小麥蛋白和谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶對120 ℃高溫處理魚糜凝膠特性影響的研究

于繁千惠,孔文俊,韋依儂,薛 勇,李兆杰,薛長湖

(中國海洋大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院,山東青島 266003)

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小麥蛋白和谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶對120 ℃高溫處理魚糜凝膠特性影響的研究

于繁千惠,孔文俊,韋依儂,薛 勇*,李兆杰,薛長湖

(中國海洋大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院,山東青島 266003)

以阿拉斯加狹鱈魚糜為原料,研究了小麥蛋白和谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶(TG酶)對120 ℃高溫殺菌魚糜制品凝膠特性的影響。通過分別測定在一段加熱和兩段加熱兩種加熱方式下,添加小麥蛋白和TG酶的復(fù)合樣品的破斷力,破斷距離,凝膠強(qiáng)度,動(dòng)態(tài)流變學(xué),白度和掃描電鏡等指標(biāo),發(fā)現(xiàn)二者的添加對高溫處理魚糜凝膠的破斷力,破斷距離均有較好的改善效果,可顯著增強(qiáng)其凝膠強(qiáng)度(p<0.01)。尤其是同時(shí)添加兩種添加劑對魚糜凝膠特性的增強(qiáng)更為顯著,采用兩段加熱成型的方式其凝膠強(qiáng)度可增加至2倍。掃描電鏡觀察結(jié)果表明同時(shí)添加兩種添加劑的殺菌魚糜具有更為致密的凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。添加TG酶的樣品采用二段加熱比直接殺菌成型有更好的凝膠特性,而添加小麥蛋白會(huì)使魚糜凝膠發(fā)黃導(dǎo)致白度降低。本文為以后高溫殺菌魚糜制品的研發(fā)提供了依據(jù)。

魚糜,小麥蛋白,TG酶,凝膠特性,高溫

魚糜制品是一種消費(fèi)量較大的海洋加工食品。其主要結(jié)構(gòu)是肌原纖維蛋白在高溫誘導(dǎo)下形成的蛋白網(wǎng)絡(luò)凝膠。它不但味道鮮美,而且營養(yǎng)價(jià)值豐富,其消費(fèi)量在發(fā)達(dá)國家和發(fā)展中國家均日益增加[1]。目前市售的魚糜制品主要是冷藏保存的,其保存時(shí)間相對較短,而且消費(fèi)者購買后還需再次加熱才可食用。這極大的限制了魚糜制品食用的方便性。如果將魚糜制品經(jīng)過120 ℃高溫殺菌處理后進(jìn)行真空保存,不但能夠使其保存更長的時(shí)間,延長其貨架期;也可實(shí)現(xiàn)常溫流通,增強(qiáng)其食用的方便性。但是當(dāng)魚糜經(jīng)過100～120 ℃的高溫處理后,蛋白質(zhì)三四級結(jié)構(gòu)會(huì)遭受較大破壞,蛋白質(zhì)由于共價(jià)結(jié)合而發(fā)生聚集,水和蛋白質(zhì)間的相互作用發(fā)生改變——離子鍵和疏水相互作用下降劇烈,而氫鍵和二硫鍵呈現(xiàn)上升趨勢,從而魚糜凝膠的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)骨架變得脆弱,空隙變大,進(jìn)而會(huì)顯著破壞其凝膠特性,導(dǎo)致凝膠強(qiáng)度顯著下降[2]。魚糜制品的凝膠特性是魚糜制品的重要指標(biāo),對魚糜制品的品質(zhì)有重要的影響。如何提高魚糜制品在120 ℃高溫條件下凝膠熱穩(wěn)定性是目前亟待解決的問題。目前,提高魚糜凝膠高溫加熱穩(wěn)定性的研究和報(bào)道相對較少。小麥蛋白作為一種非肌肉蛋白添加劑,可于120～130 ℃形成很強(qiáng)的凝膠[3],并且在低溫儲(chǔ)藏過程中其物性變化小,能有效的減輕產(chǎn)品在儲(chǔ)藏過程中的脫水、干裂、彈性下降等不良現(xiàn)象。將小麥蛋白和肉類蛋白相結(jié)合,在復(fù)合凝膠體系的研究中具有很大的前景[4],如卞智英[5]等發(fā)明了一種添加小麥蛋白的兒童魚肉調(diào)理食品,萬建榮[6]證實(shí)了添加7%的小麥蛋白能夠使新鮮馬面鲀魚糜獲得更好的凝膠強(qiáng)度。并且據(jù)報(bào)道,小麥蛋白已成功地用于經(jīng)過高溫滅菌寵物食品罐頭[7]。谷氨酰轉(zhuǎn)胺酶(簡稱TG酶)是一種能催化蛋白質(zhì)}氨酸的ε-氨基與谷氨酸的γ-羥酰胺基形成共價(jià)鍵而導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚合的酶。它能顯著增強(qiáng)魚糜制品的彈性與硬度。目前,利用谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶來改善食品的品質(zhì)已在多種肉糜制品中得到應(yīng)用。本文主要研究了利用小麥蛋白和TG酶來改善魚糜在高溫加熱條件下的凝膠特性,從而為120 ℃高溫殺菌魚糜制品的研發(fā)提供依據(jù)。

表1 小麥蛋白和TG酶對高溫處理魚糜曲折的影響Table 1 Effects of wheat protein and TGase on bending experiment of surimi

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

阿拉斯加狹鱈魚糜(AAA) 購自山東錦燦食品有限公司,-20 ℃凍藏;食鹽 市售食品級;小麥蛋白 武漢科泰生化科技有限公司;TG酶(酶活200) 武漢維美科技有限公司。

TMS-PRO質(zhì)構(gòu)儀 美國Food Technology公司;UMC5型真空斬拌機(jī) 德國Stephan公司;冷卻循環(huán)機(jī) 鄭州長城科工貿(mào)有限公司;日本AND快速水分測定儀 MX-50日本;電熱恒溫水浴鍋 金壇市榮華儀器制造有限公司;WSC-S色度儀 上海凱千機(jī)電設(shè)備有限公司。

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 魚糜凝膠的制備 取250 g半解凍的阿拉斯加狹鱈魚糜,放入斬拌機(jī)中空斬5 min,加入3%的食鹽鹽斬5 min,然后加入6%的小麥蛋白和0.3%的TG酶(同時(shí)調(diào)節(jié)水分含量為75%)繼續(xù)斬拌2～3 min,最后抽真空斬拌5 min。整個(gè)斬拌過程用冷卻循環(huán)機(jī)控制斬拌溫度,保持?jǐn)匕铚囟仍?0 ℃以下。最后將魚糜擠入30 mm的尼龍腸衣中,封口4 ℃保存過夜。

1.2.2 魚糜凝膠高溫殺菌成型 將通宵放置的樣品放入反壓殺菌鍋中成型殺菌20 min。溫度120 ℃,壓力:1.2 MPa。將添加TG酶的樣品和120 ℃殺菌的對照樣品分成兩組,一組采取兩段加熱,先在40 ℃中保存30 min再進(jìn)行成型殺菌,另一組直接成型殺菌。對單獨(dú)添加小麥蛋白的樣品采用直接120 ℃成型殺菌的一段式加熱方法。另外,選取一組通宵放置的未添加任何物質(zhì)的空白組采用90 ℃加熱30 min的方法加熱成型以作為低溫加熱魚糜的對照組。

1.2.3 魚糜破斷力和破斷距離的測定 將魚糜腸切成30 mm左右的小段,用TMS-PRO質(zhì)構(gòu)儀測定魚糜腸的破斷力。測定條件:探頭為5 mm球形探頭,下壓速率60 mm/min[8]。

1.2.4 魚糜腸白度的測定 用WSC-S色度儀測定魚糜凝膠的L*,a*,b*值。白度通過以下公式[9]計(jì)算:

白度=100-[(100-L*2)+a*2+b*2]1/2

1.2.5 魚糜儲(chǔ)能模量 取少量的斬拌之后未擠入尼龍腸衣的魚糜于流變儀平板臺(tái)上,使用直徑50 mm的平板壓成1.0 mm高。然后設(shè)定掃描升溫參數(shù)為5 ℃/min掃描頻率為1 Hz掃描溫度范圍為5～120 ℃。

1.2.6 曲折實(shí)驗(yàn) 曲折實(shí)驗(yàn)可以用來表示魚糜彈性的強(qiáng)弱。參照周蕊等[10]方法,將高溫殺菌成型的魚糜腸切成3 mm進(jìn)行曲折實(shí)驗(yàn),如表1所示,由5級法表示。此法與評分的對應(yīng)關(guān)系為:5分:AA,4分:A,3分:B,2分:C,1分:D。

1.2.7 魚糜微結(jié)構(gòu)的觀察 根據(jù)Benjakul[11]的方法,將凝膠樣品切寬和長為5 mm厚1 mm左右的小塊,用24%戊二醛固定液固定24 h,然后分別在50%、60%、70%、80%、100%的梯度乙醇中脫水10 min,最后用醋酸正戊酯浸泡15 min,重復(fù)2次。脫水后折斷凝膠樣品,取樣品自然斷面為觀察面,用CO2臨界點(diǎn)干燥儀進(jìn)行干燥,噴金后用KYKY-2800B型掃描電鏡儀觀察凝膠微結(jié)構(gòu)。

1.2.8 數(shù)據(jù)分析 將所有的實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)用SAS8.0進(jìn)行分析,p<0.05作為顯著性差異。

2 結(jié)果與討論

2.1 小麥蛋白和TG酶對高溫處理魚糜凝膠破斷力和破斷距離的影響

圖1 小麥蛋白和TG酶對高溫處理后 魚糜凝膠破斷力和破斷距離的影響Fig.1 Effect of wheat protein and TGase on breaking force and deformation of surimi gel

破斷力可表示魚糜凝膠的硬度,破斷距離可以反映出魚糜凝膠的彈性,凹陷距離越大,魚糜凝膠的彈性越好。圖1顯示了小麥蛋白和TG酶對高溫殺菌后魚糜凝膠破斷力和破斷距離的影響。單獨(dú)添加小麥蛋白和TG酶,相對120 ℃處理后的空白對照組會(huì)顯著增強(qiáng)魚糜凝膠的破斷力和破斷距離。小麥蛋白是小麥淀粉生產(chǎn)中最重要的副產(chǎn)物,這種非肌肉蛋白質(zhì)的加入通常是以填充物的形式發(fā)揮作用,能與肌肉蛋白作用,一起形成良好的凝膠三維立體網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)[2]。其具有很好的結(jié)合水的能力、粘彈性及彈性增強(qiáng)作用,所以添加小麥蛋白的魚糜組的凝膠破斷力(398 g)相較于120 ℃對照組(一段加熱232 g)會(huì)有顯著提高(p<0.05),肉制品在高溫烹制過程中,彼此形成二硫鍵,維持產(chǎn)品的保水性和粘彈性,而肉中的肌動(dòng)球蛋白是TG酶作用的良好底物,添加TG酶的魚糜組在TG酶的催化作用下,肌動(dòng)球蛋白(主要是肌球蛋白)通過轉(zhuǎn)酰胺基作用形成比二硫鍵更強(qiáng)的共價(jià)結(jié)合鍵ε-(γ-Glu)-Lys,強(qiáng)度是氫鍵和疏水作用的20倍,使蛋白質(zhì)分子更加緊密的連接在一起,形成更加致密的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu),從而顯著提高魚糜制品的質(zhì)構(gòu)特性,硬度因此也會(huì)隨之增大[12]。樣品在同時(shí)添加小麥蛋白和TG酶后,其破斷力的增強(qiáng)效果比單獨(dú)添加更加顯著(二段加熱465 g,一段加熱429 g),即在兩段加熱成型的方式下其破斷力可增加至2倍,甚至超過了魚糜在90 ℃(389.5 g)條件下的加熱效果,可見兩種添加物有協(xié)同作用。而添加TG酶的樣品采用二段加熱(387 g)比一段加熱(328 g)的效果更好。TG酶一般在25 ℃和40 ℃左右具有較高活性,50 ℃以上隨著溫度的升高其活性逐漸下降。在低溫加熱階段(40 ℃中保存30 min)TG酶誘導(dǎo)肌肉蛋白分子間形成強(qiáng)有力的非二硫共價(jià)鍵(ε-(γ-Glu)-Lys),從而形成的致密的凝膠網(wǎng)絡(luò)使魚糜凝膠進(jìn)行第二段高溫加熱時(shí)能夠保持較高的硬度[2]。對于破斷距離來講,無論是單獨(dú)添加小麥蛋白或是TG酶,還是同時(shí)添加二者,相對于120 ℃(二段加熱5.3 mm;一段加熱5.2 mm)加熱殺菌后的對照組,其破斷距離均呈現(xiàn)出顯著的增加(p<0.05)。這表明添加小麥蛋白和TG酶可顯著增強(qiáng)高溫殺菌魚糜凝膠的熱穩(wěn)定性。在同時(shí)添加小麥蛋白和TG酶后,破斷距離達(dá)到最大值(二段加熱7.6 mm;一段加熱7.3 mm),這是由于TG酶可以誘導(dǎo)肌原纖維蛋白之間和小麥蛋白之間的交聯(lián)作用,從而可以形成更加致密和穩(wěn)定的網(wǎng)絡(luò)凝膠使復(fù)合魚糜凝膠的彈性進(jìn)一步增大甚至等同于90 ℃加熱的空白對照組(7.6 mm)。與破斷力測試結(jié)果相同,添加TG酶的樣品組采用兩段加熱(7.1 mm)相對于一段加熱(6.5 mm)其破斷距離略有增加。

添加小麥蛋白TG酶的魚糜凝膠的破斷力和破斷距離都顯著增強(qiáng),凝膠強(qiáng)度又為二者的乘積[8],所以魚糜的凝膠強(qiáng)度也呈現(xiàn)顯著提升,熱穩(wěn)定性也提高。單獨(dú)添加TG酶時(shí),TG酶可促導(dǎo)肌原纖維蛋白之間的進(jìn)一步交聯(lián),從而加固了凝膠主體結(jié)構(gòu),變得更加致密,因此高溫處理時(shí)能夠在一定程度上提高魚糜的耐受性,保持了魚糜凝膠的熱穩(wěn)定性。同時(shí)添加小麥蛋白和TG酶后,TG酶不僅催化了魚肉蛋白之間,小麥蛋白與魚肉蛋白之間的交聯(lián)作用,還催化了面筋蛋白分子內(nèi)和分子間的交聯(lián),可以增加面筋蛋白中的大分子數(shù)量,優(yōu)化面筋的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),形成了更加致密的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)從而改善了小麥蛋白的口感,提升了其粘彈性[13]。因此在120 ℃熱處理時(shí),由于二者的協(xié)同作用使凝膠強(qiáng)度達(dá)到了最大值,更大程度上保持了魚糜凝膠的熱穩(wěn)定性。

2.2 小麥蛋白和TG酶對高溫處理魚糜凝膠白度的影響

白度顯示出了魚糜樣品的色澤,是魚糜制品的重要評價(jià)指標(biāo)之一。一般而言,L*值越大,b*值越低,樣品越白,產(chǎn)品的質(zhì)量越好[14]。由圖可以看出,對于未添加任何成分的空白對照組而言,當(dāng)處理溫度從90 ℃升高到120 ℃時(shí),魚糜的白度會(huì)出現(xiàn)明顯的降低(p<0.05)。這可能是由以下原因?qū)е碌?魚糜制品經(jīng)過120 ℃高溫處理,一方面由于水分子的重新排列,持水力發(fā)生變化,從而影響其光澤度和透明度;另一方面由于高溫處理使蛋白質(zhì)的非共價(jià)鍵遭到破壞,蛋白質(zhì)發(fā)生變性而改變了魚糜凝膠的白度[2]。圖2顯示了添加小麥蛋白和TG酶對高溫加熱后魚糜凝膠白度的影響,發(fā)現(xiàn)添加TG酶對白度的影響不大,添加小麥蛋白會(huì)使魚糜的白度降低,同時(shí)添加小麥蛋白和TG酶也會(huì)使魚糜的白度降低。這可能是由于小麥中含有黃色素,高溫加熱可能會(huì)使黃色素逐漸溶出導(dǎo)致白度下降[2]。Duangmal[15]指出凝膠的顏色會(huì)被添加劑的顏色所影響。所以添加小麥蛋白后,復(fù)合凝膠的顏色會(huì)受到小麥蛋白的顏色的影響,從而使復(fù)合凝膠白度下降。

圖2 小麥蛋白和TG酶對高溫處理后魚糜凝膠白度的影響Fig.2 Effect of wheat protein and TGase on whiteness of surimi gel

2.3 小麥蛋白和TG酶對高溫處理魚糜凝膠儲(chǔ)能模量的影響

儲(chǔ)能模量(G′)可反映物質(zhì)的動(dòng)態(tài)流變學(xué)特性和凝膠特性。一般而言,儲(chǔ)能模量越高,樣品的流變學(xué)特性越好,凝膠性也越好。小麥蛋白和TG酶對高溫處理魚糜凝膠的動(dòng)態(tài)流變學(xué)影響的曲線如圖3所示。在加熱過程中,G′的不斷變化是由于肌原纖維蛋白的不同組分在不同——溫度下的變性和交聯(lián)引起的,較高的儲(chǔ)能模量往往意味著較好的凝膠特性。由圖可以看出,四種曲線的大體趨勢基本相同。各組樣品儲(chǔ)能模量的變化可以大致分為三個(gè)階段。首先,隨著溫度逐漸上升至50 ℃,四組樣品的G′緩慢下降。這可能是由于肌球蛋白亞基的解離和肌原纖維蛋白的降解。然后,隨著溫度進(jìn)一步上升到100 ℃,由于肌球蛋白和肌動(dòng)球蛋白的變性和交聯(lián),肌原纖維蛋白形成了高彈性的網(wǎng)絡(luò)凝膠結(jié)構(gòu)[16],四組樣品的G′曲線逐漸上升。最后,當(dāng)溫度超過100 ℃后,各組樣品的儲(chǔ)能模量又開始下降,尤其是空白組的G′出現(xiàn)了急劇下降。張莉莉[2]的電泳圖譜研究指出,高溫處理(>100 ℃)會(huì)使肌球蛋白重鏈和肌動(dòng)蛋白條帶逐漸下降乃至消失,肌球蛋白重鏈?zhǔn)羌∏虻鞍追肿又袇⑴c凝膠的最重要的部分[17]。因此也可以解釋魚糜經(jīng)過高溫處理以后,由于肌球蛋白重鏈的逐漸消失而導(dǎo)致凝膠強(qiáng)度急速下降。另一部分原因,高溫處理改變了肌原纖維蛋白之間的非共價(jià)鍵相互作用——離子鍵和疏水作用會(huì)劇烈下降,氫鍵和二硫鍵則會(huì)上升。這使得蛋白質(zhì)三、四級結(jié)構(gòu)會(huì)遭受較大破壞。蛋白質(zhì)因此會(huì)發(fā)生聚集,從而使魚糜凝膠的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)骨架變得脆弱,空隙變大,進(jìn)而會(huì)顯著破壞其凝膠特性和流變學(xué)特性,導(dǎo)致凝膠強(qiáng)度顯著下降[18]。而添加了小麥蛋白和TG酶樣品的曲線卻相對平穩(wěn)。這是由小麥蛋白和TG酶的對凝膠的改善作用導(dǎo)致的。小麥蛋白可以與肌原纖維蛋白相互交聯(lián),TG酶可誘導(dǎo)蛋白分子之間的交聯(lián),這些作用都在一定程度上增強(qiáng)了高溫處理魚糜凝膠的熱穩(wěn)定性,從而使其保持較高的儲(chǔ)能模量,這與測得的凝膠強(qiáng)度數(shù)據(jù)相符合。

圖3 小麥蛋白和TG酶對高溫處理后 魚糜凝膠儲(chǔ)能模量的影響Fig.3 Effect of wheat protein and TGase on storage modulus(G′)of surimi gel

2.4 小麥蛋白和TG酶對高溫處理魚糜曲折實(shí)驗(yàn)的影響

曲折實(shí)驗(yàn)可以反映出魚糜凝膠彈性的大小。從表2可以看出,魚糜樣品在未添加小麥蛋白和TG酶的情況下,在90 ℃加熱時(shí)曲折實(shí)驗(yàn)可達(dá)到AA級,120 ℃加熱時(shí)曲折實(shí)驗(yàn)可以達(dá)到B級。樣品在單獨(dú)添加的TG酶和小麥蛋白的情況下可以達(dá)到A級。而魚糜在同時(shí)添加了小麥蛋白與TG酶后,其曲折實(shí)驗(yàn)可以達(dá)到AA級。這說明TG酶和小麥蛋白會(huì)顯著改善魚糜凝膠的曲折特性,這與圖3的結(jié)果相對應(yīng)。

表2 小麥蛋白和TG酶對高溫處理魚糜曲折的影響Table 2 Effects of wheat protein and TGase on bending experiment of surimi

注:1：90 ℃加熱空白,2：120 ℃加熱空白,3：小麥蛋白,4：TG酶,5：小麥蛋白和TG酶。

2.5 高溫處理魚糜的電鏡

掃描電子顯微鏡常常被用來研究蛋白質(zhì)的微觀結(jié)構(gòu)。四種高溫處理的樣品組的電鏡圖如圖4所示。經(jīng)過120 ℃加熱的空白組的組分分子網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)最差,孔隙較大,結(jié)構(gòu)粗糙、三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)比較松散、骨架脆弱。這是由于高溫處理破壞了蛋白質(zhì)之間的非共價(jià)鍵,從而破壞了凝膠網(wǎng)狀結(jié)構(gòu),使蛋白質(zhì)發(fā)生聚集并呈現(xiàn)形狀和大小不規(guī)則的顆粒狀結(jié)構(gòu)。添加TG酶后,可明顯觀察到蛋白質(zhì)的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)變得致密,孔隙變小、形狀和分布比較均勻。這是由于TG酶的催化使肌原纖維蛋白之間的交聯(lián)作用得到進(jìn)一步加強(qiáng)。凝膠內(nèi)部的結(jié)合力增大,從而形成了更加致密的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。這在一定程度上減弱了高溫處理對凝膠三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的破壞作用。添加小麥蛋白后,可以看出魚糜蛋白的疏水聚集現(xiàn)象得到改善,蛋白之間的交聯(lián)作用得到加強(qiáng)。這是由于小麥蛋白在高溫下可形成強(qiáng)凝膠,從而使得復(fù)合凝膠的熱穩(wěn)定得到顯著增強(qiáng)。同時(shí)添加TG酶和小麥蛋白后,魚糜凝膠的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的規(guī)則性和致密性可進(jìn)一步增加,凝膠表面光滑,幾乎無明顯孔隙。這表明同時(shí)添加小麥蛋白和TG酶對殺菌魚糜的微觀結(jié)構(gòu)進(jìn)行了最大的改善。從而使魚糜凝膠的破斷力、凹陷距離、凝膠強(qiáng)度、儲(chǔ)能模量均顯著增加。

圖4 小麥蛋白和TG酶對高溫處理后魚糜凝膠電鏡的影響Fig.4 Effect of wheat protein and TGase on Scanning electron microscopy of surimi gel

3 結(jié)論

肌原纖維蛋白在加熱過程中會(huì)形成凝膠,這在魚糜制品的加工過程中具有重要的意義。而120 ℃高溫加熱會(huì)使肌原纖維蛋白形成凝膠的能力明顯降低和凝膠劣化。小麥蛋白和谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶作為兩種常見的食品添加劑,常添加到魚糜制品中用于改善魚糜制品的品質(zhì)。通過本實(shí)驗(yàn)發(fā)現(xiàn)添加小麥蛋白和TG酶會(huì)對魚糜120 ℃高溫加熱后的凝膠特性產(chǎn)生顯著的影響。單獨(dú)添加小麥蛋白和谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶對120 ℃高溫處理魚糜凝膠的破斷力,凹陷距離和凝膠強(qiáng)度均有較好的改善效果。但是添加小麥蛋白會(huì)導(dǎo)致魚糜凝膠發(fā)黃,使白度降低。同時(shí)添加小麥蛋白和TG酶對120 ℃處理魚糜制品的凝膠增強(qiáng)作用最顯著。通過掃描電鏡觀察可以發(fā)現(xiàn),同時(shí)添加二者會(huì)形成更加致密的凝膠網(wǎng)絡(luò),從而使高溫殺菌魚糜具有更好的凝膠特性。這對120 ℃高溫殺菌魚糜制品的研發(fā)具有指導(dǎo)意義。

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Effects of wheat protein and transglutaminase on gel properties of Surimi heated at 120 ℃ high temperature

YU Fan-qianhui,KONG Wen-jun,WEI Yi-nong,XUE Yong*，LI Zhao-jie,XUE Chang-hu

(College of Food Science and Engineering,Ocean University of China,Qingdao 266003,China)

Theeffectsofwheatproteinandtransglutaminase(TGase)onthegelpropertiesofAlaskaPollocksurimiafterbeingheatedat120 ℃wereevaluated.Breakingforce,deformation,gelstrength,dynamicrheology,whiteness,andscanningelectronmicroscopywereusedasthequalityindexesforthecomplexsurimigelssubjectedtotwodifferentheatingmethods(one-stepheatingmethodandtwo-stepheatingmethod).Theresultshowedthattheadditionofwheatproteinandtransglutaminasecouldimprovethebreakingforce,deformationofsurimigelsandthegelstrengthwasincreasedobviously.WhenwheatproteinincorporatedwithTGase,thebestgelpropertiesofsurimigelwouldbeobtained,thegelstrengthwasincreasedto200%bytwo-stepheatingmethod.Andthesurimiwithdensestgelnetworkwasobservedbyscanningelectronmicroscope.InthecaseofTGasebeingadded,theoptimumheatingmethodwastwo-stepheatingmethodandtheadditionofwheatproteindecreasedwhiteness.Thisresearchprovidedabasisforthedevelopmentofsurimiproductsafterhigh-temperaturesterilization.

surimi;wheatprotein;transglutaminase;gelproperties;hightemperature

2016-04-21

于繁千惠(1991-),女,碩士研究生,研究方向：食品加工與功能食品,E-mail:yufanqianhui@163.com。

*通訊作者:薛勇(1976-),男,博士,副教授,研究方向：水產(chǎn)品加工與貯藏,E-mail:xueyong@ouc.edu.cn。

國家自然科學(xué)基金資助項(xiàng)目(31571865);國家自然科學(xué)基金資助項(xiàng)目(31371791)。

TS201.1

A

1002-0306(2016)21-0081-05

10.13386/j.issn1002-0306.2016.21.007