熱處理對駱駝乳蛋白質(zhì)影響的研究進展

李榮蓉，苗靜，楊潔

(新疆大學生命科學與技術(shù)學院，烏魯木齊830046)

0 引言

隨著駱駝乳行業(yè)的快速發(fā)展，提供品質(zhì)優(yōu)良的駱駝乳產(chǎn)品是保持駱駝乳行業(yè)健康發(fā)展的重要保障。熱處理是駱駝乳的工業(yè)生產(chǎn)過程中必不可少的工藝，能有效抑制、殺滅駱駝乳中的微生物，保證駱駝乳的產(chǎn)品質(zhì)量。但是，由于生產(chǎn)工藝的問題，熱處理也會對駱駝乳，尤其是其蛋白質(zhì)的物理性質(zhì)和生理功能造成一定的影響。目前，針對熱處理對駱駝乳蛋白質(zhì)影響的討論較少。本文立足于此，就近年來熱處理對駱駝乳蛋白質(zhì)的研究現(xiàn)狀和技術(shù)方法進行綜述。

1 駱駝乳蛋白質(zhì)

駱駝乳是一類富含蛋白質(zhì)的乳類物質(zhì)，駱駝乳中蛋白質(zhì)的質(zhì)量濃度與泌乳期、季節(jié)、飼喂條件等有關(guān)[1]。通常情況下駱駝乳中蛋白質(zhì)的占比為3.55%～4.45%[2]，每日飲用200 mL駱駝乳，蛋白質(zhì)攝入為7.1～8.9 g，可滿足7～8歲學齡女童推薦蛋白質(zhì)攝入量的17.8%～22.2%[3-4]，是一種優(yōu)質(zhì)蛋白質(zhì)來源。另外研究表明，駱駝乳蛋白質(zhì)具有抗菌、抑癌、緩解2型糖尿病、抗氧化、清除自由基等多種作用[5-10]，駱駝乳蛋白質(zhì)的這些功能可能與其組成有關(guān)。

1.1 駱駝乳蛋白質(zhì)的組成

駱駝乳蛋白質(zhì)主要由酪蛋白、乳清蛋白和乳脂肪球膜構(gòu)成，其中酪蛋白和乳清蛋白是主要的兩種蛋白質(zhì)，分別占總蛋白的61.8%～88.5%和11.5%～38.2%[4]，乳脂肪球膜蛋白是一種被乳脂肪球包裹的蛋白膜，質(zhì)量濃度較少，僅占總蛋白的1%～2%[11]。

1.1.1 駱駝乳酪蛋白

在駱駝乳的酪蛋白組成中，β-酪蛋白、α-酪蛋白和κ-酪蛋白是3種主要的酪蛋白，其中以β-酪蛋白質(zhì)量濃度最高，約為12.78 mg每毫升駱駝乳；κ-酪蛋白的質(zhì)量濃度最低，約為1.67 mg每毫升駱駝乳；α-酪蛋白的質(zhì)量濃度約為2.89 mg每毫升駱駝乳[12]。此外，駱駝乳酪蛋白中還含有醛氧化酶、果糖二磷酸醛縮酶、脂肪酸結(jié)合蛋白、熱激蛋白70、過氧化物酶、糖基化依賴細胞黏附分子1（glycosylation-dependent cell adhesion molecule 1，GLYCAM1）等多種蛋白質(zhì)[13]。

駱駝乳酪蛋白主要由亮氨酸、賴氨酸、纈氨酸、異亮氨酸等必需氨基酸和谷氨酸、天冬氨酸、絲氨酸等非必需氨基酸組成[14]。

1.1.2 駱駝乳乳清蛋白

在駱駝乳乳清蛋白的組成中，α-乳白蛋白（α-lactalbumin，α-La）、乳鐵蛋白（Lactoferrin，LF）和血清白蛋白（Serum albumin，SA）是質(zhì)量濃度最高的3種乳清蛋白[4]，每毫升駱駝乳中含α-La、LF和SA約為2.01，1.74，0.40 mg[12]。駱駝乳蛋白質(zhì)具體成分見表1。

駱駝乳α-La由123個氨基酸構(gòu)成，含有8個半胱氨酸，分別位于第6、28、61、73、77、91、111和120號位置[15]。駱駝乳α-La中α-螺旋為其主要二級結(jié)構(gòu)，其次是無規(guī)卷曲[16]。

圖1 駱駝乳乳鐵蛋白三維結(jié)構(gòu)[17]

駱駝乳LF，等電點在8～8.5，是一種糖基化蛋白，屬轉(zhuǎn)運蛋白家族[18]，相對分子質(zhì)量在80 ku左右，由689個氨基酸構(gòu)成，共有4個結(jié)構(gòu)域，分別位于C端和N端，有兩個鐵離子結(jié)合位點[19]，圖1為LF的結(jié)構(gòu)。實驗表明，LF具有抗病毒生長作用[20]。

駱駝乳SA等電點為4.48，不含色氨酸，主要由賴氨酸、亮氨酸、谷氨酸、丙氨酸等氨基酸組成，和α-La相似，SA的二級結(jié)構(gòu)也主要為α-螺旋和無規(guī)卷曲[21]。

除了上述質(zhì)量濃度較多的蛋白質(zhì)以外，駱駝乳清蛋白中還含有伯胺氧化酶、乳清酸性蛋白（whey acidic protein，WAP）、GLYCAM1、醌氧化還原酶、肽聚糖識別蛋白1、脂肪酸合成酶等多種質(zhì)量濃度較低的蛋白質(zhì)[11,22]。

1.1.3 駱駝乳脂肪球膜蛋白

駱駝乳脂肪球膜蛋白含有黏蛋白、黃嘌呤氧化酶/黃嘌呤氧化還原酶、分化抗原和乳脂肪球-表皮生長因子、脂肪酸合成酶、乳凝集素等多種蛋白質(zhì)[11,22]。駱駝乳乳脂肪球膜不含蛋氨酸，主要由苯丙氨酸組成，磷元素質(zhì)量濃度較高，每克駱駝乳脂肪球膜中磷元素160μg左右[23]。

1.2 駱駝乳蛋白質(zhì)與其他乳源蛋白質(zhì)

駱駝乳蛋白質(zhì)與其他乳源蛋白質(zhì)在質(zhì)量濃度和組成上稍有不同。駱駝乳蛋白質(zhì)不含β-乳球蛋白[24]。駱駝乳酪蛋白、乳清蛋白的質(zhì)量濃度與其他乳不同。不同乳源的總蛋白質(zhì)和酪蛋白的質(zhì)量濃度順序如下：綿羊乳＞水牛乳＞牛乳＞山羊乳＞駱駝乳，乳清蛋白的質(zhì)量濃度順序如下：駱駝乳＞水牛乳＞綿羊乳＞山羊乳＞牛乳。駱駝乳中酪蛋白和乳清蛋白比例與人乳不同，在駱駝乳中酪蛋白的質(zhì)量濃度可達乳清蛋白的3倍；而在人乳中乳清蛋白的質(zhì)量濃度是酪蛋白的2倍[3]。駱駝乳酪蛋白的組成與牛乳不同之處還在于牛乳中α-酪蛋白和β-酪蛋白的質(zhì)量濃度相差不大，在駱駝乳酪蛋白中，β-酪蛋白可達α-酪蛋白的6倍[12]。駱駝乳蛋白質(zhì)的氨基酸組成與別的乳也不同，亮氨酸作為質(zhì)量濃度較高的必需氨基酸，在各種乳中的質(zhì)量濃度為：牛乳＞駱駝乳＞水牛乳＞綿羊乳＞山羊乳[25]。

2 蛋白質(zhì)與熱處理

熱處理是乳品生產(chǎn)過程中非常重要的一個環(huán)節(jié)，可有效殺滅微生物，延長乳品的保質(zhì)期，有利于乳品的銷售。但熱處理具有兩面性，既能破壞微生物的生長，也能對乳中重要營養(yǎng)來源如蛋白質(zhì)造成破壞。不同乳源的蛋白質(zhì)對熱處理有不同的穩(wěn)定性，同一種乳源的不同蛋白質(zhì)對熱處理也有不同的穩(wěn)定性。

實驗發(fā)現(xiàn)，62℃/30 min熱處理后，山羊乳GLYCAM1比駱駝乳和牛乳GLYCAM1具有更高的穩(wěn)定性[26]。牛乳蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性高于駱駝乳蛋白質(zhì)[27]。將牛乳乳清蛋白和駱駝乳乳清蛋白由60℃熱處理至100℃，駱駝乳乳清蛋白受到的影響更大，變性程度更大[28]。而不管是駱駝乳，還是牛乳，兩者的酪蛋白都比乳清蛋白表現(xiàn)出更高的熱穩(wěn)定性[29]。67～73℃/60 min熱處理條件下，牛乳乳過氧化物酶（Lactoperoxidase，LPO）的熱穩(wěn)定性高于駱駝乳LPO，在此條件下駱駝乳LP的活化能更低[30]。熱處理后，水牛乳的免疫球蛋白（immunoglobulins，Igs）IgA，IgG1，IgG2和IgM的質(zhì)量濃度出現(xiàn)不同程度的下降，其中IgA和IgM表現(xiàn)出較差的熱穩(wěn)定性[31]。蛋白質(zhì)熱穩(wěn)定性上的差異可能是因為蛋白質(zhì)組成的不同，而蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性將影響其實際的生產(chǎn)應(yīng)用，值得詳細討論。因此在接下來的部分將詳述駱駝乳蛋白質(zhì)受熱處理的影響，為駱駝乳蛋白質(zhì)的應(yīng)用，如生產(chǎn)奶酪、改進熱處理工藝、分離活性蛋白質(zhì)等提供實際意義。

3 熱處理對駱駝乳蛋白質(zhì)的物理化學性質(zhì)的影響

3.1 粒徑大小

結(jié)果見表1。

表1 駱駝乳中蛋白質(zhì)組成

熱處理后駱駝乳酪蛋白粒徑變小，處理溫度越高，粒徑越小。生駱駝乳酪蛋白的平均粒徑為（171.23±4.18）nm，高溫短時72℃/15 s（high temperature short time，HTST）和超高溫140℃/4 s（ultra-high temperature，UHT）熱處理后，駱駝乳酪蛋白的粒徑分別降低至（143.18±2.34）和（137.77±1.52）nm[32]。實驗表明適量添加κ-酪蛋白和磷酸鹽有利于增強駱駝乳蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性[33]。κ-酪蛋白對穩(wěn)定酪蛋白具有重要作用[34]。因此，在熱處理過程中，κ-酪蛋白從酪蛋白中分離或者磷酸鈣的分離沉淀可能造成酪蛋白粒徑的減小[35]。κ-酪蛋白的分離與熱處理條件有關(guān)，141℃/2 s比85℃/15 s熱處理更容易導致κ-酪蛋白從酪蛋白中分離下來[36]。

3.2 凝乳性質(zhì)

凝乳時間和凝乳強度是乳類蛋白質(zhì)生產(chǎn)奶酪的重要參數(shù)。經(jīng)熱處理后，駱駝乳凝乳時間延長，且凝乳強度隨熱處理溫度的增加和時間的延長而降低[32]。40℃時駱駝乳的凝乳時間約為6.8 min，65℃/30 min和72℃/30 s后熱處理凝乳時間分別延長至14 min和19 min左右；65℃/30 min熱處理后，駱駝乳的最大凝乳強度由400 Pa驟降至100 Pa；72℃/30 s處理后最大凝乳強度約為50 Pa[37]。研究發(fā)現(xiàn)在凝乳過程中，凝乳酶首先水解κ-酪蛋白的苯基丙氨酸-甲硫氨酸肽鍵，生成C末端酪蛋白大分子片段，隨后蛋白質(zhì)間的相互作用致使酪蛋白膠束的形成，而血清白蛋白和免疫球蛋白G能抑制凝乳酶水解κ-酪蛋白的速率，使酪蛋白膠束的形成受到抑制，導致凝乳時間的增加[38]。

3.3 起泡能力與泡沫穩(wěn)定性

駱駝乳蛋白質(zhì)的起泡能力和泡沫穩(wěn)定性與熱處理溫度-時間、pH和蛋白質(zhì)性質(zhì)有關(guān)。駱駝乳清蛋白經(jīng)70℃/30 min和90℃/30 min處理后起泡能力和泡沫穩(wěn)定性增加，且實驗發(fā)現(xiàn)酸性乳清蛋白（pH 4.3）的起泡能力強于正常乳清蛋白，這可能是因為pH=4.3時蛋白質(zhì)間的靜電排斥力較低[39]。純化駱駝乳α-La，經(jīng)70℃/30 min和90℃/30 min處理后，也發(fā)現(xiàn)pH 4.3時α-La的起泡能力和泡沫穩(wěn)定性更強[40]。當pH低于5時，α-La上的鈣離子脫離，α-La成為熔融的球狀，因此擁有更強的起泡能力[41]。80℃/5 min熱處理條件下，駱駝乳β-酪蛋白的起泡能力和泡沫穩(wěn)定性高于駱駝乳α-La[42]。

4 熱處理對駱駝乳蛋白質(zhì)抗微生物活性的影響

Redwan等人[8]首次證明駱駝乳LF具有較好的抗丙型肝炎病毒的作用。通過分離不同來源的LF用于抑制大腸桿菌生長實驗，C.Conesa等人[43]發(fā)現(xiàn)駱駝乳LF較綿羊乳LF、山羊乳LF具有最低的最小抑菌濃度和最小殺菌濃度。實驗還發(fā)現(xiàn)在碳酸氫鹽存在的條件下，LF通過結(jié)合鐵離子達到抑制微生物生長的效果[44]。但當駱駝乳受熱處理后，駱駝乳LF的抗病毒活性降低。實驗表明，蛋白質(zhì)的功能與熱處理的溫度和時間有關(guān)。85℃熱處理20 s對駱駝乳LF的抗輪狀病毒活性無影響，在85℃/10 min熱處理后，駱駝乳LF完全喪失抗輪狀病毒的活性；HTST比65℃/30 min更能保存駱駝乳LF的抗輪狀病毒活性[20]。LF具有抑制金黃色葡萄球菌、大腸桿菌、肺炎桿菌、表皮葡萄球菌等病菌生長的作用，65℃/30 min和85℃/30 min熱處理對LF的抑菌作用不大，但溫度升高至100℃時，LF抑菌作用顯著下降[45]。

5 熱處理與駱駝乳蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性

5.1 熱處理對駱駝乳蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性的影響

駱駝乳蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性為：酪蛋白＞總蛋白＞乳清蛋白，駱駝乳酪蛋白和乳清蛋白的熱變性溫度分別為90.5℃和62.3℃[46]，但目前尚未有關(guān)于乳脂肪球膜蛋白熱穩(wěn)定性的研究。Zhang Lina等人[26]發(fā)現(xiàn)噴霧干燥對駱駝乳清蛋白質(zhì)的影響比巴氏殺菌嚴重，噴霧干燥處理后，α-La，WAP，黃嘌呤脫氫酶/氧化酶（xanthine dehydrogenase/oxidase，XDH），LF，GLYCAM1和骨橋蛋白（osteopontin，SPP1）的質(zhì)量濃度顯著降低。在熱處理過程中，隨著溫度的增加、時間的延長，駱駝乳中的SA、α-La、肽聚糖識別蛋白（peptidoglycan recognition protein，PGRP）、堿性磷酸酶、γ-谷氨酰轉(zhuǎn)移酶等蛋白質(zhì)受熱處理影響的程度加重[27,29,47]。

65℃/30 min熱處理不影響駱駝乳SA的質(zhì)量濃度，85℃熱處理30 min后，駱駝乳SA質(zhì)量濃度稍有降低[47]。70℃處理時，駱駝乳中的α-La和SA等蛋白質(zhì)不受影響；當處理溫度升高至80℃，SA的質(zhì)量濃度開始下降；而當溫度升高至90℃時，α-La受熱處理影響顯著，質(zhì)量濃度大幅降低，凝膠電泳條帶開始消失[27]。Imène Felfoul等人發(fā)現(xiàn)經(jīng)80℃處理60 min后，駱駝乳中α-La，SA，PGRP等乳清蛋白的質(zhì)量濃度顯著降低，其中α-La由未熱處理時的17μg/μL下降至未檢測出，SA由13μg/μL下降至8μg/μL，PGRP則由3μg/μL下降至1μg/μL，表明80℃/60 min熱處理條件下這3種蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定順序為SA＞PGRP＞α-La[29]。其他實驗也表明了這一熱穩(wěn)定性順序，A.Omar采用72℃/15 s（HTST）、140℃/4 s（UHT）等常用的乳品熱處理方式后，發(fā)現(xiàn)UHT對駱駝乳蛋白質(zhì)的影響比牛乳蛋白質(zhì)大，通過測定駱駝乳蛋白質(zhì)的變性率，發(fā)現(xiàn)無論是HTST還是UHT處理，α-La的熱穩(wěn)定性均低于SA和LF[32]。實驗還發(fā)現(xiàn)在巴氏滅菌（62℃/30 min）和噴霧干燥（90～95℃）的駱駝乳中，α-La的熱穩(wěn)定性高于WAP，LF，GLYCAM1，XDH和SPP1[26]，這和E.I.Elagamy[48]的實驗結(jié)果稍有不同，這可能是由于表征方法的不同及駱駝乳中蛋白質(zhì)組成差異造成的（見表2）。

5.2 熱處理對駱駝乳中酶活性的影響

Hicham Benabdelkamel等人將分別在63℃和98℃熱處理駱駝乳1 h后，發(fā)現(xiàn)98℃/1 h熱處理對駱駝乳蛋白質(zhì)的影響更大，其中精氨酸酶1、血漿酶原等酶類蛋白質(zhì)受熱處理的影響大于結(jié)合蛋白、細胞黏附蛋白[50]。實驗表明，HTST熱處理后駱駝乳中堿性磷酸酶（alkaline phosphatase，ALP）、γ-谷氨酰轉(zhuǎn)移酶（gamma-glutamyltransferase，GGT）、LPO、脂肪酶（lipase，LIP）和亮氨酸芳基酰胺酶（leucine arylamidase，LAP）等酶活性顯著下降；在生駱駝乳中，ALP、GGT、LPO、LIP和LAP的酶活性分別為18.9～22.9，291.6～401.6，640.0～1075.0，50.2～67.8和5.9～6.9 U/L；HTST熱處理后，LPO受到的影響最大，酶活性降低至5 U/L以下，其次是GGT，LIP，LAP和ALP；酶活性分別降低至11.5，16.6，1和10 U/L以下，相比之下ALP的酶活性受HTST影響最小，LPO的酶活性受HTST影響最大[49]。Alaoui Ismaili等人也發(fā)現(xiàn)駱駝乳中，酶的熱穩(wěn)定性為ALP＞GGT＞LPO，在80℃熱處理40 min后仍可檢測到ALP的酶活性，而GGT在85℃/2.5 min處理時即完全失活，LPO熱穩(wěn)定性最差，80℃熱處理不到1 min，即完全失活[48]。

表2 駱駝乳中蛋白質(zhì)熱穩(wěn)定性

5.3 影響駱駝乳蛋白質(zhì)熱穩(wěn)定性的因素

5.3.1 巰基-二硫鍵數(shù)量

熱處理后，蛋白質(zhì)內(nèi)的二硫鍵斷裂，形成游離巰基，繼續(xù)熱處理時這些形成的游離巰基相互作用，繼而形成蛋白質(zhì)間的二硫鍵[27]。蛋白質(zhì)中二硫鍵和巰基的數(shù)量與蛋白質(zhì)的半胱氨酸質(zhì)量濃度有關(guān)，駱駝乳α-La由123個氨基酸構(gòu)成，含有8個半胱氨酸，分別位于第6、28、61、73、77、91、111和120號，可形成4個二硫鍵[15]。駱駝乳SA含有14個半胱氨酸，可形成7個二硫鍵[39]。如前所述，SA的熱穩(wěn)定性高于α-La[47]。因此，二硫鍵數(shù)目的差異可能是造成駱駝乳α-La和SA熱穩(wěn)定性差異的原因。

添加具有游離巰基供體的物質(zhì)時，蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性會受到影響。實驗發(fā)現(xiàn)，L-半胱氨酸通過提供巰基供體而加速熱處理條件下α-La聚集體的生成，這可能是因為當添加具有巰基供體的物質(zhì)時，α-La受熱處理生成的游離巰基立刻就被結(jié)合，使得α-La伸展開來，從而加速聚集體的生成，導致熱穩(wěn)定性的下降[51]。

圖2 駱駝乳中蛋白質(zhì)的二硫鍵受熱變化

5.3.2 pH值

pH值影響蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性，蛋白質(zhì)中游離巰基的質(zhì)量濃度隨著熱處理時間和溫度的增加而增加。當?shù)鞍踪|(zhì)溶液的pH值接近其等電點4.6時，駱駝乳α-La表現(xiàn)出更高的熱穩(wěn)定性，這可能是因為此時蛋白質(zhì)間的靜電排斥力最低[40]。pH值為6.2～7.2時，牛乳α-La的熱穩(wěn)定性低于牛乳β-乳球蛋白A，在此pH值范圍內(nèi)牛乳α-La的熱穩(wěn)定性先降低后升高；而牛乳β-乳球蛋白A的熱穩(wěn)定性卻隨著pH的增加而增加[52]。

5.3.3 礦物質(zhì)

在駱駝乳中添加某些礦物元素以后，駱駝乳蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性發(fā)生改變。添加鋅離子（Zn2+）后，Zn2+中和了α-La表面的負電荷，降低α-La分子內(nèi)的靜電相互作用，導致α-La熱穩(wěn)定性的降低[53]。65℃/30 min熱處理后，駱駝乳LF因其較高的鐵離子飽和度（15%），因此其抗病毒的活性未受到影響；實驗表明添加鐵離子（Fe3+）后LF的熱穩(wěn)定性增加[20]。添加鈣離子（Ca2+）有利于減少熱處理時駱駝乳的凝乳時間[54]。

5.3.4 蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)

牛乳β-乳球蛋白A和β-乳球蛋白B具有不同的熱穩(wěn)定性，這可能是因為β-乳球蛋白A和β-乳球蛋白B第64位和第118位氨基酸兩個位點的氨基酸的不同，導致兩個蛋白在β-折疊上的不同[52]。因此，駱駝乳中的蛋白質(zhì)也可能因為一級結(jié)構(gòu)的不同而導致熱穩(wěn)定性差異。

5.3.5 其他因素

蛋白質(zhì)濃度、疏水作用等也會影響蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性。受熱處理作用折疊、包埋在蛋白分子內(nèi)部的疏水基團暴露，蛋白質(zhì)由球狀結(jié)構(gòu)伸展為無定形狀，外加較高的蛋白質(zhì)濃度，增加了不同蛋白質(zhì)相互接觸的幾率，降低了蛋白質(zhì)受熱處理時的熱穩(wěn)定性[52,55]。駱駝乳α-La和牛乳α-La具有相同的一級結(jié)構(gòu)[17]，但在62℃/30 min和噴霧干燥處理條件后，駱駝乳α-La的熱穩(wěn)定性較牛乳α-La的低，這可能是因為兩種乳的蛋白質(zhì)組成差異造成的[26]。

6 結(jié)論

駱駝乳蛋白質(zhì)分為酪蛋白、乳清蛋白和乳脂肪球膜蛋白，這3種蛋白質(zhì)中主要含有的蛋白質(zhì)種類不同。熱處理是保障乳產(chǎn)品質(zhì)量的重要工藝，但同時也會對乳的營養(yǎng)物質(zhì)，尤其是對蛋白質(zhì)造成一定的破壞。熱處理與溫度和時間有關(guān)，不同的溫度-時間組合對駱駝乳的蛋白質(zhì)具有不同的影響。α-乳白蛋白、乳鐵蛋白、血清白蛋白是駱駝乳中質(zhì)量濃度較豐富的乳清蛋白，受熱處理影響的研究也比較多，研究結(jié)果表明血清白蛋白的熱穩(wěn)定性高于α-乳白蛋白高于乳鐵蛋白。熱處理過程中，駱駝乳蛋白質(zhì)的粒徑大小、起泡能力、泡沫穩(wěn)定性和酶活性都受到了不同程度的影響。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、溶液的pH、礦物質(zhì)質(zhì)量濃度等都對駱駝乳的熱穩(wěn)定性有不同程度的影響。

目前關(guān)于駱駝乳蛋白質(zhì)熱處理的研究多關(guān)注酪蛋白和乳清蛋白，對乳脂肪球膜蛋白的關(guān)注較少。為充分發(fā)揮駱駝乳蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價值，應(yīng)關(guān)注3種蛋白質(zhì)的組成異同以及這些蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性。并根據(jù)蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性篩選出合適的熱標志物，用作熱處理工藝的優(yōu)化指標以及區(qū)分不同熱處理工藝的指標。