魚糜制品熱凝膠形成機理研究進展

勵建榮,余永名,儀淑敏,*,馬興勝,李學鵬,邵俊花,李婷婷,夏文水

(1.渤海大學食品科學與工程學院,遼寧省食品安全重點實驗室,生鮮農(nóng)產(chǎn)品貯藏加工及安全控制技術(shù)國家地方聯(lián)合工程研究中心,遼寧錦州 121013;2.江南大學食品學院,江蘇無錫 214122;3.大連民族學院生命科學學院,遼寧大連 116600)

魚糜制品熱凝膠形成機理研究進展

勵建榮1,2，*,余永名1,儀淑敏1,*,馬興勝1,李學鵬1,邵俊花1,李婷婷3,夏文水2

(1.渤海大學食品科學與工程學院,遼寧省食品安全重點實驗室,生鮮農(nóng)產(chǎn)品貯藏加工及安全控制技術(shù)國家地方聯(lián)合工程研究中心,遼寧錦州 121013;2.江南大學食品學院,江蘇無錫 214122;3.大連民族學院生命科學學院,遼寧大連 116600)

凝膠特性是魚糜制品的重要功能特性之一,是形成魚糜制品獨特的質(zhì)構(gòu)和感官的決定性因素。熱凝膠是魚糜凝膠化的主要途徑之一,簡單易行,被廣泛采用。魚糜熱凝膠機理與魚種、生長環(huán)境和熱凝膠過程中的條件等有著密切的關(guān)系。本文從魚糜的主要成分肌球蛋白和肌動球蛋白、化學作用力及外源添加物等角度對現(xiàn)已有的魚糜熱凝膠形成的主要作用機制進行歸類綜述,以期為魚糜制品的研究與開發(fā)提供參考。

魚糜制品,肌原纖維蛋白,化學作用力,熱凝膠

魚糜制品是以魚肉為主要原料,制作成糊狀,再經(jīng)成形、蒸煮后制成的一種水產(chǎn)食品,市場上常見的魚糜制品包括魚丸、模擬蟹肉、魚糕和魚肉香腸等。

魚糜制品的凝膠特性是硬度、伸縮性以及粘性的綜合體現(xiàn),主要取決于魚糜中蛋白質(zhì)膠凝的情況。魚糜凝膠過程是魚糜制品生產(chǎn)的關(guān)鍵工藝,決定魚糜制品品質(zhì)的優(yōu)劣,只有經(jīng)過充分凝膠的魚糜制品才有較好的彈性和良好的口感。熱凝膠的條件存在差異,會引起熱凝膠特性好壞不一,對熱凝膠的形成過程產(chǎn)生一定影響,因此探討魚糜凝膠機理對于魚糜制品的生產(chǎn)和品質(zhì)控制有極其重要的意義。本文旨在對現(xiàn)有的魚糜制品熱凝膠機理的研究作一個綜述,為魚種的選擇,魚糜制品凝膠過程中條件的控制,添加物的選擇等改善凝膠性能的措施的選擇提供參考,加深對魚糜蛋白凝膠行為的認識,也為進一步對凝膠機理的研究提供切入點。

1 魚肉蛋白的組成

魚肉肌肉蛋白根據(jù)對溶劑的溶解性不同可分為鹽溶性蛋白、水溶性蛋白和不溶性蛋白[1]。鹽溶性蛋白是形成魚糜凝膠網(wǎng)絡(luò)的主要蛋白,肌原纖維蛋白是一類具有重要生物學功能特性的鹽溶性結(jié)構(gòu)蛋白群,主要包括肌球蛋白、肌動蛋白、原肌球蛋白、肌鈣蛋白等。大量研究表明肌球蛋白是影響魚糜制品凝膠性能的關(guān)鍵蛋白。

肌球蛋白占肌原纖維總蛋白的60%。在電子顯微鏡下觀察其分子為形如“Y”型的長形不對稱結(jié)構(gòu),由兩條相同的長肽鏈組成α-螺旋尾部和兩對短肽鏈組成兩個球狀頭部[2-3],長約160 nm,分子量約480 kDa,長肽鏈和短肽鏈分別稱重鏈(H鏈)和輕鏈(L鏈)。肌球蛋白頭部具有ATPase結(jié)合位點和肌動蛋白結(jié)合位點,而肌球蛋白的溶解性和纖絲形成能力取決于螺旋尾部[4]。在一定條件下,胰凝乳蛋白酶能把肌球蛋白切成重酶解肌球蛋白(HMM)和輕酶解肌球蛋白(LMM)兩部分,HMM包括肌球蛋白的頭部和螺旋尾部的一部分,HMM又進一步分為肌球蛋白的頭部(S-1區(qū))和肌球蛋白尾部與頭部相連的一部分(S-2區(qū))。LMM是肌球蛋白大部分螺旋尾部,具有使肌球蛋白在生理條件下形成絲狀的能力,它的結(jié)構(gòu)在很大程度上決定了魚肌肉蛋白質(zhì)的凝膠形成特性。

2 熱誘導凝膠的機理

食品蛋白凝膠形成包括變性和聚集,蛋白變性展開后蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)之間相互作用,聚集形成三維網(wǎng)狀的空間結(jié)構(gòu)。熱誘導魚糜形成凝膠的過程主要包括凝膠化、凝膠劣化和魚糕化3個階段。肌原纖維蛋白是參加凝膠形成的主要蛋白[5],而且魚糜制品的彈性主要來自肌原纖維蛋白中的肌球蛋自和肌動球蛋白,在熱的作用下蛋白的部分頭部、連接處和尾部等部分展開,形成溶膠,并由溶膠向凝膠的轉(zhuǎn)變,發(fā)生不可逆聚集,形成一定的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)[6-7],并且通過二硫鍵、氫鍵、疏水相互作用和離子鍵等化學作用力來維持[8]。

在凝膠化過程中除了不同蛋白質(zhì)的參與外,蛋白質(zhì)之間的各種作用力也起到了關(guān)鍵的作用。

2.1 蛋白質(zhì)作用

2.1.1 肌球蛋白的作用 早年我國相關(guān)學者對凝膠形成的過程持兩種觀點[9-10],一種是:經(jīng)加熱后肌球蛋白和肌動蛋白溶出,相互纏繞重新合成肌動球蛋白,且網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)隨之形成,并將游離水鎖于網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),凝膠化完成。另一種是:魚糜中的肌球蛋白和肌動球蛋白游離并呈分離狀態(tài),當加熱到43 ℃后,游離的肌球蛋白間發(fā)生聚集反應(yīng),在55 ℃左右時,游離肌球蛋白分子尾部與肌動球蛋白中肌球蛋白分子尾部間形成架橋,60～70 ℃時,網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)形成,凝膠化完成。國外學者Sharp和Offer[11]認為肌球蛋白分子凝膠形成的基本機制為肌球蛋白分子的頭-頭凝集、頭-尾凝集和尾-尾凝集。

對于肌球蛋白對魚糜凝膠的作用機理,相關(guān)學者主要是從肌球蛋白、LMM和HMM結(jié)構(gòu)的改變和聚集進行了研究,表現(xiàn)出來的性能和結(jié)構(gòu)的改變呈一定相關(guān)性。

Reed 等研究羅非魚肌球蛋白的熱物理特性時發(fā)現(xiàn)肌球蛋白、LMM和HMM 在40 ℃發(fā)生聚集[12]。Ding的研究發(fā)現(xiàn)肌球蛋白在40～45 ℃表現(xiàn)出熱穩(wěn)定性和聚集能力,肌球蛋白充分變性和聚集后能形成良好的凝膠[13]。

Tomoyuki等測得明太魚肌球蛋白和LMM中α-折疊含量隨著溫度的上升而下降,HMM中α-折疊含量變化較小,表明肌球蛋白分子在熱誘導的情況下α-折疊含量的下降主要是由于其LMM區(qū)域的α-折疊含量的下降,而LMM不能單獨聚集,但在40 ℃下10分鐘后它能與肌球蛋白形成沉淀,而HMM則不能;結(jié)果表明肌球蛋白之間形成凝膠是LMM之間的交聯(lián)[14]。鱈魚和鯡魚魚糜熱凝膠發(fā)生加熱的開始階段,先是位于S-2區(qū)的肌球蛋白頭部與部分螺旋形尾部相連的部分肽鏈解離,并與相鄰排列的其他肌球蛋白S-2區(qū)相互連接;隨著溫度的上升,發(fā)生相互鏈接的肌球蛋白凝集體通過LMM螺旋形尾部的結(jié)構(gòu)進一步凝集成較大的蛋白聚集體,最終形成三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),從而達到凝膠的目的[15]。Sano等[16]發(fā)現(xiàn)凝膠形成開始時LMM部分肽鏈首先發(fā)生解螺旋,然后與相鄰的其他肌球蛋白LMM部分發(fā)生交聯(lián)形成調(diào)節(jié)肌球蛋白分子,調(diào)節(jié)肌球蛋白分子再與相鄰的其他肌球蛋白頭部和尾部的螺旋結(jié)構(gòu)相互凝集形成更大的蛋白質(zhì)顆粒,最后進一步形成凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。

Foegeding等[17]發(fā)現(xiàn)肌球蛋白由30 ℃加熱到70 ℃,使其超螺旋α-螺旋尾部肽鏈發(fā)生持續(xù)的解離變性。解離后的肌球蛋白相互之間按一定順序重新排列,連接形成一定的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),逐漸擴大成較大的三維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。結(jié)果表明,最后形成的凝膠強度與肌球蛋白超螺旋α-螺旋尾部的變性程度呈一定的正相關(guān)性。

2.1.2 肌動球蛋白的作用 在熱誘導凝膠過程中,與肌球蛋白凝膠形成中α-螺旋的解離、二硫鍵和疏水相互作用的形成一樣,肌動球蛋白中也同樣存在著[18]。

魚種的不同,肌動球蛋白凝膠發(fā)生的溫度范圍不一致,來源于鳡魚和草魚中的肌動球蛋白在10～45 ℃之間的熱凝膠特性存在顯著的不同[19],鳡魚中的肌動球蛋白的熱穩(wěn)定性比肌球蛋白更高[13]。有研究表明當溶液中的肌動球蛋白和肌球蛋白質(zhì)量比為1∶15時,蛋白質(zhì)體系的凝膠形成能力最強,此時體系中肌動球蛋白復合體占總蛋白體積分數(shù)的14%左右,其余為游離狀態(tài)的肌球蛋白;當兩者比例增加時,凝膠形成能力下降。如果肌球蛋白變性,肌動蛋白對其凝膠的影響將會降低。如果在加熱處理條件之前在蛋白質(zhì)混合體系中加入蛋白質(zhì)解離劑,將不會產(chǎn)生影響[20]。

2.2 化學作用力

2.2.1 二硫鍵 在高溫加熱條件下(蒸煮溫度大于40 ℃),二硫鍵被認為是對蛋白質(zhì)凝膠形成最主要的共價鍵。分子間的二硫鍵的形成是O2條件下通過相鄰肽鏈上兩個半胱氨酸分子之間的氧化,是巰基基團的反應(yīng):

通過添加氧化劑魚糜凝膠強度得到加強,如:在凝膠形成的時候加入巰基乙醇[20]能加速巰基基團的氧化。如果分子間基團起主導作用的分別是半胱氨酸或游離的巰基基團和添加的半胱氨酸和胱氨酸,能夠促進分子內(nèi)二硫鍵向分子間二硫鍵軌跡移動。如果加入還原物質(zhì)能阻礙二硫鍵的生成,如二硫蘇糖醇,這對最終的凝膠特性會產(chǎn)生影響[21]。盡管共價鍵的形成通常被認為是不可逆的,加熱能影響蛋白質(zhì)內(nèi)部的硫醇等基團的暴露[22],加熱過程中形成的二硫鍵是魚肉肌原纖維蛋白熱誘導凝膠形成的主要化學鍵,當共價鍵一旦形成,很難被破壞,如果蛋白分子內(nèi)含有大量的胱氨酸或活性巰基,添加半胱氨酸或胱氨酸后,可促進分子內(nèi)二硫鍵向分子間二硫鍵的轉(zhuǎn)化。

二硫鍵的生成可能發(fā)生在魚糜凝膠形成的不同階段,在不同的溫度范圍內(nèi)也有可能形成,且對魚糜凝膠特性產(chǎn)生一定的影響,可能魚種有關(guān),如箭齒鰈魚、鯉魚、白鰱魚和明太魚二硫鍵形成分別在20～30、30～50、70～80和80 ℃以上的凝膠化過程中形成[23-26],但二硫鍵對魚糜制品凝膠的形成產(chǎn)生的影響是公認的。

2.2.2 氫鍵 氫鍵是弱偶極鍵,主要通過大量的數(shù)目起作用而不是單個鍵的強度。氫鍵在魚糜制品冷卻和老化過程起穩(wěn)定結(jié)合水、增加凝膠強度作用。加熱期間,肽骨架中的羰基和酰胺基之間用于維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的大量氫鍵被破壞,使得多肽鏈更易于發(fā)生廣泛的水合作用,減少水分子的移動性。裸露的多肽鏈的水合作用就成為影響蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)聚集凝膠保水性的重要因素。

冷卻促進了蛋白間更多氫鍵的形成,導致凝膠強度增大。氨基酸中的氫鍵也能穩(wěn)定單個蛋白質(zhì)分子在水中的二級結(jié)構(gòu)。天然的和部分變性蛋白質(zhì)的α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)在加熱和冷卻過程中通過形成氫鍵得到穩(wěn)定,當魚糜中蛋白質(zhì)分子在高溫加熱條件下發(fā)生變性時,氫鍵發(fā)生斷裂,蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的α-螺旋結(jié)構(gòu)解旋,而當溫度下降之后,將重新形成氫鍵,有助于穩(wěn)定蛋白質(zhì)構(gòu)象[27]。有研究發(fā)現(xiàn)阿拉斯加鱈魚魚糜凝膠中水分和蛋白結(jié)構(gòu)改變時發(fā)現(xiàn)凝膠形成后蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)發(fā)生的改變主要是α-螺旋向β-折疊轉(zhuǎn)變,并通過氫鍵重新排列,最后形成致密的三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)[28]。

2.2.3 疏水相互作用 與氫鍵相反,疏水相互作用依賴于加熱,可以通過加熱被增強,溫度至少要接近60 ℃。當?shù)鞍踪|(zhì)表面暴露于水中,蛋白質(zhì)分散和溶解,其熱力學反應(yīng)表明分子間和分子內(nèi)部疏水相互作用的形成。折疊的蛋白質(zhì)鏈內(nèi)部疏水氨基酸的密度很大。相反地,折疊蛋白質(zhì)表面的氨基酸有極大地親水性。因此,折疊的蛋白質(zhì)在水中能獲得熱力學上的動態(tài)平衡。

熱作用下蛋白質(zhì)舒展,疏水中心暴露于水中,水分子靠近疏水基團變成定向的氫鍵包合物。這種定向有序的結(jié)構(gòu)能減少水分子的流動性。因此,系統(tǒng)的自由度降低,熵降低。使暴露于水中的最小化,創(chuàng)造一個熱動力學上的穩(wěn)定系統(tǒng),蛋白質(zhì)疏水部分與其他疏水部分緊密結(jié)合。相鄰蛋白質(zhì)的疏水部分的結(jié)合能減少系統(tǒng)熵值,導致蛋白質(zhì)之間通過疏水相互作用更有效的結(jié)合和蛋白質(zhì)之間的聚集以及凝膠網(wǎng)絡(luò)的形成[29]。

有研究表明熱凝膠過程中,肌球蛋白尾部變性時被包埋的疏水基團暴露出來,產(chǎn)生疏水相互作用并減少自由能,從而使肌球蛋白的尾部發(fā)生聚集形成凝膠,表明疏水性參與了凝膠形成[30]。肌球蛋白高的表面疏水性與其高度聚集和儲藏模量有關(guān),說明凝膠的形成有分子內(nèi)部的疏水相互作用參與。蛋白質(zhì)受熱后,包埋的非極性多肽暴露出來增強了附近多肽非極性片段的疏水相互作用,進一步說明疏水相互作用會影響凝膠的形成過程[31]。

2.2.4 離子鍵 離子鍵是蛋白質(zhì)帶異種電荷位置之間的吸引力,影響蛋白質(zhì)分子間以及蛋白質(zhì)分子與溶劑之間的相互作用[32]。在魚糜的正常pH下,肽鏈上的谷氨酸和天冬氨酸的羧基帶負點,而賴氨酸和精氨酸的NH2+基團帶正電,這些基團間將形成離子吸引力,稱之為鹽橋。在水中肌原纖維蛋白相互之間連接形成的聚集不能溶解,肌球蛋白的粗絲中離子(靜電)相互作用被認為是最重要的作用力;鹽的添加會干擾靜電相互作用,導致粗絲的分解和肌球蛋白或肌動球蛋白的分散。

從魚糜形成凝膠,鹽(通常為氯化鈉)必須被添加以便破壞離子鍵和幫助蛋白質(zhì)的分解;蛋白質(zhì)的解離對于熱凝膠的彈性結(jié)構(gòu)的形成是必需的。在蛋白質(zhì)的表面,鹽離子選擇性地結(jié)合暴露的帶相反電荷的基團。水能溶解蛋白質(zhì)是因為肌球蛋白分子間的離子鍵斷開,它們與水的吸引力增加。然而,鹽的添加必須伴隨著充足的研磨和粉碎以便增加蛋白質(zhì)的溶解和分散。

pH和離子強度可以影響蛋白質(zhì)中氨基酸殘基的解離狀態(tài)和電荷分布,改變蛋白分子之間的靜電相互作用,從而對蛋白凝膠形成產(chǎn)生影響[33-34]。離子鍵多與無機鹽共同作用于魚糜凝膠,通過離子鍵加強蛋白質(zhì)之間的交聯(lián),從而增強凝膠強度[35-36]。如魚糜的正常pH下肌原纖維蛋白凈電荷呈負電性,帶正二價的鈣離子在相鄰的蛋白質(zhì)之間結(jié)合負電基團能夠形成離子鍵,有助于增加魚糜凝膠的強度。

蛋白質(zhì)體系在等電點(pI)時凈電荷為零。當體系pH接近pI時,靜電斥力幾乎為零,在這種條件下蛋白質(zhì)分子會相互聚集形成網(wǎng)狀凝膠結(jié)構(gòu)。當體系pH遠離pI時,因蛋白質(zhì)中存在較高的凈負電荷而使靜電斥力占主導,從而蛋白質(zhì)分子不會發(fā)生分子聚集。當體系的pH處于pI和極端pH之間時,靜電斥力和疏水相互作用能達到平衡,蛋白分子會再發(fā)生聚集形成凝膠網(wǎng)絡(luò)。因此在水產(chǎn)品實際生產(chǎn)加工過程中,要獲得凝膠彈性較好的魚糜凝膠,pH需要偏離pI,使體系的pH處于pI和極端pH的中間,將pH控制在6.0～8.0之間[37]。

3 添加物的作用

3.1 增稠劑和多酚類

膳食纖維、淀粉、明膠、瓊脂等大分子增稠劑,由于這些物質(zhì)本身可以形成較強的凝膠體,在魚糜凝膠化過程中依添加量不同對凝膠起到不同的加強作用。

通過動態(tài)流變性分析添加6%膳食纖維的阿拉斯加鱈魚魚糜凝膠特性有較大程度的提高,膳食纖維主要通過固定水份,再利用化學作用力將蛋白質(zhì)連接后起到改善凝膠的目的[38]。淀粉作為一種被廣泛使用在食品工業(yè)中的植物多糖,是魚糜和魚糜制品加工中常用的填充劑,起到改善魚糜制品的凝膠特性及降低成本的目的。

多酚類物質(zhì)可以用作凝膠增強劑以提高魚糜的凝膠特性,它與蛋白質(zhì)交聯(lián)形成穩(wěn)定的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),如海藻中的植物多酚、茶多酚等[39-40]。

3.2 無機鹽類

無機鹽類也是一類常用于魚糜制品中的添加劑,如在擂潰過程中必須添加食鹽,以NaCl破壞離子鍵,促進蛋白質(zhì)均勻分散,以便重新組合形成凝膠,Na+和Cl-可選擇性地與蛋白質(zhì)表面的電荷相結(jié)合,肌原纖維蛋白分子間的離子鍵遭到破壞,蛋白質(zhì)對水的親和力增加,蛋白質(zhì)溶解度增大,從而有利于良好凝膠的形成。除此之外,葉蕾蕾等人同時研究了多種金屬離子對鰱魚魚糜的凝膠特性的影響,在適當范圍內(nèi)都能不同程度地提高其凝膠特性[41],多數(shù)離子是通過鹽橋的方式起作用[33]。而鈣離子在魚肉蛋白凝膠過程中能激活谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶,然后催化谷氨酸殘基中的γ-羧基酰胺基團與其他氨基酸殘基發(fā)生交聯(lián)作用,通過共價鍵形成更牢固的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)[42]。

3.3 非肌肉蛋白類

非肌肉蛋白類在魚糜中應(yīng)用十分廣泛,使用較多的有面筋蛋白、蛋清蛋白、乳清濃縮蛋白、大豆分離蛋白和一些動物血漿蛋白等。不同非肌肉蛋白影響魚糜凝膠作用的機理是不同的,動物血漿蛋白主要是通過抑制蛋白酶的活性來改善魚糜的凝膠特性[43],而蛋清蛋白[45]、乳清濃縮蛋白[45]和大豆分離蛋白[46]則是通過自身的凝膠作用來提高魚糜的凝膠特性的。

3.4 酶的交聯(lián)

谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶(TGase)是一種催化?；D(zhuǎn)移反應(yīng)的轉(zhuǎn)移酶,根據(jù)?；荏w不同,可以催化以下三種類型的反應(yīng),如圖1所示[47-48]。

(1)催化蛋白質(zhì)以及肽鍵中谷酰胺殘基的γ-羧酰胺基和伯胺之間的酰氨基轉(zhuǎn)移反應(yīng)。

(2)當?shù)鞍踪|(zhì)中賴氨酸殘基的ε-氨基作為?；荏w時,形成蛋白質(zhì)分子內(nèi)或分子間的于ε-(γ-谷氨酰胺)賴氨酸共價交聯(lián)鍵,使蛋白質(zhì)分子發(fā)生交聯(lián)。

(3)當不存在伯胺時,水會成為?；荏w,其結(jié)果是谷氨酰胺殘基脫去氨基生成谷氨酸殘基。

圖1 谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶催化反應(yīng)Fig.1 Transglutaminase-catalysed reactions

大量研究表明添加有谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶的魚糜經(jīng)熱凝膠處理后,明顯比不添加TGase的魚糜凝膠要好[49],其凝膠強度隨著添加量的增加而逐漸增加,蛋白分子間共價交聯(lián)程度逐漸增加,其凝膠微觀結(jié)構(gòu)更加致密[50-53],這可能主要與形成了ε-(γ-谷氨酰胺)賴氨酸的交聯(lián)結(jié)構(gòu)相關(guān)[54]。

3.5 其他物質(zhì)

李婷婷等[55]研究發(fā)現(xiàn)添加大蒜提取物的魚丸凝膠特性高于對照組,隨著貯藏期的延長凝膠性能下降較對照組緩慢,可能是因為大蒜提取物中的抗氧化物質(zhì)對肌原纖維蛋白起到保護作用。朱佳琳等[56]通過添加含有絲氨酸蛋白酶抑制劑(SPI)的食源性物料魚籽可以起到改善凝膠特性的目的,主要是因為SPI抑制絲氨酸蛋白酶的活性,減少了魚糜的凝膠裂化。

4 結(jié)論與展望

總結(jié)相關(guān)學者多年的研究成果,魚糜熱凝膠形成機理主要由于魚糜肌球蛋白構(gòu)象的改變形成三維空間網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),在一定的條件下肌動球蛋白也起到增強凝膠特性的作用,在蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化過程二硫鍵和疏水相互作用起到主要作用,疏水相互作用是肌球蛋白蛋白質(zhì)交聯(lián)的主要原因,蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的巰基通過加熱作用暴露進而促進二硫鍵的形成和交換,網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)也因此而得到加強。冷卻可使氫鍵形成,有助于穩(wěn)定蛋白質(zhì)構(gòu)象,起到增強凝膠特性的作用;離子鍵在一定條件下起到作用,如特定pH和與無機鹽的共同作用。除此之外,外源添加物的添加主要起到協(xié)同的作用。

由于研究魚類的多樣性,現(xiàn)階段各種機理可能僅對某一種或一類魚適宜,各機理都有待進一步發(fā)展和完善。深入對凝膠形成機理的研究,對高質(zhì)量魚糜制品的生產(chǎn)可起到促進作用。對魚糜制品凝膠特性的研究需要材料科學、酶學、生物化學、食品分析、食品工藝等專業(yè)的協(xié)同配合,使其具有更好的經(jīng)濟性與實用性,再加上良好的可操作性,才能實現(xiàn)理論與實際的結(jié)合,最終在生產(chǎn)應(yīng)用中得到推廣[57]。

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Research of progress in thermal gelation mechanisms of surimi products

LI Jian-rong1,2,*,YU Yong-ming1,YI Shu-min1,*,MA Xing-sheng1,LI Xue-peng1,SHAO Jun-hua1,LI Ting-ting3,XIA Wen-shui2

(1.College of Food Science and Technology,Bohai University;Food Safety Key Lab of Liaoning Province;National & Local Joint Engineering Research Center of Storage,Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products;Jinzhou121013,China;2.College of Food,Jiangnan University,Wuxi214122,China;3.College of Life Science,Dalian Nationality of University,Dalian116600,China)

The gel properties is one of the important features of surimi products,which could affect it’s texture,emulsion and sensory characteristics. Heat-induced gel is one of the main ways of surimi gel,widely used and simple. Mechanism of heat-induced gel is closely related to the species,growth environment and conditions of thermal gel process. In order to provide references for the research and development of surimi products,the existing several major theoretical mechanisms of thermal gel formation are classified from the perspective of myosin and actomyosin,chemical forces and exogenous additivesin this paper.

surimi products;myofibril;chemical force;thermal gel

2015-02-09

勵建榮(1964-),男,博士,教授,主要從事水產(chǎn)品貯藏加工及安全控制方面的研究,E-mail:lijr6491@163.com。

*通訊作者:儀淑敏(1980-)，女，博士，副教授，主要從事水產(chǎn)品貯藏加工及質(zhì)量安全控制方面的研究，E-mail:yishumin@163.com。

國家自然基金(31301418,31301569);“十二五”國家科技支撐計劃課題(2012BAD29B06)。

TS254.1

A

1002-0306(2015)23-0380-06

10.13386/j.issn1002-0306.2015.23.071