氧化對肌原纖維蛋白加工特性的影響*

胡忠良，嚴璐，鄒玉峰，徐幸蓮

1(南京農業(yè)大學教育部肉品加工與質量控制重點實驗室，江蘇南京，210095)

2(南京農業(yè)大學食品科技學院生物工程專業(yè)，江蘇南京，210095)

氧化對肌原纖維蛋白加工特性的影響*

胡忠良1，嚴璐2，鄒玉峰1，徐幸蓮1

1(南京農業(yè)大學教育部肉品加工與質量控制重點實驗室，江蘇南京，210095)

2(南京農業(yè)大學食品科技學院生物工程專業(yè)，江蘇南京，210095)

文中綜述了氧化對肌原纖維蛋白加工特性影響的最新研究進展，包括肌肉蛋白質的具體氧化情況和氧化路徑，以及氧化對肌原纖維蛋白熱凝膠的質構、保水和乳化特性的作用，并從分子構象、分子間化學作用力(交聯(lián)類型和交聯(lián)程度)、肌纖維結構的變化推測矛盾作用產生的原因。

肌原纖維蛋白，氧化，凝膠，乳化，保水性

隨著健康意識的增強，人們對食品食用品質和安全性的要求越來越高。肉類食品是人體所需優(yōu)質蛋白質的主要來源，更是人們日常生活中不可缺少的食品。肉在加工、流通和貯藏過程中，不可避免地受到溫度、光、射線、氧、水分和催化劑等外界環(huán)境的影響，導致脂肪和蛋白質等營養(yǎng)成分發(fā)生氧化［1］。研究表明，蛋白質氧化是導致肉類食品品質下降的重要原因，尤其是經過絞碎、滾揉或斬拌工序的產品，如肉糜類、碎肉類和重組類肉制品。從加工原理的角度，稱這類容易發(fā)生蛋白質氧化的產品為凝膠＆乳化類肉制品。

與油脂氧化不同，食物中的蛋白質氧化并不完全對身體健康有害。蛋白質適度氧化后，更容易被人體消化器官產生的蛋白酶作用，有利于人體對小肽和氨基酸等營養(yǎng)物質的消化吸收［2］。而近幾年關于肌肉蛋白加工特性的研究也發(fā)現(xiàn)，并不是所有的蛋白質氧化都會降低蛋白質的加工特性，合適條件下的氧化可以改善或提高其加工特性，文中即對此進行了綜述。

1 肌原纖維蛋白容易發(fā)生氧化

肉本身含有很多氧化介質，如不飽和脂肪酸、亞鐵血紅素鐵、過渡金屬離子等，在粉碎、滾揉或斬拌時，容易受分子氧和催化介質的作用，引起氧化。之前的研究多側重脂肪氧化，因其會引起風味的劣變。隨著研究的深入，人們發(fā)現(xiàn)蛋白質也容易被氧化，而且對產品品質的危害更嚴重，目前在凝膠＆乳化肉制品中關于這方面的研究主要為:肉中容易氧化的蛋白質種類及氧化路徑。

1.1 凝膠＆乳化類肉制品中的蛋白質氧化

肌肉中蛋白質占18% ～20%，肌肉蛋白分為很多種，每一種蛋白質的氨基酸序列和高級結構差異較大，對凝膠或乳化的貢獻也不同。研究氧化對蛋白質加工特性的影響就需要了解具體蛋白質的氧化情況，以便確定氧化的蛋白在肌纖維結構中的具體定位，以及氧化的具體類型，以闡明氧化對肉糜體系中肌肉蛋白凝膠、保水、乳化特性的影響機制。

Astruc等［3］采用熒光顯微鏡對牛肉(腹直肌)肌細胞中的蛋白氧化進行了原位檢測。同時對肌原纖維蛋白和膜蛋白的氧化情況進行對比。結果表明:隨著氧化劑濃度升高、貯藏時間延長，熒光含量顯著增加，而且羰基分布非常不均勻——細胞外圍的羰基含量高，細胞內部含量少。烹飪只引起細胞外圍的熒光增加。膠原蛋白的染色結果表明，膠原蛋白沒有熒光發(fā)出。據(jù)此推測，細胞外圍的蛋白氧化，應該是膜蛋白的氧化，而不是結締組織氧化。細胞內主要是肌原纖維蛋白發(fā)生了氧化，而且肌纖維結構破壞后(模擬絞碎、滾揉、斬拌等加工工序)，肌原纖維蛋白的氧化程度遠高于膜蛋白。

Kj?rsg?rd 等人［4］采用分餾以及雙向電泳的方法檢測生肉在貯藏過程中的蛋白氧化情況。肌肉蛋白被分餾后，分別檢測羰基，再進行電泳并結合免疫印跡，以SDS-PAGE或2D-GE分離。羰基檢測的研究對象為全肉勻漿液、鹽溶性組分(主要是肌原纖維蛋白)、水溶性組分(主要是肌漿蛋白)，結果見圖1和圖2。在整個貯藏階段，不管是鹽溶性還是水溶性的蛋白組分，羰基含量都呈增加趨勢。但是鹽溶性蛋白組分的羰基含量遠高于水溶性蛋白組分，說明貯藏過程中主要是鹽溶性組分的蛋白發(fā)生了氧化。雖然肉中的蛋白質種類有很多，但是圖2的結果表明只有較少數(shù)目的幾種蛋白發(fā)生了氧化(鹽溶性組分里主要有6種蛋白發(fā)生氧化)。而且在氧化過程中，不同種類蛋白質氧化程度的差異也非常大。氧化信號最強的是200 ku的條帶，經分析為肌球蛋白重鏈;其次是37～57 ku的條帶，經分析為原肌球蛋白和肌動蛋白。Morzel等［2］對氧化后的豬肉肌原纖維蛋白進行電泳后發(fā)現(xiàn)，肌球蛋白重鏈是豬肉肌原纖維蛋白中最容易氧化的蛋白，除此之外，圖1(右)中泳道2和泳道4的97～200 ku之間的羰基印跡，推測可能是肌球蛋白重鏈的降解片段。因為之前已有研究［5］表明，雞胸肉肌球蛋白重鏈氧化后會發(fā)生降解，降解的碎片分子質量大小即在97～200 ku范圍。

圖1 肌肉蛋白質SDS-PAGE電泳結果和含有羰基的蛋白質條帶的免疫印記結果

Stagsted等［6］采用免疫標記和蛋白組學技術研究了雞肉中蛋白的氧化修飾情況，發(fā)現(xiàn)水溶性蛋白中，α-烯醇酶是主要的羰基活性蛋白，其他如肌動蛋白，熱休克蛋白，肌酸激酶，也很容易被氧化修飾。但是，羰基含量遠低于鹽溶性蛋白中的肌球蛋白等組分。

生肉中不同蛋白的氧化程度并不相同，說明氧化存在蛋白特異性，而最容易被氧化的就是以肌球蛋白為主的肌原纖維蛋白。

1.2 肉糜中蛋白質的氧化路徑

肉糜中很多介質都可以引起蛋白質氧化。之前的研究(上世紀80年代和90年代)一般認為，肉糜中的油脂尤其是不飽和脂肪酸非常容易發(fā)生氧化，油脂氧化是引起蛋白質氧化的主要途徑。Smith［7］的研究認為氧化的油脂能夠與蛋白質形成蛋白-油脂結合產物，引起氨基酸破壞、肽鏈降解、蛋白聚合、溶解度下降等。Saeed等［8］總結了油脂氧化對肌肉蛋白加工特性的影響，氧化的脂肪酸會增加肌肉蛋白分子的表面活性，使蛋白質發(fā)生變性解折疊(氫鍵被破壞)，內部活性基團暴露在分子表面導致分子間疏水交聯(lián)等進一步的反應，引起蛋白結構和功能的破壞。氧化油脂中的羰基基團，會參與共價交聯(lián)，形成穩(wěn)定的蛋白－脂肪聚集體。Schaich等［9］認為油脂-蛋白交聯(lián)存在2個基本路徑:

圖2 鹽溶性蛋白組分的雙向電泳結果(A，B)和羰基免疫印記結果(C，D)

其中LH為油脂，PH為蛋白質，LOOH為油脂氫過氧化物，RO·為過氧自由基。油脂氧化產物(油脂自由基、氫過氧化物、揮發(fā)性的二級產物)或其降解產物(丙醛，氨基基團等)容易與蛋白質結合，形成蛋白質-氧化油脂復合體，隨后發(fā)生自由基的轉移。自由基主要通過2種方式轉移(以油脂氫過氧化物為例):第1種，油脂氫過氧化物脫氫(生成LOO·和LO·)，LOO·奪取蛋白質活性氨基酸的氫原子，發(fā)生自由基的轉移(得到產物(a));第2種，油脂氫過氧化物在活性氨基酸附近發(fā)生歧化(生成LO·和·OH)，LO·奪取蛋白質活性氨基酸的氫原子，發(fā)生自由基的轉移［得到產物(b)］。此外，油脂氫過氧化物的氧原子與氨基酸的活性氮原子或硫原子也可以通過氫鍵作用形成蛋白氫過氧化物，引起蛋白自由基的鏈式反應，導致其他蛋白質等生物分子進一步氧化。

但是最近10年的研究發(fā)現(xiàn)，肉糜中蛋白質的氧化并非完全是由油脂氧化引起的。Park等［10－11］模擬了肉糜中主要存在的3種氧化體系:鐵激活/羥自由基氧化體系(IOS:10 mmol/L FeCl3，0.1 mmol/L抗壞血酸，0.05～5.0 mmol/L H2O2);亞油酸氧化體系(LOS:0.05～5.0 mmo/L亞油酸，3 750 U/mL的脂肪氧合酶);高鐵肌紅蛋白氧化體系(MOS:0.05～0.5 mmol/L高鐵肌紅蛋白/H2O2)并進行了系統(tǒng)研究，希望闡明引起肉糜肌原纖維蛋白氧化的主要路徑。研究發(fā)現(xiàn)，3種氧化體系中的Ca-ATPase和 KATPase酶活損失相似，而且都在低濃度氧化劑時損失就較大;MOS組的肌原纖維蛋白羰基含量高，IOS組的硫代巴比妥酸值(TBARS)高、熱轉變溫度值變化劇烈、MHC條帶損失多。隨后該課題組利用反相液譜研究了3種氧化體系條件下豬肉肌原纖維蛋白的氨基酸氧化情況［12］，IOS體系中，隨 H2O2濃度增高，半胱氨酸、蛋氨酸、酪氨酸含量顯著下降;LOS體系中，隨著亞油酸濃度增加，只有半胱氨酸和甲硫氨酸顯著下降;MOS體系中，MetMb/H2O2濃度增加，則丙氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、組氨酸、亮氨酸、賴氨酸都減少，而氨基酸總量也減少。由此推測，肉糜加工時肌原纖維蛋白氧化主要是通過過渡金屬離子和高鐵肌紅蛋白激活實現(xiàn)的。

蛋白質的凝膠、乳化等加工特性，是通過溶解狀態(tài)的蛋白質分子間形成不同模式的交聯(lián)實現(xiàn)的。不同的氧化路徑對蛋白質分子間交聯(lián)模式的影響可能存在很大差異，因此對加工特性也會產生不同的影響。Xiong等［13］研究了3種氧化體系對豬肉肌原纖維蛋白分子結構和化學鍵的影響。IOS和MOS氧化體系顯著促進肌原纖維蛋白(尤其是肌球蛋白分子)的交聯(lián)，降低其溶解度/被提取率。胰凝乳蛋白酶消化試驗表明，肌球蛋白的桿部(rod)區(qū)域最容易被IOS和MOS氧化，其次是肌球蛋白頭部(S－1)區(qū)域。氧化導致的分子間交聯(lián)主要是二硫鍵的作用，其次是丙醛基，而二酪氨酸的作用不明顯。此項研究驗證了之前的假說，即凝膠＆乳化類肉制品中過渡金屬離子和高鐵肌紅蛋白是催化蛋白質氧化的主要路徑。

2 氧化對肌原纖維蛋白凝膠/乳化特性的作用

2.1 氧化對凝膠特性和保水性的影響

大多數(shù)文獻表明，氧化不利于肌原纖維蛋白形成良好質構及保水性的凝膠。Decker等［14］研究了氧化(IOS)對火雞肉白肌肌原纖維蛋白的羰基含量、鹽溶性(溶解度)、蛋白質交聯(lián)，以及熱凝膠形成后的凝膠質構和保水性的影響。結果顯示，氧化過程中羰基含量持續(xù)增加，蛋白質溶解度/被提取率顯著下降，凝膠強度、凝膠保水性也顯著下降。變性電泳結果表明，氧化后鹽溶性組分中的肌球蛋白和肌動蛋白大量損失，伴隨著很多不溶解的蛋白聚合體的形成。

但是也有研究發(fā)現(xiàn)，氧化并不一定降低肌原纖維蛋白的加工特性。早在1972年，Snider等［15］研究發(fā)現(xiàn)溫和氧化有利于蛋清蛋白的聚集，提高其凝膠特性。他們據(jù)此認為，氧化有利于蛋白的加工特性。Wan等［16］研究發(fā)現(xiàn)，肉糜加入抗氧化劑(0.02%沒食子酸丙酯、0.2%抗壞血酸鈉和0.2%三聚磷酸鈉)，可有效抑制冷藏期間的肌原纖維蛋白氧化，但是鹽溶性蛋白含量下降速度加快——冷藏5～8 d時對照組的可溶性蛋白含量為36%左右，而加入抗氧化劑組可溶性蛋白含量僅為 30%(圖3)。Srinivasan等［17］發(fā)現(xiàn)抗氧化劑(0.02%沒食子酸丙酯或0.2%的α-生育酚)顯著抑制牛肉糜的蛋白氧化和脂肪氧化，但是并沒有影響產品的熱凝膠特性;冷藏促進了肉糜的蛋白氧化，顯著提高凝膠的黏彈性，而且蛋白羰基和油脂TBA越高，凝膠彈性越大。Xiong等［18］用IOS和MOS氧化體系分別處理豬前腿肉肌原纖維蛋白，隨后檢測了熱凝膠的動態(tài)黏彈性和微結構，發(fā)現(xiàn)適度氧化的樣品組的凝膠彈性更好(圖4)，微結構也更均勻細膩。

圖3 儲藏過程中(0℃)，牛心肌肌原纖維蛋白溶解度的變化

與對質構特性的影響不同，適度氧化對保水性的影響目前并沒有一致結論。肉糜的“保水”包括2部分，一部分是肉糜體系中可溶性的蛋白質分子周圍包被的極性水分子，另一部分是不溶解的肌纖維/肌原纖維結構內包埋的不可自由移動水(即肌原纖維溶脹)。Kelleher等［19］將水溶性和脂溶性的抗氧化劑混合后一起加入到肉糜中，研究冷藏過程中蛋白質的氧化以及對肉糜熱凝膠的質構、保水等的影響，發(fā)現(xiàn)隨著氧化程度增加，肉糜保水性也持續(xù)增加，從最初的72.1%增加至74.8%。然而Bertram等［20］以低場NMR技術檢測氧化的豬肉肌原纖維體系的保水性時卻得到相反的結果，發(fā)現(xiàn)隨著體系中的H2O2增多，NMR的T2時間點前移，意味著氧化降低其保水性。Xiong等［18］在模擬IOS氧化體系下得到的保水性變化與Bertram研究結果一致(表1)，在羰基含量與凝膠硬度正相關的范圍內，隨著蛋白質羰基含量的增加，肌原纖維蛋白的保水性卻始終沒有增加的趨勢，羰基含量稍高時保水性反而會顯著下降。該課題組曾研究發(fā)現(xiàn)，溫和氧化會導致豬肉肌原纖維蛋白提取率(0.4 mol/L NaCl條件下)發(fā)生40%的損失，而且氧化組的肌原纖維溶脹和A帶的解離程度要明顯低于未氧化組［21］。作者認為是氧化的肌球蛋白分子桿部(rod)區(qū)域發(fā)生二硫鍵交聯(lián)，限制了肌原纖維的溶脹(橫切面方向的膨脹)。不過需要指出的是，以上3個研究中，Kelleher等［19］是以肉糜體系(含有脂肪)為研究對象，而Bertram 等［20］和Xiong 等［18］是以純化的蛋白體系為研究對象，而且三者的模擬氧化體系也不同。因此，需要更多的研究，以了解氧化對肉糜肌原纖維蛋白保水性的真正影響。

表1 氧化對肌原纖維蛋白凝膠破裂力和保水性的影響

2.2 乳化特性的影響

影響肉制品乳化特性的因素有很多，原料肉來源和脂肪的種類、pH值和離子環(huán)境、滾揉斬拌的終點溫度、以及脂肪與肌原纖維蛋白的比率等均會影響肉糜的乳化活性和乳化穩(wěn)定性。一般認為，氧化不利于肉糜的乳化能力和乳化穩(wěn)定性。Smith［22］以肉糜加熱后的出品率為指標，研究了氧化對含有脂肪的生肉糜的乳化能力和乳化穩(wěn)定性的影響。該研究將手工去骨或機械去骨后的火雞肉凍藏不同時間后，研究雞肉蛋白氧化情況、溶解度和ATpase酶活等生化特性、以及加熱后的質構和出品率。結果顯示，隨著氧化程度增加，出品率從對照組的92.8%逐步降至84.3%;而肉糜中加入抗氧化劑可以抑制氧化，并顯著抑制出品率的下降趨勢。Rodríguez-Carpena 等［23］研究了生肉餅在冷藏過程中的蛋白質氧化以及對保水保油的影響，發(fā)現(xiàn)肉糜中不加入抗氧化組分(鱷梨果提取液)，蛋白質氧化顯著增加，而保水、保油性顯著下降。加入鱷梨果提取液，生肉糜的保水性為72.44%，保油性為9.93%，而對照組僅分別為70.8%和9.05%;氧化程度加劇，引起的水分和油脂損失更多。Ooizumi［24］研究發(fā)現(xiàn)，氧化會使肌原纖維蛋白的提取率下降，溶解的蛋白質減少。據(jù)此推測氧化條件下，參與乳化的或穩(wěn)定乳化體系的蛋白質也會相應減少，導致乳化能力和乳化穩(wěn)定性下降。此外，也有報道指出，氧化條件下的蛋白質分子表面的疏水基團容易發(fā)生交聯(lián)，蛋白質聚合程度增加，這種聚合使暴露在分子表面的疏水性氨基酸側鏈數(shù)量減少，體系的乳化活性值隨之下降，導致肌原纖維蛋白的乳化能力顯著降低。

圖4 對照組和氧化處理組肌原纖維蛋白熱誘導凝膠形成過程中儲能模量(G＇)的變化(n=4)。

但是，也有截然不同的研究結論。Srinivasan等［25］研究了IOS氧化對肉糜乳化能力的影響，發(fā)現(xiàn)隨著體系中自由基含量的增加，羰基含量增多，巰基含量減少，蛋白質溶解度顯著下降，但是乳化活性和乳化穩(wěn)定性增強(圖5);氧化但未經凍融處理組肉糜的EAI指數(shù)為24.1，室溫下放置80 min后仍然穩(wěn)定在24左右，而未氧化組的EAI指數(shù)為22.8，室溫放置后持續(xù)降低，80 min時降為9左右。作者根據(jù)巰基含量減少推測氧化增強肉糜乳化能力的原因為:氧化的蛋白質分子通過二硫鍵交聯(lián)形成大的聚合物，而這種大分子聚合物在油滴表面形成一層穩(wěn)定的保護膜，起到穩(wěn)定乳化的作用。而凍融的過程中，原本參與乳化的蛋白質分子的氨基酸側鏈會發(fā)生化學修飾，導致這些蛋白質的變性和聚集，無法再參與乳化。雖然作者認為該假說可以解釋氧化為何能夠增強肉糜的乳化能力，但其他文獻有關二硫鍵的研究并不支持該理論，目前對此仍然沒有一致的結論。

圖5 非酶自由基氧化和凍結/解凍處理對水洗肉糜乳化活性指數(shù)和乳化穩(wěn)定性的影響

3 氧化對肌原纖維加工特性產生矛盾作用的原因推測

氧化使溶解的肌原纖維蛋白分子構象發(fā)生變化。構象變化會伴隨分子內疏水基團、巰基等功能基團暴露，并在加熱時形成不同模式的聚集;Ooizumi等［11］認為，適度氧化的肌球蛋白分子加熱時會首先發(fā)生尾-尾聚集形成低聚體，低聚體之間再以肌球蛋白頭部-頭部聚集形成凝膠網絡結構，導致凝膠彈性增強［18］。因此，構象變化的差異可能是不同氧化程度對肌原纖維蛋白產生不同影響的原因。

蛋白質分子構象變化后，肌原纖維的天然結構被破壞，使其發(fā)生溶脹。不同的構象變化導致的肌纖維結構變化不同，因此其溶脹程度也有所差異。Liu等［21］認為，氧化修飾導致Z線彈性的改變，從而改變肌原纖維蛋白的溶脹和I帶以及A帶的收縮。肌原纖維溶脹是肉糜具有足夠保水性和乳化特性的前提，因此，不同氧化程度導致的肌原纖維不同程度的溶脹，也可能是導致加工特性差異顯著的原因。

分子間交聯(lián)是肌原纖維蛋白實現(xiàn)其加工特性的前提。Xiong等［13］認為，肌原纖維蛋白分子間“交聯(lián)類型”也許比“交聯(lián)程度”更能影響蛋白質的加工特性。參與凝膠或乳化的主要是疏水作用、二硫鍵、氫鍵、離子鍵、二酪氨酸交聯(lián)等，不同氧化程度/氧化路徑可能會導致蛋白質分子間形成不同類型的交聯(lián)。此外，氧化程度的差異還可能會導致蛋白質分子不同程度的變性解折疊，分子表面具有加工特性的活性基團的數(shù)量和組成比例就會有所差異，因此產生不同的凝膠或乳化等加工特性。但是目前國際上關于此的研究剛剛起步，相關信息還比較少。

盡管有很多推測，但目前的研究并沒有闡明適度氧化為什么可以改善或提高肌原纖維蛋白的凝膠、保水、乳化等加工特性，也無法為凝膠＆乳化類肉制品行業(yè)當前的研究熱點—尋找行之有效的抗氧化措施—提供必須的理論指導。氧化對肌原纖維蛋白加工特性的具體影響，仍然需要進一步的研究。

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Contradictory Role of Oxidation on Functional Properties of Myofibrillar Proteins

Hu Zhong-liang1，Yan Lu2，Zou Yu-feng1，Xu Xing-lian1
1(Key Laboratory of Meat Products Processing and Quality Control，Ministry of Education，Nanjing Agricultural University，Nanjing 210095，China)
2(College of Food Science and Technology，Nanjing Agricultural University，Nanjing 210095，China)

This paper reviewed the latest research progress on the effects of oxidation on the myofibrillar proteins functional properties，including the oxidation－sensitive and oxidant pathways of muscle proteins，the contradictory role of oxidation on texture，water－h(huán)olding capacity and emulsifying properties of heat－induced myofibrillar protein－lipid emulsion gels．We also discussed mechanism of the contradictory role through the changes in molecular conformations，fibers/myofibrils structure and chemical interactions between molecules．

myofibrillar protein，oxidation，gel，emulsification，water-holding capacity

碩士研究生(徐幸蓮教授為通信作者，E-mail:xlxu@njau．edu．cn)。

*國家自然科學基金資助項目(No．31171707)

2011－06－13，改回日期:2011－09－14