綠豆清蛋白功能特性及熱特性研究

李永武，刁靜靜，趙澤龍，張麗萍

（黑龍江八一農(nóng)墾大學(xué)食品學(xué)院，黑龍江大慶 163319）

綠豆清蛋白功能特性及熱特性研究

李永武，刁靜靜，趙澤龍，張麗萍*

（黑龍江八一農(nóng)墾大學(xué)食品學(xué)院，黑龍江大慶 163319）

對水浸提法制備的綠豆清蛋白進(jìn)行不同溫度、不同pH、不同濃度對其功能特性的影響測試，并測試清蛋白的熱變性溫度。結(jié)果表明，在室溫時，在等電點附近（pH4.6）綠豆清蛋白的溶解性、持水性最差，在偏離等電點時其溶解性、持水性顯著提升；在中性條件下，在40℃時，溶解性、持水性最好；清蛋白吸油性隨著溫度升高而減弱；乳化性及乳化穩(wěn)定性、起泡性及起泡穩(wěn)定性隨清蛋白濃度增加而增強，但增幅趨緩。熱變性測試結(jié)果顯示，綠豆清蛋白的初始變性溫度100.1℃及焓變值ΔH（3.382J/g），說明清蛋白熱穩(wěn)定性較好。

綠豆清蛋白，功能特性，熱特性

綠豆蛋白是綠豆淀粉生產(chǎn)中的主要副產(chǎn)物，傳統(tǒng)的綠豆淀粉生產(chǎn)工藝后的制備的綠豆蛋白只能作為動物飼料。本文結(jié)合淀粉生產(chǎn)工藝，先將綠豆中溶于水的蛋白浸提制備出來，剩余產(chǎn)物再進(jìn)行正常的酸漿法制備綠豆淀粉，以實現(xiàn)綠豆的高效利用。豆類中溶于水的蛋白是清蛋白，王鴻飛等[1]對綠豆進(jìn)行了蛋白質(zhì)的氨基酸組成成分分析，并根據(jù)聯(lián)合國糧食及農(nóng)業(yè)組織（FAO）和世界衛(wèi)生組織（WHO）提出的氨基酸組成模式進(jìn)行人體必需氨基酸化學(xué)評分，結(jié)果顯示綠豆各蛋白質(zhì)組分中，清蛋白評分最高，氨基酸組成全面，具有優(yōu)良的蛋白質(zhì)效率比（PER）、體外消化率（IVPD），是一種優(yōu)質(zhì)蛋白質(zhì)。鄧乾春等[2]發(fā)現(xiàn)，白果清蛋白提取物能增強受γ射線輻射損傷小鼠的抗氧化能力、造血功能及體內(nèi)免疫功能，從而起到保護(hù)輻射損傷小鼠的作用。賈俊強等[3]研究發(fā)現(xiàn)，麥胚清蛋白營養(yǎng)價值高，可作為食品加工中的營養(yǎng)補充劑，且具有較好的溶解性、氣泡性和乳化性等功能特性，可替代雞蛋和牛乳蛋白等動物蛋白，用于提高蛋糕、面包、餅干和冰淇淋等食品的品質(zhì)。

目前查得的資料顯示，國內(nèi)外對綠豆中清蛋白的功能特性及其熱變性等研究還很少，尤其是針對我國綠豆粉（粉絲）加工中如何同時制備有效的蛋白質(zhì)研究甚少。本實驗系統(tǒng)研究（溫度、pH、蛋白質(zhì)濃度）對綠豆清蛋白功能特性（溶解性、持水性、持油性、起泡性、起泡穩(wěn)定性、乳化性、乳化穩(wěn)定性）的影響，并測試其熱力學(xué)性質(zhì)[4]，以期為綠豆清蛋白在綠豆加工應(yīng)用中提供理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

綠豆（綠豐五號） 市售；金龍魚大豆油 益海嘉里食品有限公司；氫氧化鈉、鹽酸、純凈水、考馬斯亮藍(lán)、甲醇等 均為分析純，大慶市恒博經(jīng)貿(mào)有限公司。SKDA-800型自動凱氏定氮儀 上海沛歐分析儀器有限公司；DELTA320型精密pH計 梅特勒-托利多儀器公司；TD5A型高速離心機 上海安亭科學(xué)儀器廠；FW80型高速粉碎機 蘇州江東精密儀器有限公司；TD5A-WS臺式低速離心機 湖南湘儀實驗室儀器開發(fā)有限公司；DH-5863型高溫灰化爐 東莞市弘碩工業(yè)儀器有限公司；Sfy-6型水分測試儀 冠亞電子科技有限公司；Netzsch STA 449c型綜合熱分析儀 德國耐馳儀器制造有限公司。

1.2 實驗方法

1.2.1 綠豆清蛋白提取的工藝路線[5]

1.2.2 操作要點

1.2.2.1 綠豆粉碎 取清潔的綠豆原料，放入粉碎機中，粉碎后過60目篩子，收集浸提。

1.2.2.2 浸提 取綠豆干粉于燒杯中，按1∶21g/mL料液比加入純凈水，31℃下均勻攪拌。

1.2.2.3 低溫離心 浸提攪拌3.5h后，將浸提液放入4℃冷藏箱靜置15min，3200r/min離心分離30min，過濾取上清液。

1.2.2.4 上 清 液 酸 沉 取 離 心 上 清 液 ，緩 慢 滴 加0.1mol/L的HCl溶液，使用pH計將上清液調(diào)節(jié)至4.6，勻 速 攪 拌 ，保 持 pH恒 定10min，3200r/min 離 心 分 離15min，將所得的離心底物收集，進(jìn)行透析脫鹽。

1.2.2.5 噴 霧 制 粉 取 透 析 濃 縮 清 蛋 白 液 ，使 用B191型噴霧干燥器進(jìn)行噴霧制粉，選取蠕動泵流量500mL/h，進(jìn)口溫度170℃，出口溫度90℃制粉。得到乳白色細(xì)膩清蛋白粉，收集綠豆清蛋白粉，干燥保存。

1.2.3 綠豆清蛋白粉主要營養(yǎng)物質(zhì)測定 水分含量的測定：GB 5009.3-2010；灰分含量的測定：GB 5009.4-2010；蛋白含量的測定：GB 5009.5-2010。每個樣品測定三次。

1.2.4 綠豆清蛋白溶解性的測定 采用水溶性氮指數(shù)（NSI）可以準(zhǔn)確知道溶解于水蛋白質(zhì)含量，可用于衡 量 清 蛋 白 粉 溶 解 性[6]。 準(zhǔn) 確 稱 取0.5g蛋 白 樣 品 于100mL離心管中，加入不同pH的鹽酸，配制成50mL蛋白溶解液，在離心管中充分混勻，靜置30min，使之溶解充分，3200r/min離心20min，收集上清液。采用微量凱氏定氮法測定上清液中的氮含量，根據(jù)公式（1）計算氮溶解指數(shù)（清蛋白溶解性）。分別測定室溫條件下pH分別為3、4、4.2、4.4、4.6、4.8、5、6、7時和中性條件下溫度為20、30、40、50、60℃時綠豆清蛋白的氮溶解指數(shù)，每個樣品測定三次取平均值。

1.2.5 綠豆清蛋白持水性測定 蛋白質(zhì)持水性指的是蛋白質(zhì)制品的親水性，是衡量蛋白產(chǎn)品吸附水的能力的重要指標(biāo)[7]。在食品加工過程中，可以留住水分，保證食品的性狀。本實驗采用楊希娟[8]的方法，做適當(dāng)改動，分別考察溫度和pH對其持水性的影響。

第一組實驗考察室溫下不同pH對清蛋白持水性的影響：分別準(zhǔn)確稱取1g樣品于9支編號離心管中，分別依次緩慢加入pH為3、4、4.2、4.4、4.6、4.8、5、6的鹽酸，最后一組添加同質(zhì)量的蒸餾水，用玻璃棒緩慢攪拌至樣品呈糊狀，用玻璃棒拭凈管壁，1～8號管用2mL同濃度試劑將玻璃棒蛋白糊沖至離心管，9號管用2mL蒸餾水將玻璃棒蛋白糊沖至離心管，混合物靜置30min，3200r/min離心5min，傾出離心管中多余試劑，稱取蛋白糊質(zhì)量，根據(jù)公式（2）計算清蛋白持水性。每組樣品測定三次。

第二組實驗考察中性條件下不同溫度對清蛋白持水性的影響：分別準(zhǔn)確稱取1g樣品于5支編號離心管中，分別依次緩慢加入為20、30、40、50、60℃的蒸餾水，用玻璃棒緩慢攪拌至樣品呈糊狀，用玻璃棒拭凈管壁，用2mL同溫度蒸餾水將玻璃棒蛋白糊沖至離心管，混合物在同實驗溫度條件下靜置30min，于3200r/min離心5min，傾出離心管中多余水分，稱取蛋白糊質(zhì)量，根據(jù)公式（2）計算清蛋白持水性。每組樣品測定三次。

1.2.6 綠豆清蛋白持油性的測定 蛋白質(zhì)吸油性指的是蛋白質(zhì)制品與油的親和性，是衡量蛋白產(chǎn)品保持油脂能力的重要指標(biāo)。本實驗考察溫度對清蛋白持油性的影響。

參照吳曉紅等[9]的測定方法，具體操作如下：準(zhǔn)確稱取1g樣品于離心管中，緩慢加入5mL大豆油，玻璃棒緩慢攪拌至樣品呈糊狀，用玻璃棒拭凈管壁，分別將樣品治愈20、30、40、50、60℃下在靜置30min，于3200r/min離心5min，傾出管中析出的大豆油，稱取糊狀物質(zhì)量，根據(jù)公式（3）計算清蛋白持油性。每個樣品測定三次。

1.2.7 綠豆清蛋白起泡性及起泡穩(wěn)定性的測定 蛋白質(zhì)起泡性和起泡穩(wěn)定性是衡量蛋白產(chǎn)品表面活性的重要指標(biāo)。本實驗考察溫度對起泡性和起泡穩(wěn)定性的影響[10]。

參照李靜娟[11]的檢測方法，做適當(dāng)改動，分別考察不同濃度的綠豆清蛋白質(zhì)溶液對起泡性和起泡穩(wěn)定性的影響。具體操作如下：準(zhǔn)確稱取不同質(zhì)量樣品于100mL蒸餾水中，配制成濃度為1%、3%、5%、7%、9%的中性蛋白質(zhì)溶液，在室溫下放置30min，在高速組織搗碎機中以10000r/min均質(zhì)3min，準(zhǔn)確記錄均質(zhì)停止時的泡沫體積，根據(jù)公式（4），計算清蛋白的起泡性。每個樣品測定三次。

在室溫條件下，記錄均質(zhì)結(jié)束30min后泡沫體積，根據(jù)公式（5）計算清蛋白的起泡穩(wěn)定性。

1.2.8 綠豆清蛋白乳化性及乳化穩(wěn)定性的測定 蛋白質(zhì)能降低水油混合物中水相和油相的表面張力，吸附分散在油相和水相的界面上，使之成為穩(wěn)定的乳膠體。本實驗考察蛋白質(zhì)濃度對乳化性及乳化穩(wěn)定性影響[12]。

參照劉東兒[13]的方法，并做適當(dāng)改動。具體操作如下：分別準(zhǔn)確配制濃度為1%、3%、5%、7%、9%的中性蛋白質(zhì)溶液5mL，一次加入5mL大豆油，混勻1min，取1mL乳化液，放入1mL離心管，3200r/min離心5min，讀取乳化層高度，根據(jù)公式（6）計算乳化性（EC），每個樣品測定三次。

將測試完乳化性的樣品在室溫豎直放置30min，以3200r/min離心5min，讀取乳化層高度，根據(jù)公式（7）計算乳化穩(wěn)定性（ES），每個樣品測定三次。

1.3 綠豆清蛋白熱力學(xué)特性分析

取綠豆清蛋白粉2mg分散至鋁盒，壓盤，以空白鋁盒為參照。溫度掃描范圍為：40～160℃，升高溫度為10℃/min，保護(hù)氣氮氣流速：50mL/min。采用the universal analyzer 2000軟件分析清蛋白的相關(guān)熱變性數(shù)據(jù)[14]。

1.4 統(tǒng)計分析

實驗中所有數(shù)據(jù)都是三次測定的平均值，使用SPSS 19.0軟件進(jìn)行樣品平均值差異性顯著分析[15]。

2 結(jié)果與分析

2.1 綠豆清蛋白主要成分分析

綠豆清蛋白的主要化學(xué)成分測定結(jié)果見表1。

表1 綠豆清蛋白主要化學(xué)成分Table 1 The main chemical components of mung bean protein

從表1可以看出，實驗室制得的綠豆清蛋白粉，蛋白質(zhì)含量為88.96%，符合分離蛋白的標(biāo)準(zhǔn)，可以進(jìn)行功能特性的檢測。

2.2 綠豆清蛋白溶解性測定

蛋白質(zhì)粉作為食品加工原料，蛋白質(zhì)的溶解性是評價蛋白質(zhì)質(zhì)量的首要指標(biāo)，它決定了蛋白質(zhì)溶解于水相后的狀態(tài)，與起泡性、乳化性、風(fēng)味等多種蛋白質(zhì)功能特性有重要關(guān)系。

2.2.1 pH對綠豆清蛋白溶解性的影響 圖1是室溫下不同pH條件對綠豆清蛋白溶解性的影響。

分析圖1可知，在pH3～7的范圍內(nèi)，綠豆清蛋白的溶解性呈現(xiàn)先下降后上升的趨勢。當(dāng)pH為4.6時，清蛋白的溶解性最差為7.68%，說明此時清蛋白的總電荷為零，綠豆清蛋白分子之間的靜電排斥力較小，不容易被水分子分散，為綠豆清蛋白的等電點；單因素方差分析表明，pH繼續(xù)升高，溶解性顯著提升，說明偏離等電點后，蛋白質(zhì)分子所攜帶的負(fù)電荷逐漸增多，分子間靜電排斥作用增強，水分子對清蛋白的分散作用提升明顯，表現(xiàn)為清蛋白的溶解性增加。

2.2.2 溫度對綠豆清蛋白溶解性的影響 圖2為pH7時不同溫度對綠豆清蛋白溶解性的影響。

圖1 pH對綠豆清蛋白溶解性的影響Fig.1 Effect of pH on the solubility of Mung bean protein

圖2 溫度對綠豆清蛋白溶解性的影響Fig.2 Effect of temperature on the solubility of mung bean protein

分析圖2可知，在溫度為20～40℃時，綠豆清蛋白的溶解性隨著溫度的升高而增大，在40℃時，溶解性最佳達(dá)到79.24%，繼續(xù)升高溫度，綠豆清蛋白的溶解性呈現(xiàn)下降趨勢；說明溫度較低時，綠豆清蛋白與水的分子間相互作用較弱，蛋白質(zhì)溶解性較差；溫度升高時，分子間運動加劇，蛋白質(zhì)分子和水分子的相互作用加強，有利于蛋白質(zhì)分子在水中的分散，綠豆清蛋白溶解性也隨著增加；溫度再繼續(xù)升高，蛋白質(zhì)分子中的一些弱鍵發(fā)生斷裂，蛋白質(zhì)發(fā)生變性，溶解性出現(xiàn)下降。

2.3 綠豆清蛋白持水性測定

2.3.1 pH對綠豆清蛋白持水性的影響 圖3是室溫下不同pH對綠豆清蛋白持水性的影響。因清蛋白在中性條件下浸提，本次測試只考察到酸性和中性條件下清蛋白持水性。

由圖3可知，室溫下，綠豆清蛋白的持水性隨著pH的升高呈現(xiàn)先下降后上升的趨勢。當(dāng)pH在等電點（pH4.6）附近時，清蛋白質(zhì)分子本身呈現(xiàn)電中性，蛋白質(zhì)分子間相互締合收縮，持水性最低為2.78g/g，顯著性檢驗分析可知，在當(dāng)pH偏離等電點時，清蛋白的持水性顯著提升，在中性條件下，達(dá)到最佳為5.02g/g。

圖3 pH對綠豆清蛋白持水性的影響Fig.3 Effect of pH on the water holding capacity of mung bean protein

2.3.2 溫度對綠豆清蛋白持水性的影響 圖4是考察中性條件下不同溫度對綠豆清蛋白持水性的影響。

圖4 溫度對綠豆清蛋白持水性的影響Fig.4 Effect of temperature on the water holding capacity of mung bean protein

由圖4可知，中性條件下，綠豆清蛋白的持水性隨著溫度的升高呈現(xiàn)先上升后下降的趨勢。當(dāng)溫度為20～40℃區(qū)間時，綠豆清蛋白的持水性隨著溫度的升高而增大，在40℃時，持水性最佳達(dá)到5.36g/g；繼續(xù)升高溫度，蛋白質(zhì)分子結(jié)合水分子的能力減弱，表現(xiàn)為持水性下降。

2.4 綠豆清蛋白持油性測定

圖5是不同溫度對綠豆清蛋白持油性的影響。

圖5 溫度對綠豆清蛋白持油性的影響Fig.5 Effect of temperature on the oil-absorbing capacity of mung bean protein

由圖5可知，綠豆清蛋白的持油隨著溫度的升高呈下降趨勢，溫度為20～40℃區(qū)間時，清蛋白的持油性的改變不大；繼續(xù)升高溫度，大豆油本身流動性增加，蛋白質(zhì)分子與大豆油的吸附性減弱，持油性繼續(xù)下降。

2.5 綠豆清蛋白起泡性及起泡穩(wěn)定性測定

圖6是不同清蛋白濃度對綠豆清蛋白起泡性和起泡穩(wěn)定性的影響。

圖6 清蛋白濃度對綠豆清蛋白起泡性及起泡穩(wěn)定性的影響Fig.6 Effect of protein concentration on the foaming capacity and foam atability of mung bean protein

分析圖6可知，綠豆清蛋白的起泡性和起泡穩(wěn)定性率隨著蛋白質(zhì)濃度的增加都有不同程度的增加，說明隨著蛋白濃度的增加，參與攪打成膜的蛋白質(zhì)分子增多，蛋白質(zhì)分子間的作用增強，更易互相結(jié)合形成穩(wěn)定的泡沫，且能維持較長時間；單因素方差分析說明，在蛋白質(zhì)濃度為7%以后，清蛋白起泡性和起泡穩(wěn)定性的增幅隨著蛋白質(zhì)濃度增加趨緩，在濃度為9%時，起泡性最佳為84.67%，起泡穩(wěn)定性為73.32%。

2.6 綠豆清蛋白乳化性及乳化穩(wěn)定性測定

圖7是不同清蛋白濃度對綠豆清蛋白乳化性和乳化穩(wěn)定性的影響。

圖7 蛋白質(zhì)濃度對綠豆清蛋白乳化性及乳化穩(wěn)定性的影響Fig.7 Effect of protein concentration on the foaming capacity and foam stability of mung bean protein

分析圖7可知，綠豆清蛋白乳化性和乳化穩(wěn)定性隨著清蛋白質(zhì)濃度增加有不同程度的提升。單因素方差分析表明，隨著蛋白質(zhì)增加，相關(guān)乳化性和乳化穩(wěn)定性的增幅逐漸趨緩，這是因為提升蛋白質(zhì)濃度，增加了水油界面結(jié)合蛋白質(zhì)分子數(shù)，參與乳化的蛋白質(zhì)分子增多有利于界面穩(wěn)定。蛋白質(zhì)濃度超過7%后，相關(guān)性質(zhì)提升不顯著，可能是濃度過大，蛋白質(zhì)分子與水分子作用不充分。

2.7 綠豆清蛋白DSC熱差示掃描分析

圖8為綠豆清蛋白的熱差示掃描（DSC）圖譜。目前尚未有研究報道綠豆清蛋白熱變性的研究，如圖8所示，綠豆清蛋白的起始變性溫度為100.1℃，清蛋白的吸熱峰為116.5℃，焓變值ΔH（3.382J/g），由圖表明綠豆清蛋白具有較高的熱穩(wěn)定性[16]。

3 結(jié)論

實驗室自制的綠豆清蛋白粉的蛋白質(zhì)含量為88.96%，pH對綠豆清蛋白的溶解性和持水性的影響顯著，在室溫下，溶解性（7.68%）、持水性（2.78g/g）在等電點（pH4.6）時最差，在中性時其溶解性（57.09%）、持水性（5.02g/g）最佳；在中性條件下，40℃時，溶解性（79.24%）、持水性（5.36g/g）最好；清蛋白吸油性隨著溫度升高而減弱；乳化性及乳化穩(wěn)定性、起泡性及起泡穩(wěn)定性著清蛋白濃度增加而增強，但增幅趨緩。蛋白質(zhì)熱變性測試表明，綠豆清蛋白的起始變性溫度為100.1℃，吸熱峰為116.5℃，峰型較寬，說明其變性過程較長，熱變協(xié)同性較差，綠豆清蛋白是是具有優(yōu)良的功能特性的植物蛋白。

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Study on the functional and thermal properties of mung bean albumin

LI Yong-wu，DIAO Jing-jing，ZHAO Ze-long，ZHANG Li-ping*
（College of Food Science，Heilongjiang Bayi Agricultural University，Daqing 163319，China）

The functional and thermal properties of mung bean albumin isolated by water extraction was tested in this paper.The effects of pH，temperature，protein concentration and on functional properties （solubility，water-holding capacity，oil-absorbing capacity ，emulsifying capacity and emulsion stability ，foaming capacity and foam stability） of mung bean albumin were investigated.The results showed that the solubility ，waterholding capacity of mung bean albumin were the lowest around isoelectric point（pH4.6）.The solubility，waterholding capacity could be improved with excepting pH4.6.The solubility ，water-holding capacity of mung bean albumin were the best at 40℃ .The oil-absorbing capacity was lower with increasing temperature.With the increasing of mung albumin concentration，its emulsifying and emulsion stability，foaming and foaming stability resistance increased but slowly.The test of thermal denaturation results showed that mung bean albumin denaturation temperature was 100.1℃ and the value of the enthalpy change was ΔH（3.382J/g） and the albumin had good thermal stability.

mung bean albumin；conformational properties；thermal properties

TS214.9

A

1002-0306（2014）20-0128-05

10.13386/j.issn1002-0306.2014.20.019

2014－02－28

李永武（1989-），男，碩士研究生，研究方向：食品科學(xué)。

* 通訊作者：張麗萍（1957-），女，博士，教授，研究方向：雜糧深加工?；痦椖浚簢译s糧工程技術(shù)研究中心研究課題。