鈣與乳蛋白的相互作用機(jī)制及對其功能特性的影響研究進(jìn)展

李向瑩，趙 烜，秦于思，陳 笛，王存芳*

（齊魯工業(yè)大學(xué)（山東省科學(xué)院）食品科學(xué)與工程學(xué)院，山東 濟(jì)南 250353）

乳中蛋白質(zhì)主要由酪蛋白和乳清蛋白組成，其中酪蛋白是由磷酸鹽基團(tuán)和絲氨酸酯化得到的結(jié)合蛋白，約占乳中蛋白質(zhì)80%，乳清蛋白是球狀蛋白，約占乳蛋白的20%[1]。鈣是人體的重要組成成分，參與人體重要的生理活性過程，能夠有效維持體內(nèi)酸堿平衡，具有控制新陳代謝、激素分泌等多種生理活性[2]。乳制品是人類膳食攝取鈣的最佳途徑，能為人體提供合理的鈣磷比。由于乳蛋白自身結(jié)構(gòu)的不同，鈣離子與酪蛋白、乳清蛋白發(fā)生相互作用。該反應(yīng)不僅影響酪蛋白膠束結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性，對其自身的熱穩(wěn)定性、乳化性、溶解性、起泡性和凝膠性等功能特性也會(huì)產(chǎn)生影響。因此，研究鈣與乳蛋白的相互作用以及對乳蛋白的功能性調(diào)控具有重要意義。

1 乳中鈣的組成

鈣在乳中主要以膠束鈣和可溶性鈣兩種形式存在，這兩種形式的鈣在膠束相和乳清相中形成動(dòng)態(tài)平衡[3]。在膠束相中，鈣主要是作為無定形膠體磷酸鈣（colloidal calcium phosphate，CCP）存在于酪蛋白膠束中或作為與磷酸絲氨酸殘基結(jié)合的鈣離子的形式存在[4]。其中，CCP中的膠束鈣可參與中和磷酸絲氨酸殘基中的負(fù)電荷，起到連接酪蛋白的作用。而乳清相中的可溶性鈣則以檸檬酸鈣、磷酸鹽或游離鈣離子的形式存在[5]。不同乳源中鈣的含量不同，其在膠束相和乳清相中的分布也不盡相同（表1）。

表1 不同乳源中鈣的含量及其分布[6-7]Table 1 Calcium contents and distribution in different milk sources[6-7]

2 鈣與酪蛋白的相互作用機(jī)制

酪蛋白主要由αs-酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白構(gòu)成，其自身的交聯(lián)和聚合的產(chǎn)生均與鈣離子有關(guān)[8]。酪蛋白單體組分含有多個(gè)磷酸絲氨酸殘基的磷酸基團(tuán)，可與鈣離子有效結(jié)合，降低靜電穩(wěn)定機(jī)制作用，從而導(dǎo)致酪蛋白酸鹽亞膠束的締合，對穩(wěn)定酪蛋白膠束的結(jié)構(gòu)具有重要作用[9]。由于酪蛋白單體中磷酸鹽含量不同，其對鈣離子的敏感性從高到低依次為αs-酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白[10]。此外，在鈣離子存在的情況下形成的酪蛋白絡(luò)合物與單個(gè)酪蛋白聚合體相比，酪蛋白絡(luò)合物較聚合體對鈣具有更強(qiáng)的親和性[11]。

2.1 鈣與αs-酪蛋白和β-酪蛋白的相互作用

圖1 鈣與酪蛋白的相互作用機(jī)制Fig. 1 Mechanism of interaction between calcium and casein

αs-酪蛋白可分為αs1-酪蛋白和αs2-酪蛋白。αs1-酪蛋白由199 個(gè)氨基酸組成，沒有半胱氨酸殘基，有結(jié)合8 個(gè)磷酸根離子的絲氨酸[12]。αs1-酪蛋白與鈣結(jié)合的機(jī)制如圖1A所示，αs1-酪蛋白含有3 個(gè)疏水性區(qū)域（殘基1～44、90～113和132～199），兩個(gè)親水性區(qū)域?qū)⑵溥M(jìn)行區(qū)分，其中45～89序列的親水性區(qū)域含有磷酸酯基團(tuán)的結(jié)合位點(diǎn)，經(jīng)酶解后可與鈣離子結(jié)合。與含有的磷酸根離子相似，在中性pH值下，每摩爾磷酸酯基團(tuán)可結(jié)合8 mol Ca2+[13]。Ca2+與αs1-酪蛋白發(fā)生吸附作用，隨著鈣離子濃度提高，αs1-酪蛋白表面電荷減少，Zeta電位下降，導(dǎo)致CCP鹽含量增加，膠體發(fā)生凝集作用，穩(wěn)定性降低[14]。而通過添加檸檬酸鹽或磷酸鹽可減少乳中的鈣離子含量，CCP減少，乳穩(wěn)定性增加[10]。

如圖1B所示，與αs1-酪蛋白相比，αs2-酪蛋白含有2 個(gè)半胱氨酸殘基，形成二硫橋，在絲氨酸上可結(jié)合10 個(gè)磷酸根離子，對Ca2+較為敏感[15]。另外，其含有2 個(gè)磷酸化絲氨酸殘基簇（SerP-SerP-SerP-Glu-Glu），使其結(jié)合Ca2+的能力增強(qiáng)。αs2-酪蛋白含有2 個(gè)疏水性區(qū)域（殘基90～120、160～207）和2 個(gè)親水性區(qū)域，含有磷酸酯基團(tuán)的結(jié)合位點(diǎn)大致位于8～12、56～63、129～133序列中，在中性pH值條件下，每摩爾αs2-酪蛋白可與10 mol Ca2+進(jìn)行結(jié)合[12]。

如圖1C所示，β-酪蛋白含有一個(gè)疏水性的C端區(qū)域和高電荷的N端區(qū)域，是疏水性最強(qiáng)的蛋白質(zhì)，在絲氨酸殘基上可結(jié)合5 個(gè)磷酸根離子。β-酪蛋白在親水性區(qū)域（殘基1～44）含有磷酸酯基團(tuán)結(jié)合位點(diǎn)，主要位于14～21序列中，在中性條件下，每摩爾磷酸酯基團(tuán)可結(jié)合5 mol Ca2+[16]。相對于αs1-酪蛋白和αs2-酪蛋白，β-酪蛋白對Ca2+的敏感性較低。

總之，鈣與酪蛋白相互作用機(jī)制在于αs-酪蛋白的磷酸基團(tuán)以及β-酪蛋白N端的羧基，兩者均具有SerP-SerP-SerPX-SerP序列，共同構(gòu)成酪蛋白的中心位置，對鈣離子較敏感，易于與大量鈣離子結(jié)合，從而產(chǎn)生酪蛋白沉淀[17-18]。

2.2 鈣與κ-酪蛋白的相互作用

κ-酪蛋白位于酪蛋白膠束外圍，是酪蛋白中唯一一個(gè)被糖基化的蛋白質(zhì)。與其他酪蛋白不同，κ-酪蛋白沒有磷酸絲氨酸簇和蘇氨酸糖苷化殘基，只含有1 個(gè)磷酸絲氨酸殘基，不能強(qiáng)烈地與鈣離子結(jié)合，對鈣離子誘導(dǎo)沉淀不敏感[19]。在pH 6.6時(shí)，每摩爾的κ-酪蛋白只能結(jié)合2 mol Ca2+。κ-酪蛋白這種特殊的化學(xué)結(jié)構(gòu)，使其具有較強(qiáng)的親水能力，在Ca2+存在時(shí)，它可以抑制對鈣離子敏感的αs-酪蛋白和β-酪蛋白發(fā)生沉淀，具有穩(wěn)定酪蛋白膠束空間結(jié)構(gòu)的作用[20-21]。同時(shí)，鈣離子也可通過屏蔽帶負(fù)電荷的基團(tuán)來減少膠束電荷，防止κ-酪蛋白在特定pH值下的解離。當(dāng)κ-酪蛋白中Phe105-Met106肽鍵被酶分解為副-κ-酪蛋白和酪蛋白糖巨肽時(shí)，前者隨酪蛋白膠束一同沉淀，后者由于高負(fù)電荷和強(qiáng)極性存在于溶液中，穩(wěn)定作用喪失[22]（圖2）。

圖2 凝乳酶對κ-酪蛋白的分解示意圖[22]Fig. 2 Schematic diagram of the decomposition of κ-casein by chimosin[22]

3 鈣與乳清蛋白的相互作用機(jī)制

乳清蛋白主要由α-乳白蛋白、β-乳球蛋白、血清白蛋白、乳鐵蛋白、免疫球蛋白等微量小分子蛋白構(gòu)成[1]。在乳清相中，可溶性鈣質(zhì)量占牛乳中總鈣的31%，主要位于α-乳白蛋白中。與含有較多鈣離子結(jié)合位點(diǎn)的αs-酪蛋白和β-酪蛋白不同，α-乳白蛋白含有1 個(gè)鈣活性中心，可以和鈣離子結(jié)合[23]。

3.1 鈣與α-乳白蛋白的相互作用

α-乳白蛋白是金屬結(jié)合蛋白，與鈣的相互作用機(jī)制在于其含有α-螺旋和β-片狀2 個(gè)固有結(jié)構(gòu)域。該結(jié)構(gòu)域由半胱氨酸殘基Cys73和Cys91之間的二硫橋連接，形成Ca2+結(jié)合環(huán)。蛋白分子中的天冬氨酸殘基Asp82、Asp87、Asp88的羧基氧配體和Asp84、Lys79的羰基氧化物以及1 個(gè)或2 個(gè)水分子均可與1 分子的Ca2+強(qiáng)烈結(jié)合，形成五角雙錐結(jié)構(gòu)[24]（圖3）。Ca2+與α-乳白蛋白結(jié)合影響其三級結(jié)構(gòu)以及分子穩(wěn)定性。在pH值低于3.5時(shí)，α-乳白蛋白發(fā)生構(gòu)象的酸轉(zhuǎn)變，其原因在于，高濃度的H+對Ca2+結(jié)合部位進(jìn)行競爭，從而減弱α-乳白蛋白與Ca2+的結(jié)合，引起構(gòu)象的轉(zhuǎn)變[25]。另外，Ca2+與α-乳白蛋白結(jié)合在抵抗熱變性方面具有穩(wěn)定性：在Ca2+存在下，α-乳白蛋白與鈣發(fā)生聚合，其自然態(tài)和變性態(tài)的熱轉(zhuǎn)變溫度超過40 ℃，熱穩(wěn)定性提高，即使在低溫下變性后仍可復(fù)性。但當(dāng)pH值低于5時(shí)，α-乳白蛋白由于溫度和濃度的變化發(fā)生構(gòu)象的改變，Asp殘基質(zhì)子化，結(jié)合Ca2+的能力減弱甚至喪失[26]，熱穩(wěn)定性降低，低溫下發(fā)生變性，變性后不再復(fù)性。由于α-乳白蛋白具有良好的Ca2+親合力，當(dāng)Ca2+重新與α-乳白蛋白結(jié)合時(shí)，在低溫下可恢復(fù)其天然結(jié)構(gòu)[12]。

圖3 鈣與α-乳白蛋白的相互作用Fig. 3 Interaction between calcium and α-lactalbumin

3.2 鈣對β-乳球蛋白和κ-酪蛋白相互作用的影響

乳清蛋白與酪蛋白膠束在經(jīng)過高溫處理時(shí)，兩者通過巰基-二硫鍵反應(yīng)發(fā)生相互作用，而鈣離子的存在促進(jìn)了β-乳球蛋白的熱變性以及其與κ-酪蛋白間的相互作用，使得膠束表面κ-酪蛋白C-末端的“毛發(fā)”部分變得僵直，從而降低膠束的靜電排斥作用和位阻作用，在酪蛋白分子間形成鈣橋，導(dǎo)致乳蛋白產(chǎn)生絮凝[27]。關(guān)于鈣對β-乳球蛋白和κ-酪蛋白相互作用的影響機(jī)制，目前研究較少。Smits等[28]發(fā)現(xiàn)，Ca2+可能通過與蛋白質(zhì)中的離子基團(tuán)形成復(fù)合Ca2+鍵，導(dǎo)致分子間排斥減少以及分子間疏水鍵的形成，對于較低濃度的β-乳球蛋白和酪蛋白膠束的熱誘導(dǎo)結(jié)合具有促進(jìn)作用。另外，在乳清相中添加鈣離子可明顯減少酪蛋白膠束中κ-酪蛋白的解離[29]。由此表明，增加乳清中鈣離子含量可促進(jìn)熱處理后酪蛋白膠束-乳清蛋白聚集體的生成，而降低乳清蛋白聚集體在乳清相中的比例。

4 鈣對乳蛋白功能特性的影響

4.1 鈣對乳蛋白熱穩(wěn)定性的影響

鈣離子在乳熱處理時(shí)對酪蛋白膠束完整性具有重要作用。85 ℃及以上溫度進(jìn)行熱處理時(shí)，對鈣離子敏感的αs酪蛋白暴露，與游離的鈣離子結(jié)合，從而減少表面電荷量，產(chǎn)生活性位點(diǎn)，膠束平衡發(fā)生破壞，酪蛋白發(fā)生凝聚，產(chǎn)生沉淀[17,30]。Singh等[29]發(fā)現(xiàn)，將不同鈣含量乳在90 ℃處理10 min后，可溶性鈣含量低于326 mg/kg時(shí)，所有酪蛋白發(fā)生解離，而增加乳中可溶性鈣含量至434 mg/kg時(shí)，膠束中αs1酪蛋白、β-酪蛋白和κ-酪蛋白的解離則會(huì)被抑制。此時(shí)，鈣離子與游離無機(jī)磷酸鹽和檸檬酸鹽的結(jié)合增加，促進(jìn)磷酸鈣和檸檬酸鈣復(fù)合物在膠束中的形成，pH值降低，Zeta電位增加，同時(shí)酪蛋白與CCP通過非共價(jià)二硫鍵生成酪蛋白聚合體，導(dǎo)致乳中可溶性酪蛋白含量降低，膠束體系不穩(wěn)定，熱穩(wěn)定性降低[31-33]。

當(dāng)乳清蛋白溶液在65 ℃以上進(jìn)行高溫處理時(shí)，蛋白構(gòu)象展開，活性氨基酸暴露，疏水作用增強(qiáng)。鈣離子的存在不僅提高了α-乳白蛋白和β-乳球蛋白的熱變性敏感度，還促進(jìn)了乳清蛋白與鈣離子結(jié)合形成鈣-蛋白復(fù)合物，分子間的靜電斥力減小，溶液產(chǎn)生絮凝，乳熱穩(wěn)定性降低[34]。

另外，螯合劑與鈣離子結(jié)合對乳蛋白的熱穩(wěn)定性也會(huì)產(chǎn)生重要影響。當(dāng)添加螯合劑時(shí)，乳中鈣鹽的含量和形式發(fā)生重要變化，可溶性鈣濃度顯著上升，而膠體鈣濃度顯著下降。郭本恒[35]認(rèn)為，在pH 6.6～7.0范圍內(nèi)，初乳中加入0.002～0.020 mol/L的螯合劑乙二胺四乙酸，其可與乳中的游離鈣結(jié)合，提高乳蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性（圖4）；加入0.2 mol/L乙二胺四乙酸，其在與游離鈣結(jié)合的同時(shí)還會(huì)與CCP、酪蛋白爭奪鈣離子，從而破壞膠體平衡體系，降低乳蛋白的熱穩(wěn)定性。

圖4 鈣對乳蛋白的穩(wěn)定性的影響[35]Fig. 4 Effect of calcium on the stability of milk proteins[35]

4.2 鈣對乳蛋白乳化特性的影響

鈣離子與蛋白質(zhì)結(jié)合，對蛋白質(zhì)在油-水界面的吸附行為以及乳濁液的穩(wěn)定性具有重要影響。如圖5所示，濃縮乳蛋白（milk protein concentrate，MPC）溶液的乳化活性與其脫鈣程度呈正相關(guān)，其乳化穩(wěn)定性在脫鈣率為20%～40%時(shí)逐步增強(qiáng)，特別是脫鈣率40%的MPC溶液可獲得較好的乳化活性和乳化穩(wěn)定性[36]。其原因在于，酪蛋白膠束隨鈣離子的脫除發(fā)生一定程度的解離，蛋白分子在油-水界面的吸附性增強(qiáng)，與油相更好地結(jié)合，同時(shí)由于鄰近蛋白間通過疏水相互作用在溶液表面形成薄膜，界面張力降低，表面活性蛋白增加，形成穩(wěn)定的乳濁液，乳化能力增強(qiáng)[37-38]。

王耿等[39]指出，乳化前后添加鈣離子均會(huì)導(dǎo)致乳濁液的穩(wěn)定性降低。乳化前添加鈣離子，乳蛋白特別是吸附在油滴表面的蛋白質(zhì)會(huì)發(fā)生聚集，表面蛋白有效擴(kuò)散受到限制，從而導(dǎo)致乳化液滴產(chǎn)生絮凝，其粒徑增大，分子排列更加致密，蛋白間排斥力下降，表面蛋白負(fù)載增加，乳濁液的穩(wěn)定性降低[40-41]；在乳化后添加鈣離子，親和鈣離子基團(tuán)暴露，形成蛋白質(zhì)-鈣-蛋白質(zhì)交聯(lián)，從而造成蛋白質(zhì)絮凝。

圖5 鈣對乳蛋白的乳化特性影響[36]Fig. 5 Effect of calcium on emulsifying properties of milk proteins[36]

4.3 鈣對乳蛋白溶解性的影響

αs1酪蛋白、αs2-酪蛋白和β-酪蛋白的溶解性與鈣離子濃度有關(guān)，而κ-酪蛋白的溶解性不受鈣離子濃度變化的影響。鈣離子濃度能夠明顯影響乳蛋白的溶解性。在鈣離子濃度為1～3 mmol/L時(shí)，鈣離子與磷酸絲氨酸基團(tuán)和羧基化基團(tuán)結(jié)合，大部分結(jié)合酪蛋白仍保持溶解，濁度稍微增加；在鈣離子濃度達(dá)到3～5 mmol/L時(shí)，鈣離子繼續(xù)與羧基化基團(tuán)結(jié)合，減少靜電排斥，酪蛋白溶解性呈現(xiàn)急劇下降，溶液濁度迅速增加最終形成沉淀[11]。有研究學(xué)者認(rèn)為，酪蛋白的聚集導(dǎo)致MPC溶解度的降低，而鈣離子的脫除減少了蛋白之間的非共價(jià)交聯(lián)，促進(jìn)MPC的溶解[42]。劉大松等[43]通過測定不同脫鈣程度的MPC在不同貯藏時(shí)間的溶解度（圖6）發(fā)現(xiàn)，脫鈣率11%～37%的MPC溶液初始溶解度較未脫鈣MPC溶液的初始溶解度高，脫鈣程度與初始溶解度呈正相關(guān)；35 ℃培養(yǎng)箱中貯藏112 d，脫鈣率越高的MPC，溶解度隨貯藏時(shí)間延長降低得越慢，脫鈣率11%～19%對MPC溶液溶解度的降低具有延緩作用，脫鈣率19%及以上對MPC溶液溶解度降低具有顯著的控制作用，在此條件下，溶解度良好且均達(dá)到90%以上。

圖6 鈣對乳蛋白的溶解性影響[43]Fig. 6 Effect of calcium on the solubility of milk proteins[43]

4.4 鈣對乳蛋白起泡特性的影響

圖7 鈣對乳蛋白的起泡特性影響[47]Fig. 7 Effect of calcium on foaming properties of milk proteins[47]

乳蛋白的起泡特性不僅與其在空氣-水界面的表面張力有關(guān)，其亦與鈣離子濃度相關(guān)[44-45]。在乳清蛋白溶液中，Ca2+濃度為0.02～0.40 mol/L時(shí)，蛋白質(zhì)分子發(fā)生交聯(lián)，形成黏彈性較好的膜，蛋白溶液的起泡性得到顯著改善[46]。乳中鈣離子的脫除對濃縮乳蛋白的起泡性具有促進(jìn)作用。劉大松[47]通過對不同pH值誘導(dǎo)脫鈣處理的MPC溶液進(jìn)行起泡性和泡沫穩(wěn)定性（圖7）的測定時(shí)發(fā)現(xiàn)，pH值從6.7降低到6.0的酸化條件下，脫鈣率從37%增加到55%，MPC溶液的起泡性和泡沫穩(wěn)定性略有增加；pH值從6.0降低到5.4的酸化條件下，脫鈣率從55%增加到82%，MPC溶液的起泡性和泡沫穩(wěn)定性顯著提高，且脫鈣程度與起泡性和泡沫穩(wěn)定性呈正相關(guān)。鈣離子的脫除使得膠束酪蛋白解離速度加快，游離酪蛋白含量增多，從而加快在泡沫體系中形成穩(wěn)定的界面膜，界面張力降低，泡沫體系黏度增加，溶液的起泡性和泡沫穩(wěn)定性增加[48]。

4.5 鈣對乳蛋白凝膠特性的影響

研究表明，牛奶的凝膠化可能由多種因素共同引起，比如CCP含量的增加；通過鈣離子聚集牛奶中加熱的乳清蛋白；鈣離子誘導(dǎo)乳的pH值降低等。因此，鈣與乳蛋白的凝膠特性具有明顯相關(guān)性[49-50]。Ramasubramanian等[51]研究表明，在未預(yù)熱的牛乳中添加10 mmol/L和12.5 mmol/L氯化鈣，加熱不會(huì)導(dǎo)致乳凝膠的產(chǎn)生，但會(huì)明顯增加牛乳樣品的黏度；而分別在未預(yù)熱的牛乳中添加15、17.5 mmol/L和20 mmol/L氯化鈣時(shí)，牛乳樣品的黏度增加，并且伴隨著凝膠的形成。其原因在于，在乳中添加可溶性鈣鹽，乳中鈣離子含量增加，引起CCP含量增加，乳中pH值降低，膠束之間的靜電排斥作用下降，從而誘導(dǎo)加熱乳凝膠的發(fā)生[52]。

鈣的脫除對乳凝膠形成具有抑制作用。徐雨婷[36]將脫鈣MPC凝膠進(jìn)行激光共聚焦顯微鏡（confocal laser scanning microscopy，CLSM）和掃描電子顯微鏡（scanning electron microscope，SEM）觀察，發(fā)現(xiàn)未脫鈣MPC凝膠的組織結(jié)構(gòu)緊密，蛋白分布均勻；11.1%鈣脫除使得凝膠出現(xiàn)空隙，結(jié)構(gòu)變得疏松，影響形成凝膠的強(qiáng)度，但并未阻礙其凝膠結(jié)構(gòu)的形成；18.6%～37.1%鈣脫除使得凝膠結(jié)構(gòu)卷曲程度增加，空隙數(shù)量增多，孔徑增大，凝膠強(qiáng)度降低，阻礙凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成（圖8中A1～A4、I～I(xiàn)V）。當(dāng)用氯化鈣來回補(bǔ)脫鈣MPC系統(tǒng)時(shí)，發(fā)現(xiàn)可溶性鈣的回補(bǔ)可促進(jìn)蛋白間的交聯(lián)，使其形成凝膠結(jié)構(gòu)。11.1%～18.6%脫鈣MPC溶液進(jìn)行鈣的回補(bǔ)后，可基本恢復(fù)未脫鈣時(shí)的凝膠結(jié)構(gòu)，37.1%脫鈣MPC溶液進(jìn)行鈣的回補(bǔ)后，則無法恢復(fù)原狀（圖8B1～B4、V～VIII）。

圖8 不同脫鈣處理MPC的凝膠特性[36]Fig. 8 Gel characteristics of milk protein with different decalcification treatments[36]

5 結(jié) 語

隨著對鈣與乳蛋白相互作用的深入研究，針對其功能特性應(yīng)用于乳品生產(chǎn)中，具有巨大的潛在市場。胡錦華等[27]通過蛋白與難溶性鈣鹽的相互作用制得一種新型鈣增強(qiáng)劑，可將其應(yīng)用于速溶型高鈣乳粉的生產(chǎn)中。Ganugapati[53]通過離子交換脫鈣處理乳蛋白保留物得到一種干燥蛋白成分，可將其應(yīng)用于乳化或蛋白質(zhì)穩(wěn)定的食品生產(chǎn)中。鈣的脫除引起乳的起泡性和泡沫穩(wěn)定性增強(qiáng)，這可擴(kuò)寬其在攪拌奶油、奶油蛋糕等食品中的應(yīng)用；脫鈣引起乳化能力增強(qiáng)，可擴(kuò)寬其在巧克力、餅干等食品中的應(yīng)用；脫鈣引起溶解性增強(qiáng)，可擴(kuò)寬其在半透明或透明飲料中的應(yīng)用；而對于鈣含量增加使乳凝膠性增強(qiáng)這一特點(diǎn)，可將其應(yīng)用于酸奶等發(fā)酵食品中。因此，乳中鈣離子含量的高低是獲得不同需求乳制品的關(guān)鍵。目前，雖有許多研究報(bào)道了鈣與乳蛋白的相互作用及其功能特性，但是研究內(nèi)容較片面。不同乳源所含蛋白質(zhì)組成不同，其與鈣離子的作用機(jī)理也不盡相同，由此所產(chǎn)生的功能性質(zhì)有待進(jìn)一步的研究。繼續(xù)開展不同乳源中鈣與蛋白質(zhì)相互作用的研究，根據(jù)其不同的功能特性將其應(yīng)用于功能性乳制品的生產(chǎn)中具有重要實(shí)際意義，可為實(shí)際生產(chǎn)提供理論支持。