• <tr id="yyy80"></tr>
  • <sup id="yyy80"></sup>
  • <tfoot id="yyy80"><noscript id="yyy80"></noscript></tfoot>
  • 99热精品在线国产_美女午夜性视频免费_国产精品国产高清国产av_av欧美777_自拍偷自拍亚洲精品老妇_亚洲熟女精品中文字幕_www日本黄色视频网_国产精品野战在线观看 ?

    磁小體膜蛋白Mms6功能與應(yīng)用研究進展

    2017-09-16 02:35:18馬坤趙宏鑫2李倩王嘉榕孫紅賓
    生物技術(shù)通報 2017年9期
    關(guān)鍵詞:膜蛋白納米材料磁性

    馬坤趙宏鑫,2李倩王嘉榕孫紅賓

    (1. 中國科學(xué)院強磁場科學(xué)中心,合肥 230031;2. 中國科學(xué)技術(shù)大學(xué)生命科學(xué)院,合肥 230031)

    磁小體膜蛋白Mms6功能與應(yīng)用研究進展

    馬坤1趙宏鑫1,2李倩1王嘉榕1孫紅賓1

    (1. 中國科學(xué)院強磁場科學(xué)中心,合肥 230031;2. 中國科學(xué)技術(shù)大學(xué)生命科學(xué)院,合肥 230031)

    磁小體是趨磁細菌的內(nèi)膜內(nèi)陷形成的一種特殊生物礦化產(chǎn)物。磁小體在細胞內(nèi)呈現(xiàn)為鏈狀,外部有一層生物膜包裹,內(nèi)部是四氧化三鐵納米晶體。這些磁性納米晶體有著高度均一的尺寸和形貌。目前大量研究結(jié)果表明磁小體膜上的蛋白與鐵離子的富集、氧化還原反應(yīng)以及晶體成核、生長有著重要的關(guān)系。綜述了趨磁細菌從吸收鐵離子到礦化形成磁性納米顆粒過程中,磁小體膜蛋白的功能,重點介紹了六號特殊膜蛋白Mms6的結(jié)構(gòu)特性與功能。同時總結(jié)了Mms6作為一種仿生的添加劑在新型磁性納米材料中的應(yīng)用,并且討論了Mms6在磁小體形成中可能的分子調(diào)節(jié)機制,旨為進一步了解生物礦化機制提供思路。

    磁小體;生物礦化;Mms6蛋白;仿生材料合成

    磁性納米材料對于藥學(xué)和診斷醫(yī)學(xué)的發(fā)展有著重要的意義,如應(yīng)用于磁共振成像的造影劑,細胞分離、環(huán)境檢測、疫苗藥物輸送和磁熱效應(yīng)等方面[1-6]。磁性納米材料能夠在生物醫(yī)學(xué)醫(yī)藥領(lǐng)域興起,最重要的原因是磁性納米材料在磁場下能夠快速、準(zhǔn)確地到達靶點或者將修飾后的目的分子分離出來,并且生物毒性低[7]。隨著社會的高速發(fā)展,高科技領(lǐng)域?qū)τ诖判圆牧系囊笤絹碓礁?,而磁性納米材料的尺寸與形貌直接影響其質(zhì)量,所以發(fā)展一種產(chǎn)量高、均一性好的磁性納米材料合成方法是當(dāng)今的熱點。目前主要化學(xué)合成磁性納米材料的方法各具特色[1],但是都無法同時具備產(chǎn)量大、環(huán)境友好、產(chǎn)出的磁性納米材料形貌均一的優(yōu)點。而生物界卻給磁性納米材料的合成提供了一個很好的提示[5,8-10]。

    生物體中天然存在的磁性納米顆粒(Fe3O4),最早發(fā)現(xiàn)于海洋中的一些無脊椎動物的牙齒中,這種材料幫助它們從巖石上取食藻類。接著科學(xué)界又在蜜蜂、魚類、鳥類等生物體內(nèi)發(fā)現(xiàn)天然形成的磁性納米晶體[8,11]。盡管這些生物體內(nèi)磁性納米晶體的形成機制不明確,但是科學(xué)家們推測這些磁性納米晶體功能類似于指南針,通過地磁場來幫助生物體確定所在位置[12]。在微生物界中,趨磁細菌是一種典型的生物礦化生物,其體內(nèi)形成磁性納米顆粒鏈促使菌體順著地磁場進行遷移運動。這些磁性納米晶體外面都包裹著一層生物膜,統(tǒng)稱為磁小體。磁小體約由20-50個晶體顆粒組成,晶體粒徑在30-100 nm之間。趨磁細菌形成磁小體的生物礦化的過程被嚴格調(diào)控,使得磁小體納米晶體的數(shù)量、尺寸和形態(tài)高度統(tǒng)一[4,7-8,13]。目前對于趨磁細菌生物學(xué)的研究使人們進一步明確磁小體納米晶體形成的分子機制,并且進一步拓展磁性納米材料在生物材料領(lǐng)域中的應(yīng)用。本文綜述了磁小體膜蛋白Mms6的結(jié)構(gòu)特性以及在磁小體形成中可能的分子調(diào)節(jié)機制,并且總結(jié)了Mms6作為一種仿生的添加劑在新型磁性納米材料中的應(yīng)用,旨為進一步了解生物礦化機制提供思路。

    1 磁小體形成過程及相關(guān)膜蛋白

    目前普遍認為磁小體是分步形成的,并且是由多種基因參與調(diào)控。第一步,趨磁細菌細胞膜內(nèi)膜內(nèi)陷為一個內(nèi)腔,形成磁小體膜(Magnetosome menbrane,MM),為磁小體的生成提供一個無氧氣環(huán)境。內(nèi)腔沿著細胞骨架的方向不斷的延伸,最后組裝形成了一條鏈。第二步,游離的二價鐵離子通過跨膜蛋白MagA等將其運輸?shù)絻?nèi)腔中。第三步,聚集的鐵離子通過部分的氧化還原在腔體內(nèi)成核,最后生長成磁性晶體[14-15]。腔體內(nèi)多種膜蛋白共定位在磁小體膜上,參與調(diào)控生物礦化(圖1)。這些膜蛋白按照功能分為:鐵離子輸運蛋白(MagA等)、氧化還原蛋白(MamP等)、磁小體成鏈蛋白(MamY、MamK等)和調(diào)控晶體蛋白(MamA、Mms6等)[16-19]。其中,氧化還原蛋白是磁小體形成的化學(xué)基礎(chǔ),調(diào)控晶體蛋白是調(diào)控磁小體的成核和晶體生長的重要蛋白[16,19]。

    MamY是一種膜嵌入蛋白,其N端有兩段區(qū)域嵌入到膜中,蛋白C端是一個較大胞內(nèi)的功能域。Tanaka 等[20]通過敲除mamY 基因發(fā)現(xiàn),突變株的磁小體腔體變大,而磁小體納米晶體變小,又通過熒光MamY-GFP 共定位方法方法發(fā)現(xiàn),MamY在磁小體內(nèi)膜中緊密貼附在磁小體上。這些結(jié)果都暗示了MamY功能是通過調(diào)控磁小體腔體的大小,從而調(diào)控晶體的尺寸。MamA是近膜四聚體蛋白,具有34個殘基組成的重復(fù)的結(jié)構(gòu)域(TPR motifs),是趨磁細菌中最保守的磁小體膜蛋白。TPR結(jié)構(gòu)域的功能是促進蛋白與蛋白之間的相互作用,使相關(guān)蛋白的富集[21-22]。MamA缺失突變株中[21],細胞膜的內(nèi)陷和晶體的形成都沒有受到影響。通過MamAGFP補償表達發(fā)現(xiàn),MamA蛋白定位在磁小體鏈上。Zeytuni等[22]通過對MamA蛋白晶體結(jié)構(gòu)的分析表明,MamA蛋白的TPR區(qū)域折疊形成鉤狀結(jié)構(gòu)。它的功能類似于腳手架蛋白,能夠與磁小體膜上Mms16、MspA等蛋白相互作用與提供細胞膜內(nèi)陷的位點。MagA是一種跨膜蛋白,具有離子泵的功能泵進鐵離子,泵出氫離子功能[23]。MamM與MamB蛋白是一種陽離子擴散促進器(Cation diffusion facilitator,CDF)家族蛋白,其結(jié)構(gòu)中有6個高度保守跨膜螺旋,蛋白的N端與C端都在胞內(nèi)。這類家族蛋白是一種多功能蛋白,除運送鐵離子的功能外,還可以參與晶體形成的調(diào)節(jié),并且能通過自身PDZ(GLGF 重復(fù)序列)結(jié)構(gòu)與與其他膜上的蛋白相互作用,調(diào)節(jié)其他磁小體膜蛋白的活性[17]。MamP蛋白是鐵離子的氧化還原的蛋白,其蛋白N端是跨膜區(qū)段,蛋白C端擁有兩個類似于細胞色素C的結(jié)構(gòu)域,并且也具有PDZ的結(jié)構(gòu)。MamP主要功能是將富集的三價鐵離子還原成二價鐵離子[24]。MamK是一種類肌動蛋白,功能是促使磁小體內(nèi)腔生成細絲,調(diào)控磁小體形成鏈狀結(jié)構(gòu)[25-26]。MamJ是一種酸性蛋白質(zhì),與MamK相互作用,共同調(diào)控磁小體鏈狀物生成[26-27]。

    圖1 磁小體形成過程預(yù)測模型[7](左)與成熟無膜磁小體(右)(本課題組實驗結(jié)果)

    2 磁小體特殊膜蛋白Mms6研究

    2.1 Mms6在趨磁細菌體內(nèi)的功能

    研究表明趨磁細菌基因組上4種操縱子mms6、mamGFDC、mamAB和mamXY參與調(diào)控磁小體納米晶體尺寸、形貌[19,28]。Arakaki和Kolinko等[28-29]實驗發(fā)現(xiàn)缺失這些基因,趨磁細菌將失去形成磁小體的能力,而將這些基因簇整合到其他種類細菌中,這些細菌具有了產(chǎn)生磁小體的能力。其中mms6基因表達的Mms6蛋白在調(diào)控晶體形貌中起到至關(guān)重要的作用。Mms6是由日本科學(xué)家Arakaki 等[30]發(fā)現(xiàn),他們通過去掉磁小體膜,暴露出磁小體納米晶體,再使用高溫處理,釋放出了結(jié)合在磁小體納米晶體上的Mms6蛋白。

    Mms6蛋白有著很高的保守性,其特征是蛋白序列有一段疏水N端和一段親水的C端,且N端有重復(fù)的GL序列,在pH中性的狀態(tài)時蛋白帶負電,并且僅存在于磁小體膜上,其他生物膜體系中未曾發(fā)現(xiàn)[30]。Mms6理論上表達出的蛋白分子量應(yīng)為15 kD,遠大于直接從磁小體上分離出的6 kD。Arakaki[30]認為原始的Mms6蛋白的N端類似于信號肽,被特殊的酶剪切,形成成熟的Mms6蛋白。Tanaka等[19]將趨磁細菌的mms6基因敲除后發(fā)現(xiàn),磁小體納米晶體形態(tài)變窄變長,尺寸的均一性降低,平均晶體直徑有接近44%的減小,而野生株和回補mms6基因的突變株形成的磁小體,形狀和尺寸是十分統(tǒng)一的。值得一提的是,Murat等[31]構(gòu)建的mms6缺失株的晶體與野生株平均直徑差異只有19%。造成兩個課題組實驗結(jié)果的差異的原因,可能是由于二者敲除基因的方法不一樣。Tanaka等使用抗生素DNA序列組件取代了mms6基因,而Murat等使用的兩步重組法敲除mms6基因,插入的抗生素DNA序列組件可能會影響到下游基因的表達,間接影響到磁小體的形成。Tanaka等的高分辨電子透射顯微鏡(TEM)結(jié)果表明,野生株的磁小體納米晶體的長、寬比值接近1.0,具有(100)與(111)晶面,但是缺失株中的磁小體納米晶體的長寬比值是0.75,且只有(210)、(211)、(311)晶面。他們認為突變株的磁小體(110)晶面的能量過高從而導(dǎo)致晶體不穩(wěn)定,拉長晶體的長度,最終形成長條形。以上的研究結(jié)果都暗示了Mms6蛋白可能識別磁性納米晶體表面從而調(diào)控晶體的生長。

    2.2 Mms6在體外的構(gòu)象

    Mms6蛋白具有兩親性,在體外水環(huán)境狀態(tài)下蛋白的疏水區(qū)域會自行組裝團聚在一起,形成親水性C末端在外,疏水性N端在內(nèi)部的微囊狀態(tài)(micelle)。Wang等[32]使用分子篩的方法得到了自組裝成micelle的Mms6,分子量為400 kD,約由20-40個蛋白團聚形成。通過分子篩估算出Mms6 micelle的粒徑與Amemiya等[33]的動態(tài)光散射(DLS)的實驗結(jié)果一致,平均粒徑為10.2±3 nm。Zhang等[34]使用小角衍射(SAXS)的方法計算得到Mms6 micelle的親水端的的長度約為1.1±0.2 nm,并且加入一定量的鐵離子后,促使較小的micelle聚集形成一個有規(guī)則圓盤形態(tài)。Kashyap等[35]通過原位透射電鏡觀察到鐵離子與Mms6相互作用并且富集在其表面的過程。值得一提的是實驗中Mms6 micelle在電鏡中顯示出的粒徑很大,甚至接近了原來粒徑10倍,約為100 nm,推測是鐵離子聚集在表面形成沉淀導(dǎo)致粒徑變大。本課題組[36]通過高分辨率液體核磁共振(NMR)技術(shù)得到了Mms6與Mms6的C末端的25殘基在體外狀態(tài)下的核磁光譜,結(jié)果表明二者的光譜極為相似,并且Mms6光譜中只有C末端的17個殘基顯示出信號。我們認為Mms6的N端緊密包裹導(dǎo)致了沒有任何N端殘基信號出現(xiàn),而Mms6的C末端才是蛋白主要的功能區(qū)域。以上實驗結(jié)果都證明Mms6在體外自組裝形成micelle,并且只有少量的C末端親水性殘基暴露在micelle表面。

    2.3 Mms6蛋白調(diào)控磁性晶體形成的機制

    Mms6蛋白調(diào)控磁小體納米晶體的具體分子機制至今仍然不明確。從目前的研究進展看,科學(xué)界普遍認為Mms6蛋白C末端對磁小體納米晶體成核、晶體生長有重要作用[30,37-38]。Mms6的C末端富含酸性氨基酸,表面呈現(xiàn)出負電。Arakaki等[30]發(fā)現(xiàn)Mms6可以與Fe3+,Ca2+和Mg2+相互作用,卻不與Zn2+、Ni2+和Cu2+相互作用。Wang等[32]使用分子篩的方法,得出Mms6與鐵離子有著強烈的結(jié)合(Kd=10-16mol/L),而且獨立的Mms6的C末端21個殘基(Mms6C21)也具有與鐵離子結(jié)合的能力。但是將C末端酸性氨基酸突變?yōu)閴A性,Mms6幾乎沒有與鐵離子結(jié)合能力。Rawlings[39]最新的研究表明,Mms6C20是通過與二價鐵離子相互作用推遲了磁性晶體成核,而基本不與三價鐵離子相互作用,其中Mms6的C末端的DDVED的區(qū)段為與鐵離子結(jié)合位點。Yamagishi等[40]將趨磁細菌體內(nèi)Mms6的部分氨基酸殘基缺失突變,通過高分辨電子透射顯微鏡結(jié)果來確定Mms6蛋白哪些殘基對磁小體形貌起到關(guān)鍵作用。結(jié)果表明當(dāng)Mms6的N端或者C末端特別是DEEVE區(qū)域缺失突變后都嚴重影響了磁小體形成正常的形貌。這些結(jié)果都暗示Mms6具有選擇性結(jié)合金屬離子的功能,并且通過與這些離子螯合推遲了晶體成核,達到調(diào)控晶體形貌的功能。2.4 Mms6蛋白在磁性納米材料合成中的應(yīng)用

    磁性納米材料的尺寸和形貌決定了其物理特性,直接影響到材料的應(yīng)用[1]。目前較為成熟的合成磁性納米方法有以下幾種:水熱法、高溫分解法和共沉淀法(表1)。高溫法、水熱法產(chǎn)出的磁性納米晶體有著均的尺寸和形貌,但是產(chǎn)量較低,而且反應(yīng)條件(要求高溫高壓,大量有機溶液體系)對環(huán)境污染巨大。共沉淀法要求技術(shù)條件簡單,并且水溶液體系對環(huán)境污染較小,但是缺點是無法調(diào)控形成晶體的形貌。

    而利用Mms6模擬生物條件,參與磁性納米材料合成,可以提高晶體尺寸和形貌的均一性。Arakaki和Prozorov等[30,33,41]將適量Mms6加入鐵離子的混合物中,使用共沉淀法合成出的磁性納米材料,尺寸范圍在20-30 nm之間,而沒有加入蛋白的對照組,尺寸分布較大,并且形貌不規(guī)則;Galloway和Zhang等[42-43]也利用類似的方法合成了形貌均一、矯頑力高的鈷、釓摻雜的鐵氧化物磁性納米材料(CoFe2O3、Fe(3-x)GdxO4(x=0.085±0.002))。這些結(jié)果都進一步證明Mms6可以調(diào)節(jié)磁性納米晶體的形成。Amemiya等[33]使用部分還原法合成磁性納米顆粒,通過加入適量Mms6,合成出的磁性納米顆粒也是具有較為統(tǒng)一的尺寸和形貌,粒徑大約為20 nm。值得一提的是實驗中加入Mms6組合成的晶體形貌特征是立方八面體型,包含了(111)和(100)晶面,與天然的磁小體的形貌很接近,而對未加入蛋白對照組形成的晶體是菱形八面體型,只有(111)晶面(本課題組也重復(fù)出類似結(jié)果,圖2),并且通過檢測加入Mms6組合成晶體表面,確定Mms6吸附在晶體表面,所以他們推測Mms6可以特異性結(jié)合到磁小體納米晶體的(100)晶面(圖2)。Arakaki和Oestreicher等[44-45]通過細胞熒光共定位、納米金修飾抗體等方法確認了Mms6可以與磁小體晶體直接的相互作用。本課題組[36]也通過高分辨NMR技術(shù)發(fā)現(xiàn)Mms6可以特異性識別磁小體晶體,并且特異性的識別位點也是DEEVE區(qū)域。這些結(jié)果進一步暗示了Mms6不僅在磁小體晶體成核中起到作用,Mms6還可以通過與磁小體晶體晶面相互作用,從而調(diào)控磁小體晶體的生長。

    表1 磁性納米材料合成方法比較

    圖2 Mms6調(diào)控晶體生長的機制假設(shè)(左)[33]和四氧化三鐵的高分辨透射電鏡圖(右)(本實驗室結(jié)果)

    由于認為Mms6C末端是主要功能區(qū)域,所以科學(xué)家推測Mms6C末端可以模擬全長Mms6的功能。Lenders、Prozorov、Arakaki和Wolff等[10,37-38,46]將Mms6C末端超短肽加入合成體系中發(fā)現(xiàn),合成的晶體與加入Mms6組的結(jié)果類似。Sommerdijk等[47]進一步使用隨機合成不同的堿性小肽、酸性小肽、去調(diào)控磁性納米顆粒的合成,但調(diào)控效果并不理想。近年來,科學(xué)家們認為Mms6單純作為添加劑對調(diào)控材料合成的影響是有限的,如果將Mms6固定在基地上,那么就可以更加精細、有效的調(diào)控磁性納米材料的合成。Galloway等[48]使用一種軟基底材料,通過羧基活化的聚乙烯烷硫醇(PEG-alkanethiols, PEG-COOH),與Mms6的N端反應(yīng),將蛋白固定在一個特定平面,自組裝形成單一蛋白層(Selfassembled monolayer,SAM),使磁性納米顆粒能夠在Mms6蛋白表面上生長。Bird和Nayak等[49-51]將Mms6N端的一個殘基突變成半胱氨酸,并且更改基底為純金材料,通過激光技術(shù),將Mms6組裝到基底的特定表面。這種新型的模板使Mms6結(jié)合效率更高,形成的SAM更加規(guī)則。通過Mms6自組裝形成SAM的模式合成出的磁性納米顆粒具有較好磁性飽和度,高矯頑力磁性并且反應(yīng)條件溫和,可應(yīng)用在數(shù)據(jù)存儲材料中[50]。

    3 結(jié)語

    趨磁細菌形成磁小體的生物礦化過程,是復(fù)雜的、涉及多種基因和蛋白參與的生理過程,特別是磁小體膜的內(nèi)陷與磁性納米晶體成核與生長。大量研究表明,磁小體膜上各種特異性膜蛋白MamA、MamY、MagA、MamM、MamP、MamK、Mms6和MamJ等通過相互協(xié)同調(diào)控磁小體的形成。其中Mms6是首個被發(fā)現(xiàn)參與調(diào)控納米晶體晶型的蛋白,在磁小體納米晶體的成核與生長過程中都起到重要的作用。隨著對Mms6的深入研究,科學(xué)界認為不能孤立研究Mms6 C端的功能,其N端的自組裝與膜的相互作用對蛋白功能也有影響[50,52]。Bird等[49]發(fā)現(xiàn)Mms6在模板上N端自組裝形成不同彎曲率micelle也調(diào)控納米晶體的形貌。本課題組[36]也發(fā)現(xiàn)Mms6的C末端短肽盡管可以與磁小體晶體有著相互作用,但這種作用沒有特異性識別。我們認為Mms6的N端疏水區(qū)域?qū)τ贛ms6蛋白在磁小體膜上的組裝排布具有重要作用,這種通過N端的疏水排布使C末端的DEEVE結(jié)構(gòu)域形成正確的取向和空間排布,實現(xiàn)對晶面的識別,達到調(diào)控磁小體晶體的功能。近年來,Mms6在生物材料領(lǐng)域得到廣泛應(yīng)用,設(shè)計出調(diào)控效果好、成本低的人工肽取代Mms6應(yīng)用在磁性納米材料合成中,將會成為研究熱點。

    盡管近幾年對Mms6研究和應(yīng)用有很大突破,但仍有問題未被解決。首先是Mms6結(jié)構(gòu),由于Mms6自身狀態(tài)限制,目前研究結(jié)果表明Mms6在體外無蛋白構(gòu)象[36,39,49],那么在體內(nèi)Mms6是否具有蛋白構(gòu)象;其次,Mms6蛋白調(diào)節(jié)磁性納米晶體具體分子機制仍不明確,是調(diào)節(jié)晶體成核,還是晶體生長,亦或兩者耦合在一起,這個問題仍然存在爭論。通過對這些問題的探索,人們會對生物礦化機制會有更深入了解,并且為此類蛋白在生物材料上的應(yīng)用奠定理論基礎(chǔ)。

    [1]Lu AH, Salabas EEL, Schüth F. Magnetic nanoparticles:synthesis, protection, functionalization, and applicationn[J]. Angewandte Chemie International Editio, 2007, 46(8):1222-1244.

    [2]Goldhawk DE, Rohani R, Sengupta A, et al. Using the magnetosome to model effective gene-based contrast for magnetic resonance imaging[J]. Wiley Interdisciplinary Reviews:Nanomedicine and Nanobiotechnology, 2012, 4(4):378-388.

    [3]Tang Y, Wang D, Zhou C, et al. Bacterial magnetic particles as a novel and efficient gene vaccine delivery system[J]. Gene Therapy, 2012, 19(12):1187-1195.

    [4]Jimenez-Lopez C, Romanek CS, Bazylinski DA. Magnetite as a prokaryotic biomarker:a review[J]. Journal of Geophysical Research:Biogeosciences, 2010, doi:10.102912009fg00152.

    [5]Matsunaga T, Okamura Y, Tanaka T. Biotechnological application of nano-scale engineered bacterial magnetic particles[J]. Journal of Materials Chemistry, 2004, 14(14):2099-2105.

    [6]Alphandéry E, Faure S, Seksek O, et al. Chains of magnetosomes extracted from AMB-1 magnetotactic bacteria for application in alternative magnetic field cancer therapy[J]. ACS Nano, 2011, 5(8):6279-6296.

    [7]Arakaki A, Nakazawa H, Nemoto M, et al. Formation of magnetite by bacteria and its application[J]. Journal of the Royal Society interface, 2008, 5(26):977-999.

    [8]Xu AW, Ma Y, C?lfen H. Biomimetic mineralization[J]. Journal of Materials Chemistry, 2007, 17(5):415-449.

    [9] Chiu CY, Ruan L, Huang Y. Biomolecular specificity controlled nanomaterial synthesis[J]. Chemical Society Reviews, 2013, 42(7):2512-2527.

    [10]Lenders JJ, Altan CL, Bomans PH, et al. A bioinspired coprecipitation method for the controlled synthesis of magnetite nanoparticles[J]. Crystal Growth & Design, 2014, 14(11):5561-5568.

    [11]Diebel CE, Proksch R, Green CR, et al. Magnetite defines a vertebrate magnetoreceptor[J]. Nature, 2000, 406(6793):299-302.

    [12]Ueda K, Kusunoki M, Kato M, et al. Magnetic remanences in migratory birds[J]. Journal of the Yamashina Institute for Ornithology, 1982, 14(2-3):166-170.

    [13]Yan L, Zhang S, Chen P, et al. Magnetotactic bacteria, magnetosomes and their application[J]. Microbiological Research, 2012, 167(9):507-519.

    [14]Komeili A. Molecular mechanisms of compartmentalization and biomineralization in magnetotactic bacteria[J]. FEMSMicrobiology Reviews, 2012, 36(1):232-255.

    [15]Schüler D. Genetics and cell biology of magnetosome formation in magnetotactic bacteria[J]. FEMS Microbiology Reviews, 2008, 32(4):654-672.

    [16]Nakamura C, Burgess JG, Sode K, et al. An iron-regulated gene, magA, encoding an iron transport protein of Magnetospirillum sp. strain AMB-1[J]. Journal of Biological Chemistry, 1995, 270(47):28392-28396.

    [17]Uebe R, Junge K, Henn V, et al. The cation diffusion facilitator proteins MamB and MamM of Magnetospirillum gryphiswaldense have distinct and complex functions, and are involved in magnetite biomineralization and magnetosome membrane assembly[J]. Molecular Microbiology, 2011, 82(4):818-835.

    [18]Siponen MI, Adryanczyk G, Ginet N, et al. Magnetochrome:a c-type cytochrome domain specific to magnetotatic bacteria[J]. Biochemical Society transactions, 2012, 40(6):1319-1323.

    [19]Tanaka M, Mazuyama E, Arakaki A, et al. MMS6 protein regulates crystal morphology during nano-sized magnetite biomineralization in vivo[J]. Journal of Biological Chemistry, 2011, 286(8):6386-6392.

    [20]Tanaka M, Arakaki A, Matsunaga T. Identification and functional characterization of liposome tubulation protein from magnetotactic bacteria[J]. Molecular microbiology, 2010, 76(2):480-488.

    [21] Zeytuni N, Ozyamak E, Ben-Harush K, et al. Self-recognition mechanism of MamA, a magnetosome-associated TPR-containing protein, promotes complex assembly[J]. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2011, 108(33):E480-E487.

    [22]Zeytuni N, Baran D, Davidov G, et al. Inter-phylum structural conservation of the magnetosome-associated TPR-containing protein, MamA[J]. Journal of Structural Biology, 2012, 180(3):479-487.

    [23]Zurkiya O, Chan AW, Hu X. MagA is sufficient for producing magnetic nanoparticles in mammalian cells, making it an MRI reporter[J]. Magnetic Resonance in Medicine, 2008, 59(6):1225-1231.

    [24] Siponen MI, Legrand P, Widdrat M, et al. Structural insight into magnetochrome-mediated magnetite biomineralization[J]. Nature, 2013, 502(7473):681-684.

    [25]Komeili A, Li Z, Newman DK, et al. Magnetosomes are cell membrane invaginations organized by the actin-like protein MamK[J]. Science, 2006, 311(5758):242-245.

    [26]Draper O, Byrne ME, Li Z, et al. MamK, a bacterial actin, forms dynamic filaments in vivo that are regulated by the acidic proteins MamJ and LimJ[J]. Molecular Microbiology, 2011, 82(2):342-354.

    [27]Scheffel A, Schüler D. The acidic repetitive domain of the Magnetospirillum gryphiswaldense MamJ protein displays hypervariability but is not required for magnetosome chain assembly[J]. Journal of Bacteriology, 2007, 189(17):6437-6446.

    [28] Arakaki A, Yamagishi A, Fukuyo A, et al. Co-ordinated functions of Mms proteins define the surface structure of cubo-octahedral magnetite crystals in magnetotactic bacteria[J]. Molecular microbiology, 2014, 93(3):554-567.

    [29]Kolinko I, Lohβe A, Borg S, et al. Biosynthesis of magnetic nanostructures in a foreign organism by transfer of bacterial magnetosome gene clusters[J]. Nature Nanotechnology, 2014, 9(3):193-197.

    [30]Arakaki A, Webb J, Matsunaga T. A novel protein tightly bound to bacterial magnetic particles in Magnetospirillum magneticum strain AMB-1[J]. Journal of Biological Chemistry, 2003, 278(10):8745-8750.

    [31]Murat D, Falahati V, Bertinetti L, et al. The magnetosome membrane protein, MmsF, is a major regulator of magnetite biomineralization in Magnetospirillum magneticum AMB-1[J]. Molecular Microbiology, 2012, 85(4):684-699.

    [32]Wang L, Prozorov T, Palo PE, et al. Self-assembly and biphasic iron-binding characteristics of Mms6, a bacterial protein that promotes the formation of superparamagnetic magnetite nanoparticles of uniform size and shape[J]. Biomacromolecules, 2011, 13(1):98-105.

    [33]Amemiya Y, Arakaki A, Staniland SS, et al. Controlled formation of magnetite crystal by partial oxidation of ferrous hydroxide in the presence of recombinant magnetotactic bacterial protein Mms6[J]. Biomaterials, 2007, 28(35):5381-5389.

    [34]Zhang H, Liu X, Feng S, et al. Morphological transformations in the magnetite biomineralizing protein Mms6 in iron solutions:a small-angle X-ray scattering study[J]. Langmuir, 2015, 31(9):2818-2825.

    [35]Kashyap S, Woehl TJ, Liu X, et al. Nucleation of iron oxide nanoparticles mediated by Mms6 protein in situ[J]. ACS Nano,2014, 8(9):9097-9106.

    [36]Ma K, Zhao H, Zheng X, et al. NMR studies of the interactions between AMB-1 Mms6 protein and magnetosome Fe3O4nanoparticles[J]. Journal of Materials Chemistry B, 2017, 5(16):2888-2895.

    [37]Prozorov T, Palo P, Wang L, et al. Cobalt ferrite nanocrystals:outperforming magnetotactic bacteria[J]. ACS Nano, 2007, 1(3):228-233.

    [38] Arakaki A, Masuda F, Amemiya Y, et al. Control of the morphology and size of magnetite particles with peptides mimicking the Mms6 protein from magnetotactic bacteria[J]. Journal of Colloid and Interface Science, 2010, 343(1):65-70.

    [39]Rawlings AE, Bramble JP, Hounslow AM, et al. Ferrous iron binding key to Mms6 magnetite biomineralisation:A mechanistic study to understand magnetite formation using pH titration and NMR spectroscopy[J]. Chemistry-A European Journal, 2016, 22(23):7885-7894.

    [40]Yamagishi A, Narumiya K, Tanaka M, et al. Core amino acid residues in the morphology-regulating protein, Mms6, for intracellular magnetite biomineralization[J]. Scientific Reports, 2016, 6:35670.

    [41]Prozorov T, Mallapragada SK, Narasimhan B, et al. Protein mediated synthesis of uniform superparamagnetic magnetite nanocrystals[J]. Advanced Functional Materials, 2007, 17(6):951-957.

    [42]Galloway JM, Arakaki A, Masuda F, et al. Magnetic bacterial protein Mms6 controls morphology, crystallinity and magnetism of cobalt-doped magnetite nanoparticles in vitro[J]. Journal of Materials Chemistry, 2011, 21(39):15244-15254.

    [43]Zhang H, Malik V, Mallapragada S, et al. Synthesis and characterization of Gd-doped magnetite nanoparticles[J]. Journal of Magnetism and Magnetic Materials, 2017, 423:386-394.

    [44]Arakaki A, Kikuchi D, Tanaka M, et al. Comparative subcellular localization analysis of magnetosome proteins reveals a unique localization behavior of Mms6 protein onto magnetite crystals[J]. Journal of Bacteriology, 2016, 198(20):2794-2802.

    [45]Oestreicher Z, Mumper E, Gassman C, et al. Spatial localization of Mms6 during biomineralization of Fe3O4nanocrystals in Magnetospirillum magneticum AMB-1[J]. Journal of Materials Research, 2016, 31(5):527-535.

    [46]Wolff A, Frese K, Wi brock M, et al. Influence of the synthetic polypeptide c25-mms6 on cobalt ferrite nanoparticle formation[J]. Journal of Nanoparticle Research, 2012, 14(10):1161.

    [47]Lenders JJ, Zope HR, Yamagishi A, et al. Bioinspired magnetite crystallization directed by random copolypeptides[J]. Advanced Functional Materials, 2015, 25(5):711-719.

    [48]Galloway JM, Bramble JP, Rawlings AE, et al. Biotemplated magnetic nanoparticle arrays[J]. Small, 2012, 8(2):204-208.

    [49]Bird SM, Rawlings AE, Galloway JM, et al. Using a biomimetic membrane surface experiment to investigate the activity of the magnetite biomineralisation protein Mms6[J]. RSC Advances, 2016, 6(9):7356-7363.

    [50]Nayak S, Zhang H, Liu X, et al. Protein patterns template arrays of magnetic nanoparticles[J]. RSC Advances, 2016, 6(62):57048-57056.

    [51]Bird SM, Galloway JM, Rawlings AE, et al. Taking a hard line with biotemplating:cobalt-doped magnetite magnetic nanoparticle arrays[J]. Nanoscale, 2015, 7(16):7340-7351.

    [52]Liu X, Zhang H, Nayak S, et al. Effect of surface hydrophobicity on the function of the immobilized biomineralization protein Mms6[J]. Industrial & Engineering Chemistry Research, 2015, 54(42):10284-10292.

    (責(zé)任編輯 狄艷紅)

    Research Progress on the Function and Application of Membrane Protein Mms6 of Magnetosome

    MA Kun1ZHAO Hong-xin1,2LI Qian1WANG Jia-rong1SUN Hong-bin1
    (1. High Magnetic Field Laboratory,Chinese Academy of Sciences,Hefei 230031;2. College of Life Sciences,University of Science and Technology of China,Hefei 230031)

    The magnetosome is a special biomineralized product formed by the invagination of the magnetotactic bacteria(MTB)inner membrane. Magnetosome is composed of membrane-enclosed magnetite crystals ordered into chains along the cell. Moreover,these magnetic nanocrystals are highly homogeneous in size and morphology. The magnetosome membrane protein has been demonstrated to play an important role in the formation of magnetosome with recruitment and redox of iron and regulation of the nucleation and growth of magnetic nanocrystals. This article reviews that the main function of protein in magnetosome membrane in the process of the formation of magnetic nanoparticles from the absorption of iron ions into mineralization. Especially,the article introduces the structure characteristics and functions of the magnetosome membrane special protein 6(Mms6). Furthermore,the article summarizes the application of Mms6,as a biomimic addictive in the new-type magnetic nanomaterials,and discusses its possible mechanism of molecular regulation during the process of the formation of magnetosome,for providing a better understanding of biomineralization.

    magnetosome;biomineralization;mms6 protein;biomimeticsynthesis

    10.13560/j.cnki.biotech.bull.1985.2017-0170

    2017-03-07

    國家自然科學(xué)基金項目(U1332142)(21372222)

    馬坤,男,博士研究生,研究方向:蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能;E-mail:makun@hmfl.ac.cn

    孫紅賓,男,研究員,研究方向:蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能;E-mail:hbsun@hmfl.ac.cn

    猜你喜歡
    膜蛋白納米材料磁性
    武器中的納米材料
    學(xué)與玩(2022年8期)2022-10-31 02:41:56
    二維納米材料在腐蝕防護中的應(yīng)用研究進展
    自制磁性螺絲刀
    磁性離子交換樹脂的制備及其對Cr3+的吸附
    干擾素誘導(dǎo)跨膜蛋白抑制小兒流感病毒作用及其機制研究
    MoS2納米材料的制備及其催化性能
    一種新型磁性指紋刷的構(gòu)思
    EB病毒潛伏膜蛋白1基因多態(tài)性與NK/T細胞淋巴瘤的相關(guān)性
    梅毒螺旋體四種膜蛋白克隆重組表達和ELISA法建立的應(yīng)用研究
    抗輻照納米材料的研究進展
    亚洲第一青青草原| 欧美黑人欧美精品刺激| 国产精品.久久久| 嫁个100分男人电影在线观看 | 国产成人欧美| 国产欧美日韩精品亚洲av| 亚洲一码二码三码区别大吗| 自拍欧美九色日韩亚洲蝌蚪91| 免费在线观看日本一区| 一级黄色大片毛片| 欧美 日韩 精品 国产| 老司机亚洲免费影院| 亚洲免费av在线视频| 视频区图区小说| 大片电影免费在线观看免费| av网站在线播放免费| 国产99久久九九免费精品| 一级黄色大片毛片| 久久毛片免费看一区二区三区| 免费女性裸体啪啪无遮挡网站| 人人妻人人澡人人看| 天堂8中文在线网| 在线 av 中文字幕| 亚洲av成人不卡在线观看播放网 | 欧美日韩亚洲综合一区二区三区_| 欧美日韩一级在线毛片| 啦啦啦在线免费观看视频4| 亚洲av综合色区一区| 日韩欧美一区视频在线观看| 国产高清不卡午夜福利| 亚洲欧美成人综合另类久久久| 亚洲精品久久午夜乱码| 又紧又爽又黄一区二区| 天天躁狠狠躁夜夜躁狠狠躁| 欧美日韩成人在线一区二区| 爱豆传媒免费全集在线观看| 最近手机中文字幕大全| 新久久久久国产一级毛片| 国产免费现黄频在线看| 七月丁香在线播放| 91精品国产国语对白视频| 国产精品一二三区在线看| 少妇被粗大的猛进出69影院| 男女边摸边吃奶| 日韩av免费高清视频| 99国产精品一区二区三区| 亚洲国产毛片av蜜桃av| 免费观看人在逋| 国产麻豆69| 国产成人免费无遮挡视频| 黄色 视频免费看| 欧美黄色片欧美黄色片| 中文字幕人妻熟女乱码| 国语对白做爰xxxⅹ性视频网站| 丝瓜视频免费看黄片| av有码第一页| 国产成人免费观看mmmm| 在线 av 中文字幕| 国产精品香港三级国产av潘金莲 | 老司机在亚洲福利影院| 国产主播在线观看一区二区 | 少妇粗大呻吟视频| 捣出白浆h1v1| 极品人妻少妇av视频| 国产免费一区二区三区四区乱码| 男女午夜视频在线观看| 国产av精品麻豆| 日本一区二区免费在线视频| 人妻人人澡人人爽人人| 久久亚洲精品不卡| 91国产中文字幕| 9色porny在线观看| 美女视频免费永久观看网站| 国产免费现黄频在线看| 91麻豆av在线| 久久久久国产精品人妻一区二区| 99国产精品免费福利视频| 观看av在线不卡| 国产免费视频播放在线视频| 精品人妻1区二区| 久久女婷五月综合色啪小说| 国产精品亚洲av一区麻豆| 一区二区三区乱码不卡18| 国产日韩欧美亚洲二区| 亚洲一码二码三码区别大吗| 在线观看国产h片| 午夜两性在线视频| 亚洲国产日韩一区二区| 七月丁香在线播放| 水蜜桃什么品种好| 日韩欧美一区视频在线观看| 大香蕉久久成人网| 啦啦啦视频在线资源免费观看| 黄色 视频免费看| av有码第一页| 爱豆传媒免费全集在线观看| 久久人人爽人人片av| 久久天堂一区二区三区四区| 日本av免费视频播放| 国产激情久久老熟女| a级毛片黄视频| 男人添女人高潮全过程视频| 久久99精品国语久久久| 人人妻人人添人人爽欧美一区卜| 精品亚洲成a人片在线观看| 久久人妻福利社区极品人妻图片 | 热99久久久久精品小说推荐| 亚洲人成电影免费在线| 中文乱码字字幕精品一区二区三区| 日韩视频在线欧美| cao死你这个sao货| 国产精品一区二区在线不卡| 亚洲国产成人一精品久久久| 老司机影院毛片| 久久久久久亚洲精品国产蜜桃av| 精品久久久精品久久久| 新久久久久国产一级毛片| 久久人妻熟女aⅴ| 午夜激情久久久久久久| 麻豆乱淫一区二区| 亚洲成色77777| 桃花免费在线播放| 少妇 在线观看| 国产伦理片在线播放av一区| 国产精品秋霞免费鲁丝片| 精品久久久精品久久久| 精品人妻在线不人妻| 亚洲精品久久久久久婷婷小说| 国产片内射在线| 国产高清国产精品国产三级| 亚洲精品国产av蜜桃| 日韩 亚洲 欧美在线| 晚上一个人看的免费电影| 日本欧美视频一区| 午夜福利乱码中文字幕| 午夜福利一区二区在线看| 午夜福利在线免费观看网站| 日韩一本色道免费dvd| 欧美精品人与动牲交sv欧美| 亚洲美女黄色视频免费看| 可以免费在线观看a视频的电影网站| 国产精品欧美亚洲77777| 青青草视频在线视频观看| 美国免费a级毛片| 超碰97精品在线观看| 黄色 视频免费看| 97在线人人人人妻| 亚洲男人天堂网一区| 国产又色又爽无遮挡免| 精品少妇黑人巨大在线播放| 国产麻豆69| 亚洲精品av麻豆狂野| 久久精品久久久久久久性| 久久女婷五月综合色啪小说| 婷婷丁香在线五月| 精品国产超薄肉色丝袜足j| 久久毛片免费看一区二区三区| 99精品久久久久人妻精品| 国语对白做爰xxxⅹ性视频网站| 一区二区日韩欧美中文字幕| 亚洲国产av影院在线观看| 色婷婷久久久亚洲欧美| 男女床上黄色一级片免费看| 午夜激情久久久久久久| 999久久久国产精品视频| 中文字幕精品免费在线观看视频| 无遮挡黄片免费观看| 男的添女的下面高潮视频| 我的亚洲天堂| 国产xxxxx性猛交| 久久性视频一级片| 老司机影院成人| 欧美老熟妇乱子伦牲交| 精品国产乱码久久久久久小说| 99九九在线精品视频| 久久狼人影院| 国产成人一区二区三区免费视频网站 | 一级毛片电影观看| 国产成人欧美| 亚洲国产欧美一区二区综合| 午夜91福利影院| 国产主播在线观看一区二区 | tube8黄色片| 久久久久久久久久久久大奶| 热re99久久国产66热| 国产真人三级小视频在线观看| 又大又爽又粗| 一级毛片我不卡| 国产又色又爽无遮挡免| 各种免费的搞黄视频| 国产精品免费视频内射| 中文字幕另类日韩欧美亚洲嫩草| 久久影院123| 日韩制服丝袜自拍偷拍| 久久性视频一级片| 手机成人av网站| 91精品三级在线观看| 一本—道久久a久久精品蜜桃钙片| 一级a爱视频在线免费观看| 黄色一级大片看看| 青春草亚洲视频在线观看| 黑人巨大精品欧美一区二区蜜桃| 久久性视频一级片| 手机成人av网站| www.av在线官网国产| 国产精品人妻久久久影院| 婷婷成人精品国产| 久久久久久久久久久久大奶| 夜夜骑夜夜射夜夜干| 久久毛片免费看一区二区三区| 午夜老司机福利片| 日韩中文字幕欧美一区二区 | 一级黄片播放器| 亚洲av电影在线进入| 国产精品三级大全| 少妇粗大呻吟视频| 国产成人精品久久二区二区91| 国产99久久九九免费精品| 国产真人三级小视频在线观看| 一区在线观看完整版| 久久精品亚洲熟妇少妇任你| 色94色欧美一区二区| 欧美中文综合在线视频| 一个人免费看片子| 免费在线观看黄色视频的| 国产老妇伦熟女老妇高清| 精品少妇黑人巨大在线播放| 久久久精品94久久精品| 久久国产精品男人的天堂亚洲| 中文欧美无线码| 美国免费a级毛片| 国产成人一区二区在线| 日本猛色少妇xxxxx猛交久久| 国产欧美日韩一区二区三区在线| 丝袜人妻中文字幕| www日本在线高清视频| 精品少妇黑人巨大在线播放| 国产男女内射视频| 久久精品国产a三级三级三级| 日韩av不卡免费在线播放| 国产免费一区二区三区四区乱码| 欧美日本中文国产一区发布| 午夜久久久在线观看| 亚洲专区中文字幕在线| 国产精品偷伦视频观看了| av不卡在线播放| 国产欧美日韩精品亚洲av| 国产男女内射视频| 国产日韩欧美在线精品| 日韩制服骚丝袜av| 丝袜在线中文字幕| 久久精品亚洲av国产电影网| 在线 av 中文字幕| 肉色欧美久久久久久久蜜桃| 啦啦啦视频在线资源免费观看| 国产精品久久久人人做人人爽| 国产麻豆69| 建设人人有责人人尽责人人享有的| 大陆偷拍与自拍| 丰满迷人的少妇在线观看| 欧美av亚洲av综合av国产av| 99久久精品国产亚洲精品| 亚洲三区欧美一区| 久久鲁丝午夜福利片| 两人在一起打扑克的视频| 国产成人免费观看mmmm| 9191精品国产免费久久| 国产无遮挡羞羞视频在线观看| 午夜福利一区二区在线看| 久久免费观看电影| 极品人妻少妇av视频| 中文字幕高清在线视频| 少妇 在线观看| 国产伦理片在线播放av一区| 中国美女看黄片| 国产成人啪精品午夜网站| 九色亚洲精品在线播放| 久久久精品免费免费高清| 又大又爽又粗| 中国国产av一级| 国产精品国产三级国产专区5o| 人妻一区二区av| 亚洲一卡2卡3卡4卡5卡精品中文| 丁香六月欧美| 精品人妻一区二区三区麻豆| 亚洲七黄色美女视频| 免费av中文字幕在线| 国产亚洲一区二区精品| 婷婷色麻豆天堂久久| 欧美人与性动交α欧美软件| 亚洲九九香蕉| netflix在线观看网站| 国产在线视频一区二区| 人人妻人人添人人爽欧美一区卜| 国产伦理片在线播放av一区| 青春草亚洲视频在线观看| 青春草视频在线免费观看| 免费不卡黄色视频| 日韩制服丝袜自拍偷拍| 黄色片一级片一级黄色片| 另类精品久久| 汤姆久久久久久久影院中文字幕| 一级黄色大片毛片| 一级,二级,三级黄色视频| 亚洲精品国产av成人精品| 国产亚洲欧美在线一区二区| 日日摸夜夜添夜夜爱| 国产不卡av网站在线观看| 777米奇影视久久| 精品亚洲乱码少妇综合久久| 极品人妻少妇av视频| 欧美日韩亚洲高清精品| 制服诱惑二区| 国产精品国产三级国产专区5o| 精品福利永久在线观看| 手机成人av网站| 国产伦人伦偷精品视频| 久久精品国产综合久久久| 岛国毛片在线播放| 啦啦啦中文免费视频观看日本| 久久久欧美国产精品| 自拍欧美九色日韩亚洲蝌蚪91| 国产野战对白在线观看| 视频区图区小说| 欧美成人精品欧美一级黄| 18在线观看网站| 欧美激情高清一区二区三区| 亚洲欧美清纯卡通| 人体艺术视频欧美日本| 午夜91福利影院| 亚洲av日韩精品久久久久久密 | 国产xxxxx性猛交| 国产97色在线日韩免费| 乱人伦中国视频| 久久精品亚洲av国产电影网| 热re99久久精品国产66热6| 伊人亚洲综合成人网| 亚洲自偷自拍图片 自拍| 大陆偷拍与自拍| 美女福利国产在线| 成人免费观看视频高清| 国产成人免费无遮挡视频| 一本一本久久a久久精品综合妖精| 欧美中文综合在线视频| av视频免费观看在线观看| 自拍欧美九色日韩亚洲蝌蚪91| 一个人免费看片子| 亚洲国产欧美在线一区| 国产精品香港三级国产av潘金莲 | 深夜精品福利| 久久热在线av| 亚洲av美国av| 一级毛片女人18水好多 | netflix在线观看网站| 性高湖久久久久久久久免费观看| 国产成人免费无遮挡视频| 黄色视频不卡| 久久 成人 亚洲| 岛国毛片在线播放| 99久久综合免费| 国产在线免费精品| 亚洲成人手机| 久久人妻福利社区极品人妻图片 | 亚洲av国产av综合av卡| 亚洲精品成人av观看孕妇| 欧美精品人与动牲交sv欧美| 一级黄色大片毛片| 91国产中文字幕| 啦啦啦啦在线视频资源| 午夜av观看不卡| 蜜桃国产av成人99| 婷婷色综合大香蕉| 中文字幕亚洲精品专区| 亚洲国产av影院在线观看| 丝瓜视频免费看黄片| 国产麻豆69| 国产在线一区二区三区精| 久久这里只有精品19| 91字幕亚洲| 亚洲欧美成人综合另类久久久| 好男人电影高清在线观看| 精品熟女少妇八av免费久了| 亚洲精品一区蜜桃| 亚洲成国产人片在线观看| av在线app专区| 一级毛片 在线播放| 97在线人人人人妻| 精品欧美一区二区三区在线| 久久狼人影院| 国产高清国产精品国产三级| 亚洲精品美女久久久久99蜜臀 | 欧美日韩亚洲综合一区二区三区_| 一本久久精品| cao死你这个sao货| 秋霞在线观看毛片| 日本色播在线视频| 韩国精品一区二区三区| 一本—道久久a久久精品蜜桃钙片| 欧美精品高潮呻吟av久久| 自拍欧美九色日韩亚洲蝌蚪91| 青春草视频在线免费观看| 午夜久久久在线观看| 国产午夜精品一二区理论片| 国产成人av激情在线播放| 亚洲久久久国产精品| 欧美日韩视频高清一区二区三区二| 老汉色av国产亚洲站长工具| 亚洲av片天天在线观看| 亚洲欧美精品自产自拍| 亚洲欧美精品综合一区二区三区| 汤姆久久久久久久影院中文字幕| 免费在线观看影片大全网站 | 国产精品一二三区在线看| 日本av免费视频播放| 欧美日韩亚洲高清精品| 操美女的视频在线观看| 欧美97在线视频| 一边亲一边摸免费视频| 黄片小视频在线播放| 久久久久久久久免费视频了| 国产精品.久久久| 亚洲欧美一区二区三区久久| 性色av乱码一区二区三区2| 一边摸一边抽搐一进一出视频| 日韩av在线免费看完整版不卡| 亚洲欧美一区二区三区国产| a级毛片在线看网站| 日韩中文字幕欧美一区二区 | 天天影视国产精品| 国产精品欧美亚洲77777| 黄片小视频在线播放| 久久精品久久精品一区二区三区| 国产免费现黄频在线看| netflix在线观看网站| 久久人妻熟女aⅴ| 水蜜桃什么品种好| 午夜av观看不卡| 自线自在国产av| 18禁裸乳无遮挡动漫免费视频| 日本欧美视频一区| 国产精品三级大全| 亚洲av美国av| 久久综合国产亚洲精品| 波野结衣二区三区在线| 青草久久国产| 久久国产精品人妻蜜桃| avwww免费| 一本色道久久久久久精品综合| 婷婷成人精品国产| 婷婷色麻豆天堂久久| 丝袜脚勾引网站| 男女之事视频高清在线观看 | 人人妻,人人澡人人爽秒播 | 91精品伊人久久大香线蕉| 一本一本久久a久久精品综合妖精| √禁漫天堂资源中文www| 亚洲第一av免费看| 免费不卡黄色视频| 午夜视频精品福利| 日本vs欧美在线观看视频| 精品国产一区二区三区四区第35| 亚洲国产精品一区三区| 亚洲成色77777| 欧美精品啪啪一区二区三区 | 99热国产这里只有精品6| 乱人伦中国视频| 亚洲综合色网址| 亚洲精品一二三| 久久 成人 亚洲| 男女之事视频高清在线观看 | 国产免费福利视频在线观看| 亚洲熟女毛片儿| bbb黄色大片| 日本91视频免费播放| 亚洲精品国产一区二区精华液| 黄片小视频在线播放| 男男h啪啪无遮挡| 男女免费视频国产| 亚洲熟女毛片儿| 亚洲欧洲国产日韩| 精品视频人人做人人爽| 国产精品一区二区免费欧美 | 女人精品久久久久毛片| 成年动漫av网址| 精品第一国产精品| 亚洲成色77777| 美女国产高潮福利片在线看| 免费人妻精品一区二区三区视频| 久久精品国产a三级三级三级| 大片电影免费在线观看免费| 99国产精品免费福利视频| 一级毛片我不卡| 色精品久久人妻99蜜桃| 晚上一个人看的免费电影| 各种免费的搞黄视频| 1024香蕉在线观看| 99久久99久久久精品蜜桃| av网站免费在线观看视频| 亚洲精品国产区一区二| 一本色道久久久久久精品综合| 久久久欧美国产精品| 91精品国产国语对白视频| 高清黄色对白视频在线免费看| 啦啦啦啦在线视频资源| 成人国语在线视频| 久久天堂一区二区三区四区| 无限看片的www在线观看| 汤姆久久久久久久影院中文字幕| 久久精品国产a三级三级三级| 国产男女内射视频| www.av在线官网国产| www日本在线高清视频| 久久九九热精品免费| 精品人妻1区二区| 欧美少妇被猛烈插入视频| 美女高潮到喷水免费观看| 久久久久网色| 中文字幕人妻熟女乱码| 男女无遮挡免费网站观看| 久久99热这里只频精品6学生| 久久人妻熟女aⅴ| 亚洲精品在线美女| 国产成人欧美在线观看 | 精品卡一卡二卡四卡免费| 国产精品 国内视频| 999久久久国产精品视频| 成人三级做爰电影| 91精品三级在线观看| 亚洲自偷自拍图片 自拍| 国产精品成人在线| videos熟女内射| 激情五月婷婷亚洲| 亚洲人成77777在线视频| 少妇 在线观看| 亚洲国产av新网站| 国产av一区二区精品久久| 高清不卡的av网站| 成年美女黄网站色视频大全免费| 亚洲中文字幕日韩| 国产成人91sexporn| kizo精华| 日韩免费高清中文字幕av| 亚洲五月婷婷丁香| av在线老鸭窝| 青青草视频在线视频观看| 狠狠婷婷综合久久久久久88av| 麻豆乱淫一区二区| 久久久久久亚洲精品国产蜜桃av| 亚洲av美国av| 99国产精品一区二区三区| 亚洲熟女精品中文字幕| 男人添女人高潮全过程视频| 久久 成人 亚洲| 日韩av不卡免费在线播放| av线在线观看网站| 亚洲av电影在线观看一区二区三区| 夫妻性生交免费视频一级片| 午夜两性在线视频| 国产成人欧美在线观看 | 美国免费a级毛片| 91国产中文字幕| 国产一区有黄有色的免费视频| 高潮久久久久久久久久久不卡| 久久99一区二区三区| 每晚都被弄得嗷嗷叫到高潮| 国产激情久久老熟女| 久久精品人人爽人人爽视色| 一级黄片播放器| 成人国语在线视频| 亚洲精品美女久久av网站| 五月天丁香电影| 美女主播在线视频| 久久久精品免费免费高清| 精品国产国语对白av| 国产精品偷伦视频观看了| 天天影视国产精品| 久久 成人 亚洲| 这个男人来自地球电影免费观看| 免费黄频网站在线观看国产| 久久精品久久精品一区二区三区| 久久久久久久久久久久大奶| 亚洲少妇的诱惑av| 高潮久久久久久久久久久不卡| cao死你这个sao货| 国产在线一区二区三区精| 精品第一国产精品| 高清黄色对白视频在线免费看| 91字幕亚洲| 青春草亚洲视频在线观看| 日本a在线网址| 欧美成人精品欧美一级黄| 国产精品 欧美亚洲| 色网站视频免费| 亚洲精品中文字幕在线视频| 欧美中文综合在线视频| 国产av精品麻豆| 美女视频免费永久观看网站| 亚洲欧洲日产国产| 亚洲九九香蕉| 少妇粗大呻吟视频| 亚洲精品国产色婷婷电影| 性色av乱码一区二区三区2| 国产欧美日韩一区二区三区在线| 国产高清videossex| 男女之事视频高清在线观看 | 欧美精品一区二区免费开放| 久久狼人影院| 久久精品国产综合久久久| 后天国语完整版免费观看| 精品人妻在线不人妻| 一本久久精品| 别揉我奶头~嗯~啊~动态视频 | 日韩av在线免费看完整版不卡| 午夜福利视频在线观看免费| 亚洲精品av麻豆狂野|