谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶交聯(lián)對(duì)牦牛乳曲拉酪蛋白功能性質(zhì)的影響

史 瑩，楊 敏，梁 琪，文鵬程，張衛(wèi)兵，張 炎

（1.甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，甘肅蘭州730070；2.甘肅省功能乳品工程實(shí)驗(yàn)室，甘肅蘭州730070；3.甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)理學(xué)院，甘肅蘭州730070）

谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶交聯(lián)對(duì)牦牛乳曲拉酪蛋白功能性質(zhì)的影響

史 瑩1，2，楊 敏2，3，*，梁 琪1，2，文鵬程1，2，張衛(wèi)兵1，2，張 炎1，2

（1.甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，甘肅蘭州730070；2.甘肅省功能乳品工程實(shí)驗(yàn)室，甘肅蘭州730070；3.甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)理學(xué)院，甘肅蘭州730070）

以曲拉和荷斯坦牛乳酪蛋白為原料，利用安全、高效的谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶對(duì)其進(jìn)行交聯(lián)修飾，研究谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶對(duì)酪蛋白功能性質(zhì)的影響，測(cè)定交聯(lián)前后樣品的持水性、持油性、熱穩(wěn)定性、黏度、起泡性。結(jié)果表明，牦牛乳曲拉酪蛋白和荷斯坦牛乳酪蛋白經(jīng)過(guò)谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶交聯(lián)后，兩種酪蛋白的交聯(lián)度分別可達(dá)到20.04%（p＜0.05）和25.15%（p＜0.05），曲拉酪蛋白的持水性、熱穩(wěn)定性、黏度和泡沫穩(wěn)定性顯著增加（p＜0.05），荷斯坦酪蛋白的黏度和熱穩(wěn)定性顯著增加（p＜0.05），其余性質(zhì)均無(wú)顯著差異。研究結(jié)果能為酶法改性酪蛋白的工業(yè)化生產(chǎn)提供理論依據(jù)。

谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶，酪蛋白，交聯(lián)，功能性質(zhì)

酪蛋白（casein）是蛋白質(zhì)中的一種，占牛乳蛋白質(zhì)總量的80%左右，由αs1-、αs2-、β-、κ-酪蛋白四種單體組成。酪蛋白具有很高的營(yíng)養(yǎng)價(jià)值和多種功能性質(zhì)，使其廣泛應(yīng)用在食品工業(yè)、醫(yī)藥工業(yè)，油漆工業(yè)、紡織工業(yè)、造紙工業(yè)等[1-2]。曲拉，是藏區(qū)牧民將牦牛乳脫脂、煮開(kāi)、接種發(fā)酵使乳蛋白凝固，經(jīng)脫水干燥所得的奶干渣，主要成分為酪蛋白。眾多研究表明，牦牛乳曲拉酪蛋白和荷斯坦牛乳酪蛋白在組成及含量上均存在差異[3-4]。

在實(shí)際生產(chǎn)中，由于酪蛋白的部分性質(zhì)不理想而限制了其應(yīng)用，如在等電點(diǎn)附近溶解性差，在酸性飲料業(yè)中應(yīng)用受限；熱穩(wěn)定性差，在加工過(guò)程中會(huì)發(fā)生變質(zhì)等。為了獲得更好的功能性質(zhì)，可以對(duì)其進(jìn)行酶法交聯(lián)，改善部分功能性質(zhì)。谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶（TG）是酶法交聯(lián)蛋白質(zhì)中應(yīng)用最為廣泛的酶制劑，可顯著改善蛋白質(zhì)的部分理化及功能性質(zhì)[5-7]。Babiker指出TG交聯(lián)導(dǎo)致大豆蛋白的溶解性、乳化性、起泡性得到改善[8]。Siu等報(bào)道了TG交聯(lián)燕麥球蛋白，交聯(lián)后在部分pH時(shí)溶解性有所增加[9]。O’Sullivan等指出，交聯(lián)后的酪蛋白熱穩(wěn)定性和高壓穩(wěn)定性均顯著增強(qiáng)[10]。國(guó)內(nèi)，對(duì)于TG交聯(lián)牦牛乳曲拉酪蛋白的報(bào)道較為罕見(jiàn)。

本文研究了TG交聯(lián)牦牛乳曲拉和荷斯坦牛乳酪蛋白，分析交聯(lián)前后酪蛋白持水性、持油性、熱穩(wěn)定性、黏度、起泡性的變化，探討酶法交聯(lián)牦牛乳酪蛋白與荷斯坦牛乳酪蛋白在一些功能性質(zhì)上的異同，為酶法改性酪蛋白工業(yè)化生產(chǎn)提供理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶（TG，100U/g） 江蘇一鳴生物制品有限公司；曲拉酪蛋白 甘肅省甘南牧區(qū)；荷斯坦牛乳 甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)牛場(chǎng)；鄰苯二甲醛 上海中秦化學(xué)試劑有限公司；其他試劑 均為分析純?cè)噭?/p>

HWS26型恒溫水浴鍋 上海一恒科技有限公司；TGL-20M型高速臺(tái)式冷凍離心機(jī) 長(zhǎng)沙湘儀離心機(jī)儀器有限公司；pH計(jì) 上海儀電科學(xué)儀器股份有限公司；754PC型紫外可見(jiàn)分光光度計(jì) 上海光譜儀器有限公司；LVDV粘度計(jì) 上海方瑞儀器有限公司；XHF-D高速分散器 寧波新芝生物科技有限公司。

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 酪蛋白的制備

1.2.1.1 曲拉的除雜 曲拉粉碎過(guò)100目篩，與水按1∶20的比例混合溶解，于40℃的磁力攪拌器中加熱并攪拌，用2mol/L NaOH調(diào)節(jié)pH使其穩(wěn)定在7.0，繼續(xù)攪拌30min。冷卻至室溫，4000r/min離心20min后紗布過(guò)濾，上清液加入1mol/L的鹽酸迅速調(diào)節(jié)pH至4.6，酪蛋白沉淀析出，4000r/min離心20min后過(guò)濾真空冷凍干燥備用[2]，測(cè)得除雜后曲拉中酪蛋白含量為88.85%。

1.2.1.2 荷斯坦牛乳酪蛋白制備 荷斯坦牛乳在4000r/min離心20min后紗布過(guò)濾，除掉牛乳中的脂肪，上清液加入1mol/L的鹽酸迅速調(diào)節(jié)pH至4.6，酪蛋白沉淀析出，4000r/min離心20min后過(guò)濾真空冷凍干燥備用。1.2.2 TG交聯(lián) 分別配制濃度為5mg/mL的荷斯坦牛乳酪蛋白和曲拉酪蛋白溶液，調(diào)節(jié)pH至7.0，在47℃下添加TG（15U/g）與酪蛋白反應(yīng)135min。反應(yīng)結(jié)束后，在85℃水浴鍋中滅活5min，冷卻后將溶液的pH調(diào)至4.6，酪蛋白沉淀。離心后真空冷凍干燥備用。

1.2.3 游離氨基的變化 交聯(lián)前后酪蛋白溶液的游離氨基含量的變化采用鄰苯二甲醛法測(cè)定[11]。3mL交聯(lián)前后的酪蛋白溶液與3mL鄰苯二甲醛溶液完全混合后，在340nm下測(cè)定吸光度。

1.2.4 持水性的測(cè)定 酪蛋白和TG交聯(lián)后酪蛋白的持水性測(cè)定方法參考Tomotake[12]的方法。準(zhǔn)確稱(chēng)取交聯(lián)前后樣品0.5g，加入5mL蒸餾水于已知質(zhì)量的離心管中，渦旋混合5min，室溫下靜置2h后，離心（3000g）20min，將上清液輕輕倒出，稱(chēng)離心管和沉淀的質(zhì)量。

持水性（g/g）=（W2-W1）/W0

式中：W0：干樣品的質(zhì)量（g）；W1：離心管和干樣品的質(zhì)量（g）；W2：離心管和沉淀的質(zhì)量。

1.2.5 持油性的測(cè)定 酪蛋白持油性參考Tomotake[12]的方法測(cè)定。稱(chēng)取0.5g樣品和5mL植物油于稱(chēng)過(guò)質(zhì)量的10mL離心管中渦旋5min混合后，靜置2h，3000g下離心20min，將上清液輕輕倒出，稱(chēng)量離心管和沉淀的質(zhì)量。

持油性（g/g）=（F2-F1）/F0

式中：F0：干樣品的質(zhì)量（g）；F1：離心管和干樣品的質(zhì)量（g）；F2：離心管和沉淀的質(zhì)量。

1.2.6 黏度的測(cè)定 溶解質(zhì)量濃度為10mg/mL的交聯(lián)前后酪蛋白，采用LVDV數(shù)顯粘度計(jì)測(cè)量，0號(hào)轉(zhuǎn)子，測(cè)定樣品溶液的黏度三次，取其平均值[13]。

1.2.7 熱穩(wěn)定性的測(cè)定 將濃度為2mg/mL、pH7.0的曲拉酪蛋白和交聯(lián)后的酪蛋白溶液30mL，分別在40～90℃下加熱20min，冷卻至室溫后，10000g/min條件下離心35min，稀釋后280nm下測(cè)定上清液的吸光度，根據(jù)吸光度值的大小判定溶液的熱穩(wěn)定性[5]。

1.2.8 起泡性的測(cè)定 起泡性通過(guò)測(cè)定起泡能力和泡沫穩(wěn)定性表示。配制質(zhì)量濃度為10mg/mL的樣品溶液，取100mL溶液置于250mL的燒杯中，在20000r/min下高速攪打1min。迅速小心地將泡沫轉(zhuǎn)移至量筒中，測(cè)定最初的泡沫體積和靜置30min時(shí)保留的泡沫體積。通過(guò)相對(duì)溢出量和靜置后穩(wěn)定的泡沫體積比評(píng)價(jià)樣品的起泡能力和泡沫穩(wěn)定性[14]。相對(duì)溢出量（%）=V0/100泡沫穩(wěn)定性=V30/V0

式中，V0和V30分別為起泡0min和30min時(shí)的泡沫體積。

2 結(jié)果與分析

2.1 游離氨基含量的變化

酪蛋白交聯(lián)前后氨基含量測(cè)定結(jié)果如圖1所示。曲拉酪蛋白、交聯(lián)曲拉酪蛋白、荷斯坦牛乳酪蛋白、交聯(lián)荷斯坦牛乳酪蛋白的游離氨基含量分別為77.20、61.73、65.13、48.75μg/mg，經(jīng)過(guò)TG交聯(lián)后曲拉酪蛋白交聯(lián)度為20.04%，而荷斯坦牛乳酪蛋白的交聯(lián)度可達(dá)到25.15%，比曲拉酪蛋白高，這是由于不同牛乳來(lái)源的酪蛋白結(jié)構(gòu)存在差異，如酪蛋白的平均粒徑、四種單體含量不同等因素均影響酪蛋白的結(jié)構(gòu)[4]。TG交聯(lián)后，兩種樣品中游離氨基含量顯著減少（p＜0.05）。

圖1 TG交聯(lián)對(duì)游離氨基含量的影響Fig.1 Effect of TG cross-linking on free amino groups of the casein

TG可以催化賴(lài)氨酸側(cè)鏈中的ε-氨基和谷氨酰胺殘基反應(yīng)，生成ε-（γ-谷?；┵?lài)氨酸異肽鍵和高分子量聚合物，導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子之間發(fā)生共價(jià)交聯(lián)，使游離氨基含量減少[5]。酪蛋白經(jīng)過(guò)TG交聯(lián)后，游離氨基含量的減少證實(shí)其發(fā)生了交聯(lián)。實(shí)驗(yàn)結(jié)果和Wilcox[15]報(bào)道的一致。

2.2 持水性、持油性

持水性是蛋白質(zhì)膨脹并吸收水分的能力，持油性是指蛋白質(zhì)保持油的能力，在食品加工中起著重要的作用。蛋白質(zhì)結(jié)合脂肪的能力受疏水性、變性程度，蛋白質(zhì)的大小和結(jié)構(gòu)等影響[12]。如表1所示，曲拉酪蛋白和荷斯坦酪蛋白的持水性分別為4.43、2.18g/g，持油性分別為4.03、1.49g/g，經(jīng)過(guò)交聯(lián)后的兩種酪蛋白持水性和持油性分別為6.69、2.33g/g和4.98、1.74g/g，均高于原始酪蛋白。曲拉酪蛋白的持水性和持油性與荷斯坦酪蛋白差異顯著（p＜0.05）。

據(jù)報(bào)道，荷斯坦牛乳酪蛋白平均粒徑為175nm；牦牛乳酪蛋白的平均粒徑為212nm，高于荷斯坦牛乳酪蛋白。從而導(dǎo)致荷斯坦牛乳酪蛋白交聯(lián)前后酪蛋白持水性均小于牦牛乳酪蛋白[4]。由于曲拉酪蛋白經(jīng)過(guò)微生物發(fā)酵及酸沉等多次處理，導(dǎo)致酪蛋白單體解離，經(jīng)TG交聯(lián)后，在膠束內(nèi)部形成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，膠束間也發(fā)生共價(jià)交聯(lián)，使得膠束形成更大的團(tuán)簇，吸收更多的水分，導(dǎo)致其持水性增加（p＜0.05）。荷斯坦酪蛋白本身粒徑較小，經(jīng)過(guò)交聯(lián)后可能分子量增加并不明顯，導(dǎo)致持水性增加不顯著。

持油性主要依靠酪蛋白分子結(jié)構(gòu)對(duì)油的物理攔截作用，蛋白質(zhì)體積密度越小，持油性越大[9，16]。持油性還與疏水性、變形程度、蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)等有關(guān)。持水性和持油性增加也出現(xiàn)在TG交聯(lián)的來(lái)自牛心的肌纖維蛋白和小麥蛋白[17-18]。持水性、持油性的增加能提高酪蛋白在特定的食品行業(yè)的利用率。

表1 TG交聯(lián)對(duì)酪蛋白持水性、持油性的影響Table 1 Effect of TG cross-linking on water-and fat-binding capacity of casein

2.3 熱穩(wěn)定性

酪蛋白交聯(lián)前后熱穩(wěn)定性變化如圖2所示。熱處理后蛋白質(zhì)上清液吸光度值越大，表明蛋白質(zhì)的穩(wěn)定性越好。隨著溫度的升高，酪蛋白和交聯(lián)后酪蛋白的吸光度都逐漸降低，當(dāng)加熱溫度達(dá)到90℃時(shí)，曲拉、荷斯坦牛乳酪蛋白的吸光度分別為0.345和0.357，而交聯(lián)后酪蛋白的吸光度分別是0.373和0.376，并且在各個(gè)溫度下的吸光度都顯著高于交聯(lián)前酪蛋白（p＜0.05）。

加熱處理能破壞酪蛋白分子間的氫鍵和疏水作用力等，使酪蛋白膠束發(fā)生解離或聚集，因而影響其穩(wěn)定性。TG能催化蛋白質(zhì)分子發(fā)生分子間的共價(jià)交聯(lián)，形成具有更致密網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的聚合物，此外，隨著加熱溫度的升高，κ-酪蛋白從酪蛋白膠束上水解，而TG交聯(lián)能阻止κ-酪蛋白從酪蛋白膠束上解離[5]，提高其穩(wěn)定性。

圖2 TG交聯(lián)對(duì)酪蛋白熱穩(wěn)定性的影響Fig.2 Effect of TG cross-linking on heat stability of casein

2.4 黏度

黏度可以用來(lái)評(píng)價(jià)蛋白質(zhì)的增稠性，在液體食品（湯，飲料，糊狀物）和肉品的粉碎上可以體現(xiàn)其意義。蛋白質(zhì)分散液都具有一定的黏度，其黏度主要是受蛋白質(zhì)的流體力學(xué)性質(zhì)影響，如：其分子或粒子的表觀直徑、分子量、分子形狀、蛋白質(zhì)與溶劑相互作用，以及蛋白質(zhì)之間的聚集及解聚等相互作用[13]。

酪蛋白交聯(lián)前后黏度變化如圖3所示。經(jīng)過(guò)TG交聯(lián)修飾后的曲拉酪蛋白和荷斯坦牛乳酪蛋白的黏度都顯著增加，分別提高了1.9倍和2.2倍，四種樣品間存在顯著差異（p＜0.05）。酪蛋白經(jīng)過(guò)TG交聯(lián)后，分子之間相互作用進(jìn)行交聯(lián)，形成大分子的聚合物，分子量增加，表觀直徑增加，最終導(dǎo)致樣品的黏度增加[19]。另外，荷斯坦牛乳酪蛋白的黏度比曲拉酪蛋白小，是由于其粒徑較小。

圖3 TG交聯(lián)對(duì)酪蛋白黏度的影響Fig.3 Effect of TG cross-linking on viscosity of casein

2.5 起泡性

起泡性測(cè)定結(jié)果如表2所示。曲拉酪蛋白和交聯(lián)后酪蛋白的起泡性分別為68%和75%，泡沫穩(wěn)定性分別為8%和17%。和原始曲拉酪蛋白相比，交聯(lián)后的酪蛋白的起泡性略有增加，但泡沫穩(wěn)定性增加顯著（p＜0.05）；TG交聯(lián)前后荷斯坦牛乳酪蛋白的起泡性質(zhì)差異不顯著（p＞0.05），與其本身結(jié)構(gòu)有關(guān)。酪蛋白經(jīng)過(guò)TG交聯(lián)后，聚合物的高分子量和結(jié)構(gòu)增加了形成界面蛋白膜的能力，交聯(lián)過(guò)程中由于氨基含量減小引起的靜電斥力減小，使蛋白質(zhì)分子的相互作用增強(qiáng)，并且更易于吸附到界面，導(dǎo)致起泡性增加。由于交聯(lián)程度較低，所以起泡性增加并不明顯[5]。此外，還可能由于酪蛋白經(jīng)過(guò)TG交聯(lián)后，三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)展開(kāi)，有利于酪蛋白分子快速分散至氣-水界面，界面張力下降，導(dǎo)致起泡性增加。泡沫穩(wěn)定性的增加與流體力學(xué)半徑和分子量的增加有關(guān)，還與帶電基團(tuán)的減少有關(guān)[9，20]。

表2 TG交聯(lián)對(duì)酪蛋白起泡性及泡沫穩(wěn)定性的影響Table 2 Effect of TG cross-linking on foamability and foam stability of casein

3 結(jié)論

牦牛乳曲拉酪蛋白和荷斯坦牛乳酪蛋白經(jīng)過(guò)TG交聯(lián)后，游離氨基含量均減少，表明谷氨酰胺殘基和賴(lài)氨酸殘基發(fā)生交聯(lián)，生成高分子聚合物。曲拉酪蛋白經(jīng)過(guò)TG交聯(lián)后，持水性、黏度、熱穩(wěn)定性和泡沫穩(wěn)定性均顯著增加（p＜0.05），持油性、起泡性稍有增加（p＞0.05）；交聯(lián)后荷斯坦酪蛋白的黏度和熱穩(wěn)定性顯著增加（p＜0.05），持水性、持油性、起泡性無(wú)顯著影響。交聯(lián)前后曲拉酪蛋白的性質(zhì)與荷斯坦酪蛋白存在差異，這是由于其本身結(jié)構(gòu)（如單體含量、平均粒徑、礦物質(zhì)含量、氨基酸含量）存在差異，致使酶法交聯(lián)后其性質(zhì)變化程度不同。綜上所述，酶法交聯(lián)酪蛋白因其較高的熱穩(wěn)定性在食品工業(yè)中具有潛在的應(yīng)用價(jià)值。

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Effect of transglutaminase cross-linking on the functional properties of kurut casein from yak milk

SHI Ying1，2，YANG Min2，3，*，LIANG Qi1，2，WEN Peng-cheng1，2，ZHANG Wei-bing1，2，ZHANG Yan1，2
（1.College of Food Science and Engineering，Gansu Agricultural University，Lanzhou 730070，China；2.Functional Dairy Product Engineering Lab of Gansu，Lanzhou 730070，China；3.College of Science，Gansu Agricultural University，Lanzhou 730070，China）

Kurut caseins and cow caseins as the research object were modified with safe and effective transglutaminase.Effcet of transglutaminase cross-linking on the functional properties of casein were investigated.Water-holding capacity，fat-binding capacity，heat stability，viscosity and foaming properties were measured in this study.The results showed that the free amino groups of kurut caseins and cow caseins respectively decrease by 20.04%（p＜0.05）and 25.15%（p＜0.05）after transglutaminase cross-linking.Waterholding capacity，heat stability，viscosity and foam stability of kurut caseins significantly increased（p＜0.05）. Viscosity and heat stability of cow caseins significantly increased（p＜0.05）.The other properties was no obvious different.The results provided theoretical basis for industrial production of enzymatic modification with casein.

transglutaminase；casein；cross-linking；functional properties

TS252.1

A

1002-0306（2014）08-0176-04

10.13386/j.issn1002-0306.2014.08.031

2013－08－05 *通訊聯(lián)系人

史瑩（1988-），女，在讀碩士研究生，研究方向：乳品科學(xué)與技術(shù)。

國(guó)家自然科學(xué)基金資助項(xiàng)目（30960260）。