫高壓環(huán)境導(dǎo)致玉米胚芽蛋白嚴(yán)重變性，通常具有低溶解度和難聞氣味兩種缺陷，限制了玉米胚芽蛋白進(jìn)一步應(yīng)用的潛力[6]，因此有必要對(duì)玉米胚芽蛋白進(jìn)行改性研究。目前，對(duì)于玉米胚芽蛋白提取的研究較多，而對(duì)于玉米胚芽蛋白改性的研究還有所缺乏。

酶法改性是利用酶催化蛋白質(zhì)水解或交聯(lián)，從而改變蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和特性。酶法交聯(lián)是改造蛋白質(zhì)組成及結(jié)構(gòu)、易于調(diào)控其功能性質(zhì)的高效方法，也是近年來(lái)相關(guān)研究的焦點(diǎn)。轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(TGase)是一種可以催化蛋白質(zhì)(或多肽)分子之間發(fā)生共價(jià)交聯(lián)的?；D(zhuǎn)移酶，可使蛋白質(zhì)分子間和分子內(nèi)生成ε-(γ-谷氨酰基)賴氨酸異肽鍵[7]。轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶促交聯(lián)可以改善蛋白質(zhì)穩(wěn)定性、溶解性、持水能力、流變學(xué)特性、起泡性和乳化性[8-12]。利用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶對(duì)玉米胚芽蛋白進(jìn)行交聯(lián)改性，以期解決玉米胚芽蛋白溶解性低的問(wèn)題，提高其在食品工業(yè)領(lǐng)域的實(shí)際應(yīng)用。為此，本文以玉米胚芽蛋白為原料，利用轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶進(jìn)行交聯(lián)處理，通過(guò)對(duì)不同交聯(lián)時(shí)間的玉米胚芽蛋白功能性質(zhì)及結(jié)構(gòu)表征分析，深入研究結(jié)構(gòu)變化對(duì)其性質(zhì)的影響，分析其可能的作用機(jī)制，以期為玉米胚芽蛋白改性提供參考。

1 材料與方法

1.1 實(shí)驗(yàn)材料

玉米胚芽餅，市售；轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(酶活100 U/g)，江蘇一鳴精細(xì)化工有限公司；堿性蛋白酶(酶活2萬(wàn) U/g)，諾維信有限公司；石油醚，天津市天力化學(xué)試劑有限公司；磷酸二氫鈉，天津市科密歐化學(xué)試劑有限公司；所有分離用有機(jī)溶劑均為國(guó)產(chǎn)分析純。

ZNCL-GS型酸度計(jì)，賽多利斯科學(xué)儀器(北京)有限公司；TU-1810紫外可見(jiàn)分光光度計(jì)，北京普析通用儀器有限責(zé)任公司；Spectrum One傅里葉變換紅外光譜儀，美國(guó)PE公司；Nano-ZS90型粒度分析儀，英國(guó)Malvern公司；FW80型萬(wàn)能粉碎機(jī)，天津泰斯特儀器有限公司。

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 玉米胚芽蛋白的提取

參考文獻(xiàn)[13-15]采用堿溶酸沉法提取玉米胚芽蛋白。將玉米胚芽餅用磨粉機(jī)磨粉6～7次，然后與石油醚按1∶5比例混合浸提3次(每次2 h)進(jìn)行脫脂，烘干后過(guò)0.15 mm(100目)篩，得到脫脂玉米胚芽粕粉。按料液比1∶20向脫脂玉米胚芽粕粉中加入蒸餾水，水浴加熱至50℃后加0.08 mol/L NaOH溶液調(diào)pH至8.5，磁力攪拌2 h，于4 000 r/min離心10 min，取上清液用1 mol/L HCl調(diào)節(jié)上清液的pH至4.7，以4 000 r/min離心10 min，取沉淀，加入10倍質(zhì)量的預(yù)先用1 mol/L HCl調(diào)節(jié)pH至 4.7的去離子水進(jìn)行洗滌，以4 000 r/min離心10 min，重復(fù)3次，取沉淀；加NaOH溶液調(diào)節(jié)沉淀的pH至7，然后冷凍干燥24 h，即得玉米胚芽蛋白，記為原樣。

1.2.2 不同交聯(lián)時(shí)間玉米胚芽蛋白樣品制備

配制5%的玉米胚芽蛋白溶液，調(diào)節(jié)溶液pH至10，并加熱到45℃，按50 U/g(以玉米胚芽蛋白的質(zhì)量計(jì))加入堿性蛋白酶，反應(yīng)3 h，得到酶解物溶液，經(jīng)冷凍干燥，即得玉米胚芽蛋白酶解物，記為酶解樣。將按上述方法制備的玉米胚芽蛋白酶解物溶液置于37℃的恒溫水浴振蕩器中，按10 U/g(以玉米胚芽蛋白的質(zhì)量計(jì))加入TGase，分別振蕩反應(yīng)1、2、3 h，置于90℃水浴鍋滅酶5 min，冷卻至室溫后倒入凍干杯，冷凍干燥、研磨后得到不同交聯(lián)時(shí)間的玉米胚芽蛋白。

1.2.3 紅外光譜測(cè)定

采用傅里葉變換紅外光譜儀對(duì)蛋白樣品分子結(jié)構(gòu)進(jìn)行表征，掃描范圍500～4 000 cm-1。使用peakfit軟件擬合樣品的特征峰，通過(guò)特征峰位置和面積分析蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)則卷曲的含量。

1.2.4 粒徑分布和Zeta電位測(cè)定

參考文獻(xiàn)[16]的方法，將樣品配制為0.1 mg/mL的蛋白質(zhì)分散液，用0.22 μm水膜過(guò)濾后，用粒度分析儀測(cè)定粒徑分布和Zeta電位。

1.2.5 溶解性測(cè)定

參考文獻(xiàn)[15]的方法，分別取0.125 g樣品于6只干凈的燒杯中，分別加入25 mL去離子水，用1 mol/L HCl溶液和1 mol/L NaOH溶液調(diào)節(jié)溶液的pH分別至2.0、4.0、6.0、8.0、10.0、12.0，將燒杯放入水浴搖床振蕩30 min，然后在3 000 r/min下離心20 min，取上清液，測(cè)定280 nm處的吸光度，當(dāng)吸光度大于0.8時(shí)，稀釋相應(yīng)倍數(shù)并重新測(cè)定吸光度，空白對(duì)照液為去離子水。以吸光度表征樣品的溶解性，吸光度越大，溶解度越大，溶解性越強(qiáng)。

1.2.6 起泡性測(cè)定

參考文獻(xiàn)[17]的方法，用磷酸鹽緩沖液配制蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度為1 g/L的樣品溶液，取100 mL蛋白溶液于250 mL燒杯中，測(cè)量樣品體積(VL)，用高速組織攪拌機(jī)以12 000 r/min均質(zhì)1 min，記錄攪打剛停止時(shí)的泡沫體積(V0)，以及攪打后靜置30 min時(shí)的泡沫體積(V30)。按下式計(jì)算樣品的起泡能力(FC)和泡沫穩(wěn)定性(FS)。

FC=V0/VL×100%

(1)

FS=V30/V0×100%

(2)

1.2.7 持水性和持油性測(cè)定

參考文獻(xiàn)[18]的方法測(cè)定持水性。向干燥的離心管(質(zhì)量記為m1)中加入0.200 0 g干燥至恒重的蛋白樣品(質(zhì)量記為m0)，加入10 mL蒸餾水，攪拌使蛋白樣品與蒸餾水充分混勻，然后在5 000 r/min下離心30 min，緩慢倒出上清液，稱量離心管與沉淀的質(zhì)量(質(zhì)量記為m2)。按下式計(jì)算持水性(CW)。

CW=(m2-m1-m0)/m0

(3)

參考文獻(xiàn)[18]的方法測(cè)定持油性。向干燥的離心管中加入0.2 g蛋白樣品(樣品質(zhì)量為m)，再加入10 mL大豆油(體積記為V1)，攪拌使蛋白樣品與大豆油充分混合，然后在5 000 r/min下離心30 min，將上清液緩慢倒入量筒中，記錄其體積(體積記為V2)。按下式計(jì)算持油性(Co)。

Co=(V1-V2)/m

(4)

1.2.8 乳化性測(cè)定

參考文獻(xiàn)[19]的方法，以0.1 mol/L磷酸鹽溶液為溶劑配制質(zhì)量濃度為1 g/L的蛋白樣品溶液，加入大豆油(大豆油與蛋白質(zhì)溶液體積比1∶3)，然后用均質(zhì)機(jī)以12 000 r/min均質(zhì)1 min。取50 μL上清液，加入5 mL 1 g/L的十二烷基磺酸鈉溶液，測(cè)定500 nm處的吸光度(A0)。再取均質(zhì)靜置10 min后的上清液重復(fù)上述操作。按下式計(jì)算乳化活性和乳化穩(wěn)定性。

(5)

IES=A10/A0×100%

(6)

式中：IEA為乳化活性，m2/g；φ為樣品溶液油的體積分?jǐn)?shù)；c為乳化前蛋白樣品溶液的質(zhì)量濃度，g/mL；n為稀釋倍數(shù)；IES為乳化穩(wěn)定性；A10為乳液靜置10 min后的吸光度。

2 結(jié)果與分析

2.1 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)的影響

玉米胚芽蛋白的紅外光譜圖如圖1所示，二級(jí)結(jié)構(gòu)含量如表1所示。

圖1 玉米胚芽蛋白紅外光譜圖

表1 玉米胚芽蛋白二級(jí)結(jié)構(gòu)含量 %

由圖1可見(jiàn)：在3 300～3 600 cm-1的衍射峰對(duì)應(yīng)O—H的伸縮振動(dòng)[20]，各組樣品均出現(xiàn)氫鍵的特征峰，而3 350 cm-1和3 188 cm-1處的雙峰則對(duì)應(yīng)N—H的反對(duì)稱與對(duì)稱伸縮振動(dòng)吸收峰[21]；經(jīng)過(guò)TGase交聯(lián)后的玉米胚芽蛋白的最大吸收峰值較原樣發(fā)生偏移，表明蛋白質(zhì)氫鍵發(fā)生改變且O—H和N—H含量發(fā)生變化；2 880～2 990 cm-1處的衍射峰對(duì)應(yīng)C—H伸縮振動(dòng)，隨著交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)該處峰面積增大，表明隨著交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)，蛋白質(zhì)的主側(cè)鏈碳基結(jié)構(gòu)發(fā)生變化；在TGase交聯(lián)3 h后，在酰胺Ⅰ帶范圍內(nèi)(1 600～1 700 cm-1)，玉米胚芽蛋白的特征峰(1 658 cm-1)相對(duì)于酶解樣的特征峰(1 653 cm-1)藍(lán)移了5 cm-1。

由表1可見(jiàn)，玉米胚芽蛋白被堿性蛋白酶酶解后，二級(jí)結(jié)構(gòu)中除無(wú)規(guī)則卷曲增加外，其他變化不顯著，因?yàn)槊附庵饕淖兊鞍踪|(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)，而對(duì)玉米胚芽蛋白的二級(jí)結(jié)構(gòu)影響程度較小。隨著TGase交聯(lián)的進(jìn)行，β-折疊含量在前1 h內(nèi)升高隨后下降，α-螺旋和β-轉(zhuǎn)角含量的趨勢(shì)正好相反，無(wú)規(guī)則卷曲的含量則在前2 h內(nèi)基本穩(wěn)定，在3 h時(shí)突然增加，可能受蛋白質(zhì)聚集影響，使蛋白質(zhì)由有序結(jié)構(gòu)向無(wú)序結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變。

2.2 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白粒徑的影響(見(jiàn)圖2)

圖2 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白粒徑的影響

由圖2可見(jiàn)，隨著交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)，玉米胚芽蛋白的粒徑發(fā)生了變化，原樣、酶解樣、交聯(lián)1 h、交聯(lián)2 h和交聯(lián)3 h的樣品的平均粒徑分別為138.1、116.5、121.3、125.5、138.2 nm。經(jīng)堿性蛋白酶酶解后玉米胚芽蛋白的粒徑減小，是由于蛋白質(zhì)分子鏈斷裂所致；隨著TGase交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)，玉米胚芽蛋白粒徑逐漸增大，是由于TGase的作用使得經(jīng)過(guò)酶解后的部分蛋白質(zhì)分子發(fā)生再聚集，形成體積較大的聚合體，聚合體數(shù)量隨交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)而增多，從而使粒徑增大。另外，各樣品的峰值所對(duì)應(yīng)粒徑的大小，也呈現(xiàn)相同的變化趨勢(shì)。

2.3 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白Zeta電位的影響(見(jiàn)圖3)

圖3 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白Zeta電位的影響

Zeta電位絕對(duì)值大小反映蛋白質(zhì)表面的靜電排斥強(qiáng)弱，Zeta電位絕對(duì)值越大，靜電排斥作用越強(qiáng)，分子間越不易聚集[22]。由圖3可見(jiàn)，酶解后Zeta電位絕對(duì)值增加，這是因?yàn)槊附獯偈沟鞍踪|(zhì)內(nèi)部帶負(fù)電荷的氨基酸殘基暴露[23]。TGase交聯(lián)后Zeta電位絕對(duì)值小于酶解后的玉米胚芽蛋白。隨著TGase交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)，Zeta電位絕對(duì)值先增大后減小，交聯(lián)2 h時(shí)，Zeta電位絕對(duì)值最大。這是因?yàn)樵诮宦?lián)前期，TGase交聯(lián)會(huì)使谷氨酰胺與賴氨酸形成異肽鍵，導(dǎo)致氨基丟失，減少正電荷數(shù)，使Zeta電位絕對(duì)值增加；在交聯(lián)后期，反應(yīng)體系中沒(méi)有賴氨酸殘基或伯胺時(shí)，水作為?；荏w與谷氨酰胺殘基發(fā)生水解，脫除帶負(fù)電的酰胺基團(tuán)，從而減少了Zeta電位絕對(duì)值[24]。

2.4 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白溶解性的影響(見(jiàn)圖4)

圖4 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白溶解性的影響

由圖4可見(jiàn)：隨著pH的升高，各樣品的溶解度呈先下降后上升的趨勢(shì)，酶解樣的溶解度在各pH均最高，這是因?yàn)榻?jīng)堿性蛋白酶酶解后蛋白質(zhì)分子鏈變短，有利于蛋白質(zhì)溶解；在pH為4時(shí)各樣品的溶解度均表現(xiàn)為最低值，這是因?yàn)榇藭r(shí)蛋白質(zhì)接近電中性，分子間靜電斥力減弱，因此溶解度最低[25]；隨著交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)，玉米胚芽蛋白的溶解性逐漸增強(qiáng)，交聯(lián)3 h的玉米胚芽蛋白溶解性最強(qiáng)，這是因?yàn)門Gase可以催化谷氨酰胺殘基與賴氨酸形成分子內(nèi)和分子間的異肽鍵，降低球蛋白表面的疏水性，從而提高溶解性，另外，β-轉(zhuǎn)角含量升高也會(huì)降低蛋白質(zhì)的表面疏水性，提高蛋白質(zhì)的溶解性[26-27]。

2.5 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白起泡性的影響(見(jiàn)圖5)

圖5 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白起泡性的影響

由圖5可見(jiàn)，隨著交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)，玉米胚芽蛋白的起泡能力呈上升趨勢(shì)，交聯(lián)3 h時(shí)，起泡能力最強(qiáng)，為175%，顯著高于其他樣品(p<0.05)，說(shuō)明TGase處理玉米胚芽蛋白可提高其起泡能力，且可通過(guò)交聯(lián)時(shí)間的長(zhǎng)短來(lái)調(diào)控。這是因?yàn)殡S著TGase交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)，玉米胚芽蛋白肽鏈上谷氨酰胺與氨基酸殘基相連，形成高機(jī)械強(qiáng)度網(wǎng)狀液膜，膜的彈性及致密性提高，氣體不易向外擴(kuò)散，從而使起泡能力增強(qiáng)[28]。隨著交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)，玉米胚芽蛋白泡沫穩(wěn)定性先上升后下降，原樣、酶解樣和交聯(lián)1 h的樣品泡沫穩(wěn)定性差異不顯著(p>0.05)，交聯(lián)2 h的樣品泡沫穩(wěn)定性最強(qiáng)(90.6%)，交聯(lián)3 h時(shí)樣品的泡沫穩(wěn)定性減弱。雖然玉米胚芽蛋白發(fā)生交聯(lián)反應(yīng)形成了較大的聚合物，有利于泡沫的形成和吸附，導(dǎo)致起泡能力增強(qiáng)，但TGase交聯(lián)3 h的樣品Zeta電位絕對(duì)值變小，分子間易于聚集，導(dǎo)致泡沫坍塌，影響泡沫的穩(wěn)定性[29-31]。

2.6 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白持水性和持油性的影響(見(jiàn)圖6)

圖6 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白持水性和持油性的影響

由圖6可見(jiàn)，玉米胚芽蛋白經(jīng)堿性蛋白酶酶解和TGase交聯(lián)反應(yīng)后，持水性和持油性均有所增強(qiáng)，并且持水性隨著交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)而提高，交聯(lián)3 h時(shí)持水性達(dá)到了3.90 g/g，較原樣提高了9.16%，其原因可能是堿性蛋白酶的脫酰胺導(dǎo)致蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，更多的親水肽鏈暴露，經(jīng)TGase處理后形成了新的化學(xué)鍵，增強(qiáng)了蛋白質(zhì)的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，為水分子的留存提供了空間，兩者協(xié)同提高了玉米胚芽蛋白的持水性[31]。結(jié)合蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的變化規(guī)律，推測(cè)β-折疊向β-轉(zhuǎn)角的轉(zhuǎn)變可能會(huì)促進(jìn)玉米胚芽蛋白網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的形成。交聯(lián)3 h 時(shí)玉米胚芽蛋白的持油性表現(xiàn)為最高值(3.81 mL/g)，較原樣提高了8.71%，且顯著高于其他樣品(p<0.05)，但在0～2 h的交聯(lián)時(shí)間內(nèi)，持油性增長(zhǎng)緩慢，歸因于TGase交聯(lián)反應(yīng)初期的肽鏈解離，形成的聚合物較少，而油分子較大，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)不能良好地支撐油分子，隨著交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)聚合物增多，蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)變密，相對(duì)分子質(zhì)量變大，有利于俘獲和支撐油分子[32]。

2.7 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白乳化性的影響(見(jiàn)圖7)

圖7 交聯(lián)時(shí)間對(duì)玉米胚芽蛋白乳化性的影響

由圖7可見(jiàn)，堿性蛋白酶酶解后玉米胚芽蛋白的乳化活性(3.315 m2/g)比原樣(1.973 m2/g)有所增加，這是由于酶解后玉米胚芽蛋白的分子鏈變短，暴露出極性基團(tuán)使其乳化活性稍有改善。經(jīng)堿性蛋白酶酶解后的玉米胚芽蛋白乳化穩(wěn)定性最高(42.01%)，這是因?yàn)槊附夂蟮鞍踪|(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量較小，溶解性最好，Zeta電位絕對(duì)值最高，所以其乳化穩(wěn)定性最強(qiáng)。隨著交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)，玉米胚芽蛋白的乳化活性逐漸升高，交聯(lián)3 h的玉米胚芽蛋白乳化活性較原樣提高了16.7倍，并且也顯著高于其他樣品(p<0.05)。這是因?yàn)榻?jīng)過(guò)TGase交聯(lián)的蛋白質(zhì)小分子發(fā)生聚集，形成了更多的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，增強(qiáng)了水油界面的吸附性，同時(shí)更大的蛋白質(zhì)粒徑也有助于形成更大粒徑的乳液，從而提高了乳化活性[33]；其次，隨交聯(lián)時(shí)間延長(zhǎng)蛋白質(zhì)羥基增多，其二級(jí)結(jié)構(gòu)的改變?cè)斐闪似淙芙庑院褪杷缘母淖儯杷缘慕档涂赡苁怯捎诰酆想谋┞兜氖杷畾埢宦裨诰酆戏肿觾?nèi)部，蛋白質(zhì)親水基團(tuán)增多利于其在水油界面上的吸附，從而提高了乳化活性[34-35]。玉米胚芽蛋白乳化穩(wěn)定性則隨著TGase交聯(lián)時(shí)間的延長(zhǎng)而降低，這可能是由于交聯(lián)形成的聚合物增多導(dǎo)致相對(duì)分子質(zhì)量增大，蛋白質(zhì)之間易于團(tuán)聚所導(dǎo)致。

3 結(jié) 論

對(duì)TGase交聯(lián)玉米胚芽蛋白功能和結(jié)構(gòu)性質(zhì)進(jìn)行檢測(cè)表征，結(jié)果表明，與原樣相比，TGase交聯(lián)處理可以增強(qiáng)玉米胚芽蛋白的溶解性、起泡能力、持水性、持油性和乳化活性，除持油性外，與交聯(lián)時(shí)間均呈正相關(guān)的趨勢(shì)，綜合來(lái)說(shuō)，交聯(lián)3 h的玉米胚芽蛋白的功能性質(zhì)表現(xiàn)最佳。交聯(lián)處理后蛋白質(zhì)中β-轉(zhuǎn)角二級(jí)結(jié)構(gòu)和羥基增多，蛋白質(zhì)的粒徑大小和Zeta電位發(fā)生了改變，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與表面化學(xué)性質(zhì)的變化共同影響著玉米胚芽蛋白的功能性質(zhì)。