蛋源性抗菌肽的研究進(jìn)展

王俊杰，趙 燕,*，涂勇剛，羅序英，李建科，楊有仙，鄧文輝

(1.南昌大學(xué) 食品科學(xué)與技術(shù)國家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，江西 南昌 330047；2.南昌大學(xué) 生物質(zhì)轉(zhuǎn)化教育部工程研究中心，江西 南昌 330047；3.江西農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，江西 南昌 330045)

抗菌肽(antimicrobial peptides)是一類小分子多肽，通常帶有正電荷，其分子一般由12～100個氨基酸組成，分子質(zhì)量小于10kD[1]?？咕氖巧矬w天然免疫系統(tǒng)的重要組成部分，大部分生物利用自身的抗菌肽作為抵御微生物入侵的第一道防線[2-3]。到目前為止，人們已從鳥類、昆蟲、植物、動物以及人體內(nèi)發(fā)現(xiàn)多種抗菌肽，并已有大約1500多種抗菌肽被分離出來[4]。

因抗菌肽具有熱穩(wěn)定性高、抗菌譜廣等優(yōu)點(diǎn)，從食物蛋白中獲得抗菌肽成為生物領(lǐng)域的研究熱點(diǎn)之一[5-6]，而富含蛋白質(zhì)的禽蛋自然成為分離天然或制備抗菌肽的研究對象。禽蛋蛋白質(zhì)經(jīng)過酶解后，可以得到一些抗菌活性的小分子多肽，這些抗菌肽具有分子質(zhì)量小、易吸收等優(yōu)點(diǎn)，可將其作為抗生素類藥物的替代品以及功能性食品的成分[7]。本文主要綜述蛋源性抗菌肽的來源、抗菌活性的構(gòu)效關(guān)系，提出蛋源性抗菌肽研究中存在的問題，以期為蛋源性抗菌肽以及其他抗菌肽的相關(guān)研究提供一定的參考。

1 禽蛋蛋白質(zhì)

禽蛋是一種世界各地區(qū)最為普遍食用的食品之一，其營養(yǎng)豐富，蛋白質(zhì)易消化吸收，富含人體所有必需氨基酸，并且氨基酸組成非常接近人體所需的必需氨基酸比例[8]。禽蛋中蛋白質(zhì)不但含量豐富，而且種類繁多。已經(jīng)證實(shí)禽蛋中含有數(shù)百種蛋白質(zhì)，現(xiàn)鑒定出結(jié)構(gòu)不同的蛋白質(zhì)有40余種[9-10]，大量研究表明禽蛋類蛋白和多肽不僅為人類提供基本的營養(yǎng)需求，而且還具有多種生物效應(yīng)，如抗菌活性、免疫調(diào)節(jié)作用、抗癌和抗高血壓活性。這些生物活性表明禽蛋蛋白在人類健康、疾病的預(yù)防和治療中有重要作用[11]，這為蛋源性抗菌肽的制備提供了豐富的物質(zhì)基礎(chǔ)。

2 蛋源性抗菌肽

目前，人們已從禽蛋中獲得多種抗菌肽，主要來源于卵白蛋白、卵轉(zhuǎn)鐵蛋白、卵黏蛋白、溶菌酶、蛋黃蛋白質(zhì)。這些抗菌肽具有分子質(zhì)量小、生物活性強(qiáng)、易吸收等優(yōu)點(diǎn)，而且這些蛋源性肽比化學(xué)合成的更安全、更健康[12]。

2.1 卵白蛋白源抗菌肽

卵白蛋白是一種糖蛋白，在禽蛋蛋清約占54%，分子質(zhì)量45kD，等電點(diǎn)4.7，通過電泳可將其分離成3種不同含磷量的亞基[13]，卵白蛋白與絲氨酸蛋白酶抑制劑家族有大約30%的序列同源性[14]，人們對其進(jìn)行了深入的研究，但仍不能揭示其生物功能[15]。經(jīng)過胰蛋白酶和糜蛋白酶水解卵白蛋白獲得的肽片段具有抗細(xì)菌、真菌活性和免疫刺激活性，這些水解片段用于發(fā)酵食品中能夠抑制細(xì)菌的增值[16-18]。

Pellegrini 等[18]報(bào)道卵白蛋白通過胰蛋白酶在37℃條件下水解處理6h，水解液經(jīng)分離純化得到5個抗菌肽，測得其序列分別是SALAM(殘基36～40)、SALAMVY(殘基36～42)、YPILPEYLQ(殘基111～119)、ELINSW(殘基143～148)、NVLOPSS(殘基159～165)。此外，用胰凝乳蛋白酶將卵白蛋白在37℃條件下水解處理6h，經(jīng)分離純化得到3個抗菌肽，其序列分別為AEERYPILPEYL(殘基127～138)、GIIRN(殘基155～159)、TSSNVMEER(殘基268～276)，用化學(xué)方法合成這些抗菌肽分析其抑菌活性，發(fā)現(xiàn)其對枯草芽孢桿菌具有很強(qiáng)的抑制性，對大腸桿菌、支氣管炎博德特菌、綠膿假單胞菌和黏質(zhì)沙雷氏菌有一定強(qiáng)度的抑制性。在這8種抗菌肽中，TSSNVMEER和GIIRN對測試菌的殺菌活性最強(qiáng)，而SALAM的殺菌活性最弱，但GIIRN對所有的G―的活性均較弱。此外，將這些抗菌肽與其他絲氨酸蛋白酶抑制劑進(jìn)行序列同源性分析，發(fā)現(xiàn)這些抗菌肽分子中的抗菌序列與其他絲氨酸蛋白酶抑制劑沒有序列同源性。這些結(jié)果表明哺乳動物胃腸道中的蛋白酶能將卵白蛋白酶解得到抗菌肽類物質(zhì)，在為機(jī)體提供營養(yǎng)的同時，還增強(qiáng)了機(jī)體的免疫防御功能。

2.2 卵轉(zhuǎn)鐵蛋白源抗菌肽

禽蛋中的卵轉(zhuǎn)鐵蛋白屬于轉(zhuǎn)鐵蛋白家族，在蛋清中約占12%，卵轉(zhuǎn)鐵蛋白有686個氨基酸，分子質(zhì)量77.90kD，等電點(diǎn)6.38，其與人的血清轉(zhuǎn)鐵蛋白有51%的同源性，與人類和?？迫殍F蛋白有49%的同源性，在C末端區(qū)域有最顯著的同源性[19]。卵轉(zhuǎn)鐵蛋白對蛋清中革蘭氏陰性腐敗微生物的抑制起著重要作用[20]。

Ibrahim等[21]在天冬酰胺殘基處采用特定裂解的方式從卵轉(zhuǎn)鐵蛋白中鑒別出1種抗菌肽，命名為OTAP-92，Pellegrini[22]通過胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶水解卵轉(zhuǎn)鐵蛋白，在水解液中也分離純化出這種抗菌肽。OTAP-92是雞蛋中卵轉(zhuǎn)鐵蛋白(OTf)N末端的第109～200位氨基酸序列片段，包含6個半胱氨基酸，形成3個分子內(nèi)二硫鍵，起到維持OTAP-92三級結(jié)構(gòu)的作用[21-22]。OTAP-92具有比卵轉(zhuǎn)鐵蛋白更廣的抗菌廣譜性，除了能夠抗金黃色葡萄球菌和大腸桿菌k-12[23]，還有報(bào)道[24-26]稱這種肽具有抗芽孢桿菌和腸炎沙門氏菌以及抗病毒活性，但它不具有結(jié)合金屬離子的能力[21]。Ibrahim等[23]證實(shí)了OTAP-92引起大腸桿菌外膜以劑量依賴性的方式滲透到1-N-苯基萘胺熒光探針上，這一結(jié)論表明OTAP-92是以自我促進(jìn)吸收的方式穿越細(xì)菌的外膜，在細(xì)胞質(zhì)膜上形成小孔和離子通道，破壞細(xì)胞質(zhì)膜的生物功能，進(jìn)而起到殺死細(xì)菌的作用。Giansanti等[27]從雞卵轉(zhuǎn)鐵蛋白中分離得2個多肽片段DQKDEYELL(hOtrf219～227)和KDLLFK，且KDLLFK在雞卵轉(zhuǎn)鐵蛋白中重復(fù)出現(xiàn)2次，分別對應(yīng)于N末端的hOtrf296～301和C末端的hOtrf633～638，二者與2個?？迫殍F蛋白片段ADRDQYELL(bLf222～230)和EDLIWK(bLf264～269)具有序列同源性，這2個?？迫殍F蛋白片段對單純性皰疹病毒有抑制活性。用化學(xué)方法合成這2個片段，發(fā)現(xiàn)其能防止雞胚肽纖維母細(xì)胞被馬立克病毒感染，利用NMR分析這2種化學(xué)合成的肽，它們在溶液中沒有產(chǎn)生任何新的構(gòu)象。這表明這2種肽在卵轉(zhuǎn)鐵蛋白中所呈現(xiàn)的氨基酸序列和構(gòu)象對其抗病毒活性中具有重要作用。

2.3 卵黏蛋白源抗菌肽

卵黏蛋白僅占蛋清蛋白的3.5%，但在蛋清凝膠性質(zhì)中起主要作用。據(jù)報(bào)道卵黏蛋白由1個含少量糖類的亞基(α-亞基，220kD，10%～15%的糖)和1個富含糖類的亞基(β-亞基，400kD，50%～65%的糖)組成[28]。由卵黏蛋白獲得的抗菌肽對細(xì)菌和病毒都有抑制作用[29-31]。

Kobayashi等[29]用鏈霉蛋白酶處理母雞卵黏蛋白，獲得卵黏蛋白糖肽(OGP)，它能與大腸桿菌(E. coli O157：H7)特異性結(jié)合，過碘酸鹽處理OGP，二者結(jié)合能力明顯下降，說明E. coli O157：H7結(jié)合于OGP的糖配基上。OGP經(jīng)蛋白印跡分析，發(fā)現(xiàn)二者的結(jié)合部位類似于E. coli O157：H7生物素探針與E. coli O157：H7的結(jié)合部位，用唾液酸酶處理過的OGP，完全失去與E. coli O157：H7結(jié)合的能力，表明唾液酸在二者結(jié)合中起著重要作用，進(jìn)而說明OGP中含有唾液酸的部位能與E. coli O157：H7產(chǎn)生特異性結(jié)合，起到抑制大腸桿菌生長的作用。此外，在食品衛(wèi)生學(xué)領(lǐng)域，OGP還可以用于開發(fā)檢測E. coli O157：H7的新型探針[29]。Tsuge等[30]通過體外實(shí)驗(yàn)已經(jīng)證實(shí)由鏈霉蛋白酶處理卵黏蛋白得到的抗菌肽對新城雞瘟病毒、牛輪狀病毒和人流感病毒均有抑制活性?？咕膶Σ《镜囊种谱饔弥饕怯绊懖《驹鲋澈筒《净虻谋磉_(dá)，有的也具有直接殺傷作用[30-31]。

2.4 溶菌酶源抗菌肽

溶菌酶(lysozyme)又稱胞壁質(zhì)酶，它廣泛存在于鳥類、家禽的蛋清中和哺乳動物的淚液、唾液、血漿、乳汁、胎盤以及體液、組織細(xì)胞內(nèi)，其中在蛋清中含量最豐富，約占蛋清蛋白的3.5%，分子質(zhì)量14.307kD，等電點(diǎn)10.7，包含129個氨基酸殘基[32]，這些殘基通過4個二硫鍵相互交聯(lián)。溶菌酶抗菌活性與對細(xì)菌肽聚糖細(xì)胞壁上的N-乙酰氨基胞壁酸的C-1和N-乙酰氨基葡萄糖的C-4糖苷鍵的分裂活性有關(guān)，其對細(xì)菌的N-乙酰胞壁酸(NAM)和N-乙酰氨基葡糖(NAG)的β-1,4糖苷鍵分裂活性越強(qiáng)，抗菌活性就越高[20,33]。從溶菌酶中酶解后得到的抗菌多肽具有抗G+、G―的活性，阻止DNA、RNA的合成，抑制細(xì)胞的呼吸，同時還可以作為天然防腐劑，抑制芽孢桿菌生長的作用[34-41]。

Pellegrini等[37]采用梭菌蛋白酶分段酶解溶菌酶得到1個具有抗菌活性而沒有溶菌酶活性的15肽，它的氨基酸序列是Ile-Val-Ser-Asp-Gly-Asp-Gly-Met-Asn-Ala-Trp-Val-Ala-Trp-Arg，對應(yīng)與溶菌酶的第98～112位氨基酸，這一序列被認(rèn)為是螺旋-環(huán)-螺旋域的一部分(87～114殘基)，位于溶菌酶活性中心裂的上唇部位，用化學(xué)方法合成這種肽分析其抑菌活性，發(fā)現(xiàn)它對G+、G―以及白色念球菌都有抑制作用[38]。經(jīng)化學(xué)修飾后檢測其抑菌性發(fā)現(xiàn)，序列中第108、111位的Trp殘基在其抗菌活性中有著重要作用。Mine等[39]利用胃蛋白酶和胰蛋白酶酶解蛋清溶菌酶得到2個抗菌肽，其中1個的序列為Lle-Val-Ser-Asp-Gly-Asp-Gly-Met-Asn-Ala-Trp，對應(yīng)于溶菌酶氨基酸序列的98～108位，位于溶菌酶螺旋-環(huán)-螺旋結(jié)構(gòu)的中部，能夠抑制G―大腸桿菌k-12；另1個新性抗菌肽序列為His-Gly-Leu-Asp-Asn-Tyr-Arg-Gly，對應(yīng)于溶菌酶氨基酸序列的15～21位，能夠抑制金黃色葡萄球菌。當(dāng)這2種肽的質(zhì)量濃度達(dá)到400μg/mL時，15h后細(xì)菌的細(xì)胞膜被破壞，他們認(rèn)為可能是因?yàn)檫@2種抗菌肽在細(xì)菌細(xì)胞壁上絮集形成螺旋通道，通過C末端螺旋進(jìn)入細(xì)菌細(xì)胞內(nèi)，與細(xì)胞內(nèi)的生物大分子結(jié)合，進(jìn)而起到抑制細(xì)菌的生長。Thammasirirak等[40]用蛋白酶消化鵝型溶菌酶，經(jīng)過反相高效液相色譜(RP-HPLC)純化、液相色譜-串聯(lián)質(zhì)譜(LC/MS-MS)、Edman化學(xué)降解確定該抗菌肽的序列Thr-Ala-Lys-Pro-Glu-Gly-Leu-Ser-Tyr，這個序列位于鵝型溶菌酶N末端外圍部分的第20～28位，經(jīng)化學(xué)合成分析，發(fā)現(xiàn)該肽對G+、G―均有抗菌性，但不具有溶菌酶的活性，通過電子掃描顯微鏡發(fā)現(xiàn)這種抗菌肽作用于細(xì)菌細(xì)胞膜上，他們認(rèn)為該抗菌肽的作用機(jī)理可能是其α-螺旋結(jié)構(gòu)可橫穿細(xì)胞膜，破壞細(xì)菌膜結(jié)構(gòu)。序列中的Pro可能在抗菌活性中也有重要作用，因?yàn)楫?dāng)該肽與細(xì)菌外膜相互作用時，Pro殘基可能有利于促進(jìn)α-螺旋結(jié)構(gòu)的形成。Memarpoor-Yazdi等[41]利用木瓜蛋白酶和胰蛋白酶以及二者的混合物水解雞蛋溶酶菌，發(fā)現(xiàn)采用木瓜蛋白酶和胰蛋白酶混合水解雞蛋溶菌酶得到的水解產(chǎn)物比其他酶水解得到的產(chǎn)物活性要高，采用RP-HPLC分離純化得到活性片段，并命名為F2片段，利用串聯(lián)質(zhì)譜分析法鑒定其序列為NTDGSTDYGILQINSR，該序列對應(yīng)于溶菌酶的46～61位，分子質(zhì)量為(1753.98±0.5)D。利用徑向擴(kuò)散分析法(RDA)分析其活性，結(jié)果表明F2片段對G+、G―均有抑制效果，F(xiàn)2片段對大腸桿菌和腸膜狀明串菌株的最小抑菌溶度(MIC)值分別為355.642.2、442.252.8g/mL。F2片段的C末端含有Arg，其在抑菌作用中起著重要作用，這可能是因?yàn)镕2片段的免疫決定簇是在與Arg殘基有關(guān)的部位，或者可能就是Arg殘基本身，能夠與細(xì)菌細(xì)胞內(nèi)的生物大分子結(jié)合，進(jìn)而抑制其生長[42]。

2.5 蛋黃源抗菌肽

蛋黃中的蛋白質(zhì)的生化功能幾乎和蛋白中蛋白質(zhì)一樣，其中多數(shù)為磷蛋白和脂肪結(jié)合而形成的脂蛋白，包括低密度脂蛋白(65.0%)、卵黃球蛋白(10.0%)、卵黃高磷蛋白(4.0%)和高密度脂蛋白(16.0%)等。

Sugita-Konishi等[43]從蛋黃蛋白質(zhì)中獲得唾液酸糖肽，給被沙門氏菌感染的小鼠口服該肽，能夠有效抑制小鼠脾臟中的細(xì)菌增殖，同時還能降低致死率。通過給小鼠口服帶有放射性的唾液酸糖肽，發(fā)現(xiàn)該化合物通過腸道吸收進(jìn)入血液，8h內(nèi)通過尿液排出。當(dāng)連續(xù)服用唾液酸糖肽能夠有效抑制沙門氏菌的感染，這種抑制作用是通過內(nèi)臟抑制細(xì)菌的入侵實(shí)現(xiàn)的。Herve-Grepinet等[44]采用親和色譜柱和反相色譜柱提純方法從原雞母雞的卵黃膜中分離出鳥類β-防御素11，是一種小分子非糖基化陽離子肽，分子質(zhì)量為(9271.56±0.12)D，含有82個氨基酸，序列為LPRDTSRCVGYHGYCIRSKVCPKPFAAFGTCSW RQKTCCVDTTSDFHTCQDKGGHCVSPKIRCLEEQLGLCPLKRWTCCKEI，采用徑向擴(kuò)散的方法檢測出AvBD11對金黃色葡萄球菌(ATCC 29740)和單核細(xì)胞增多性李斯特氏菌(EGD)的最小抑菌濃度分別為0.33、0.28μmol/L。AvBD11對腸炎沙門菌ATCC 13076、腸炎沙門菌LA5、鼠傷寒沙門菌 ATCC 14028和大腸桿菌ATCC 25922的最小抑菌濃度分別為0.31、0.15、0.25、0.37μmol/L。他們認(rèn)為AvBD11抗菌活性與其所帶的陽離子和氨基酸有關(guān)。

3 蛋源性抗菌肽的構(gòu)效關(guān)系

抗菌肽的活性由分子結(jié)構(gòu)決定，研究表明影響抗菌肽生物活性因素與其所帶的正電荷數(shù)、水脂兩親結(jié)構(gòu)、氨基酸序列等有關(guān)。研究天然抗菌肽的構(gòu)效關(guān)系，有利于定向設(shè)計(jì)合成或表達(dá)新型抗菌肽分子，開發(fā)活性更高、抗菌譜更廣的抗菌類物質(zhì)[45]。

Powers等[46]證明了陽離子電荷和疏水兩親結(jié)構(gòu)是抗菌肽抗菌活性的必要條件。帶正電荷的抗菌肽能夠抑制革蘭氏陰性菌的生長，這是因?yàn)樵诟锾m氏陰性菌的細(xì)胞膜上的脂多糖帶有負(fù)電荷，抗菌肽的正電荷能夠與其靜電結(jié)合，促進(jìn)低濃度的抗菌肽在細(xì)胞膜上富集，進(jìn)而起到抑制細(xì)菌的作用[47-48]。疏水作用對其活性的影響是通過改變肽鏈中Leu、Ile、Val 數(shù)量實(shí)現(xiàn)的，由于疏水基團(tuán)的存在，肽鏈在溶液中可以通過疏水作用形成多聚體，增加了對真核細(xì)胞膜的親和力；同時也增加了抗菌肽形成兩性α螺旋的能力，而α螺旋的增加也提高了抗菌肽的穩(wěn)定性[49]。

但抗菌肽所帶的正電荷和疏水作用并不總與其抗菌活性成絕對正相關(guān)性，Pellegrini等[18]通過研究從雞的卵白蛋白中提取的8種抗菌肽發(fā)現(xiàn)，序列為TSSNVMEER 和 SALAMVY的抗菌肽雖然帶有負(fù)電荷，但其抗菌活性和廣譜性都比唯一1個帶有正電荷的GIIRN要強(qiáng)。TSSNVMEER和AEERYPILPEYL在這8種抗菌肽中疏水性均是最弱之一，但二者的抗菌活性卻是最強(qiáng)之一，并且TSSNVMEER具有最廣的抗菌廣譜性。Herve-Grepine等[44]發(fā)現(xiàn)從蛋中提取的β-防御素11(AvBD11)和β-防御素10 3b(AvBD10 3b)分別帶有9和10個正電荷，但是二者對李斯特菌、腸炎沙門氏菌、鼠傷寒沙門菌和大腸桿菌有相似抑菌活性，這表明這2個抗菌肽的抗菌活性并不與其所帶正電荷呈線性關(guān)系。這些蛋源性抗菌肽的發(fā)現(xiàn)對現(xiàn)有的抗菌肽的活性模型提出了挑戰(zhàn)，說明從蛋源中獲得的抗菌肽的作用模型并不總能用已有的作用模型來解釋，需要人們進(jìn)一步去探討其作用機(jī)理。

蛋源中抗菌肽的作用活性與氨基酸序列也有一定的關(guān)系，Pellegrini等[37]從雞的溶菌酶中提取出1個抗菌肽，其序列為Ile-Val-Ser-Asp-Gly-Asp-Gly-Met-Asn-Ala-Trp-Val-Ala-Trp-Arg，用化學(xué)方法合成這種抗菌肽，發(fā)現(xiàn)其與天然抗菌肽有相同的殺菌活性，當(dāng)用酪氨酸取代第108位的色氨酸，其抗菌活性明顯降低；用酪氨酸取代第111位色氨酸，其抗菌活性完全失去；用精氨酸取代第106位天冬酰胺，增強(qiáng)了其抗菌活性，這說明色氨酸和精氨酸在這種抗菌肽的抗菌活性起著重要作用。由N末端的8個氨基酸序列(I-V-S-D-G-N-G-M)組成的多肽沒有抗菌性，而由C末端(N-A-W-V-A-W-R)組成的多肽具有形同的抗菌性，這表明序列N-A-W-V-A-W-R在抗菌活性中起著主要的作用。

4 蛋源性抗菌肽研究存在的問題與展望

雖然蛋源性抗菌肽具有諸多優(yōu)點(diǎn)，但要實(shí)現(xiàn)商業(yè)化應(yīng)用還需解決一系列研究中存在的問題：1)蛋源性抗菌物質(zhì)的篩選問題，目前多采酶解分離純化后，采用抑菌實(shí)驗(yàn)篩選抗菌物質(zhì)，這種方法費(fèi)時且靈敏性低，因此，尋找快速、靈敏、高通量的篩選抗菌物質(zhì)的方法是下一步工作的努力方向。2)抗菌肽的制備問題，蛋白質(zhì)酶解是制備蛋源性抗菌肽主要方法，酶解方法的關(guān)鍵問題是如何對肽鍵進(jìn)行定向酶解，也就是如何實(shí)現(xiàn)酶切點(diǎn)的暴露與隱藏。目前多數(shù)利用亞基解離技術(shù)、變性技術(shù)、接枝技術(shù)以及多酶耦聯(lián)控制酶解技術(shù)等對原料蛋白進(jìn)行預(yù)處理，實(shí)現(xiàn)對蛋白質(zhì)的控制酶解。但是酶解方法存在操作復(fù)雜、純化成本高、產(chǎn)品率低等缺點(diǎn)。3)抗菌肽的作用機(jī)理與安全問題，雖然人們提出了幾種抗菌機(jī)理模型，但蛋源中抗菌肽的抑菌機(jī)理尚不能統(tǒng)一定論，并且一些對人體有益的抗菌肽物質(zhì)是基于體外模型或者有限的臨床實(shí)驗(yàn)，還需要做進(jìn)一步的深入研究。

禽蛋是一種大宗食品，為人類提供了豐富的營養(yǎng)物質(zhì)。此外，禽蛋中種類豐富的蛋白質(zhì)為抗菌肽提供了一個良好的來源。從禽蛋蛋白質(zhì)中酶解獲得的小分子抗菌肽類物質(zhì)，具有高效、低毒、易吸收等特點(diǎn)。隨著生物學(xué)技術(shù)的發(fā)展，特別是蛋白質(zhì)工程和酶工程技術(shù)的廣泛應(yīng)用，人們將會從禽蛋中揭示更多的抗菌活性肽，為替代市場上產(chǎn)生耐藥性的抗生素類藥物的開發(fā)提供思路和方向，同時抗菌肽類制品還可以作為天然防腐劑廣泛應(yīng)用于食品行業(yè)，對提高禽蛋的深加工、增加附加值也將會有重大的意義。

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