植物蛋白-黃酮相互作用機(jī)制及在食品功能特性改良中的應(yīng)用進(jìn)展

關(guān)樺楠，孫藝銘，張 悅，劉曉飛

哈爾濱商業(yè)大學(xué) 食品工程學(xué)院，黑龍江 哈爾濱 150076

黃酮類化合物是一種酚類化合物，到目前為止，已經(jīng)鑒定出近6 000種，而且數(shù)量還在不斷增加。它們與其他芳香族化合物的不同之處在于C6—C3—C6的結(jié)構(gòu)由兩個苯環(huán)(A和B)組成，通過C3連接器(雜環(huán)吡喃環(huán)C)互連。根據(jù)連接體C3的不飽和度和氧化狀態(tài)的不同，黃酮類化合物可分為黃酮類、二氫黃酮類和異黃酮類等。最常見的黃酮類化合物包括橙皮素和柚皮素(黃烷酮)，芹菜素(黃酮類)，異鼠李素、山柰酚和槲皮素(黃酮醇)[1]。因其結(jié)構(gòu)的特殊性，黃酮類化合物顯示出一系列潛在的有益生物活性，包括抗病毒[2]、抗氧化[3]、降低膽固醇和抗癌等作用[4-6]。黃酮類化合物也被用作功能性成分，用于各種食品、藥物。一方面，大多數(shù)食用植物中的黃酮類化合物以O(shè)—糖苷的形式存在，其中含有與酚羥基相連的糖，如葡萄糖、鼠李糖[7-8]，在極少數(shù)情況下，糖直接與碳骨架結(jié)合，如C—葡萄糖苷黃酮。另一方面，黃酮類化合物主要以聚合物或苷元的形式存在于植物種子中。綜上所述，黃酮類化合物在食品和藥品的開發(fā)利用中展現(xiàn)出了廣闊的前景，為提高社會效益及經(jīng)濟(jì)效益提供了可能[9]。

植物蛋白來源廣泛、價(jià)格低廉，通常存在于谷物、堅(jiān)果和豆科類植物之中，某些干豆類食品中蛋白質(zhì)含量可高達(dá)40%左右。因植物蛋白潛在的健康益處以及對環(huán)境的積極影響，已經(jīng)越來越受到研究人員和消費(fèi)者關(guān)注[10]。同時也越來越多地被開發(fā)為功能性食品成分，如蠶豆蛋白已經(jīng)作為天然乳化劑用于制備基于乳液的輸送系統(tǒng)[11]。

在食品生產(chǎn)、加工及貯藏的過程中，黃酮類物質(zhì)和蛋白質(zhì)相互作用是大多數(shù)食品系統(tǒng)中自然發(fā)生的現(xiàn)象，二者相互接觸，利用黃酮與蛋白質(zhì)的親和力，形成植物蛋白-黃酮聚集體[12]。例如米糠-蛋白質(zhì)-兒茶素復(fù)合物是一種有效的乳化劑，能夠在高壓均質(zhì)過程中形成小油滴[13]。而二者之間的相互作用會導(dǎo)致蛋白質(zhì)的溶解度、熱穩(wěn)定性、消化率及空間結(jié)構(gòu)變化，復(fù)合物的形成也可能導(dǎo)致蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價(jià)值、酶活性和其他生物效應(yīng)變化[14]。

為了更好地識別結(jié)合過程中發(fā)生的現(xiàn)象，對植物蛋白-黃酮復(fù)合物進(jìn)行更深入的研究，作者綜述了近年來植物蛋白-黃酮相互作用機(jī)制的最新研究成果，總結(jié)了關(guān)于植物蛋白與黃酮相互作用的分析技術(shù)及對食品中蛋白質(zhì)和黃酮功能特性改善的研究進(jìn)展，以期為擴(kuò)大植物蛋白-黃酮相互作用在食品加工領(lǐng)域的應(yīng)用提供參考依據(jù)。

1 植物蛋白-黃酮的相互作用機(jī)制

在食品加工過程中，植物蛋白與黃酮的相互作用不可避免，二者相互作用通常導(dǎo)致可溶或不可溶聚集體的形成。這些聚集體的形成涉及蛋白質(zhì)和黃酮的芳香基團(tuán)的疏水堆積，或者黃酮類物質(zhì)的—OH基團(tuán)和蛋白質(zhì)鏈的相互作用。黃酮與蛋白質(zhì)的結(jié)合會導(dǎo)致蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的展開，也會影響這兩種成分的生物利用度并使混合體系內(nèi)部微觀結(jié)構(gòu)形態(tài)變化，進(jìn)而對食品體系的理化性質(zhì)造成一定影響。因此，對植物蛋白與黃酮相互作用的研究已經(jīng)成為時下熱門之一。具體圍繞植物蛋白-黃酮復(fù)合物的共價(jià)相互作用和非共價(jià)相互作用兩種作用類型進(jìn)行綜述。

1.1 共價(jià)相互作用

黃酮和蛋白質(zhì)之間的共價(jià)鍵可以誘導(dǎo)蛋白質(zhì)交聯(lián)。黃酮類物質(zhì)由于其特殊的化學(xué)結(jié)構(gòu)及較強(qiáng)的化學(xué)反應(yīng)性，極易通過酶促反應(yīng)或堿誘導(dǎo)、pH值誘導(dǎo)和自由基誘導(dǎo)等非酶促反應(yīng)被氧化。當(dāng)黃酮暴露于氧氣、氧化劑(過氧化氫)存在的環(huán)境條件下，可以顯著地促進(jìn)共價(jià)鍵的形成[15]，從而不可逆地將黃酮與蛋白質(zhì)連接起來。在氧氣存在的條件下，黃酮自動與氧氣結(jié)合，發(fā)生自氧化反應(yīng)。自氧化反應(yīng)涉及兩步電子轉(zhuǎn)移過程，如圖1所示。首先，電子從黃酮轉(zhuǎn)移到氧氣形成鄰半醌自由基。鄰半醌自由基是一種不穩(wěn)定的化合物，可以通過自由基反應(yīng)生成鄰醌和重組的母體分子，也可以與分子氧發(fā)生反應(yīng)，產(chǎn)生超氧陰離子自由基。隨后，超氧陰離子自由基被母體黃酮清除，并再次產(chǎn)生鄰半醌自由基和過氧化氫。這種氧化還原循環(huán)會不斷持續(xù)，直到系統(tǒng)的氧氣被耗盡。與單電子轉(zhuǎn)移相比，來自母體分子的兩步電子轉(zhuǎn)移產(chǎn)生了更多的熱力學(xué)穩(wěn)定的鄰醌。鄰醌形成后迅速異構(gòu)化為對醌甲酰胺中間體。作為有效的親電試劑，醌與蛋白質(zhì)的巰基、胺、酰胺、吲哚或咪唑等氨基酸的親核基團(tuán)特異性地、不可逆地結(jié)合，進(jìn)而形成黃酮-蛋白共價(jià)復(fù)合物。此外，黃酮-蛋白質(zhì)共價(jià)復(fù)合物也可以通過自由基介導(dǎo)的過程形成。通過自由基(如羥基自由基)攻擊形成的蛋白質(zhì)自由基可以在黃酮類物質(zhì)羥基的鄰位或?qū)ξ话l(fā)生共價(jià)結(jié)合以合成黃酮-蛋白質(zhì)共價(jià)復(fù)合物。自由基介導(dǎo)形成的黃酮-蛋白質(zhì)共價(jià)復(fù)合物顯示出更好的穩(wěn)定性和生物活性[16]。

圖1 醌形成后槲皮素與蛋白質(zhì)游離氨基的反應(yīng)Fig.1 Reaction of quercetin with free amino group(s) of protein(s) after quinone formation

1.2 非共價(jià)相互作用

非共價(jià)相互作用也稱為可逆相互作用，多發(fā)生于溫和條件下。黃酮和蛋白質(zhì)通過氫鍵、疏水吸引和其他相互作用[17]連接在一起。對于氫鍵，發(fā)生在蛋白質(zhì)的H受體位點(diǎn)和多酚的羥基之間。黃酮是優(yōu)秀的氫供體，能有效地與蛋白質(zhì)的羧基形成氫鍵。疏水相互作用是通過蛋白質(zhì)的疏水化學(xué)物質(zhì)與黃酮類物質(zhì)的芳香環(huán)相互作用實(shí)現(xiàn)的。黃酮和植物蛋白之間的3D對接模式和活性位點(diǎn)的氨基酸如圖2a、2b所示，蛋白質(zhì)受體的疏水表面與黃酮相互作用，紅色和藍(lán)色分別代表疏水性和親水性。如圖2c所示，二者相互作用時，黃酮自身插入蛋白質(zhì)表面的空腔中，并與一些氨基酸殘基相互作用。原花青素(PB2)的存在降低了水稻蛋白質(zhì)的α-螺旋結(jié)構(gòu)，并降低了其表面疏水性，提高了PB2的抗氧化活性[18]。Ye等[19]發(fā)現(xiàn)蘆丁和大豆分離蛋白之間存在著相互作用，并證實(shí)了這種相互作用是疏水相互作用。富含羥基的黃酮在蛋白質(zhì)中表現(xiàn)出更多的結(jié)合位點(diǎn)，且黃酮的加入改變了原蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)，進(jìn)而影響了復(fù)合物的抗氧化活性等功能特性[20]。其他相互作用包括蛋白質(zhì)帶正電基團(tuán)(如賴氨酸的ε-氨基)和黃酮帶負(fù)電羥基之間的離子鍵等，但是它們在黃酮-蛋白質(zhì)相互作用中似乎作用不大。

注：圖a、圖b為對接模式和活性位點(diǎn)的氨基酸；圖c為相互作用過程。圖2 原花青素與大米谷蛋白疏水相互作用[18]Fig.2 Hydrophobic interaction diagram between PB2 and RG[18]

2 植物蛋白-黃酮相互作用的分析方法

為了探索黃酮和蛋白質(zhì)之間的相互作用以及復(fù)合物的性質(zhì)，從分子水平上理解該體系，需要對黃酮-蛋白質(zhì)系統(tǒng)進(jìn)行更深入研究，并確定其結(jié)合親和力、結(jié)合能、構(gòu)象變化、動力學(xué)常數(shù)和聚集形式等信息。現(xiàn)如今，已有多種技術(shù)被用于分析黃酮與蛋白分子間的相互作用并建立了許多測定相互作用的方法，它們主要是基于光譜測量[21]。然而，顯微鏡、熱力學(xué)、電泳、色譜和生物信息學(xué)分析也可用于評估植物蛋白-黃酮復(fù)合物的形成。

2.1 紫外-可見吸收光譜

紫外-可見吸收光譜法是一種相對簡單且廣泛應(yīng)用的技術(shù)，用于探索蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)變化及其復(fù)合物的形成[22-23]。蛋白質(zhì)及黃酮類化合物均在紫外可見光譜范圍內(nèi)具有吸收峰。當(dāng)黃酮類物質(zhì)與蛋白質(zhì)發(fā)生動態(tài)或靜態(tài)結(jié)合時，分子體系會發(fā)生變化，根據(jù)吸收峰位置、峰寬等變化可以進(jìn)一步分析二者結(jié)合的機(jī)理。Zhang 等[24]應(yīng)用紫外-可見光譜對麥谷蛋白和木樨草素相互作用進(jìn)行表征分析，研究發(fā)現(xiàn)紫外-可見光譜出現(xiàn)增色和藍(lán)移。這是由于二者之間的相互作用可以影響蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，從而導(dǎo)致電子躍遷或能級差異的變化。

2.2 熒光光譜

熒光光譜法由于操作簡單、易于獲取和準(zhǔn)確等特點(diǎn)，成為分析黃酮與蛋白質(zhì)結(jié)合親和力的熱點(diǎn)技術(shù)。許多研究小組已經(jīng)使用熒光技術(shù)來研究蛋白質(zhì)與小分子(如黃酮、表面活性劑等)的結(jié)合[25]。蛋白質(zhì)被認(rèn)為是具有內(nèi)在發(fā)射熒光的物質(zhì)，這主要是由于色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸殘基的存在[26]。當(dāng)這些芳香殘基暴露在不同的溶劑條件下時，熒光發(fā)射光譜的特性就會發(fā)生變化[27]。除了測量蛋白質(zhì)或黃酮類物質(zhì)的天然熒光外，合成熒光探針也用于研究植物蛋白-黃酮復(fù)合物的性質(zhì)。最常見的例子是利用8-苯胺基萘-1-磺酸銨鹽(ANS)作為疏水探針測量蛋白質(zhì)的表面疏水性。Dai等[18]利用ANS熒光探針測量結(jié)合位點(diǎn)并監(jiān)測蛋白質(zhì)上暴露的非極性表面基團(tuán)，結(jié)果表明：在不存在和存在原花青素的情況下，可以通過大米谷蛋白的相對結(jié)合熒光強(qiáng)度檢測表面疏水性；大米谷物蛋白的表面疏水性隨著原花青素濃度的增加而逐漸降低。

2.3 圓二色譜

由于黃酮的附著改變了蛋白質(zhì)分子的三維結(jié)構(gòu)，因此可以利用圓二色譜來顯示蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化[28]。圓二色性(CD)是由左右圓偏振光的吸附差異引起的。圓二色譜分析可以提供遠(yuǎn)紫外區(qū)域(190～250 nm)二級結(jié)構(gòu)變化的相關(guān)信息，以及近紫外區(qū)域(250～390 nm)三級結(jié)構(gòu)的相關(guān)信息[29]。黃酮類物質(zhì)與蛋白質(zhì)相互作用會影響蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。由于黃酮類物質(zhì)的附著，蛋白質(zhì)中α-螺旋和β-折疊比例發(fā)生定量變化?，F(xiàn)已發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)有兩種圓二色譜圖，蛋白質(zhì)肽鍵在185～245 nm處產(chǎn)生特征吸收峰，而主鏈結(jié)構(gòu)在245～320 nm附近產(chǎn)生特征吸收峰。根據(jù)肽鍵特征吸收峰的峰值可計(jì)算蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)含量，進(jìn)而分析黃酮類物質(zhì)對蛋白質(zhì)構(gòu)型和構(gòu)象的影響。Chen等[30]利用圓二色譜對大豆分離蛋白、矢車菊素—3—O—葡糖苷的保護(hù)作用進(jìn)行了研究，結(jié)果反映了二者相互作用時的構(gòu)象變化，伴隨著β-折疊和β-翻轉(zhuǎn)的增加，大豆分離蛋白的α-螺旋減少，該構(gòu)象的變化可能會提高矢車菊素—3—O—葡糖苷的穩(wěn)定性。

2.4 差示掃描量熱

差示掃描量熱法(DSC)是一種熱力學(xué)技術(shù)[31]，用于研究生物大分子的熱誘導(dǎo)轉(zhuǎn)變，如蛋白質(zhì)折疊和未折疊狀態(tài)之間的轉(zhuǎn)變。差示掃描量熱儀記錄到的曲線稱為DSC曲線，它以黃酮與蛋白質(zhì)相互作用時的吸熱反應(yīng)(如氫鍵的破壞)速率或放熱反應(yīng)(如疏水相互作用的破壞)速率為縱坐標(biāo)，以溫度或時間為橫坐標(biāo)，可以測定黃酮與蛋白質(zhì)的相互作用引起的分子內(nèi)和分子間相互作用以及所有存在組分的動力學(xué)變化。Parolia等[32]使用差示掃描量熱儀測定小扁豆蛋白(LPI)與黃酮共軛物的熱變性，樣品的DSC曲線顯示在100～115 ℃有一個放熱轉(zhuǎn)變峰。黃酮結(jié)合后蛋白質(zhì)變性溫度的峰值增加，表明接合和透析期間使用的堿性條件不會改變LPI的熱穩(wěn)定性和分子構(gòu)象。

2.5 分子對接

分子對接是指通過計(jì)算機(jī)軟件，建立小分子配體及蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)，模擬二者結(jié)合的分子行為及結(jié)構(gòu)變化。該方法是一種探索分子間相互作用模式的新技術(shù)，可用于研究不同類型的納米顆粒與蛋白質(zhì)的結(jié)合[33]。通過分子對接可以更形象地理解黃酮與蛋白之間相互作用的結(jié)合位點(diǎn)、最佳能量水平及作用力類型[34]。Fu等[35]利用分子對接技術(shù)模擬了氰基—3—O—葡萄糖苷(C3G)和蛋白質(zhì)之間的相互作用。C3G和蛋白質(zhì)的3 D結(jié)構(gòu)，以及它們之間的結(jié)合相互作用過程如圖3所示，C3G分子插入活性結(jié)合位點(diǎn)與氨基酸殘基相互作用。通過分子對接模擬結(jié)合各種光譜的分析結(jié)果可以證實(shí)氫鍵和范德華力是蛋白質(zhì)與C3G結(jié)合作用的主要驅(qū)動力。Xu等[36]對β-乳球蛋白與茶黃素的相互作用進(jìn)行了分子模擬研究，根據(jù)氨基酸殘基的類型和最低結(jié)合能的結(jié)合性質(zhì)可以預(yù)測二者之間的相互作用可能通過疏水力或靜電力發(fā)生。分子模擬研究表明，茶黃素的結(jié)合位點(diǎn)直接掩蓋了免疫球蛋白E線性表位或表位附近，阻止了免疫球蛋白E接近β-乳球蛋白，為降低β-乳球蛋白的過敏性提供了一種可行的方法。

圖3 氰基—3—O—葡萄糖苷與蛋白質(zhì)相互作用的分子模擬研究示意圖[35]Fig.3 Schematic diagram of molecular modeling study of interaction between cyanidin—3—O—glucoside and protein[35]

2.6 核磁共振

核磁共振技術(shù)具有快速、準(zhǔn)確、完整等優(yōu)點(diǎn)，主要用于確定蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)，也可以獲得所研究蛋白質(zhì)的聚集狀態(tài)、蛋白質(zhì)動力學(xué)以及穩(wěn)定性等信息[37]。隨著核磁共振技術(shù)的不斷推廣，其在黃酮與蛋白質(zhì)相互作用中的應(yīng)用引起了科學(xué)界的廣泛關(guān)注。利用核磁共振技術(shù)分析蛋白-黃酮復(fù)合物，可以提供準(zhǔn)確的結(jié)構(gòu)信息，如結(jié)合位點(diǎn)、生物活性構(gòu)象和結(jié)合模式等，進(jìn)而深層次探索蛋白質(zhì)與黃酮相互作用的分子機(jī)制[38]。Rashidinejad等[39]利用核磁共振技術(shù)對蘆丁和酪蛋白的共沉淀復(fù)合物進(jìn)行了分析，結(jié)果表明，蘆丁晶體的結(jié)晶度發(fā)生了顯著變化，酪蛋白提高了蘆丁粉末在水介質(zhì)中的分散性。蘆丁與酪蛋白的相互作用產(chǎn)生了含有高濃度蘆丁的高度分散粉末，該研究提高了蘆丁作為營養(yǎng)補(bǔ)充劑的生物利用度。

3 植物蛋白-黃酮相互作用對食品成分功能特性的影響

3.1 對抗氧化活性的影響

黃酮中的羥基會與蛋白質(zhì)中的羥基、酰胺基和羧基相互作用[40]，導(dǎo)致植物蛋白-黃酮復(fù)合物結(jié)構(gòu)具有特殊性，因此顯示出很強(qiáng)的清除自由基和抗氧化能力，如槲皮素，產(chǎn)生抗氧化作用的能力與B環(huán)上鄰苯二酚基團(tuán)和C環(huán)中4位羰基共軛的2,3-雙鍵，以及3位和5位的羥基直接相關(guān)。Nascimento等[41]證實(shí)了類黃酮與蛋白質(zhì)中存在的氨基酸殘基結(jié)合，二者之間發(fā)生可逆相互作用，并證明了形成的可溶性復(fù)合物的抗氧化活性顯著提高。Ren等[42]研究了大豆分離蛋白和黑大豆種皮提取物復(fù)合物的性質(zhì)，結(jié)果表明黃酮類物質(zhì)有助于抑制大豆分離蛋白聚集，形成的復(fù)合物顯示出比蛋白質(zhì)具有更強(qiáng)的自由基清除能力。

3.2 對溶解性的影響

溶解性是蛋白質(zhì)在許多食品和飲料中應(yīng)用的先決條件，并可以影響其他功能，如乳化和起泡性能。Chen等[43]通過大豆蛋白與茶多酚的相互作用證實(shí)了黃酮類化合物具有增加蛋白質(zhì)溶解度的能力。黃酮與蛋白質(zhì)的交聯(lián)會改變蛋白質(zhì)分子的凈電荷，進(jìn)而影響蛋白質(zhì)的溶解度。同時，二者的相互作用，也會改變蛋白質(zhì)的氨基酸組成和氨基酸序列[44]，這些都是影響蛋白質(zhì)的溶解度的重要因素。以富含蛋白質(zhì)的蔬菜汁為模型，加入富含黃酮的基質(zhì)后，蛋白質(zhì)的溶解度和物理穩(wěn)定性會發(fā)生劇烈的改變[45]。Wang等[46]通過pH值偏移法評估了大豆蛋白與疏水性姜黃素的相互作用。結(jié)果表明，大豆蛋白與姜黃素的結(jié)合是由疏水作用驅(qū)動的自發(fā)反應(yīng)，大豆蛋白-姜黃素納米顆粒表現(xiàn)出較優(yōu)的溶解性和熱穩(wěn)定性，二者的結(jié)合改善了姜黃素水溶性差、化學(xué)性質(zhì)不穩(wěn)定等缺點(diǎn)，提高了姜黃素在食品系統(tǒng)中的利用率。

3.3 對乳化特性的影響

黃酮與蛋白的相互作用通常會降低蛋白質(zhì)的界面吸附速率和重組的能力，使蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)中無規(guī)則卷曲結(jié)構(gòu)的含量和表面疏水性下降[47]，這些結(jié)構(gòu)上的變化都會影響其乳化性能。黃酮與蛋白質(zhì)交聯(lián)，提高了蛋白質(zhì)分子油水界面的吸附結(jié)合能力，增加了蛋白質(zhì)的乳化功能。但在一些情況下，過量的黃酮會破壞蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的柔韌性，使蛋白乳化性能變差[48]。

Dai等[49]以豌豆蛋白和葡萄籽24-原花青素(GSP)為原料制備了膠體復(fù)合物，與豌豆蛋白單體相比，豌豆蛋白-GSP復(fù)合物略微降低了乳液的等電點(diǎn)、熱穩(wěn)定性和鹽穩(wěn)定性，但提高了它們的乳化穩(wěn)定性。Jauregi等[50]證實(shí)了白藜蘆醇與蛋白質(zhì)顆粒形成納米復(fù)合物，提高了其溶解度和抗氧化活性，納米乳液中油滴表面吸附的蛋白質(zhì)的親水性增強(qiáng)，在形成納米乳液時油滴穩(wěn)定存在水相中，不易聚集成大顆粒，進(jìn)而使納米乳液的乳化穩(wěn)定性增強(qiáng)。該成果有望用于含有生物活性成分的食品或飲料的改良配方。

3.4 對其他功能特性的影響

在食品加工中，植物蛋白-黃酮相互作用會影響食品的感官特性。在面包的加工過程中，通常利用富含黃酮類的物質(zhì)強(qiáng)化其感官特性以及增強(qiáng)其健康益處。黃酮類物質(zhì)與小麥蛋白質(zhì)相互作用可以延遲淀粉的糊化和老化，從而進(jìn)一步影響面團(tuán)硬度、吸水率和口感。植物蛋白與黃酮的相互作用也會對食品的營養(yǎng)學(xué)特性產(chǎn)生影響[51]。Kadam等[52]的研究表明，植物蛋白與姜黃素的絡(luò)合作用可以促使姜黃素的水溶性顯著提高，并通過體外連續(xù)模擬胃和腸道消化試驗(yàn)表明姜黃素的生物利用度在絡(luò)合后提高近28%。功能屬性表明植物蛋白-黃酮復(fù)合物具有良好的泡沫形成能力和乳液穩(wěn)定性，可以被配制成一種功能性食品，并在食品配方中作為一種優(yōu)良的親脂性生物活性分子載體。蛋白質(zhì)-黃酮類復(fù)合物也被設(shè)計(jì)用于延緩食品中生物活性成分的降解，有效地保護(hù)疏水性營養(yǎng)物質(zhì)不被降解。Yi等[53]發(fā)現(xiàn)與豌豆蛋白(PPI)穩(wěn)定的乳液相比，姜黃素的加入顯著增加了β-胡蘿卜素的保留率，達(dá)70%以上。姜黃素在界面上的存在可以有效清除紫外光誘導(dǎo)的自由基，保護(hù)β-胡蘿卜素不被降解。

4 總結(jié)與展望

綜上所述，植物蛋白質(zhì)和黃酮類化合物作為食品基質(zhì)中兩種重要的組成成分，它們的相互作用和相關(guān)變化在食品加工中具有重要意義。二者通過共價(jià)或非共價(jià)相互作用交聯(lián)，使反應(yīng)物的化學(xué)結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，并對蛋白質(zhì)的抗氧化性、溶解性和乳化性造成影響，從而形成具有獨(dú)特的物理和化學(xué)特性的植物蛋白-黃酮復(fù)合物。此外，這些相互作用會影響食品的感官特性和營養(yǎng)學(xué)特性，也可用于延緩食品中有效生物活性成分的降解。盡管關(guān)于植物蛋白-黃酮復(fù)合物的制備及在食品加工中的應(yīng)用已有大量的學(xué)者進(jìn)行多方面研究，證實(shí)了這種相互作用的確切機(jī)制有助于改善食品加工條件和營養(yǎng)潛力，但植物蛋白-黃酮復(fù)合物對食品的功能性、食品的營養(yǎng)價(jià)值和食品的生物利用率造成多大程度的影響，仍然存在疑問。因此，為進(jìn)一步明確食品加工及貯藏過程中植物蛋白-黃酮的結(jié)合特性，更好地改善植物蛋白-黃酮的生物活性和生物利用率，還需要對不同加工條件下二者的相互作用進(jìn)行更深入的研究。