植物生產(chǎn)層紅素氧還蛋白研究進(jìn)展

李 瑩，柳參奎

(東北林業(yè)大學(xué) 鹽堿地生物資源環(huán)境研究中心，黑龍江 哈爾濱 150040)

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植物生產(chǎn)層紅素氧還蛋白研究進(jìn)展

李 瑩，柳參奎

(東北林業(yè)大學(xué) 鹽堿地生物資源環(huán)境研究中心，黑龍江 哈爾濱 150040)

摘要：自然界中大多數(shù)的紅素氧還蛋白(rubredoxin)集中來(lái)自嚴(yán)格厭氧菌，包括細(xì)菌、古菌和少數(shù)微需氧細(xì)菌,而植物中該類蛋白相對(duì)較少,它的功能主要表現(xiàn)在作為輔因子或電子供體參與多個(gè)生化途徑。也有研究顯示，無(wú)論是植物中還是微生物中的紅素氧還蛋白基因在協(xié)助生物抵御氧化脅迫方面均發(fā)揮著重要的作用。本文全面介紹自然界中的紅素氧還蛋白基因的分布、結(jié)構(gòu)以及在微生物、植物中所發(fā)揮的作用等，希望能為今后的進(jìn)一步研究提供參考。

關(guān)鍵詞：紅素氧還蛋白；Fe-S蛋白；電子傳遞；氧化還原替代過(guò)程(SOR)

紅素氧還蛋白是一類非亞鐵血紅素蛋白，包含一個(gè)[Fe(SCys)4]中心。它是Fe-S蛋白家族中的最簡(jiǎn)單的成員之一，它具有多變的結(jié)構(gòu)。紅素氧還蛋白最早于1965年由Lovenberg和Sobel[1]在研究分離梭狀芽胞桿菌(Clostridiumpasteurianum)中鐵氧還蛋白(ferredoxins)中分離得到了一種紅色的蛋白，并命名為rubredoxins。它是一種最簡(jiǎn)單的iron-sulfur proteins(Fe-S)，包含著較小的體積(由54個(gè)氨基酸殘基組成)和較簡(jiǎn)單的結(jié)構(gòu)。目前，關(guān)于紅素氧還蛋白的報(bào)道多集中于嚴(yán)格厭氧細(xì)菌和少量的微需氧細(xì)菌，而關(guān)于植物紅素氧還蛋白的報(bào)道更少。在美國(guó)國(guó)立生物技術(shù)信息中心(NCBI)中可以檢索到的關(guān)于植物類紅素氧還蛋白的文章不超過(guò)5篇。這些文章主要通過(guò)兩方面來(lái)解釋植物類紅素氧還蛋白的功能，其中一類主要介紹植物類紅素氧還蛋白在光合作用中發(fā)揮著重要的作用，另一類主要介紹紅素氧還蛋白在非生物脅迫過(guò)程中發(fā)揮重要的作用。由此認(rèn)為，植物類紅素氧還蛋白是一類重要的脅迫相應(yīng)蛋白。因此，紅素氧還蛋白的發(fā)現(xiàn)及其結(jié)構(gòu)和功能的研究對(duì)探討植物生長(zhǎng)發(fā)育、對(duì)環(huán)境脅迫的反應(yīng)機(jī)理等方面具有重要的意義，有可能為提高植物抗逆性提供新的研究途徑。本文對(duì)紅素氧還蛋白基因的結(jié)構(gòu)特征，及其在微生物和植物體內(nèi)所發(fā)揮的功能進(jìn)行詳細(xì)的闡述，以期為植物抗逆性的研究提供參考。

1紅素氧還蛋白在Fe-S蛋白家族中的地位

Fe-S簇在生物體內(nèi)是普遍存在和必需的組成元件，包含F(xiàn)e-S活性位點(diǎn)的鐵硫蛋白首先在通過(guò)電子核磁共振指紋技術(shù)在線粒體膜中發(fā)現(xiàn)[2]。在根據(jù)國(guó)際生物化學(xué)聯(lián)合會(huì)命名委員會(huì)(Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry，NC-IUB)的分類命名原則，生物體中含鐵的蛋白質(zhì)可以分為3類：血紅素蛋白(hemeproteins)，鐵硫蛋白(iron-sulfur protein，F(xiàn)e-S proteins)和其它包括了鐵蛋白(ferritin，F(xiàn)er)、轉(zhuǎn)鐵蛋白(transferrin)和具有電子傳遞功能的加氧酶(oxygenases)含鐵蛋白[3]。其中的鐵硫蛋白是指那些通過(guò)無(wú)機(jī)硫或半胱氨酸硫與非血紅素鐵交聯(lián)的蛋白質(zhì)，分為兩類：簡(jiǎn)單鐵硫蛋白和復(fù)雜鐵硫蛋白。簡(jiǎn)單鐵硫蛋白僅含有一個(gè)或多個(gè)Fe-S簇，而復(fù)雜鐵硫蛋白還具有像核黃素和血紅素一樣的另外的可以激活的氧化還原中心。這些蛋白中的Fe-S簇常使用電子順磁共振(EPR)光譜來(lái)鑒定和分類。簡(jiǎn)單鐵硫蛋白又分為3類：紅素氧還蛋白(rubredoxins，Rd),鐵氧還蛋白(ferredoxins，F(xiàn)d)和其它一些鐵硫蛋白(圖1)。因此，紅素氧還蛋白是Fe-S蛋白家族中的最簡(jiǎn)單的成員之一，同時(shí)它具有簡(jiǎn)單多變的結(jié)構(gòu)特征。

2紅素氧還蛋白在自然界中的分布

研究發(fā)現(xiàn)，自然界中大多數(shù)的紅素氧還蛋白集中來(lái)自嚴(yán)格厭氧菌，包括細(xì)菌和古菌(Archaea)，如食油假單胞菌(Pseudomonasoleovorans)[4]、激烈火球菌(Pyrococcusfuriosus)[5]、甲烷八疊球菌(Methanosarcinamazei)[6]、閃爍古生球菌(Archaeoglobusfulgidus)[7]等均有大量的該類蛋白發(fā)現(xiàn)。還有一些被認(rèn)為是微需氧菌(Microaerophiles),如梭狀芽胞桿菌(Clostridiumpasteurianum)[1]也發(fā)現(xiàn)了紅素氧還蛋白的存在。目前，植物類的紅素氧還蛋白也陸續(xù)被發(fā)現(xiàn)，迄今為止已從擬南芥 (Arabidopsisthaliana)[8]、可可(Theobromacacao)[9]、堿茅(Puccinelliatenuiflora)[10]、烏拉爾圖小麥(Triticumurartu)[11]、蒺藜苜蓿(Medicagotruncatula)[12]、甜瓜(Cucumismelosubsp. melo)[13]、水稻(Oryzasativa)[14]和一些藻類[15]等多個(gè)物種中分離得到該類蛋白。在Genbank中以rubredoxin為檢索詞可以檢索到40多個(gè)植物的紅素氧還蛋白類似蛋白UniGene。

3微生物體內(nèi)的紅素氧還蛋白的結(jié)構(gòu)

紅素氧還蛋白在生物界中的分布與其它蛋白比較是相當(dāng)缺乏的，但紅素氧還蛋白類型和結(jié)構(gòu)域確實(shí)很多樣化。C.pasteurianum中的紅素氧還蛋白的結(jié)構(gòu)早在20世紀(jì)60年代就由Lyle Jensen及其領(lǐng)導(dǎo)的研究小組利用X射線晶體學(xué)的方法得到了很好的闡釋[16]，并在20世紀(jì)70年代早期成為蛋白晶體學(xué)修正的測(cè)試樣品，成為第1個(gè)并成功修正的蛋白質(zhì)，這也引發(fā)了隨后與蛋白質(zhì)晶體學(xué)研究相關(guān)的計(jì)算活動(dòng)的增加，并直接改善和大分子晶體學(xué)模型的精細(xì)程度。蛋白結(jié)構(gòu)分析表明，C.pasteurianum的紅素氧還蛋白是一類大小在45～55個(gè)氨基酸的含有氧化還原激活位點(diǎn)的蛋白質(zhì)。具有兩個(gè)保守的半胱氨酸結(jié)構(gòu)域：CxxCxnCPxC(x代表任何氨基酸，n=22～29)，通過(guò)4個(gè)保守的半胱氨酸來(lái)結(jié)合定位一個(gè)鐵原子，鐵原子通過(guò)在+2價(jià)和+3價(jià)直接的變換來(lái)作為氧化還原中心而存在。紅素氧還蛋白的FeS4位點(diǎn)在缺乏無(wú)機(jī)硫的Fe-S激活位點(diǎn)中是有其獨(dú)特性的，F(xiàn)eS4的結(jié)構(gòu)單位也是所有Fe-S簇的基本構(gòu)件。紅素氧還蛋白[1Fe]3+2+價(jià)態(tài)變化中的氧化還原勢(shì)在-100到+200 mV之間的范圍。紅素氧還蛋白折疊和Rieske[2Fe-2S]蛋白折疊盡管有不同的鏈接方式，但在活性位點(diǎn)區(qū)域很類似[17]。事實(shí)上一個(gè)單一連接鐵的半胱氨酸的突變都可以導(dǎo)致紅素氧還蛋中出現(xiàn)一個(gè)[2Fe-2S]簇，相反，Rieske位點(diǎn)可以通過(guò)一個(gè)三重突變使得Rieske位點(diǎn)轉(zhuǎn)換為一個(gè)[1Fe]紅素氧還蛋白類似位點(diǎn)[18-19]。紅素氧還蛋白在其它方面也顯示出來(lái)和歸屬于鋅指蛋白家族的含鋅蛋白顯著的相似。它自身對(duì)鐵和鋅有相似的親和性，這些金屬在紅素氧還蛋白中的含量已經(jīng)在生物體內(nèi)，至少在大腸桿菌中通過(guò)培養(yǎng)基中兩種金屬相對(duì)含量的測(cè)定得到證實(shí)[20]。重金屬如鎘和汞也可以和紅素氧還蛋白活性位點(diǎn)結(jié)合[21]。包含鋅和鎘的紅素氧還蛋白類結(jié)構(gòu)域也分別在核糖核苷酸還原酶Ⅲ和蛋白激酶G中有發(fā)現(xiàn)[22-23]。圖2為C.pasteurianum菌紅素氧還蛋白的結(jié)構(gòu)示意圖[16]。

圖1　含鐵蛋白質(zhì)的分類

注：引自Recommendations[3](1979)并加以修改。

Note: Come from Recommendations(1979)[3]and modified.

目前，在兼性厭氧菌和需氧菌中發(fā)現(xiàn)了一些大一點(diǎn)的包含紅素氧還蛋白類似序列或結(jié)構(gòu)域的蛋白，這些在蛋白大小、半胱氨酸結(jié)構(gòu)域的位置和距離上都差別很大。這些紅素氧還蛋白相關(guān)蛋白可以分為如下幾類，一類是如紅素氧還蛋白一樣包含相同數(shù)目的半胱氨酸結(jié)構(gòu)域(CxxCnCPxC，n=22～29)，但由于在N和C端有10～40個(gè)額外的氨基酸分布而顯得大點(diǎn)。如需氧菌Rhizobiumleguminosarum中的HupⅠ蛋白(GenBank accession P28151)；其它幾類包含相同的結(jié)構(gòu)域但氨基酸數(shù)量較大，如Pseudomonasputida，該菌的紅素氧還類似蛋白的氨基酸數(shù)目在105到178 (GenBank accession CAB5405l)之間；另外Pyrococcushorikoshii(GenBank accession BAA30645)的紅素氧還類似蛋白氨基酸數(shù)目在279到661之間。還有一些蛋白和紅素氧還蛋白的結(jié)構(gòu)及其相似，只是N末端結(jié)構(gòu)域的兩個(gè)半胱氨酸之間的距離小于或大于兩個(gè)殘基。如(MethanococcusjannaschiiRd Ⅱ，GenBank accession AAB98734)、(DesulfovibriovulgarisRd-like protein,GenBank accession AAB39992)[24]。這一類大一些的蛋白中，Pyrococcusfuriosus的紅素氧還蛋白是被研究最多的，其結(jié)構(gòu)通過(guò)核磁共振波譜法(NMR Spectroscopy)和X 射線結(jié)晶學(xué)(X-ray Crystallography)得到了測(cè)定[25]。實(shí)際上，它是第1個(gè)得到測(cè)定的超適溫性蛋白結(jié)構(gòu)，這個(gè)蛋白也作為一個(gè)金屬離子在4個(gè)半胱氨酸協(xié)調(diào)下在一個(gè)蛋白環(huán)境中研究的模式系統(tǒng)。鐵、鎳、鋅、鎘和汞等金屬離子都以包含的形式通過(guò)NMR、X射線吸收和磁圓二色光譜的測(cè)定。圖3為P.furiosus的紅素氧還蛋白核磁共振的測(cè)定結(jié)果[25-28]。

圖2　Clostridium pasteurianum的紅素氧還蛋白結(jié)構(gòu)示意圖[25]

Note: a, Rubredoxin inClostridiumbotulinum(WP_039239571.1),Francisellanoatunensissubsp.orientalisstr. Toba 04(GenBank: AFJ44051.1);BurkholderiarhizoxinicaHKI 454(CBW75889.1),DesulfatibacillumalkenivoransAK-01(ACL06764.1),AlcanivoraxborkumensisSK2(CAL15611.1)； b-d， Come from solution structure of reducedClostridiumpasteurianumrubredoxin,1998[16].

圖3　Pyrococcus furiosus的紅素氧還蛋白核磁共振的測(cè)定結(jié)果

注：在網(wǎng)站http://swissmodel.expasy.org/interactive制作。

Note: Made in the http://swissmodel.expasy.org/interactive.

紅素氧還蛋白還被廣泛應(yīng)用在研究極端溫度條件下蛋白的穩(wěn)定性和蛋白結(jié)構(gòu)對(duì)鐵位點(diǎn)的還原勢(shì)的影響[29]。實(shí)際上，紅素氧還蛋白也是已知的熱穩(wěn)定性最好的蛋白之一，其融化溫度估計(jì)接近200 ℃[30]。來(lái)自嗜常溫菌C.pasteurianum的紅素氧還蛋白在同溫度下幾個(gè)小時(shí)內(nèi)就已經(jīng)完全變性[31]。目前，導(dǎo)致該超適溫性蛋白如此強(qiáng)穩(wěn)定性的機(jī)理還不是很清楚。P.furiosus紅素氧還蛋白的展開(kāi)如其變性一樣是不可逆的。其展開(kāi)路徑是復(fù)雜的，疏水核心松弛，但沒(méi)有金屬輔助因子的損失，這是決定速率關(guān)鍵性的一步[32]。超適溫和嗜常溫紅素氧還蛋白在N末端和三股β折疊里有很小的結(jié)構(gòu)差別，導(dǎo)致了其特性。這些結(jié)構(gòu)差別所導(dǎo)致的蛋白質(zhì)穩(wěn)定性的差別已經(jīng)通過(guò)誘變和β折疊嵌合體的研究得到了闡釋。這些研究表明，盡管N末端的靜電相互作用和 β折疊中的更廣泛的氫鍵網(wǎng)絡(luò)都對(duì)熱穩(wěn)定性有貢獻(xiàn)，但這些相互作用的總體組合才使得P.furiosus紅素氧還蛋白變得如此穩(wěn)定[31]。

4紅素氧還蛋白在微生物體內(nèi)發(fā)揮的作用

研究發(fā)現(xiàn)，在C.pasteurianum提取物調(diào)控的幾個(gè)反應(yīng)中紅素氧還蛋白可以作為鐵氧還蛋白在電子傳遞過(guò)程中發(fā)揮重要作用，但在光譜和化學(xué)特性方面與其有差別[33]。 紅素氧還蛋白還可以作為電子載體在多個(gè)氧化還原反應(yīng)過(guò)程中發(fā)揮作用。C.pasteurianum細(xì)菌作為深入研究微生物產(chǎn)氫的細(xì)菌種屬之一，能夠在厭氧條件下，利用糖酵解(glycolysis)所產(chǎn)生的NADH，經(jīng)由鐵硫蛋白的攜帶，將電子傳遞至產(chǎn)氫酶(hygrogenase)中，再經(jīng)由產(chǎn)氫酶蛋白中4個(gè)鐵硫簇(Fe-S cluster)的傳遞，將電子送至產(chǎn)氫酶活性中心的H-cluster和氫氣離子作用形成氫氣。對(duì)綠膿桿菌(Pseudomonasaeruginosa)的研究表明,紅素氧還蛋白還原酶(rubredoxin reductase，RdxRs)和Rdx組成的氧化還原反應(yīng)系統(tǒng)是以正構(gòu)烷烴(n-alkanes)為單一碳源生長(zhǎng)所不可缺少的，這一氧化還原系統(tǒng)在古菌或厭氧細(xì)菌中是應(yīng)對(duì)氧化應(yīng)激反應(yīng)中關(guān)鍵的一部分，這也使得綠膿桿菌在一些石油污染方面尤其潛在利用價(jià)值[34]。棕色固氮菌(Azotobactervinelandii)的紅素氧還蛋白基因在H2代謝方面發(fā)揮這重要的作用[35]；綠硫菌(Chlorobiumtepidum)的紅素氧還蛋白基因作為丙酮酸鐵氧化還原蛋白氧化還原酶(PFOR)的電子受體，在電子傳遞中發(fā)揮重要作用[36]；食油假單胞菌(Pseudomonasoleovorans)的紅素氧還蛋白作為電子傳遞體在NADH和氧氣存在的條件下參與了烷烴、脂肪酸羥基化過(guò)程[4]；巨大脫硫弧菌(Desulfovibriogigas)紅素氧還蛋白基因作為電子供體將電子提供給血紅素蛋白和紅素氧還蛋白氧化還原酶；一些厭氧細(xì)菌的紅素氧還蛋白通過(guò)快速傳遞代謝的還原物到超氧化還原酶(superoxide reductases)或紅素氧還蛋白︰氧的氧化還原酶(rubredoxin︰oxygen oxidoreductases)，來(lái)減少氧或反應(yīng)性的氧化物種類的化氧化應(yīng)激反應(yīng)中起關(guān)鍵作用[37]，并通過(guò)NAD(P)H和NAD(P)H︰RdxRs與主代謝系統(tǒng)聯(lián)系起來(lái)[38]。近年來(lái)，在厭氧微生物中又提出了一個(gè)新的超氧化物還原替代途徑(SOR途徑)，在這個(gè)過(guò)程中，紅素氧還蛋白作為superoxide reductase的電子供體，在清除微生物體內(nèi)有毒活性氧方面發(fā)揮了重要的作用[2,39-43]。

5植物中紅素氧還蛋白的功能

目前,關(guān)于植物紅素氧還蛋白的報(bào)道相對(duì)較少，在NCBI中只能檢索到6種植物類的紅素氧還蛋白基因的編碼的完整氨基己酸序列，圖4為植物類紅素氧還蛋白間同源性分析結(jié)果。同時(shí)，可以檢索到的報(bào)道大多數(shù)集中在對(duì)擬南芥的紅素氧還蛋白的研究。2003年對(duì)擬南芥的研究發(fā)現(xiàn)，其葉綠體ATP合酶的γ亞基編碼基因atpC1的插入突變導(dǎo)致葉綠體中大多數(shù)核基因下調(diào)表達(dá)，而一些光合作用基因顯著上調(diào)表達(dá)，其中包含擬南芥中的ENH1 (enhancer of sos3-1，AT5G17170)基因[44]。2004年，F(xiàn)riso等[45]在對(duì)擬南芥葉綠體的類囊體的膜蛋白組學(xué)研究時(shí)分離得到了兩個(gè)包含紅素氧還蛋白結(jié)構(gòu)域的紅素氧還類似蛋白(At5g17170，At1g54500)，其中作者推測(cè)At1g54500與Synechococcussp PCC 7002的紅素氧還蛋白基因具有相似的功能。Synechococcussp PCC 7002的紅素氧還蛋白與中間多肽(4Fe-4S)簇Fx的組裝的關(guān)系十分密切。其中Fx為聚球藻PCC 7002光系統(tǒng)Ⅰ的重要組成部分，rubredoxin的缺失直接導(dǎo)致光系統(tǒng)Ⅰ功能喪失[46-47]。綠藻和高等植物葉綠體的光和類囊體膜上都包含有4個(gè)多亞基蛋白復(fù)合物(photosystem Ⅰ [PSI]、photosystem Ⅱ[PSII]、ATP synthase和cytochrome b6f complexes)， 同時(shí)擬南芥紅素氧還蛋白在類囊體膜上的定位表明其參與了其中的反應(yīng)，但其具體功能如何，目前還需要進(jìn)一步的研究。

圖4　7種植物紅素氧還蛋白基因編碼的氨基酸序列多序列比對(duì)

Note：Arabidopsislyratasubsp. lyrata(XP_002871751.1),Arabidopsisthaliana(NP_568342.1),Medicagotruncatula(XP_013453352.1),Phaseolusvulgaris(AGV54433.1),Zosteramarina(KMZ59555.1),Theobromacacao(XP_007029491.1),Salixlinearistipularis(筆者克隆獲得Cloned by author)

Tran等[48]的研究表明，NAC轉(zhuǎn)錄因子家族中的ANAC055在轉(zhuǎn)基因植物中的過(guò)量表達(dá)可以提高其耐旱性，生物芯片結(jié)果表明，逆境條件下At5g17170在轉(zhuǎn)基因植物中上調(diào)表達(dá)。隨后，Zhu等[8]對(duì)65 000株以sos3-1缺失突變體為遺傳背景的雙突變體進(jìn)行篩選，試圖發(fā)現(xiàn)可以使sos3-1缺失單突變體對(duì)NaCl的抗敏性發(fā)生改變的缺失雙突變體。其中，sos3-1enh1-1雙突變體加重了sos3-1突變體對(duì)NaCl的敏感性，同時(shí)也使sos3-1突變體在沒(méi)有任何逆境處理的條件下生長(zhǎng)受到抑制。研究發(fā)現(xiàn)，enh1-1基因?yàn)閿M南芥紅素氧還類似蛋白(At5g17170)，它與Pyrococcusfuriosus中的紅素氧還蛋白同源性最高，同時(shí)該基因還包含了一個(gè)與人類的PDZ結(jié)構(gòu)域均有較高同源性PDZ結(jié)構(gòu)域，該結(jié)構(gòu)域的存在可能在參與蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用方面發(fā)揮重要的作用。亞細(xì)胞定位研究表明,該基因定位為擬南芥葉綠體中。在NaCl逆境存在的條件下，該基因通過(guò)調(diào)節(jié)植物體內(nèi)離子平衡，來(lái)提高植物對(duì)NaCl的抗性，同時(shí)該研究提出該基因間接的與SOS途徑中兩個(gè)重要基因SOS2和SOS1共同作用來(lái)提高植物的抗逆性。除此之外，該基因也可通過(guò)清除植物體內(nèi)活性氧來(lái)提高植物對(duì)NaCl逆境的抵御[8]。2014年Li等[10]利用酵母菌作為宿主菌株試圖在堿茅(Puccinelliatenuiflora)全長(zhǎng)cDNA文庫(kù)中篩選具有抗鹽性的轉(zhuǎn)基因酵母時(shí)也分離得到了具有較強(qiáng)耐鹽性的堿茅紅素氧還蛋白基因。同時(shí)，該基因的過(guò)量表達(dá)顯著提高了酵母菌株對(duì)NaCl、NaHCO3、Na2CO3、Sorbital和H2O2的抗性。堿茅主要分布在我國(guó)的東北、華北和西北地區(qū)，它作為一種鹽堿地先鋒植物，對(duì)極其惡劣的土壤也有較強(qiáng)的適應(yīng)能力。根據(jù)以上結(jié)果推測(cè)，紅素氧還蛋白基因在堿茅適應(yīng)及其惡劣環(huán)境方面可能發(fā)揮著重要的作用[10,49-50]。

6小結(jié)與展望

近年來(lái)，紅素氧還蛋白基因陸續(xù)被發(fā)現(xiàn)及研究。結(jié)果表明，微生物體內(nèi)的紅素氧還蛋白基因主要作為電子傳遞鏈中的重要組成部分參與各種生理生化過(guò)程。植物類紅素氧還蛋白基因在光合作用和抵御非生物脅迫方面發(fā)揮著重要的作用。目前，人們初步認(rèn)識(shí)了自然界中紅素氧還蛋白基因在生物體生長(zhǎng)、發(fā)育和抵御逆境脅迫過(guò)程中的作用和分子機(jī)制，但對(duì)植物類紅素氧還蛋白基因的研究相對(duì)較少，除擬南芥外，其它植物的紅素氧還蛋白基因是如何調(diào)控植物參與各種生理生化反應(yīng)的的分子機(jī)制并不十分清楚，仍有大量問(wèn)題等待著被解釋。因此，可以從以下幾個(gè)方面對(duì)植物類紅素氧還蛋白基因進(jìn)行深入的研究：1)不斷從各種植物中分離挖掘具有重要功能的紅素氧還蛋白基因，達(dá)到豐富該類基因資源的目的。尤其應(yīng)把重點(diǎn)放在極端耐逆性的植物上，并深入了解這些基因的功能，對(duì)其進(jìn)行詳細(xì)的解析，并使這些基因的功能得到合理的應(yīng)用。2)結(jié)合酵母雙雜交技術(shù)，篩選與極端耐逆性植物的紅素氧還蛋白的相互作用蛋白，完善植物生長(zhǎng)發(fā)育和抵御逆境脅迫路徑調(diào)控網(wǎng)絡(luò)。通過(guò)對(duì)相互作用蛋白的研究，最終確定該類蛋白在調(diào)控通路上扮演的角色。

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(責(zé)任編輯武艷培)

Research progress on Rubredoxin

Li Ying, Liu Shen-kui

(Alkali Soil Natural Environmental Science Center, Northeast Forestry University, Harbin 150040, China)

Abstract:Most of rubredoxin is concentrated from the strict anaerobic bacteria, including the bacteria, the ancient bacteria and a few micro aerobic bacteria in nature. In plants, these proteins are relatively few. It acts as a cofactor or electron donor to participate in multiple biochemical pathways. Researches show that these proteins both in plants, and in microorganisms play an important role in helped biological against oxidative stress. In this paper, we introduced the classification, structure and role of rubredoxinin microbes and plants, with aim to provide reference for further research in the future.

Key words:rubredoxin; Fe-S protein; electron transfer; superoxide reductase (SOR)

DOI:10.11829/j.issn.1001-0629.2015-0702

*收稿日期：2015-12-12接受日期：2016-02-24

基金項(xiàng)目：黑龍江省自然科學(xué)基金項(xiàng)目(C201406)；黑龍江省博士后科研啟動(dòng)金(LBH-Q15010)；中央高?；究蒲袠I(yè)務(wù)費(fèi)專項(xiàng)資金(2572014BA20)；長(zhǎng)江學(xué)者和創(chuàng)新團(tuán)隊(duì)發(fā)展計(jì)劃( IRT13053)；黑龍江省寒地作物種質(zhì)改良與栽培重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)開(kāi)放課題資助項(xiàng)目(CGIC201204)

通信作者：柳參奎(1963-)，男，朝鮮族，吉林省吉林市人，教授，博士，研究方向?yàn)橹参锟鼓嬗N。 E-mail：shenkuiliu@nefu.edu.cn

中圖分類號(hào)：Q946.1

文獻(xiàn)標(biāo)志碼：A

文章編號(hào)：1001-0629(2016)6-1118-08*

Corresponding author:Liu Shen-kuiE-mail:shenkuiliu@nefu.edu.cn

李瑩，柳參奎.紅素氧還蛋白研究進(jìn)展.草業(yè)科學(xué),2016,33(6)：1118-1125.

Li Y,Liu S K.Research progress on Rubredoxin.Pratacultural Science，2016,33(6)：1118-1125.

植物

生產(chǎn)層

第一作者：李瑩(1979-)，女，黑龍江哈爾濱人，講師，博士，研究方向?yàn)橹参锟鼓嬗N。 E-mail：LY7966@163.com