魚源膠原蛋白及膠原功能肽的研究進(jìn)展

蔡路昀,馬 帥,曹愛玲,李秀霞,呂艷芳,于志鵬,鄧尚貴,勵(lì)建榮,*

(1.渤海大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院,生鮮農(nóng)產(chǎn)品貯藏加工及安全控制技術(shù)國(guó)家地方聯(lián)合工程研究中心,遼寧省食品安全重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,遼寧錦州 121013;2.西南大學(xué)食品科學(xué)學(xué)院,重慶 400715;3.蕭山出入境檢驗(yàn)檢疫局,浙江杭州 311208;4.浙江海洋學(xué)院食品與醫(yī)藥學(xué)院,浙江舟山 316022)

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魚源膠原蛋白及膠原功能肽的研究進(jìn)展

蔡路昀1,2,馬 帥1,曹愛玲3,李秀霞1,呂艷芳1,于志鵬1,鄧尚貴4,勵(lì)建榮1,2,*

(1.渤海大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院,生鮮農(nóng)產(chǎn)品貯藏加工及安全控制技術(shù)國(guó)家地方聯(lián)合工程研究中心,遼寧省食品安全重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,遼寧錦州 121013;2.西南大學(xué)食品科學(xué)學(xué)院,重慶 400715;3.蕭山出入境檢驗(yàn)檢疫局,浙江杭州 311208;4.浙江海洋學(xué)院食品與醫(yī)藥學(xué)院,浙江舟山 316022)

為解決魚類加工廢棄物綜合利用程度低的問(wèn)題,提高魚類加工廢棄物的經(jīng)濟(jì)附加值,本文綜述了膠原功能肽的制備方法等方面的最新研究進(jìn)展,并分析了目前膠原功能肽相關(guān)研究存在的問(wèn)題,同時(shí)對(duì)其應(yīng)用前景進(jìn)行了展望,旨在為魚源膠原功能肽的開發(fā)和應(yīng)用提供科學(xué)理論依據(jù)。

魚源,膠原蛋白,功能肽

我國(guó)是水產(chǎn)品生產(chǎn)和貿(mào)易大國(guó),在水產(chǎn)品生產(chǎn)加工過(guò)程中會(huì)產(chǎn)生大量的廢棄物,造成了環(huán)境的污染和資源的嚴(yán)重浪費(fèi)。目前,對(duì)魚類加工廢棄物的開發(fā)利用僅限于生產(chǎn)魚粉、皮革、調(diào)味料等低附加值產(chǎn)品[1-3]。然而隨著水產(chǎn)行業(yè)的不斷發(fā)展和人們生活水平的提高,這些低附加值的產(chǎn)品已不能滿足人們對(duì)生活更高層次的追求,因此,亟待研究者從魚類加工廢棄物中獲取一種或多種高附加值的產(chǎn)品來(lái)滿足人們的需求。而研究表明,魚類加工廢棄物中魚鱗、魚皮和魚骨等部位富含膠原蛋白,是一種優(yōu)質(zhì)且資源豐富的蛋白質(zhì)資源[4-5]。近年來(lái),魚膠原蛋白因其來(lái)源廣、低抗原性、低過(guò)敏性和使用安全等特點(diǎn)深受研究者的廣泛重視。魚膠原蛋白逐漸替代了傳統(tǒng)的膠原蛋白,為魚類加工廢棄物的高值化利用提供了一條新的途徑。本文主要綜述了魚膠原蛋白的來(lái)源分布、制備方法及分子結(jié)構(gòu)、魚膠原功能肽的制備方法、魚膠原功能肽等方面的最新研究進(jìn)展,旨在增強(qiáng)人們對(duì)魚膠原蛋白及膠原功能肽的了解,完善我國(guó)魚類加工和綜合化利用產(chǎn)業(yè)鏈。

1 魚膠原蛋白的來(lái)源分布

目前,已分離出來(lái)的魚膠原蛋白主要分布在魚鱗、魚皮、魚骨、魚鰾和肌肉等部位。有報(bào)道顯示,膠原蛋白占魚鱗總蛋白的10%～40%,更有利于膠原蛋白的提取和分離[6]。錢曼[7]研究表明,鰱魚(Hypophthalmichthysmolitrix)魚鱗中蛋白質(zhì)含量約為78.27%,是提取膠原蛋白的優(yōu)質(zhì)原料。Kimura等[8]研究發(fā)現(xiàn)鯉魚(Cyprinuscarpio)魚骨膠原蛋白的提取率明顯高于魚鱗膠原蛋白的提取率,分別為20%和7%,且魚骨和魚鱗膠原蛋白均由兩種不同的α-肽鏈構(gòu)成,而兩者的膠原蛋白在交聯(lián)度上有明顯差異。魚皮中也富含膠原蛋白,有研究顯示,魚皮中的膠原蛋白含量占蛋白質(zhì)總含量的80%左右,比魚體其他部位的膠原蛋白含量高許多[9]。在淡水魚中,傅燕風(fēng)等[10]研究發(fā)現(xiàn),鰱魚、鳙魚(Aristichthysnobilis)和草魚(Ctenopharyngodonidellus)魚皮的蛋白質(zhì)含量分別約為25.9%、23.6%和29.8%;在海水魚中,Puwastien P等[11]研究發(fā)現(xiàn),馬鮫魚(Scomberomorusniphonius)、黃笛鯛魚(Plectorhinchusflavomaculatus)、黃鰭金槍魚(Thunnusalbacores)和軍曹魚(Rachycentroncanadum)皮中粗蛋白含量分別為21.50%、32.00%、32.66%和28.53%;其中黃鰭金槍魚和軍曹魚皮中膠原蛋白含量占其魚皮的22.64%和20.09%。與其他部位相比,魚肉中的膠原蛋白含量?jī)H占蛋白質(zhì)總量的3%[12]。

2 魚膠原蛋白的提取方法

根據(jù)采用的提取介質(zhì)不同,魚膠原蛋白的提取方法可分為熱水提取法、酸法、堿法、酶法和中性鹽提取法。在諸多情況下,往往單一的提取方法達(dá)不到預(yù)期的效果,因此在實(shí)際操作中,通常將多種提取方法互相結(jié)合使用。

2.1 熱水提取法

熱水提取法是利用熱水經(jīng)浸提、回流、高壓蒸煮等手段從動(dòng)物原料中獲取有效成分的一種方法[13],具有操作快速、簡(jiǎn)便、成本低等優(yōu)點(diǎn)。因在提取過(guò)程中不需要添加任何促溶劑,提取溫度在60～75 ℃,所以此法提取的膠原蛋白純度也較高。40 ℃以上的熱處理會(huì)使膠原蛋白中的氫鍵和共價(jià)鍵斷裂,從而破壞了膠原蛋白的三股螺旋結(jié)構(gòu),最終得到的產(chǎn)品為易變性的明膠[14]。黃雯等[15]采用熱水法提取斑點(diǎn)叉尾(Ietaluruspunetaus)鮰魚皮膠原蛋白,膠原蛋白的得率為16.98%。林家福等[16]研究了采用熱水法提取羅非魚(Oreochromisspp)皮膠原蛋白的工藝,結(jié)果表明,最佳工藝條件為提取溫度為90 ℃、提取時(shí)間為2 h、提取pH為6.0、固液比1∶13(g/mL),羅非魚皮膠原蛋白的得率為212 mg/g。

2.2 酸提取法

酸提取法是指原料在酸性環(huán)境和低離子濃度條件下破壞其分子間的鹽鍵及Schiff鍵,從而引起膠原纖維溶解,最終將膠原蛋白提取出來(lái)。常使用的酸主要有鹽酸、磷酸、乳酸、檸檬酸及乙酸等[17]。該方法作用條件溫和,能夠最大限度保持膠原蛋白的三股螺旋結(jié)構(gòu)[18],使得到的膠原蛋白氨基酸組成、性質(zhì)與天然膠原蛋白基本相同,但是經(jīng)酸處理后膠原蛋白的溶解量很少,且膠原蛋白產(chǎn)率較低,設(shè)備腐蝕程度比較嚴(yán)重。Okazaki E等[19]研究竹莢魚(Trachurusjaponicus)、蜥蜴魚魚鱗酸溶性膠原蛋白的提取方法,發(fā)現(xiàn)魚鱗酸溶性膠原蛋白的提取率僅為干重的1.50%和0.43%。

2.3 堿提取法

堿提取法是利用堿性物質(zhì)將原料中膠原蛋白的肽鍵水解,從而使膠原纖維膨脹、溶解,最終將膠原蛋白提取出來(lái)的一種方法[20]。但堿法提取出來(lái)的水解產(chǎn)物具有較低的相對(duì)分子質(zhì)量,水解嚴(yán)重時(shí),還會(huì)產(chǎn)生D-型、L-型氨基酸消旋混合物,且有的D-型氨基酸有毒。因此,很少使用此方法來(lái)提取完整結(jié)構(gòu)的膠原蛋白。Sato等[21]采用NaOH溶液從鱒魚(Squaliobarbusourriculus)、鯉魚、鯖魚(Pneumatophorusjaponicus)和鰻魚(Anguillajaponica)魚肉中提取膠原蛋白,膠原蛋白的提取率分別為0.47%、0.60%、0.50%和1.99%(以濕重計(jì))。Yoshimur等[22]研究采用0.5 mol/L的NaOH溶液(含10%氯化鈉),在4 ℃條件下對(duì)鯊魚皮浸提20～30 d,得到的鯊魚(Shark)皮堿性膠原蛋白粘度較大且易變性。

2.4 酶提取法

酶提取法是采用不同的蛋白酶在一定的外界環(huán)境條件下對(duì)膠原蛋白進(jìn)行限制性降解,從而將末端肽切割下來(lái),最終將膠原蛋白提取出來(lái)的一種方法[23]。此法具有反應(yīng)速度快、提取率高、對(duì)膠原蛋白破壞性較小和無(wú)污染等優(yōu)點(diǎn),且提取的膠原蛋白具有純度高、水溶性好、物理化學(xué)性質(zhì)穩(wěn)定等特點(diǎn)。常使用的蛋白酶有胃蛋白酶、木瓜蛋白酶、堿性蛋白酶和胰蛋白酶等[24-25]。Liu等[4]研究分別以鳙魚的皮、鱗、鰭、骨骼和膀胱為實(shí)驗(yàn)對(duì)象,采用胃蛋白酶從其中提取和表征膠原蛋白,比較分析從同一魚體不同部位提取出的膠原蛋白結(jié)構(gòu)特征,結(jié)果顯示,從這5個(gè)部位提取出的酶溶性膠原蛋白(PSC)均有兩條完整的α1和α2肽鏈,且保持了完整的三股螺旋結(jié)構(gòu)。

2.5 中性鹽提取法

中性鹽提取法的原理是在低濃度及中性環(huán)境的鹽溶液中,膠原蛋白不能溶解,當(dāng)鹽濃度達(dá)到一定程度時(shí),膠原蛋白就會(huì)發(fā)生溶解,最終得到鹽溶性膠原蛋白。常使用的中性鹽有Tris-HCl、氯化鉀、氯化鈉、乙酸鈉、檸檬酸鹽等。Montero等[26]研究以鮭魚(Oncorhynchus)和歐洲無(wú)須鱈(hake)的肌肉和魚皮為研究對(duì)象,采用不同濃度的NaCl溶液從其中提取鹽溶性膠原蛋白,魚皮中膠原蛋白提取量分別為48.8%和34.2%。Nishimoto等[27]研究用硫酸銨溶液分級(jí)沉淀日本琥珀魚(S.dumerili)和日本鰈魚(Pleuronichthyscornutus)膠原蛋白,結(jié)果顯示,最終得到了V型和I型膠原蛋白。

3 魚膠原蛋白的組成及結(jié)構(gòu)特征

魚膠原蛋白富含7種人體必需的氨基酸[28],其中,脯氨酸和羥脯氨酸約占總氨基酸含量的25%,甘氨酸占總氨基酸含量的三分之一左右,此外,丙氨酸和谷氨酸的含量也相對(duì)較多。

表1 來(lái)源于魚類膠原蛋白的抗氧化肽

Zhang等[29]比較分析了草魚皮、河豚魚(Tetraodontidae)皮、大眼鯛魚(Priacanthustayenus)皮及豬皮、牛皮中膠原蛋白的氨基酸組成,結(jié)果表明,這幾種魚皮中的亞氨基酸含量較接近(186殘基/1000殘基),但均低于豬皮和牛皮中的亞氨基酸含量(220殘基/1000殘基)。魚膠原蛋白主要含有Ⅰ型和Ⅴ型膠原蛋白,主要分布在魚皮、魚鱗和魚骨等處,由3條相同或不同的α-肽鏈相互纏繞而形成的螺旋結(jié)構(gòu)的纖維狀蛋白。魚膠原蛋白含有大多數(shù)動(dòng)物膠原蛋白所沒(méi)有的第3條α-肽鏈,即魚膠原蛋白是由3條不同種類的α-肽鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成,而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)雜分子使其水解物可能暴露更多的活性中心而使魚膠原蛋白擁有多種生物活性[30]。

4 魚膠原蛋白肽的制備

膠原多肽又稱水解明膠,是膠原蛋白或明膠經(jīng)過(guò)蛋白酶等降解處理使膠原蛋白的三股螺旋結(jié)構(gòu)徹底打開,肽鏈被降解成為短的肽鏈,得到的相對(duì)分子質(zhì)量約為3～20 ku的具有特殊生理活性的生物活性肽[31]。目前,魚膠原蛋白肽的制備方法有化學(xué)或重組DNA合成法、體外蛋白酶水解法和從天然生物中提取法[32]?；瘜W(xué)法合成的膠原蛋白肽一般成本較高,且副產(chǎn)物可能對(duì)人體有害,同時(shí)在生產(chǎn)過(guò)程中還會(huì)產(chǎn)生一些污染環(huán)境的排出物[33];重組DNA法合成的膠原蛋白肽一般為長(zhǎng)肽,而魚膠原蛋白功能肽普遍為短肽,因此此法不適合制備魚類膠原蛋白肽;從天然產(chǎn)物中提取的膠原蛋白肽含量較少,不適宜在工業(yè)中生產(chǎn);而體外蛋白酶水解法制備膠原蛋白肽具有降解所需的時(shí)間短、產(chǎn)品營(yíng)養(yǎng)流失較少和無(wú)污染等優(yōu)點(diǎn),因此一般采用蛋白酶水解膠原蛋白的方法提取膠原蛋白肽[34]。Mendis等[35]研究以巨型魷魚(Architeuthisdux)皮為原料,采用三步酶解法制備了具有較好抗氧化活性的魚皮膠原活性肽,同時(shí)又從其中制得了酶解產(chǎn)物,并測(cè)定其氨基酸序列。

5 魚膠原蛋白活性肽的功能特性

魚膠原蛋白活性肽具有ACE抑制、免疫調(diào)節(jié)、抗氧化和抗腫瘤等多種活性功能[36]。

5.1 魚膠原蛋白肽的抗氧化活性

國(guó)內(nèi)外對(duì)魚膠原蛋白肽的抗氧化活性和其氨基酸序列進(jìn)行了大量研究(表1)。

5.2 魚膠原蛋白肽的降血壓活性

目前,高血壓已經(jīng)成為影響人們生活質(zhì)量水平的主要疾病。目前,對(duì)高血壓的治療集中在腎素-血管緊張素方面,主要是通過(guò)抑制血管緊張素轉(zhuǎn)化酶(ACE)和腎素這兩種關(guān)鍵酶來(lái)實(shí)現(xiàn)的。據(jù)報(bào)道,Fahmi等[40]發(fā)現(xiàn)堿性蛋白酶水解鲆類骨骼所得膠原蛋白肽對(duì)ACE抑制活性較強(qiáng),其IC50為0.57 mg/mL。此外,在魚類加工廢棄物的水解液中也存在具有抑制ACE活性的膠原蛋白肽(見表2)。

5.3 魚膠原蛋白肽的其他功能特性

除具有抗氧化活性和ACE抑制活性以外,魚膠原蛋白肽還具調(diào)節(jié)人體免疫力、促進(jìn)鈣離子的吸收和抗腫瘤等活性功能[48]。Kato等[49]研究在三維人體皮膚組織模型中,得出含非洲鯽魚皮膠原蛋白的飲料通過(guò)皮下吸收后可減弱由紫外光線引起的組織以及DNA損傷。Saito等[50]證實(shí),鮭魚和鱒魚皮膠原多肽可影響脂質(zhì)的吸收代謝,具有降脂作用。Okawa等[51]研究通過(guò)小鼠實(shí)驗(yàn),結(jié)果顯示,膠原三肽可有效改善由丙酮引起的皮膚瘙癢及干燥問(wèn)題。此外研究者還發(fā)現(xiàn)魚膠原蛋白酶解物具有抑制血小板凝集等多種生物活性[52]。

6 討論

近年來(lái),關(guān)于魚膠原蛋白及膠原功能肽的研究逐漸增多,但還存在以下3個(gè)方面的問(wèn)題:a:目前,在實(shí)際生產(chǎn)過(guò)程中魚膠原蛋白及膠原功能肽的提取工藝仍需進(jìn)一步優(yōu)化完善,需要結(jié)合新型的生物技術(shù)尋求一種綠色高效的方法提取魚膠原蛋白及膠原功能肽;b:目前,在生物醫(yī)學(xué)和功能食品領(lǐng)域,魚膠原蛋白及膠原功能肽的開發(fā)利用程度較低,下一步應(yīng)該加強(qiáng)該方面的研究開發(fā)利用;c:現(xiàn)階段,魚膠原蛋白及膠原功能肽的研究基本上都是處于實(shí)驗(yàn)室研究階段,并未真正的做到工業(yè)化,這其中的關(guān)鍵問(wèn)題就是魚膠原蛋白及膠原功能肽的提取技術(shù)還不夠純熟完善,需要科研工作者和相關(guān)部門進(jìn)一步加強(qiáng)完善該方面的研究和探討。

表2 魚類廢棄物中膠原蛋白源ACE抑制肽

從魚類加工廢棄物中提取膠原蛋白及膠原功能肽,不僅解決了魚類加工廢棄物的污染和資源的浪費(fèi)問(wèn)題,而且還能達(dá)到“低投入,高產(chǎn)出”的生產(chǎn)模式,促進(jìn)魚類加工行業(yè)的可持續(xù)發(fā)展,同時(shí)又消弱了對(duì)陸源膠原蛋白的依賴需求。隨著科學(xué)技術(shù)的不斷提高,魚類加工廢棄物將會(huì)得到越來(lái)越充分的開發(fā)利用,其發(fā)展前景將十分廣闊。

[1]Glencross B,Blyth D,Irvin S,et al. An evaluation of the complete replacement of both fishmeal and fish oil in diets for juvenile Asian seabass,Lates calcarifer[J]. Aquaculture,2016,451:298-309.

[2]Muralidharan N,Shakila R J,Sukumar D,et al. Skin,bone and muscle collagen extraction from the trash fish,leather jacket(Odonusniger)and their characterization[J]. Journal of Food Science and Technology,2013,50(6):1106-1113.

[3]Huynh H L,Danhi R,Yan S W. Using fish sauce as a substitute for sodium chloride in culinary sauces and effects on sensory properties[J]. Journal of Food Science,2016,81(1):S150-S155.

[4]Liu D,Liang L,Regenstein J M,et al. Extraction and characterisation of pepsin-solubilised collagen from fins,scales,skins,bones and swim bladders of bighead carp(Hypophthalmichthysnobilis)[J]. Food Chemistry,2012,133(4):1441-1448.

[5]Li J R,Lu H X,Zhu J L,et al. Aquatic products processing industry in China:Challenges and outlook[J]. Trends Food Science & Technology,2009,20(2):73-77.

[6]趙敏. 鰱魚鱗營(yíng)養(yǎng)成分分析及營(yíng)養(yǎng)學(xué)評(píng)價(jià)[J]. 安徽農(nóng)業(yè)科學(xué),2012,40(28):14002-14004.

[7]錢曼. 魚鱗膠原蛋白的提取及膠原海綿的制備研究[D]. 武漢:華中農(nóng)業(yè)大學(xué),2008.

[8]Kimura S,Miyauchi Y,Uchida N. Scale and bone type I collagens of carp(Cyprinus carpio)[J]. Comparative Biochemistry and Physiology Part B:Comparative Biochemistry,1991,99(2):473-476.

[9]鴻巢章二,橋本周久. 水產(chǎn)利用化學(xué)[M]. 北京:中國(guó)農(nóng)業(yè)出版社,1994.

[10]傅燕鳳,沈月新,楊承剛,等. 淡水魚魚皮膠原蛋白的提取[J]. 上海水產(chǎn)大學(xué)學(xué)報(bào),2004,13(2):146-151.

[11]Puwastien P,Judprasong K,Kettwan E,et al. Proximate composition of raw and cooked Thai freshwater and marine fish[J]. Journal of Food Composition and Analysis,1999,12(1):9-16.

[12]張延華,馬國(guó)紅,宋理平,等. 4種魚肉的基本成分及膠原蛋白含量分析[J]. 農(nóng)學(xué)學(xué)報(bào),2014,4(9):79-81.

[13]劉永峰,劉毅,張振興,等. 魚膠原蛋白提取方法研究進(jìn)展[J]. 食品工業(yè),2013,34(12):206-210.

[15]黃雯,周秋淑,袁春紅,等. 響應(yīng)面法優(yōu)化斑點(diǎn)叉尾鮰魚皮膠原蛋白的熱水法提取工藝[J]. 湖北農(nóng)業(yè)科學(xué),2016,55(1):157-162.

[16]林家福,謝福美,易美華,等. 熱水提取羅非魚魚皮膠原蛋白的研究[J]. 中國(guó)熱帶醫(yī)學(xué),2008,8(8):1317-1319.

[17]Chen J,Li L,Yi R,et al. Extraction and characterization of acid-soluble collagen from scales and skin of tilapia(Oreochromis niloticus)[J]. LWT-Food Science and Technology,2016,66:453-459.

[18]Caputo I,Lepretti M,Scarabino C,et al. An acetic acid-based extraction method to obtain high quality collagen from archeological bone remains[J]. Analytical Biochemistry,2012,421(1):92-96.

[19]Okazaki E,Osako K. Isolation and characterization of acid-soluble collagen from the scales of marine fishes from Japan and Vietnam[J]. Food Chemistry,2014,149:264-270.

[20]Liu D,Wei G,Li T,et al. Effects of alkaline pretreatments and acid extraction conditions on the acid-soluble collagen from grass carp(Ctenopharyngodonidella)skin[J]. Food Chemistry,2015,172:836-843.

[21]Sato K,Yoshinaka R,Sato M,et al. Collagen content in the muscle og fishes in association with their swimming movement and meat texture[J]. Bulletin of Japanese Society of Scientific Fisheries,1986,52(9):1595-1600.

[22]Yoshimura K,Terashima M,Hozan D,et al. Preparation and dynamic viscoelasticity characterization of alkali-solubilized collagen from shark skin[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,2000,48(3):685-690.

[23]Deyl Z,Mik?ik I,Eckhardt A. Preparative procedures and purity assessment of collagen proteins[J]. Journal of Chromatography B,2003,790(1):245-275.

[24]Huang Y R,Shiau C Y,Chen H H,et al. Isolation and characterization of acid and pepsin-solubilized collagens from the skin of balloon fish(Diodonholocanthus)[J]. Food Hydrocolloids,2011,25(6):1507-1513.

[25]Singh P,Benjakul S,Maqsood S,et al. Isolation and characterisation of collagen extracted from the skin of striped catfish(Pangasianodonhypophthalmus)[J]. Food Chemistry,2011,124(1):97-105.

[26]Montero P,Borderf J. Characterization of hake(Merlucciousmerlucciusl)and flout(Salmoirideusgibb)collagen[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,1990,38:604-609.

[27]Nishimoto M,Sakamoto R,Mizuta S,et al. Identification and characterization of molecular species of collagen in ordinary muscle and skin of the Japanese flounder Paralichthys olivaceus[J]. Food Chemistry,2005,90(1):151-156.

[28]Kielty C M,Grant M E. The collagen family:structure,assembly,and organization in the extracellular matrix[J]. Connective Tissue and Its Heritable Disorders:Molecular,Genetic,and Medical Aspects,Second Edition,2003:159-221.

[29]Zhang Y,Liu W,Li G,et al. Isolation and partial characterization of pepsin-soluble collagen from the skin of grass carp(Ctenopharyngodonidella)[J]. Food Chemistry,2007,103(3):906-912.

[31]Takahashi M,Moriguchi S,Ikeno M,et al. Studies on the ileum-contracting mechanisms and identification as a complement C3a receptor agonist of oryzatensin,a bioactive peptide derived from rice albumin[J]. Peptides,1996,17(1):5-12.

[32]Huang C Y,Wu C H,Yang J I,et al. Evaluation of iron-binding activity of collagen peptides prepared from the scales of four cultivated fishes in Taiwan[J]. Journal of Food and Drug Analysis,2015,23(4):671-678.

[33]Kamalov M,Harris P W R,Wood J M,et al. On resin synthesis and cross-linking of collagen peptides containing the advanced glycation end-product pyrraline via Maillard condensation[J]. Chemical Communications,2015,51(46):9475-9478.

[34]Li B,Chen F,Wang X,et al. Isolation and identification of antioxidative peptides from porcine collagen hydrolysate by consecutive chromatography and electrospray ionization-mass spectrometry[J]. Food Chemistry,2007,102(4):1135-1143.

[35]Mendis E,Rajapakse N,Byun H G,et al. Investigation of jumbo squid(Dosidicusgigas)skin gelatin peptides for theirinvitroantioxidant effects[J]. Life Sciences,2005,77(17):2166-2178.

[36]Wu X,Cai L,Zhang Y,et al. Compositions and antioxidant properties of protein hydrolysates from the skins of four carp species[J]. International Journal of Food Science & Technology,2015,50(12):2589-2597.

[37]Kim S K,Kim Y T,Byun H G,et al. Purification and characterization of antioxidative peptides from bovine skin[J]. Journal of Biochemistry and Molecular Biology,2001,34(3):219-224.

[38]Je J Y,Qian Z J,Byun H G,et al. Purification and characterization of an antioxidant peptide obtained from tuna backbone protein by enzymatic hydrolysis[J]. Process Biochemistry,2007,42(5):840-846.

[39]Alemán A,Giménez B,Pérez-Santin E,et al. Contribution of Leu and Hyp residues to antioxidant and ACE-inhibitory activities of peptide sequences isolated from squid gelatin hydrolysate[J]. Food Chemistry,2011,125(2):334-341.

[40]Fahmi A,Morimura S,Guo H C,et al. Production of angiotensin I converting enzyme inhibitory peptides from sea bream scales[J]. Process Biochemistry,2004,39(10):1195-1200.

[41]Fujita H,Yoshikawa M. LKPNM:a prodrug-type ACE-inhibitory peptide derived from fish protein[J]. Immunopharmacology,1999,44(1-2):123-127.

[42]Wu H,He H L,Chen X L,et al. Purification and identification of novel angiotensin-I-converting enzyme inhibitory peptides from shark meat hydrolysate[J]. Process Biochemistry,2008,43(4):457-461.

[43]Matsufuji H,Matsui T,Seki E,et al. Angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides in an alkaline protease hydrolyzate derived from sardine muscle[J]. Bioscience,Biotechnology,and Biochemistry,1994,58(12):2244-2245.

[44]Byun H G,Kim S K. Purification and characterization of angiotensin I converting enzyme(ACE)inhibitory peptides from Alaska pollack(Theragra chalcogramma)skin[J]. Process Biochemistry,2001,36(12):1155-1162.

[45]Hulmes D J S,Miller A,Parry D A D,et al. Analysis of the primary structure of collagen for the origins of molecular packing[J]. Journal of Molecular Biology,1973,79(1):137-148.

[46]Lee J K,Jeon J K,Byun H G. Effect of angiotensin I converting enzyme inhibitory peptide purified from skate skin hydrolysate[J]. Food Chemistry,2011,125(2):495-499.

[47]Himaya S W A,Ngo D H,Ryu B M,et al. An active peptide purified from gastrointestinal enzyme hydrolysate of Pacific cod skin gelatin attenuates angiotensin-1 converting enzyme(ACE)activity and cellular oxidative stress[J]. Food Chemistry,2012,132(4):1872-1882.

[48]Deng C,Tang L H,Chen W. Effects of collagen peptide from Cyanea nozakii on mouse immune function[J]. Agricultural Science and Technology,2009,10(2):118-121.

[49]Kato S,Matsui H,Saitoh Y,et al. Fish collagen-containing drink is subcutaneously absorbed and attenuates the UVA-induced tissue-integrity destruction and DNA damages in 3D-human skin tissue model[J]. Journal of Functional Foods,2011,3(1):50-55.

[50]Saito M,Kiyose C,Higuchi T,et al. Effect of collagen hydrolysates from salmon and trout skins on the lipid profile in rats[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,2009,57(21):10477-10482.

[51]Okawa T,Yamaguchi Y,Takada S,et al. Oral administration of collagen tripeptide improves dryness and pruritus in the acetone-induced dry skin model[J]. Journal of Dermatological Science,2012,66(2):136-143.

[52]Ikoma T,Kobayashi H,Tanaka J,et al. Physical properties of type I collagen extracted from fish scales of Pagrus major and Oreochromis niloticas[J]. International Journal of Biological Macromolecules,2003,32(3):199-204.

Research progress of fish collagen and functional polypeptides from fish collagen

CAI Lu-yun1,2,MA Shuai1,CAO Ai-ling3,LI Xiu-xia1,LV Yan-fang1, YU Zhi-peng1,DENG Shang-gui4,LI Jian-rong1,2,*

(1.College of Food Science and Engineering of Bohai University,National & Local Joint Engineering Research Center of Storage,Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products, Food Safety Key Lab of Liaoning Province,Jinzhou 121013,China; 2.College of Food Science,Southwest University,Chongqing 400715,China; 3.Xiaoshan Entry-Exit Inspection and Quarantine Bureau,Hangzhou 311208,China; 4.Zhejiang Ocean University,Food and Medicine College,Zhoushan 316022,China)

In order to solve the problem of low comprehensive utilization of fish processing wastes and improve the economic additional value of fish processing wastes,this article provided a brief introduction of the extraction methods of the functional polypeptides from fish collagen,the new study progress of functional polypeptides from fish collagen,and analyzed the existing problems of functional polypeptides from fish collagen. Additionally,the application prospects of functional polypeptides from fish collagen were proposed.

fish-derived;collagen;functional polypeptides

2016-03-30

蔡路昀(1981-),男，博士，副教授，主要從事水產(chǎn)品加工方面的研究,E-mail：clyun2007@163.com。

*通訊作者:勵(lì)建榮(1964-)，男，博士，教授，主要從事水產(chǎn)品和果蔬貯藏加工、食品安全方面的研究,E-mail：li34008@126.com。

國(guó)家自然科學(xué)基金(31401478,31471639)；中國(guó)博士后基金面上項(xiàng)目(2015M570760)；“十二五”國(guó)家科技支撐計(jì)劃(2012BAD29B06)；遼寧省科技攻關(guān)項(xiàng)目(2015103020)；重慶市博士后特別資助項(xiàng)目(Xm2015021)。

TS254.9

A

1002-0306(2016)22-0384-06

10.13386/j.issn1002-0306.2016.22.066