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    大豆動物蛋白混合體系功能性質(zhì)研究進(jìn)展

    2020-11-18 03:29:00王旭峰王宇琦羅凱云福州大學(xué)生物科學(xué)與工程學(xué)院福建福州350000湖南農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科技學(xué)院湖南長沙40000
    食品工業(yè)科技 2020年22期
    關(guān)鍵詞:酪蛋白乳清明膠

    王旭峰,王宇琦,羅凱云(. 福州大學(xué)生物科學(xué)與工程學(xué)院,福建福州 350000;2.湖南農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科技學(xué)院,湖南長沙 40000)

    蛋白質(zhì)是食品的主要成分之一,具有較高的營養(yǎng)價(jià)值,能夠提供人體蛋白質(zhì)合成(如激素、酶、抗體等)所需的基礎(chǔ)氨基酸[1]。此外,食物蛋白質(zhì)良好的功能特性也使得它們被廣泛應(yīng)用于食品加工領(lǐng)域,賦予產(chǎn)品多種期望的品質(zhì)和功能性質(zhì),如食品的質(zhì)地、外觀、口感及味道,以及產(chǎn)品的儲藏(如貨架期、適口性)和加工特性(如泡沫、乳液或凝膠的形成)等[2]。根據(jù)來源的不同,食物蛋白可以分為兩類:動物蛋白和植物蛋白。其中,乳、蛋、肉和海鮮等是動物蛋白的主要來源,如牛奶蛋白、雞蛋蛋白、肉蛋白等;而植物蛋白主要來源于豆類、米面和堅(jiān)果,常見的有大豆蛋白、玉米蛋白、小麥蛋白、大米蛋白等[3]。據(jù)預(yù)計(jì),到2050年,全球人口將達(dá)到95億左右,在此期間人類對動物蛋白的需求將翻一番,與植物蛋白不同,動物蛋白生產(chǎn)對養(yǎng)殖面積的需求及溫室氣體的排放會增加環(huán)境壓力[4]。聯(lián)合國糧農(nóng)組織的報(bào)告也強(qiáng)調(diào)了動物蛋白質(zhì)消費(fèi)的增加對于資源和環(huán)境可持續(xù)發(fā)展及糧食安全來說是一顆定時(shí)炸彈[3-5]。因此,在食物配方中利用植物蛋白部分替代動物蛋白越來越受到人們的關(guān)注,在降低生產(chǎn)成本的同時(shí)也能夠帶給產(chǎn)品一些獨(dú)特的功能特性,如凝膠性、起泡性及乳化性等[6-11]。

    在植物蛋白中,大豆蛋白是目前研究最多、最易獲得的植物蛋白之一。大豆蛋白是一種完全蛋白質(zhì),其必需氨基酸組成符合人體推薦模式,可以滿足人體各階段對蛋白質(zhì)的需求,營養(yǎng)價(jià)值較高[12-13],因此常被用作傳統(tǒng)動物蛋白的部分替代物[14-17]。混合蛋白產(chǎn)品中含有大豆蛋白的典型例子包括營養(yǎng)飲料、酸奶、咖啡奶油、植脂奶油、嬰幼兒配方等[18-22]。我國《國民營養(yǎng)計(jì)劃(2017-2030年)》也強(qiáng)調(diào)將植物蛋白(大豆蛋白)與動物蛋白(牛奶蛋白)相結(jié)合,發(fā)展“中國特色雙蛋白工程”,在全民中推廣以“優(yōu)質(zhì)植物蛋白為主,優(yōu)質(zhì)動物蛋白為輔”的優(yōu)質(zhì)雙蛋白食品,滿足全面營養(yǎng)補(bǔ)充蛋白質(zhì)的健康需求[23]。然而,目前利用植物蛋白替代動物蛋白仍然存在一定的挑戰(zhàn),有報(bào)道指出植物蛋白的添加對產(chǎn)品的機(jī)械和感官性能產(chǎn)生了負(fù)面影響,如凝膠硬度和粘彈性的降低[3,20]。因此,研究動植物蛋白相互作用的機(jī)理及混合蛋白體系功能性質(zhì)對于食品工業(yè)的發(fā)展具有重要意義。本文重點(diǎn)綜述了大豆蛋白與常見動物源蛋白混合體系的研究現(xiàn)狀和進(jìn)展,以期為大豆蛋白在替代動物蛋白方面的研究和應(yīng)用提供參考。

    1 大豆-牛奶蛋白

    牛奶蛋白主要由乳清蛋白和酪蛋白兩種成分組成。在牛乳中,酪蛋白占總蛋白質(zhì)含量的80%(約2.7 g/100 g),而其他20%則對應(yīng)乳清蛋白(約0.6 g/100 g)[24]。大豆蛋白富含賴氨酸,但蛋氨酸是其限制性氨基酸,而牛奶蛋白中的乳清蛋白富含含硫氨基酸;大豆中的植物雌激素有助于減少乳腺癌和更年期癥狀;此外有報(bào)道指出向大豆酸奶中添加適量脫脂奶粉可以增強(qiáng)其儲藏過程中異黃酮糖苷向生物活性形式的轉(zhuǎn)化[25]。在運(yùn)動營養(yǎng)功能方面,大豆蛋白與牛乳蛋白組成的雙蛋白具有混合消化吸收效率,在外周血中必需氨基酸,尤其是支鏈氨基酸的維持上起重要作用,進(jìn)而有效促進(jìn)肌肉蛋白合成[26-27]。因此,大豆蛋白和牛奶蛋白的混合是一種營養(yǎng)上有利的組合[2],了解大豆蛋白與牛奶蛋白混合時(shí)的加工行為,如聚集、凝膠等,對混合蛋白產(chǎn)品的開發(fā)和利用尤為重要。大豆蛋白與牛奶蛋白的混合較為復(fù)雜,研究顯示,利用熱處理不同比例(0∶100到100∶0)脫脂乳粉和大豆?jié)饪s蛋白混合溶液,當(dāng)兩者混合比例為70∶30時(shí),聚集顆粒尺寸達(dá)最大,說明兩種蛋白之間發(fā)生蛋白-蛋白相互作用[28];在酸化條件下(葡萄糖酸-δ-內(nèi)酯),大豆蛋白的存在使得混合蛋白在較高pH下開始聚集[29]。同時(shí),pH的降低會導(dǎo)致酪蛋白膠束中磷酸鈣的釋放,而溶液中鈣的存在可能造成大豆蛋白的不穩(wěn)定,加速蛋白的聚集[30]。然而,由于牛奶蛋白中各組分(乳清蛋白和酪蛋白)分子特性的差異,其與大豆蛋白混合后的聚集和凝膠等行為也不盡相同[31]。因此,為了深入理解大豆蛋白與牛奶蛋白各組分之間的共混及相互作用,本文分別對大豆-乳清蛋白和大豆-酪蛋白體系進(jìn)行了進(jìn)一步研究和探討。

    1.1 大豆-乳清蛋白

    熱處理?xiàng)l件下,大豆蛋白與乳清蛋白的混合能夠發(fā)生共聚集,形成大豆-乳清蛋白復(fù)合物。Roesch等[16]在90 ℃下對1.4%的大豆-乳清蛋白混合物進(jìn)行熱處理,并對混合蛋白的可溶及不溶性聚集產(chǎn)物進(jìn)行了分析,結(jié)果顯示兩種蛋白能夠形成以共價(jià)結(jié)合(二硫鍵)為主、非共價(jià)相互作用為輔的復(fù)合聚集體,而復(fù)合聚集體的狀態(tài)(可溶或不可溶)及組成隨混合蛋白中乳清蛋白含量的改變而不同。當(dāng)大豆蛋白比例較高時(shí)(70%),聚集產(chǎn)物以高分子量可溶性復(fù)合物為主;而高比例含量的乳清蛋白(70%)則導(dǎo)致不溶性聚集體的生成,此時(shí)聚集體主要由β-乳球蛋白(β-lg)、β-伴球蛋白(7S)以及球蛋白(11S)的堿性亞基組成。McCann等[19]在對熱誘導(dǎo)大豆-乳清蛋白混合凝膠的研究中也證實(shí)了大豆蛋白組分(主要為7S的α和α′亞基)在熱處理過程中能夠與乳清蛋白發(fā)生相互作用,進(jìn)而參與混合蛋白凝膠網(wǎng)絡(luò)的形成。

    大豆-乳清蛋白的混合凝膠行為與蛋白濃度、混合比例及蛋白原料特征等因素相關(guān)。在較低蛋白濃度下(如6%),加熱純大豆蛋白體系或低乳清蛋白比例的混合蛋白無法形成凝膠,而當(dāng)乳清蛋白所占比例大于50%時(shí),混合蛋白的凝膠行為與純?nèi)榍宓鞍左w系無明顯差異,說明對于大豆-乳清蛋白混合體系,乳清蛋白是促使蛋白初級凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)形成的主要驅(qū)動組分,降低乳清蛋白含量會導(dǎo)致凝膠強(qiáng)度減弱,而大豆蛋白主要起顆粒填充作用,同時(shí)部分大豆蛋白和乳清蛋白之間的相互作用也會增加凝膠的彈性性能[19]。從混合蛋白凝膠的微觀形態(tài)來看,凝膠結(jié)構(gòu)主要受大豆蛋白和乳清蛋白的混合比例影響。Roesch等[16]發(fā)現(xiàn)0.1 mol/L NaCl存在下,6%濃度的單一乳清蛋白能夠形成均勻的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),利用少量大豆蛋白替代乳清蛋白(替代率≤30%)會導(dǎo)致大顆粒聚集體的形成,使凝膠變得更加粗糙。McCann等[19]研究也得到類似結(jié)果,提高混合蛋白體系中的乳清蛋白含量有利于凝膠網(wǎng)絡(luò)由粗糙向均勻轉(zhuǎn)變。然而,Jose等[20]則報(bào)道了在0.1 mol/L NaCl、總濃度為10%的大豆-乳清蛋白熱誘導(dǎo)混合凝膠中,隨著大豆蛋白含量的增加,凝膠彈性模量降低,但結(jié)構(gòu)粗糙度得到顯著改善,特別是當(dāng)大豆蛋白所占比例由0提高到30%時(shí),改善效果最為明顯,凝膠的粗糙度從1.4 μm降低到0.17 μm。推測可能是混合蛋白總濃度在一定程度上影響大豆蛋白、乳清蛋白及混合體系的成膠行為,從而導(dǎo)致凝膠結(jié)構(gòu)和模量的變化。

    此外,蛋白原料的性質(zhì)和對于大豆-乳清蛋白的凝膠行為也具有重要的影響,包括大豆蛋白的變性程度、聚集顆粒大小等,如商業(yè)大豆蛋白受制備過程影響,大部分大豆蛋白已經(jīng)變性,形成了大的聚集顆粒,在與乳清蛋白混合和熱處理過程中易發(fā)生相分離和相轉(zhuǎn)化行為[32]。由于大豆蛋白和乳清蛋白分子量及理化性質(zhì)(如疏水性)差異,當(dāng)乳清蛋白濃度較低時(shí),大豆蛋白形成連續(xù)相,包裹濃縮乳清蛋白組分。隨著乳清蛋白含量增加至大豆-乳清蛋白比例為5∶1時(shí),相分離程度最高,混合蛋白凝膠的模量值最小。繼續(xù)增加乳清蛋白所占比例則會發(fā)生相轉(zhuǎn)化,此時(shí)乳清蛋白成為連續(xù)相,形成凝膠結(jié)構(gòu),大豆蛋白分布在凝膠網(wǎng)絡(luò)中(如圖1)[14]。相對而言,利用未變性或?qū)嶒?yàn)室提取的大豆蛋白與乳清蛋白混合,未觀察到兩者的相分離現(xiàn)象[16,20]。因此,在混合大豆-乳清蛋白過程中,應(yīng)避免或降低蛋白原料的變性和聚集程度,以提高混合蛋白產(chǎn)品的性能和品質(zhì)。

    圖1 大豆蛋白與乳清蛋白混合體系成膠機(jī)理示意圖Fig.1 Schematic diagram of gelation mechanism of mixed soybean protein(SP)-whey protein(WP)

    除了熱聚集和凝膠行為,大豆-乳清混合蛋白體系的界面性質(zhì)也得到了廣泛研究。如崔強(qiáng)等[33]研究了超聲處理對大豆-乳清混合蛋白的理化和功能特性的影響。結(jié)果表明,對比單一蛋白體系(大豆或乳清蛋白),混合蛋白(兩種蛋白比例為1∶1)在超聲功率為300 W時(shí)乳化活性與乳化穩(wěn)定性分別達(dá)到最大值(76.46 m2/g和22.83 min)。王喜波等[34]得到了類似結(jié)果,等比混合的大豆-乳清蛋白體系乳化活性與乳化穩(wěn)定性最大(65.5 m2/g,16.3 min),體積平均粒徑 D[4,3]達(dá)到最小值(205.6 nm)、ζ-電位絕對值達(dá)到最大(21.4 mV),此時(shí)混合體系穩(wěn)定性最好。Ho等[35]利用不同蛋白及其混合物穩(wěn)定含番茄紅素的乳液,結(jié)果顯示相比于單一大豆或乳清蛋白,兩者的混合(1∶1)具有界面協(xié)同效應(yīng),使得乳液表現(xiàn)出更好的番茄紅素保留率,貯藏14天后仍達(dá)到80%以上。Pizones等[2]則對混合大豆球蛋白(11S、7S)-β乳球蛋白(β-lg)的體相、界面及起泡性質(zhì)進(jìn)行了更為細(xì)致的研究,發(fā)現(xiàn)中性條件下(pH7.0),7S和β-lg在水相中發(fā)生締合相互作用,7S/β-lg協(xié)同效應(yīng)顯著增強(qiáng)了界面膜的彈性,同時(shí)7S/β-lg混合溶液形成的泡沫呈現(xiàn)出更密集、更小的氣泡且具有優(yōu)異的穩(wěn)定性(圖2)。11S和β-lg在pH7.0下沒有顯示出明顯的相互作用,而pH3.0時(shí)表現(xiàn)出較強(qiáng)的拮抗作用。以上表明,大豆蛋白和乳清蛋白在一定條件下混合對蛋白界面性質(zhì)表現(xiàn)出協(xié)同作用,通過合理控制兩種蛋白的混合比例或混合組分,能夠有效提高蛋白的界面活性和穩(wěn)定性,增強(qiáng)混合蛋白在食品中的應(yīng)用效果。

    圖2 β-lg、7S+β-lg(1∶1)和7S穩(wěn)定泡沫中氣泡大小隨時(shí)間變化情況Fig.2 Evolution of bubble size with time in β-lg,7S+β-lg(1∶1)and 7S stabilized foam

    1.2 大豆-酪蛋白

    在食品工業(yè)中,膠束酪蛋白主要用作營養(yǎng)強(qiáng)化劑、增稠劑以及泡沫穩(wěn)定劑[36]。酪蛋白具有很好的熱穩(wěn)定性,在正常牛奶pH及離子環(huán)境下,溫度高于140 ℃時(shí)才會發(fā)生自聚集[37],但對金屬螯合劑(如EDTA、某些蛋白等)、鈣鹽等比較敏感,容易引起解離或沉淀[38-39]。雖然有研究表明,大豆蛋白與酪蛋白混合加熱過程中沒有發(fā)生相互作用[40],但利用大豆蛋白替代部分酪蛋白能夠顯著提高體系的臨界凝膠溫度(Tc),且提高效果隨著大豆蛋白替代量的增加而增強(qiáng),這可能是由于大豆蛋白與體系中的Ca2+結(jié)合,而 Ca2+的消耗減少了有效橋接的酪蛋白數(shù)量,導(dǎo)致Tc的急劇上升[8,41-42]。Beliciu等[22]指出酪蛋白的存在對分子流動性具有一定的限制作用,從而影響大豆球蛋白在熱處理下的展開,提高大豆蛋白熱穩(wěn)定性。當(dāng)?shù)鞍卓倽舛却笥?.5%時(shí),大豆-酪蛋白混合物的結(jié)構(gòu)和流變行為受大豆蛋白變性和濃度的控制。80 ℃以上加熱7.5%~12.5%的混合蛋白體系,酪蛋白和展開的大豆蛋白分子之間發(fā)生局部相分離。Silva等[8]研究發(fā)現(xiàn)在加熱過程中,大豆蛋白與酪蛋白未發(fā)生共聚集,每種蛋白質(zhì)都獨(dú)立形成凝膠網(wǎng)絡(luò)。對于固定酪蛋白濃度(6%),低濃度大豆蛋白(<2%)的添加對混合凝膠的強(qiáng)度沒有顯著影響,而高濃度大豆蛋白的作用取決于pH,在pH5.6和5.8時(shí)能夠增加凝膠的模量,而pH6.0時(shí)結(jié)果相反。另一方面,在總濃度6%條件下,熱誘導(dǎo)大豆-酪蛋白混合凝膠強(qiáng)度主要由體系中含量較高的蛋白形成的網(wǎng)絡(luò)決定,且模量均比單一蛋白形成的凝膠的低。Grygorczyk等[43]報(bào)道指出,酪蛋白和大豆蛋白混合凝膠受兩者聚集順序影響,若酪蛋白比大豆蛋白先變性聚集,大豆蛋白聚集體則作為填充顆粒被包裹在酪蛋白凝膠網(wǎng)絡(luò)之中,導(dǎo)致最終混合凝膠結(jié)構(gòu)均勻性較差;若同時(shí)聚集,兩種蛋白可以均勻分布在整個(gè)凝膠網(wǎng)絡(luò)之中。因此,通過溫度等條件控制酪蛋白和大豆蛋白的聚集順序,可以改變凝膠結(jié)構(gòu)并影響其質(zhì)地特性。

    2 大豆-肌原纖維蛋白

    大豆蛋白被廣泛應(yīng)用于肉制品中的加工和生產(chǎn),如香腸、魚丸、魚糜等[44-45],合理使用能夠提高產(chǎn)品的產(chǎn)量和質(zhì)地,改善肉制品的乳化穩(wěn)定性和熱誘導(dǎo)凝膠特性[46]。肌原纖維蛋白是肌肉蛋白中的重要組成部分,天然大豆蛋白與肌球蛋白之間沒有相互作用,只有當(dāng)溫度達(dá)到85 ℃以上時(shí),肌球蛋白重鏈才會與解離11S的B亞基發(fā)生締合,而A亞基卻極少或沒有參與肌球蛋白反應(yīng),大豆蛋白中7S組分在50~100 ℃之間能夠抑制肌球蛋白的聚集[47]。天然大豆蛋白直接加入肉糜類制品中會降低肉糜的凝膠特性,這是由于肌原纖維蛋白變性溫度低于大豆蛋白,加熱過程中肌原纖維蛋白先凝膠,未變性的大豆蛋白會奪取肌肉中的水分,從而造成蛋白凝膠結(jié)構(gòu)疏松,彈性較差等問題,但經(jīng)過預(yù)熱處理的大豆蛋白能夠顯著提高混合凝膠的儲能模量[46]。Wu等[48]對大豆蛋白和鱈魚蛋白混合凝膠進(jìn)行了研究,發(fā)現(xiàn)在熱處理過程中,大豆蛋白和鱈魚蛋白混合體系形成的是一種“自分類”凝膠網(wǎng)絡(luò)。同時(shí),在較高的鱈魚蛋白比例下形成的網(wǎng)絡(luò)多孔、均勻性較差,但具有更高的儲能模量;利用大豆蛋白分級組分(11S和7S)部分替代水溶性鱈魚蛋白,研究了11S/7S比例對混合體系的熱聚集和凝膠行為的影響,結(jié)果顯示11S比例越高,凝膠的儲能模量越高,但同時(shí)由于大顆粒聚集體的生成,導(dǎo)致了凝膠網(wǎng)絡(luò)中的微相分離,引起多孔結(jié)構(gòu)的形成。

    此外,大豆蛋白聚集體的溶解性也是影響大豆-肌原纖維蛋白混合體系凝膠性質(zhì)的重要因素,通過大豆蛋白可溶與不溶性聚集體對豬肌原纖維蛋白凝膠影響的研究,發(fā)現(xiàn)可溶性大豆蛋白聚集體可以降低大豆-肌原纖維蛋白復(fù)合凝膠的隨機(jī)結(jié)構(gòu),極大地改善(P<0.05)凝膠的彈性模量和持水率,但對凝膠硬度沒有顯著影響;相對而言,不溶性大豆蛋白聚集體主要以顆粒填充的形式分布在豬肌原纖維蛋白形成的連續(xù)凝膠網(wǎng)絡(luò)之中,從而在一定程度上增強(qiáng)凝膠性質(zhì)[49]。另一方面,大豆蛋白的水解也對大豆-肌原纖維蛋白混合體系的功能性質(zhì)有重要影響,Feng等[50]研究發(fā)現(xiàn)大豆蛋白的水解增強(qiáng)了它與肌原纖維蛋白之間的相互作用,導(dǎo)致兩種蛋白的熱穩(wěn)定性降低。同時(shí),與未水解的大豆蛋白相比,堿性蛋白酶水解大豆蛋白產(chǎn)物能夠改進(jìn)凝膠的粘彈性和硬度,而風(fēng)味蛋白酶水解大豆蛋白產(chǎn)物則對凝膠產(chǎn)生不利影響。從已有的研究可以發(fā)現(xiàn),大豆蛋白與肌原纖維蛋白的混合及其凝膠行為與大豆蛋白的變性、組成、聚集體性質(zhì)、水解等因素具有顯著相關(guān)性,現(xiàn)實(shí)加工中,可以根據(jù)具體情況,通過不同方式對大豆蛋白進(jìn)行處理,如加熱、酸化、改性等[46,51-53],以達(dá)到改善肉制品品質(zhì)的目的。

    3 大豆-膠原蛋白/明膠

    目前關(guān)于大豆蛋白與膠原蛋白/明膠混合行為的研究主要集中在成膠和成膜性兩個(gè)方面。大豆蛋白與膠原蛋白/明膠的凝膠行為與其他混合球蛋白的不同。一般來說,加熱使球蛋白成膠,而膠原蛋白/明膠恰恰相反,凝膠發(fā)生在冷卻過程中,加熱使凝膠融化。因此大豆-膠原蛋白/明膠的凝膠過程是大豆蛋白在加熱過程中先凝膠,然后冷卻使明膠凝膠化到球蛋白凝膠網(wǎng)絡(luò)之中[32]。有研究也證實(shí)了大豆蛋白與明膠混合物中兩種成分分別形成了獨(dú)立的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),混合凝膠的強(qiáng)度也隨凝膠進(jìn)程及溫度變化而改變。加熱過程中,大豆蛋白形成較弱的凝膠,低溫下明膠的凝固加強(qiáng)了網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),相比于單一大豆蛋白凝膠,混合凝膠的彈性模量明顯提升。當(dāng)重新加熱時(shí),明膠凝膠融化,凝膠強(qiáng)度又重新降低直至與大豆蛋白凝膠保持一致[15]。Ersch等[54]通過研究6%總濃度下大豆蛋白與明膠混合行為(pH7,150 mmol/L NaCl)時(shí)發(fā)現(xiàn),在溶液狀態(tài)下兩種蛋白組分混合沒有發(fā)生相分離現(xiàn)象,然而在明膠凝膠過程中(冷卻階段)觀察到兩者發(fā)生了相分離,相對濃縮了局部的明膠濃度,導(dǎo)致形成的混合凝膠模量明顯高于單一明膠凝膠。Oechsle等[55]則對原始大豆蛋白(1.25%)和膠原蛋白(2.8%)的共凝膠行為進(jìn)行了研究,在pH3.0下大豆球蛋白能夠均勻分布在膠原網(wǎng)絡(luò)之中,與膠原蛋白形成一種“混合交織”網(wǎng)絡(luò),增加凝膠的儲能模量(圖3)。

    圖3 大豆蛋白影響膠原蛋白凝膠儲能模量示意Fig.3 Effect of soy protein on storage modulus of collagen gel

    成膜性是蛋白的另一個(gè)重要性質(zhì),可以用來制造可食用膜,進(jìn)而作為包裝材料用于食品和制藥領(lǐng)域。然而大豆蛋白有輕微豆腥味,其薄膜脆且具有相對較差的機(jī)械性能。明膠具有優(yōu)異的成膜性和良好的力學(xué)性能,但成本較高。近年來,研究大豆蛋白-明膠復(fù)合膜性質(zhì)受到廣泛關(guān)注[56-58]。研究顯示,相比于純明膠薄膜,大豆蛋白-明膠復(fù)合薄膜的厚度和水蒸氣滲透性顯著降低。含有25%大豆蛋白和75%鱈魚皮明膠的復(fù)合膜屈服力達(dá)到最大,分別比100%明膠膜及100%大豆蛋白膜高1.8和2.8倍,這可能是由于展開的明膠分子鏈與大豆球蛋白之間的某種程度的交聯(lián)引起的[59],進(jìn)一步紅外光譜研究結(jié)果顯示明膠與大豆蛋白分子間通過C=O鍵相互作用。Cao等[56]報(bào)道通過增加B型牛明膠復(fù)合膜中大豆蛋白的比例,其抗張強(qiáng)度,斷裂伸長率,彈性模量,溶脹能力和透明度降低。然而,少量的大豆蛋白(與明膠的比例在4∶6~2∶8范圍內(nèi))并沒有顯著影響薄膜的性能,但降低了生產(chǎn)成本。大豆蛋白和明膠中的氨基與羧基之間的相互作用可能是復(fù)合膜機(jī)械性能得到改善的原因,且氫鍵是引起這些相互作用的主要機(jī)理。Guerrero等[60]的研究也得到相似結(jié)果,同時(shí)指出復(fù)合膜性質(zhì)受明膠種類的影響,其中牛明膠效果最為明顯。利用大豆蛋白部分替代牛膠原蛋白而獲得較弱的膜,也被認(rèn)為是調(diào)節(jié)香腸感官特性(如耐咀嚼性)的一種可行的替代方法[61]。

    4 展望

    隨著人們對健康飲食的逐漸重視,植物蛋白在食品加工中的應(yīng)用受到廣泛關(guān)注。利用植物蛋白,特別是大豆蛋白部分替代動物蛋白,不僅能夠優(yōu)化國民的膳食結(jié)構(gòu),改善居民膳食營養(yǎng)與健康,同時(shí)可以避免動物蛋白的過度消耗對可持續(xù)發(fā)展造成不利影響以及降低生產(chǎn)成本。在此背景下尋求混合蛋白體系在功能性質(zhì)上的協(xié)同效應(yīng)對于食品品質(zhì)的改善具有重要意義。本文涵蓋了目前關(guān)于大豆蛋白與常見動物蛋白(牛奶蛋白、肌肉蛋白和膠原蛋白)共混體系行為和性質(zhì)的一些主要研究,對混合蛋白的聚集、凝膠、界面等行為及其影響因素進(jìn)行了綜述,并由此可見通過合理控制混合蛋白的參數(shù),如蛋白濃度、混合比例、蛋白組分、加工條件等,大豆蛋白與動物蛋白的混合具有協(xié)同效應(yīng),在一定程度上增強(qiáng)混合蛋白功能性質(zhì)的同時(shí),降低生產(chǎn)成本,可以為大豆-動物混合蛋白在食品加工中的應(yīng)用提供參考。然而,目前利用大豆蛋白替代動物蛋白仍然存在一些問題,如a.商業(yè)大豆蛋白在制備和儲藏過程中的變性和聚集會對混合蛋白體系的行為產(chǎn)生不利影響,引起相分離、凝膠結(jié)構(gòu)粗糙等問題,研究如何降低大豆蛋白的聚集程度是解決上述問題的關(guān)鍵,可以考慮通過向大豆蛋白中加入還原劑(Na2SO3、半胱氨酸等)、分散劑以及采用超聲等技術(shù)來降低大豆蛋白的聚集和顆粒尺寸,增強(qiáng)其在溶液中的分散性;b.現(xiàn)有研究主要通過熱處理誘導(dǎo)蛋白分子結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,進(jìn)而研究混合蛋白分子間的相互作用,從而影響蛋白的混合行為。而在此基礎(chǔ)上,通過一些新興技術(shù)的應(yīng)用,如超聲、微波、(超)高壓、微射流、酶交聯(lián)等,也是實(shí)現(xiàn)大豆-動物混合蛋白體系功能性質(zhì)改善的重要研究方向和目標(biāo);c.大豆-動物混合蛋白體系的建立不僅能夠降低生產(chǎn)成本,獲得更佳的功能性質(zhì),同時(shí)有利于實(shí)現(xiàn)營養(yǎng)的互補(bǔ)和均衡。因此,區(qū)別于單一蛋白體系,動植物蛋白混合系統(tǒng)在人體攝入后的消化、吸收等行為及其對機(jī)體的健康效應(yīng)仍需進(jìn)一步的研究和評估,這對于開發(fā)具有高生物學(xué)和營養(yǎng)價(jià)值的產(chǎn)品十分關(guān)鍵。綜上,大豆蛋白與動物蛋白混合體系的研究是一個(gè)前景廣闊且不斷發(fā)展的科學(xué)領(lǐng)域,充分利用動、植物不同蛋白之間的分子結(jié)構(gòu)和性質(zhì)差異,通過合理控制混合條件,可以達(dá)到有效改善混合蛋白的功能性質(zhì)和營養(yǎng)特性的目的,從而為高品質(zhì)健康食品的加工生產(chǎn)提供新思路和技術(shù)保障。

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