金屬離子對芋艿分離蛋白食品功能特性的影響

孫啊敏　王教飛　黃友如等

摘要 [目的] 考察金屬離子對芋艿分離蛋白食品功能性質(zhì)的影響。 [方法]以芋艿為原料，提取分離蛋白，研究了鹽離子種類及強度對芋艿分離蛋白流變特性、起泡性、泡沫穩(wěn)定性和乳化性及乳化穩(wěn)定性的影響。[結(jié)果]試驗表明，鹽種類及其濃度對芋艿分離蛋白的食品功能特性有明顯的影響。在物質(zhì)的量濃度為0～0.6%范圍內(nèi)，K+和Na+濃度增加能促進芋艿分離蛋白溶解，降低起泡性和起泡穩(wěn)定性，增加乳化性和乳化穩(wěn)定性，在0～0.8%范圍內(nèi)，能降低表觀黏度、滯后現(xiàn)象、Tgel和凝膠G′；當(dāng)K+和Na+濃度繼續(xù)增加時，蛋白溶解度降低，起泡性增加，起泡穩(wěn)定性、乳化性和乳化穩(wěn)定性減小，表觀黏度、滯后現(xiàn)象、Tgel和凝膠G′增加。Ca2+和Mg2+能在相鄰多肽的特殊氨基酸殘基之間形成交聯(lián)，在離子濃度小于0.4%時，強度強于離子效應(yīng)，使蛋白質(zhì)溶液起泡性增加，但其他功能特性與K+和Na+相似。[結(jié)論]研究有助于加深對芋艿的了解，拓展芋艿食品的應(yīng)用范圍，且試驗數(shù)據(jù)可為芋艿蛋白質(zhì)食品生產(chǎn)提供參考依據(jù)。

關(guān)鍵詞 芋艿分離蛋白；食品功能特性；起泡性；乳化性

中圖分類號 S609.9 文獻(xiàn)標(biāo)識碼 A 文章編號 0517-6611（2015）15-235-05

Effect of Metal Ions on Taro Isolated Protein Food Functional Characteristics

SUN Amin1#， WANG Jiaofei1，2#， HUANG Youru1* et al

（1. School of Biotechnology and Food Engineering， Changshu Institute of Technology， Changshu， Jiangsu 215500； 2. School of Chemical Engineering & Technology， China University of Mining & Technology， Xuzhou， Jiangsu 221116）

Abstract [Objective] To investigate effects of metal ions on taro isolated protein food functional characteristics. [Method] The experimental research on the species and concentration of metal ions on the rheological properties， foamability and stability， emulsification and stability of the taro protein isolates， which was extracted with taro as raw materials. [Result] The experimental results showed that， the type and concentration ofmetal ions have obvious influence on the functional features of taro protein isolate. In the amountofsubstance concentration range from 0 to 0.6%， the increase of K+ and Na+ can promote the dissolution of taro protein isolates， reduce the foamability and foam stability， emulsification and emulsion stability， reduce the apparent viscosity， hysteresis， Tgel and gel G′； When the concentration of K+ and Na+ continue to increase， the taro protein isolate's solubility， foamability， foam stability， emulsification and emulsion stability are reduced， with apparent viscosity， hysteresis， Tgel and gel G′ increased. Ca2+ and Mg2+ can be formed crosslinking between adjacent peptides of distinct amino acid residues. When its concentration smaller than 0.4%， the ion strength is stronger than ion effect， increase the protein solution foaming ability， but other food functional features phenomenon are similar to K+ and Na+. [Conclusion] The research will help to deepen understanding of taro， extend the application scope of taro foods， and the data will provide reference basis for taro protein food production.

Key words Taro isolated protein； Food functional characteristics； Foamability； Emulsification

芋艿為單子葉植物，其地下莖的膨大部分富含淀粉，可供食用，其食用模式因國家和地區(qū)不同而異[1-6]。芋艿分離蛋白具有重要的食用及藥用價值。其組分中有一種黏液蛋白，被人體吸收后能促使人體產(chǎn)生免疫球蛋白，對體內(nèi)的癰腫毒痛（含癌毒）有抑制和消解作用[7]。在芋艿蛋白氨基酸中，8種人體必需氨基酸含量占比達(dá)到43.42%，氨基酸分（AAS）為0.79，占總氨基酸量的百分比和化學(xué)評分均接近或超過酪蛋白[8]。

目前，有關(guān)芋艿分離蛋白的分析主要集中在提取方面，對其食品功能性質(zhì)的研究甚少。王教飛等研究了pH對其流變特性的影響[9]。至今沒有金屬離子對其性質(zhì)、結(jié)構(gòu)和功能的研究報道。在重要的食品添加劑金屬離子對芋艿分離蛋白的性質(zhì)、結(jié)構(gòu)與功能方面的研究，將有助于人們理解在金屬離子處理過程中，對芋艿蛋白質(zhì)食品性質(zhì)變化的影響。

金屬鹽的種類和強度能影響蛋白質(zhì)溶解度、黏度、展開和聚集，進而影響蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)之間的相互作用[10]。筆者主要研究金屬離子對芋艿分離蛋白食品功能性質(zhì)的影響，在金屬離子對蛋白食品功能性質(zhì)影響方面的研究將有助于人們加深對芋艿的了解，拓展芋艿食品的應(yīng)用范圍?；诮饘匐x子在食品添加劑方面的廣泛應(yīng)用，提供的試驗數(shù)據(jù)可能對芋艿蛋白質(zhì)食品生產(chǎn)有用。

1 材料與方法

1.1 材料

1.1.1 原料與試劑。

芋艿，常熟；無水氯化鈣、氯化鈉、氯化鉀、氫氧化鈉、鹽酸，江蘇強盛化工有限公司（均為分析純）；氯化鎂，上海埃彼化學(xué)試劑有限公司（分析純）；磷酸二氫鈉、磷酸氫二鈉，上海強順化工有限公司（均為分析純）。

1.1.2 主要設(shè)備。

LXYII型離心沉淀機，上海醫(yī)用分析儀器廠；JY10001型電子天平，上海民橋精密科學(xué)儀器有限公司；FE20 實驗室pH計，梅特勒-托利多（上海）公司；Physica MCR301高級旋轉(zhuǎn)流變儀，奧地利安東帕公司；FA25高剪切均質(zhì)乳化機，上海弗魯克流體機械制造有限公司；ATN300型全自動凱氏定氮儀，上海洪紀(jì)儀器設(shè)備有限公司；DF101S型集熱式恒溫磁力攪拌器，鞏義市予華儀器有限責(zé)任公司；Freezone 6冷凍干燥機，美國Labeonco公司。

1.2 試驗方法

1.2.1 芋艿分離蛋白的提取工藝。

芋艿→去皮→打漿[料液比1∶6（M/M），25 ℃]→調(diào)pH 8.0，低速攪拌浸提30 min→離心（12 000 r/min，15 min）→上清液→調(diào)pH至5.0→離心（12 000 r/min，30 min）→沉淀→回調(diào)pH至7.0→冷凍干燥→芋艿分離蛋白（92.4%，凱氏定氮法）。

1.2.2 芋艿分離蛋白的流變性質(zhì)測定。

取冷凍干燥的芋艿分離蛋白粉末分別溶于物質(zhì)的量濃度為0%、0.4%、0.8%和1.2%的鹽離子溶液M+（Na+和K+）及M2+（Ca2+和Mg2+）中，配制成質(zhì)量分?jǐn)?shù)為8%的芋艿分離蛋白溶液。使用Physica MCR301型流變儀進行流變性質(zhì)分析，平板半徑50 mm，間距1 mm，加樣量0.9 ml，硅油密封，加樣前將底板的溫度調(diào)至25 ℃。

1.2.2.1 結(jié)構(gòu)恢復(fù)試驗（Structure recovery）。采用Hysteresis Area：upholddown ramp模式，參數(shù)設(shè)定為：溫度固定在25 ℃，剪切速率0.1～200 1/s，200 1/s停留1 min，再從200～01 1/s。考察溫度和剪切速率對芋艿分離蛋白黏度及結(jié)構(gòu)的影響。

1.2.2.2 頻率掃描。溫度25 ℃，自動應(yīng)力，初始應(yīng)力0.8 Pa，目標(biāo)應(yīng)變0.5%。掃描頻率范圍在0.5～100 1/s。

1.2.2.3 溫度掃描。固定角頻率10 rad/s，應(yīng)變0.5%。程序升溫：25～95 ℃，95 ℃保溫1 min，程序降溫：95～25 ℃，速率為10 ℃/min。

1.2.3 溶解度的測定。

將芋艿分離蛋白分別溶于物質(zhì)的量濃度為0%、0.2%、0.4%、0.6%、0.8%、1.0%、12%的鹽離子溶液中，配制成2.0 mg/ml的蛋白質(zhì)溶液，以對應(yīng)不同物質(zhì)的量濃度為0%、0.2%、0.4%、0.6%、0.8%、1.0%、12%的鹽離子溶液作參比。25 ℃下緩慢攪拌30 min，使其充分溶解，3 000 r/min離心10 min，蛋白質(zhì)含量鑒定參照GB 5009.5-2010 《食品中蛋白質(zhì)的測定》（凱氏定氮法），N取625[11]。溶解度（S）按下式計算（3次重復(fù)試驗，取平均值）：

S%=m2/m1×100%

式中，m1為試樣中蛋白質(zhì)總量，m2為上清液中蛋白質(zhì)總量。

1.2.4 起泡性和泡沫穩(wěn)定性的測定。

取上述溶液25 ml，在高剪切均質(zhì)乳化機中均質(zhì)2 min，剪切速率為10 000 r/min，均質(zhì)停止時記下泡沫體積V1，起泡性（P）為（3次重復(fù)試驗，取平均值）：

P%= V1/25×100%

30 min后，記下泡沫體積V2，泡沫穩(wěn)定性（PS）為（3次重復(fù)試驗，取平均值）：

PS%=V1/V1×100%

1.2.5 乳化性和乳化穩(wěn)定性的測定[12]。

將上述溶液加入12.5 ml一級大豆油，在高剪切均質(zhì)乳化機中均質(zhì)2 min，剪切速率為10 000 r/min，離心（3 000 r/min）2 min。用微量注射器從底部抽取50 μl，放入一小燒杯中，然后加入25 ml 01%SDS（十二烷基磺酸鈉），充分搖勻后，以0.1%的SDS為參比，500 nm波長測定吸光值E0，該值為乳化性指數(shù)（EAI），則乳化性為（3次重復(fù)試驗，取平均值）：

EAI%=E0×100%

過10 min后測定吸光值Et，則乳化穩(wěn)定性（ESI）為（3次重復(fù)試驗，取平均值）：

ESI%=Et/E0×100%

2 結(jié)果與分析

2.1 芋艿分離蛋白的流變性質(zhì)

2.1.1 剪切速率對黏度影響。圖1是剪切速率對不同金屬離子濃度條件下芋艿分離蛋白溶液黏度的影響。隨著剪切速率的增加，不同金屬離子濃度條件下蛋白質(zhì)溶液的黏度均迅速降低，剪切速率達(dá)到一定值后，剪切速率對黏度的影響很小，這是剪切稀化現(xiàn)象[13]。初始黏度（剪切速率為0）隨著中性鹽濃度增大呈現(xiàn)先減小后增大的趨勢，在鹽離子物質(zhì)的量濃度為0.8%時，表觀黏度最小。撤去外力時，各樣品黏度

不能瞬時恢復(fù)，出現(xiàn)較弱的滯后現(xiàn)象。各樣品滯后環(huán)面積和滯后起點，在鹽離子物質(zhì)的量濃度為0.8%時，滯后面積和滯

后起點最小。滯后環(huán)的出現(xiàn)乃是由于剪切力對蛋白質(zhì)分子本身和蛋白質(zhì)分子間的相互作用產(chǎn)生影響，導(dǎo)致其結(jié)構(gòu)在外

力撤去時不能馬上復(fù)原[14]。上述現(xiàn)象表明，中性鹽環(huán)境影響芋艿分離蛋白的溶解性能及其在溶液中的聚集狀態(tài)。在低濃度中性鹽條件下通過中和電荷的效應(yīng)和促進其他相互作用使得蛋白質(zhì)有一個更牢固的分子結(jié)構(gòu)，促進蛋白溶解。因芋艿分離蛋白溶解度的增大，芋艿分離蛋白與金屬離子結(jié)合度增加導(dǎo)致其構(gòu)象穩(wěn)定，表觀黏度降低，滯后現(xiàn)象減小，滯后現(xiàn)象變?nèi)酢Ｖ行喳}濃度繼續(xù)增加（物質(zhì)的量濃度高于08%）時蛋白質(zhì)凝聚沉淀，出現(xiàn)鹽析現(xiàn)象，聚集導(dǎo)致其表觀黏度升高，滯后現(xiàn)象增大。

2.1.2 角頻率對體系粘彈性影響。圖2是不同金屬離子濃度條件下質(zhì)量分?jǐn)?shù)為8%芋艿分離蛋白溶液的儲能模量（G′）和損耗模量（G″）相對于角頻率的變化曲線?？梢姡S溶液金屬離子濃度的升高，G′與G″曲線的交點呈現(xiàn)出先增大再減小的趨勢，在鹽離子物質(zhì)的量濃度為0.8%時，交點頻率最大或交點消失。這種現(xiàn)象可解釋為：在低濃度的M+條件下，由于芋艿分離蛋白溶解度的增大，蛋白與金屬離子結(jié)合度增加，導(dǎo)致其溶解性能較好，形成均一體系的緣故；低濃度的M2+會促進芋艿分離蛋白溶解度的增大，二價金屬離子能在相鄰多肽的特殊的氨基酸殘基之間形成交聯(lián)，這些氨基酸殘基提供了帶負(fù)電荷的基團。交聯(lián)的形成強化了蛋白質(zhì)凝膠結(jié)構(gòu)。當(dāng)M+濃度繼續(xù)增加，蛋白質(zhì)凝聚沉淀，出現(xiàn)鹽析現(xiàn)象，而二價金屬離子由于過量金屬橋的形成而產(chǎn)生凝結(jié)塊。因此，通過控制蛋白質(zhì)交聯(lián)的程度就能制備所需強度的蛋白

質(zhì)凝膠。

2.1.3 溫度對體系粘彈性影響。圖3是不同金屬離子濃度條件下質(zhì)量分?jǐn)?shù)為8%芋艿分離蛋白溶液的G′和G″相對于溫度的變化曲線。依據(jù)Li等的研究，將G′值快速偏離0點時的溫度定義為膠凝點（Gel point）溫度Tgel，則不同金屬離子物質(zhì)的量濃度樣品的Tgel呈現(xiàn)出逐漸升高的趨勢[15]。在程序降溫開始點對應(yīng)的G′呈現(xiàn)出先增大后減小的趨勢，在物質(zhì)的量為0.8%時達(dá)到最大。而在程序降溫過程中呈現(xiàn)溫度規(guī)律為先增大后逐漸穩(wěn)定。直至溫度降至25 ℃時對應(yīng)的G′值也是先增大后減小的趨勢。說明溶液的金屬離子濃度環(huán)境對芋艿蛋白的變性及聚集有明顯的影響。在金屬離子濃度增大時，蛋白與金屬離子結(jié)合度增加，導(dǎo)致其溶解性能較好；二價（M2+）金屬離子能在相鄰多肽的特殊的氨基酸殘基之間形成交聯(lián)，這些氨基酸殘基提供了帶負(fù)電荷的基團。導(dǎo)致其Tgel升高。當(dāng)M+濃度繼續(xù)增加，蛋白質(zhì)凝聚沉淀，出現(xiàn)鹽析現(xiàn)象，而M2+濃度過量鈣橋的形成使得蛋白質(zhì)產(chǎn)生凝結(jié)塊，最終形成的凝膠硬度在0.8%時開始降低。程序降溫過程中也呈現(xiàn)類似的現(xiàn)象。

2.2 鹽種類及其濃度對芋艿分離蛋白溶解度的影響 從圖4中可以看出，鹽離子物質(zhì)的量濃度從0%～0.6%，M+都有助于提高蛋白質(zhì)溶解度，但當(dāng)濃度超過0.6%時，M+濃度的繼續(xù)升高使蛋白質(zhì)溶解度下降。這主要是因為鹽離子在物質(zhì)的量濃度0%～0.6%內(nèi)表現(xiàn)為“鹽溶效應(yīng)”，提高蛋白質(zhì)的溶解度。帶電荷的蛋白質(zhì)同離子相作用使得帶相反電荷的相鄰蛋白質(zhì)分子之間的靜電作用降低，使蛋白質(zhì)溶劑化增大，從而使蛋白溶解度增加。當(dāng)鹽離子的物質(zhì)的量濃度大于0.6%時，鹽離子與蛋白質(zhì)競爭水分子，造成水分子同鹽離子強烈地結(jié)合，沒有足夠量的水分子與蛋白質(zhì)水化，使蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)的相互作用比蛋白質(zhì)與水相互作用強，導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子的聚集和沉淀，最終使蛋白質(zhì)的溶解度降低，這種現(xiàn)象稱“鹽析”。與之相比，M2+在物質(zhì)的量濃度從0%～04%有助于提高蛋白質(zhì)的溶解度，但當(dāng)濃度超過0.4%時，Ca2+的繼續(xù)加入使得蛋白質(zhì)溶解度下降，而Mg2+則使蛋白質(zhì)的溶解度繼續(xù)增加，直至加入量在0.6%左右才有所降低。M2+在低濃度下（小于04%）同樣存在與M+相同的“鹽析效應(yīng)”。另外，M2+能在相鄰多肽的特殊的氨基酸殘基之間形成交聯(lián)，這些氨基酸殘基提供了帶負(fù)電荷的基團，增加了蛋白溶解度。但M2+濃度繼續(xù)增加時，由于過量鹽橋的形成而產(chǎn)生凝

結(jié)塊，使得蛋白溶解度降低。因此，通過控制蛋白質(zhì)交聯(lián)的

程度就能控制蛋白質(zhì)在溶液中溶解性。

2.3 金屬離子對芋艿分離蛋白質(zhì)起泡性及穩(wěn)定性能的影響

從圖5看出，M+和M2+的添加嚴(yán)重影響芋艿分離蛋白質(zhì)起泡性能及穩(wěn)定性。鹽能影響蛋白質(zhì)溶解度、黏度、展開和聚集，因而能改變起泡性質(zhì)。金屬離子的加入一定程度上提高了芋艿分離蛋白質(zhì)的溶解度，而一般說來，高蛋白質(zhì)溶解度意味著良好的起泡性能。但試驗結(jié)果表明，在M+物質(zhì)的量濃度小于0.6%時，溶液起泡性能降低，這是因為溶解的蛋白質(zhì)增多而使溶液中以固體形式存在的蛋白質(zhì)減少，不能形成三相泡沫，故起泡性降低[16]。M2+離子濃度小于04%時，通過在蛋白質(zhì)羧基之間形成橋接而使蛋白質(zhì)溶液起泡性增加。高蛋白質(zhì)溶解度是良好的起泡能力先決條件，但并不是所有的高蛋白溶解度都有良好的起泡性。但是M+物質(zhì)的量濃度超過0.6%后，芋艿分離蛋白質(zhì)溶解度降低，部分蛋白質(zhì)以固體狀態(tài)存在，這時溶液經(jīng)攪拌，生成固、液和氣三相泡沫，固液兩相界面接觸適中，可吸附在界面上，促進氣泡形成，起泡性增加。M2+物質(zhì)的量濃度超過0.4%時，蛋白質(zhì)溶解度降低，增加固體形態(tài)存在的蛋白質(zhì)，進而不能形成三相泡沫，降低起泡性，但是當(dāng)濃度超過1.0%時，起泡性能增加。M+物質(zhì)的量濃度小于0.6%時和M2+物質(zhì)的量濃度小于04%時泡沫穩(wěn)定性降低，濃度繼續(xù)增加時泡沫穩(wěn)定性增加，這是通過改變蛋白質(zhì)溶液黏度而實現(xiàn)的，M2+離子還可能通過在蛋白質(zhì)羧基之間形成橋接而影響泡沫的穩(wěn)定性。

2.4 金屬離子對芋艿分離蛋白質(zhì)乳化性及穩(wěn)定性能的影響

從圖6以看出，在較低的金屬離子濃度下，芋艿分離蛋白的乳化能力和乳化穩(wěn)定性隨著M+和M2+濃度的增加而增加；金屬離子濃度繼續(xù)增加乳化能力和乳化穩(wěn)定性反而會降低。M+鹽離子濃度為0.8% 和M2+鹽離子濃度為0.4%，乳化性最好，M+鹽離子濃度為0.6%及M2+鹽離子濃度為04%乳化穩(wěn)定性最好，這是由于蛋白質(zhì)分子表面電荷被正負(fù)離子屏蔽了，從而增加分子內(nèi)部的疏水作用，提高吸附在水—油界面的蛋白質(zhì)含量，導(dǎo)致乳化性增加；蛋白質(zhì)相互間斥力降低后，堆積在水—油界面，阻礙油滴上浮，使乳化穩(wěn)定性提高[17]。鹽離子濃度繼續(xù)增加會使蛋白質(zhì)乳化液膠體的水化層變薄，蛋白質(zhì)出現(xiàn)凝聚而降低乳化性[18]，同時增加蛋白質(zhì)聚集，降低乳化穩(wěn)定性。控制金屬離子對于芋艿分離蛋白性質(zhì)的影響，有利于芋艿分離蛋白實際應(yīng)用，因為它在特殊應(yīng)用中有益于組分的混合。

3 結(jié)論

該研究結(jié)果表明，在一定濃度范圍內(nèi)，增加金屬離子濃度能提高蛋白質(zhì)的溶解度，乳化性和乳化穩(wěn)定性，降低起泡性和泡沫穩(wěn)定性，導(dǎo)致其表觀黏度降低，滯后現(xiàn)象降低，膠凝點溫度Tgel及最終形成的凝膠G′降低。但當(dāng)金屬離子濃度繼續(xù)增加時，導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子的聚集和沉淀，最終使蛋白質(zhì)的溶解度降低，起泡性和泡沫穩(wěn)定性增加，降低乳化性和乳化穩(wěn)定性，增加表觀黏度、滯后現(xiàn)象、Tgel及凝膠G′。M2+能在相鄰多肽的特殊的氨基酸殘基之間形成交聯(lián)，在離子濃度較小時，強度強于離子效應(yīng)，使蛋白質(zhì)溶液起泡性增加。但M2+濃度繼續(xù)增加時，離子效應(yīng)作用增加，表現(xiàn)為M+現(xiàn)象。由于金屬離子對蛋白質(zhì)金屬功能性質(zhì)的顯著影響，以及在食品添加劑中的廣泛應(yīng)用，不同鹽種類及其濃度對芋艿分離蛋白的流變特性、起泡性及穩(wěn)定性和乳化性及穩(wěn)定性的影響數(shù)據(jù)，可能對芋艿蛋白質(zhì)產(chǎn)品生產(chǎn)有用，進而促進芋艿蛋白在食品加工方面的應(yīng)用。

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