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    胰酶提升小麥蛋白酶解產(chǎn)物乳化活性工藝及其功能特性研究

    2014-03-13 03:29:14陳錫威
    食品工業(yè)科技 2014年10期
    關(guān)鍵詞:蛋白酶解胰酶乳化

    闕 斐,趙 粼,陳錫威

    (1.浙江經(jīng)貿(mào)職業(yè)技術(shù)學(xué)院應(yīng)用工程系,浙江杭州310018;2.杭州康源食品科技有限公司,浙江杭州310000)

    小麥蛋白粉是生產(chǎn)小麥淀粉時(shí)的副產(chǎn)品,含人體必需的十五種氨基酸,是一種營養(yǎng)豐富的植物蛋白源,但含有較多的疏水性氨基酸和不帶電荷的氨基酸,溶解度較低,不能滿足加工的需要,應(yīng)用受到限制。目前,由于反應(yīng)條件溫和、可控性強(qiáng)、能耗低、安全天然等優(yōu)點(diǎn),運(yùn)用酶水解改性小麥蛋白粉已經(jīng)逐漸成為研究熱點(diǎn),張影陸[1]、Xiangzhen Kong[2]、張銳昌[3]、齊軍茹等[4]研究了胃蛋白酶、胰酶、胰蛋白酶、堿性蛋白酶、中性蛋白酶等單酶對小麥蛋白進(jìn)行改性的效果,而孫麗平[5]、唐勝[6]、林敏剛等[7]研究了堿性蛋白酶和風(fēng)味酶、米曲霉生長產(chǎn)生的復(fù)合酶對小麥蛋白進(jìn)行改性的效果,改性后的小麥蛋白由于分子結(jié)構(gòu)發(fā)生變化,從而使酶解產(chǎn)物的水溶性、乳化性、起泡性、吸水性、粘彈性等功能性質(zhì)產(chǎn)生較大變化,因此酶解物可作為食品添加劑、營養(yǎng)補(bǔ)充劑、飼料添加劑進(jìn)行開發(fā),拓寬了小麥蛋白的應(yīng)用范圍。其中堿性酶、胰酶等,由于可以在堿性條件下較大程度地水解小麥蛋白,產(chǎn)生明顯的改性效果,因此是研究重點(diǎn),但是目前的報(bào)道中,系統(tǒng)的工藝研究與功能特性研究相結(jié)合的報(bào)道較少。本文以乳化活力為指標(biāo),通過正交實(shí)驗(yàn),較為系統(tǒng)地研究了胰酶水解小麥蛋白的工藝條件,隨后研究了酶解產(chǎn)物的抗氧化活性、分子量分布、氨基酸組成等功能特性,結(jié)果可為小麥蛋白深加工開發(fā)與工業(yè)化提供參考依據(jù)。

    1 材料與方法

    1.1 材料與儀器

    小麥蛋白粉 購自徐州澳凱小麥淀粉有限公司;胰酶 購自廣西龐博生物工程有限公司;純花生油 購自山東魯花集團(tuán)有限公司;DPPH自由基、Ferrozine試劑、AA-S-18氨基酸混標(biāo) Sigma公司;其他試劑 均為分析純與色譜純。

    HH-4型水浴鍋 國華電器有限公司;T6系列紫外可見分光光度計(jì) 北京普析通用儀器有限責(zé)任公司;pHS-25B型酸度計(jì) 上海大中分析儀器廠;90-1型恒溫磁力攪拌器 上海滬西分析儀器廠;600型高效液相色譜儀 Waters公司,配2487紫外檢測器和Empower工作站帶GPC軟件;TSK系列凝膠色譜柱(G2500PWXL 7.8mm×300mm);C18柱(4.6mm×250mm,5μm) Waters公司。

    1.2 實(shí)驗(yàn)方法

    1.2.1 胰酶活力測定 采用GB/T 23527-2009蛋白酶制劑附錄B福林法。

    1.2.2 原始小麥蛋白粉粗蛋白含量測定 采用GB 5009.5-2010食品中蛋白質(zhì)的測定中的凱氏定氮法進(jìn)行。

    1.2.3 胰酶水解小麥蛋白的工藝流程 適量的蒸餾水→在一定溫度的水浴鍋中保溫→加入一定量的小麥蛋白粉(底物濃度5%)并攪拌→調(diào)節(jié)溶液的pH于設(shè)定的條件→加入適量的胰蛋白酶進(jìn)行酶解→用1moL/L的NaOH保持溶液的pH不變→攪拌酶解2h→立即在95℃條件下滅酶10min→酶解液。

    1.2.4 胰酶水解小麥蛋白工藝優(yōu)化

    1.2.4.1 單因素實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì) 依次改變酶解pH、溫度、E/S(酶濃度,即酶與底物比),以酶解產(chǎn)物乳化活力指數(shù)作為指標(biāo)進(jìn)行單因素實(shí)驗(yàn)。

    稱取5g小麥蛋白粉于95mL的蒸餾水中,按照固定條件加入胰酶0.05g,水浴溫度為50℃,調(diào)節(jié)酶解pH分別為pH 7.5、8.0、8.5、9.0、9.5。

    稱取5g小麥蛋白粉于95mL的蒸餾水中,按照固定條件加入胰酶0.05g,并調(diào)pH至8.5,分別于35、40、45、50、55℃水浴中進(jìn)行反應(yīng)。

    表1 L9(34)正交實(shí)驗(yàn)因素水平表Table 1 Factors and levels of L9(34)orthogonal experiment

    稱取5g小麥蛋白粉于95mL的蒸餾水中,按固定條件調(diào)pH至8.5,水浴溫度為50℃,分別加入胰酶0.05、0.15、0.25、0.35、0.45g,使酶濃度分別為1%、3%、5%、 7%、9%進(jìn)行反應(yīng)。

    1.2.4.2 正交實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì) 根據(jù)單因素實(shí)驗(yàn)結(jié)果,確定了三因素三水平的正交實(shí)驗(yàn),以乳化活力指數(shù)為指標(biāo),水解度為參考,采取L9(34)正交表進(jìn)行實(shí)驗(yàn),因素水平表如表1。

    1.2.5 小麥蛋白酶解產(chǎn)物乳化性能測定[8]取45mL蛋白質(zhì)濃度為0.1%的小麥蛋白酶解溶液(用0.2mol/L pH7.0的磷酸鹽緩沖液稀釋),加入15mL純正花生油,在10000r/min、室溫下攪拌1min,分別在攪拌0、5、10min后從底部取樣。以0.1%(W/V)SDS(十二烷基硫酸鈉)稀釋100倍,測定500nm處的吸光值A(chǔ)500,以SDS溶液為空白。乳化性能由乳化活力指數(shù)EAI表示,計(jì)算公式如下:

    式中,EAI:乳化活力指數(shù),即每克蛋白質(zhì)的乳化面積,m2/g;N:稀釋倍數(shù);Ф:油相所占的分?jǐn)?shù),本實(shí)驗(yàn)中油相占1/4;L:比色池光徑,1cm;C:蛋白質(zhì)的濃度,g/mL。

    1.2.6 小麥蛋白水解度的測定 水解度(DH)測定采用pH-stat法[9],計(jì)算方法如下:

    式中,VNaOH為消耗堿液的體積(mL);NNaOH為消耗堿液的摩爾濃度(mol/L);а為氨基酸的解離常數(shù);Mp為參加水解的蛋白質(zhì)總量(g);Htot為1g原料蛋白質(zhì)中肽鍵的mmol數(shù),小麥蛋白取9.2。

    1.2.7 清除DPPH自由基能力測定 清除DPPH自由基使用的是Que等的方法[10]。取50、100、200μL正交優(yōu)化工藝所得的小麥蛋白酶解液,用蒸餾水補(bǔ)充為2mL,分別加入2mL 0.1mmol/L的DPPH自由基醇溶液加入。室溫放置30min,于517nm處測定吸光值。用VC作為陽性對照,濃度為1mg/mL。根據(jù)下式計(jì)算清除率:

    式中,A0:空白在517nm處吸光值;A1:樣品在517nm處吸光值。

    1.2.8 金屬螯合能力測定 金屬鰲合能力使用Que等的方法進(jìn)行測定[10]。一些金屬離子在脂質(zhì)氧化過程中起催化作用,如鐵離子、銅離子等,因此具有對這些金屬鰲合作用的物質(zhì)可以間接地起到抗氧化的作用。Ferrozine試劑能夠與脂質(zhì)氧化催化劑Fe2+形成為紫紅色絡(luò)合物,當(dāng)其他有競爭力的絡(luò)和劑存在時(shí),紫紅色會(huì)變淺。因此通過絡(luò)和物顏色的變化,可以評價(jià)物質(zhì)對Fe2+螯合能力,從而評價(jià)該物質(zhì)的抗氧化能力。取200、500、1000μL的正交優(yōu)化工藝所得的小麥蛋白酶解液,用蒸餾水補(bǔ)充為4.7mL,分別加入0.1mL 2mmol/L的FeCl2和0.2mL 5mmol/L Ferrozine。然后放置于室溫20min,于562nm測定吸光值。用濃度為1mg/mL EDTA和檸檬酸作為陽性對照。螯合能力用下式進(jìn)行計(jì)算:

    式中,A0:空白在562nm處吸光值;A1:樣品在562nm處吸光值。

    1.2.9 小麥蛋白酶解產(chǎn)物分子量分布 采用GBT 22729-2008海洋魚低聚肽附錄A高效凝膠過濾色譜法測定正交優(yōu)化工藝所得的小麥蛋白酶解液中蛋白質(zhì)分子量的分布。

    1.2.10 小麥蛋白酶解產(chǎn)物氨基酸組成 正交優(yōu)化工藝所得的小麥蛋白酶解液中氨基酸組成用呂艷等[11]的方法進(jìn)行測定。

    2 結(jié)果與討論

    2.1 蛋白酶活力測定

    測得實(shí)驗(yàn)所用的胰酶酶活為1657.43U/g。

    2.2 原始小麥蛋白粉的基本數(shù)據(jù)

    測得實(shí)驗(yàn)所用原始小麥蛋白粉中粗蛋白含量為75.23%、EAI值為5.27m2/g。

    2.3 單因素實(shí)驗(yàn)結(jié)果與分析

    2.3.1 pH對小麥蛋白酶解產(chǎn)物乳化活性的影響 pH對小麥蛋白酶解產(chǎn)物乳化活性的影響結(jié)果如圖1所示。在pH在7.5~9.5時(shí),小麥蛋白酶解產(chǎn)物的乳化活力指數(shù)先增后減。這可能是因?yàn)楫?dāng)pH增大時(shí),由于羥基作用使蛋白質(zhì)中羧基的暴露增多,從而增加了分子間的靜電斥力,使離散雙電層增加,溶液界面膜增厚,提高了乳化性;同時(shí),酶活增加,反應(yīng)速率加快,同樣提高了其乳化性。但是隨pH繼續(xù)增大,酶水解的質(zhì)子化和去質(zhì)子化受pH影響較大,從而影響酶對小麥蛋白水解,乳化性下降[12]。因此正交實(shí)驗(yàn)選取了pH7.5~9.0作為研究水平。

    圖1 pH對酶解液乳化活力指數(shù)的影響Fig.1 Influence of pH on the EAI of the hydrolysate

    圖2 溫度對酶解液乳化活力指數(shù)的影響Fig.2 Influence of temperature on the EAI of the hydrolysate

    2.3.2 溫度對小麥蛋白酶解產(chǎn)物乳化活性的影響 溫度對小麥蛋白酶解產(chǎn)物乳化活性的影響結(jié)果如圖2所示。在蛋白酶的最適溫度范圍內(nèi),隨著溫度的升高,單位時(shí)間內(nèi)分子間的有效接觸次數(shù)增加,有利于蛋白的酶解。小麥蛋白酶解產(chǎn)物在35~40℃時(shí)EAI逐漸下降,而溫度在40℃左右時(shí)其乳化活力指數(shù)最低,而在溫度大于40℃后乳化活力指數(shù)呈上升趨勢,并且溫度55℃時(shí)乳化活力指數(shù)相對較大,并逐漸趨于平緩,由此可見,適當(dāng)?shù)脑黾臃磻?yīng)溫度,會(huì)使小麥蛋白的乳化能力提高,但是溫度過高會(huì)使小麥中蛋白質(zhì)變性,同時(shí)小麥淀粉開始糊化[13],乳化能力反而下降,因此正交實(shí)驗(yàn)選取了45~55℃作為研究水平。

    2.3.3 酶濃度對小麥蛋白酶解產(chǎn)物乳化活性的影響酶濃度對小麥蛋白酶解產(chǎn)物乳化活性的影響結(jié)果如圖3所示。小麥蛋白酶解產(chǎn)物在酶濃度為1%時(shí)乳化活力指數(shù)最大,當(dāng)在酶濃度增大至5%時(shí),乳化活力指數(shù)逐漸減小,并趨于平緩。這可能是由于適當(dāng)?shù)拿笣舛仁剐←湹鞍追肿訑嗔殉奢^多親水性較強(qiáng)的小肽,分子內(nèi)部疏水基團(tuán)暴露,增加了蛋白質(zhì)的疏水部分,有利于膠束的形成,形成水包油結(jié)構(gòu),促使乳化活性提高。但當(dāng)酶濃度太大時(shí),其水解出的更短的小肽,極性更小,形成了油包水結(jié)構(gòu),乳化活性反而降低[14]。因此正交實(shí)驗(yàn)選取了酶濃度1%~3%作為研究水平。

    圖3 酶濃度(E/S)對酶解液乳化活力指數(shù)的影響Fig.3 Influence of enzyme concentration(E/S)on the EAI of the hydrolysate

    2.4 胰酶水解小麥蛋白工藝優(yōu)化

    表2 正交實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)及結(jié)果Table 2 Results of orthogonal design

    根據(jù)單因素實(shí)驗(yàn)結(jié)果,選取影響小麥蛋白酶解產(chǎn)物乳化活性因素中有意義的水平做正交實(shí)驗(yàn),對結(jié)果進(jìn)行極差分析,以確定最佳酶解工藝條件。按照表1的因素水平,設(shè)計(jì)L9(34)正交實(shí)驗(yàn),結(jié)果見表2。

    由表2數(shù)據(jù)極差分析可知,RC>RB>RA,各因素對乳化活性影響程度依次為:酶濃度>溫度>pH,酶濃度對小麥蛋白酶解產(chǎn)物乳化活性影響最為顯著,在實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)范圍內(nèi),優(yōu)化得到小麥蛋白酶解的最佳工藝條件為:A1B1C1,即pH7.5、溫度45℃、酶濃度E/S為1%,此時(shí)乳化活力指數(shù)為35.38m2/g。原始小麥蛋白粉的乳化活力指數(shù)僅為5.27m2/g,酶解產(chǎn)物的乳化活性有了明顯的提升,也顯著強(qiáng)于本課題組利用酸性蛋白酶對小麥蛋白粉進(jìn)行改性的最優(yōu)結(jié)果(17.69m2/g)[15],這可能是由于本實(shí)驗(yàn)所用的胰酶為復(fù)合酶,內(nèi)含胰蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等多種酶類,比使用單一酶類酶解產(chǎn)生更顯著的改性作用[16]。

    最優(yōu)條件下水解度為4.73%,相對來說較低(表2)。很多研究都希望通過酶解改性小麥蛋白,以獲得較高的水解度,從而改善小麥蛋白的溶解性。但是從提升乳化活性角度來說,相對較低的水解度能夠獲得較高的乳化活性。這可能是由于水解度越大,水解出的肽段越小,包裹在油滴表面的保護(hù)層越薄,同時(shí)小麥蛋白鏈上的末端基團(tuán)數(shù)目增加,電荷增大到一定程度,吸附油滴的能力降低,最終導(dǎo)致乳化性能降低[17]。

    2.5 小麥蛋白酶解產(chǎn)物清除DPPH自由基的能力

    張玲[18]、崔鳳杰[19]、Wang等[20]報(bào)道了小麥蛋白酶解產(chǎn)物具有DPPH自由基清除能力,本實(shí)驗(yàn)(圖4)也證實(shí)了最佳工藝條件下(酶濃度為1%、溫度45℃、pH7.5)的小麥蛋白水解液具有一定的DPPH自由基清除能力,當(dāng)用量為200μL時(shí),清除率為30.2%,但是顯著低于VC。清除率偏低可能由于酶解液中仍含有一定分子量的蛋白,而DPPH溶液由乙醇溶解,在測定過程中,蛋白會(huì)變性而影響實(shí)驗(yàn)結(jié)果。

    圖4 胰酶水解小麥蛋白產(chǎn)物的DPPH自由基清除能力Fig.4 DPPH radical scavenging activity of the hydrolysate

    2.6 小麥蛋白酶解產(chǎn)物金屬螯合能力

    一些植物性原料,如黃花菜[21]、南瓜[22]提取物具備明顯的金屬螯合能力。本實(shí)驗(yàn)首次發(fā)現(xiàn)小麥蛋白胰酶水解產(chǎn)物具有較強(qiáng)的螯合能力(圖5),用量為1000μL時(shí),達(dá)到71.3%,顯著強(qiáng)于檸檬酸,但顯著低于EDTA。這可能是由于水解液含有未水解的蛋白質(zhì)與水解后的多肽,這些物質(zhì)能和鐵離子發(fā)生絡(luò)合反應(yīng);同時(shí),也可能在酶解反應(yīng)時(shí),由于淀粉酶的存在,生成了還原糖,還原糖與蛋白質(zhì)、酶解產(chǎn)生的多肽、氨基酸等發(fā)生了美拉德反應(yīng),產(chǎn)生了大量的呋喃類、吡嗪類、噻吩類、噻唑類等物質(zhì)[23],這些物質(zhì)能夠絡(luò)合鐵離子。

    圖5 胰酶水解小麥蛋白產(chǎn)物的金屬螯合能力Fig.5 Metal chelating activity of the hydrolysate

    2.7 小麥蛋白酶解產(chǎn)物分子量分布

    采用GBT 22729-2008海洋魚低聚肽附錄A中的方法,測定最佳工藝條件下的小麥蛋白酶解液(水溶性部分)的分子量分布,分離圖譜如圖6所示,分子量分布表如表3所示。實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明,胰酶水解小麥蛋白產(chǎn)物的分子量主要分布在200~1000u,占65.99%,其次為1000~2000u,占12.34%,分子量較小,大部分是親水性較強(qiáng)的肽類,能夠適當(dāng)增加蛋白質(zhì)的水溶性,此時(shí)酶解產(chǎn)物中親水基團(tuán)和親油基團(tuán)形成了較為合適的比例,因而改善了小麥蛋白的乳化性能。同時(shí)分子量較小的肽容易穿過細(xì)胞膜從而更好地發(fā)揮生物活性,分子量小于3000u的肽類具有明顯的自由基清除能力[18],因此這些肽類可能是酶解產(chǎn)物具備有乳化活性、抗氧化活性等功能特性的重要貢獻(xiàn)者。

    圖6 胰酶水解小麥蛋白產(chǎn)物的分子量測定圖譜Fig.6 Chromatogram of molecular weight in the hydrolysate

    表3 胰酶水解小麥蛋白產(chǎn)物的分子量分布Table 3 Distribution of molecular weight in the hydrolysate

    2.8 小麥蛋白酶解產(chǎn)物氨基酸組成

    取小麥蛋白酶解產(chǎn)物樣品,按設(shè)定條件進(jìn)行衍生和HPLC分離,小麥蛋白酶解產(chǎn)物中各種氨基酸的含量如表4。酶解產(chǎn)物經(jīng)完全水解后,獲得了15種氨基酸,總含量為3.76%(w/v),與張玲[17]的報(bào)道相似,其中谷氨酸、脯氨酸、亮氨酸含量較多,谷氨酸含量達(dá)30.48%,其在蛋白質(zhì)中以谷胺酰胺形式存在,是一種條件必需基酸;同時(shí),人體必需的氨基酸含量達(dá)7種。

    表4 胰酶水解小麥蛋白產(chǎn)物的氨基酸組成Table 4 Content of amino acids in the hydrolysate

    3 結(jié)論

    本文以乳化活力為指標(biāo),系統(tǒng)地研究了胰酶水解小麥蛋白的工藝條件,酶解產(chǎn)物的抗氧化活性、分子量分布、氨基酸組成等功能特性。結(jié)果表明,最佳酶解條件為:酶濃度E/S為1%、溫度45℃、pH7.5,乳化活力指數(shù)達(dá)到35.38m2/g,此時(shí)水解度為4.73%,顯著提升了小麥蛋白的乳化活性。根據(jù)極差分析,三因素對乳化活力的影響大小為:酶濃度>溫度>pH。最佳工藝條件下的小麥蛋白酶解液具有一定的DPPH自由基清除能力,但顯著低于VC;首次發(fā)現(xiàn)了酶解液具有較強(qiáng)的金屬螯合能力,顯著強(qiáng)于課題組在類似條件下利用酸性酶、堿性酶、木瓜蛋白酶對小麥蛋白進(jìn)行改性的產(chǎn)物的金屬螯合能力。酶解小麥蛋白產(chǎn)物中多肽分子量主要分布在1000~200u,占65.99%;酶解產(chǎn)物中共檢測出了15種氨基酸,谷氨酸含量最高,達(dá)30.48%;肽類可能是酶解產(chǎn)物具備有乳化活性、抗氧化活性等功能特性的重要貢獻(xiàn)者。

    綜上,胰酶水解小麥蛋白產(chǎn)物具有較大的食品添加劑、保健產(chǎn)品開發(fā)價(jià)值。但是值得注意的是,酶解產(chǎn)物中含有較多的苯丙氨酸、亮氨酸、纈氨酸和酪氨酸四種具有較強(qiáng)苦味的氨基酸(15.25%),這些氨基酸大部分并不能被蛋白酶水解下來,而是存在于肽鏈中,形成分子量為500~1000u的多肽,這些多肽對酶解產(chǎn)物的風(fēng)味會(huì)造成嚴(yán)重的影響,這也是酶解產(chǎn)物有苦味、麥麩味的原因,因此必須進(jìn)一步研究酶解產(chǎn)物脫除異味的方法,以期為更好地應(yīng)用開發(fā)。

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