鹽法提取豌豆分離蛋白凝膠特性及影響因素

單宏

（黑龍江省農(nóng)業(yè)科學(xué)院農(nóng)產(chǎn)品質(zhì)量安全研究所，黑龍江哈爾濱150086）

鹽法提取豌豆分離蛋白凝膠特性及影響因素

單宏

（黑龍江省農(nóng)業(yè)科學(xué)院農(nóng)產(chǎn)品質(zhì)量安全研究所，黑龍江哈爾濱150086）

采用一種低變性的提取方法——鹽法提取豌豆分離蛋白并使用流變儀測(cè)定其流變特性，結(jié)果表明：鹽法豌豆分離蛋白最低凝膠形成質(zhì)量濃度是5.5g/100mL，豌豆分離蛋白凝膠點(diǎn)與蛋白質(zhì)量濃度無(wú)相關(guān)性。豌豆分離蛋白凝膠點(diǎn)隨加熱速率增加呈上升趨勢(shì)。較高的加熱和冷卻速率能夠增加反應(yīng)終點(diǎn)儲(chǔ)能模量（G'）和耗能模量（G”）值，因而降低凝膠強(qiáng)度。鹽法豌豆分離蛋白凝膠韌性隨蛋白質(zhì)量濃度的增加而增大，且蛋白質(zhì)量濃度與G'、G”值之間存在乘冪規(guī)律。tanδ值隨蛋白質(zhì)量濃度升高而降低，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)量濃度高于5g/100mL時(shí)，弱凝膠開(kāi)始形成；當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)量濃度高于7g/100mL時(shí)，tanδ值幾乎保持恒定，表明凝膠彈性在此范圍內(nèi)基本恒定。比較鹽法和商業(yè)豌豆分離蛋白凝膠性質(zhì)后發(fā)現(xiàn)：鹽法豌豆分離蛋白具有更好的凝膠性。

豌豆分離蛋白；鹽法提??；凝膠；凝膠點(diǎn)；最低凝膠質(zhì)量濃度；加熱冷卻速率；鹽濃度

傳統(tǒng)上豌豆一直作為蔬菜食用，近年來(lái)豌豆深加工有了一定發(fā)展，人們期待用豌豆分離蛋白（pea protein isolate，PPI）替代大豆蛋白用于肉制品乳化，然而與大豆蛋白相比，豌豆分離蛋白只能形成弱凝膠［1］，使其作為大豆蛋白替代品受到一定限制。目前對(duì)豌豆分離蛋白的凝膠性質(zhì)研究較少，因此深入開(kāi)展豌豆分離蛋白凝膠特性研究，進(jìn)而開(kāi)發(fā)可替代大豆分離蛋白（soy protein isolate，SPI）的豌豆分離蛋白，可為豌豆深加工探索新的出路，提升我國(guó)豌豆生產(chǎn)加工企業(yè)的經(jīng)濟(jì)效益。

許多植物蛋白都是球蛋白［2］，蛋白凝膠的形成是由無(wú)定形溶液轉(zhuǎn)化為三維彈性網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的過(guò)程［1］。球蛋白要形成交聯(lián)成網(wǎng)狀的凝膠，就必須要打開(kāi)其球狀結(jié)構(gòu)。因而可以預(yù)期任何能夠打開(kāi)球蛋白結(jié)構(gòu)，使包埋在其中的活性基團(tuán)暴露的處理都可以改善植物蛋白的交聯(lián)能力［2］。加熱處理可使豌豆分離蛋白產(chǎn)生部分變性，打開(kāi)其球狀結(jié)構(gòu)，促進(jìn)蛋白產(chǎn)生交聯(lián)，形成三維結(jié)構(gòu)的凝膠［1］。

小張力振蕩動(dòng)態(tài)測(cè)試（small strain oscillatory dynamic testing）因其對(duì)樣品物理結(jié)構(gòu)和化學(xué)組分的變化特別敏感而在評(píng)估凝膠性質(zhì)和凝膠強(qiáng)度方面有較大的應(yīng)用價(jià)值［3］，近年來(lái)在對(duì)食品凝膠體系評(píng)價(jià)中應(yīng)用逐漸增多。該方法測(cè)試過(guò)程中溫度變化梯度很小，通過(guò)對(duì)溫度的掃描可以記錄下與流變性質(zhì)相關(guān)的從液體到膠體的能量轉(zhuǎn)化過(guò)程細(xì)節(jié)。可將動(dòng)態(tài)流變測(cè)試或小張力凝膠強(qiáng)度測(cè)試用于研究熱誘導(dǎo)的植物蛋白凝膠形成過(guò)程，這種方法適于測(cè)量與凝膠形成現(xiàn)象相關(guān)的細(xì)微變化［4］。采用小張力振蕩動(dòng)態(tài)測(cè)試原理的流變儀可測(cè)試熱誘導(dǎo)的豌豆分離蛋白凝膠體系并獲得較好的結(jié)果。

儲(chǔ)能模量（G'）是對(duì)正弦剪切變形的每一循環(huán)能量恢復(fù)的測(cè)量，其增量代表了與彈性凝膠結(jié)構(gòu)相關(guān)的樣品的硬度［5］。G'的變化可以用于監(jiān)測(cè)豌豆分離蛋白的凝膠過(guò)程。高儲(chǔ)能模量（G'）值表示凝膠體系中較強(qiáng)的分子間網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)及增強(qiáng)的蛋白-蛋白和蛋白-多聚物分子之間的相互作用，而較低的tanδ（G”/G'）值表示彈性更強(qiáng)的網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)［6］。加熱會(huì)引起蛋白質(zhì)懸濁液產(chǎn)生由溶膠到凝膠的轉(zhuǎn)化，這是隨著儲(chǔ)能模量G'值的快速增大并最終與耗能模量值（G”）形成交叉，交叉點(diǎn)為G'值開(kāi)始大于G”時(shí)，這個(gè)點(diǎn)的溫度即為凝膠的起始點(diǎn)，即文獻(xiàn)［7-10］中最常提到的G'-G”交叉點(diǎn)。

本實(shí)驗(yàn)研究了鹽法提取豌豆分離蛋白熱誘導(dǎo)凝膠性質(zhì)以及加熱和冷卻速率、鹽濃度和蛋白質(zhì)量濃度對(duì)凝膠性的影響，并與商品豌豆分離蛋白和商品大豆分離蛋白進(jìn)行比較，旨在探索鹽法豌豆分離蛋白應(yīng)用于乳化肉制品的可行性。

1　材料與方法

1.1材料與試劑

商業(yè)豌豆粉（蛋白質(zhì)含量大于25%）大連嘉昱食品有限公司。

豌豆分離蛋白（蛋白質(zhì)含量為大于82%）煙臺(tái)東方蛋白科技有限公司；PRO-FAM974商業(yè)大豆分離蛋白（蛋白質(zhì)含量為90%）美國(guó)Archer Daniels Midland（ADM）公司。

1.2儀器與設(shè)備

TA2000流變儀美國(guó)TA公司；Vortex Genie Mixer振蕩混合器美國(guó)Scientific Industries公司；AXGL10M高速大容量冷凍離心機(jī)上海趙迪實(shí)驗(yàn)室離心機(jī)公司；K2300自動(dòng)凱氏定氮儀瑞典FOSS公司。

1.3方法

1.3.1鹽法豌豆分離蛋白提取程序

鹽法豌豆分離蛋白提取步驟為：

200g豌豆粉+800mL0.3mol/L NaCl→攪拌60min→離心（5000r/min，20min）→收集上清液→上清液與蒸餾水按1∶2混合→在5℃冰箱中靜置2h→離心（2000r/min，15min）→收集沉淀→與少量蒸餾水混合攪拌→在透析袋中進(jìn)行離子交換，在5℃冰箱中放置72h，每24h換一次蒸餾水→冷凍干燥

1.3.2蛋白質(zhì)含量測(cè)定

采用凱氏定氮法，轉(zhuǎn)換系數(shù)為5.7［11］。

1.3.3樣品制備

按照實(shí)驗(yàn)設(shè)計(jì)，將鹽法豌豆分離蛋白、商品豌豆分離蛋白、商品大豆分離蛋白與不同濃度的NaCl溶液混合以獲得需要的蛋白質(zhì)含量和鹽濃度。為獲得均勻分散的懸濁液，樣品用振蕩混合器振蕩1min以保證分離蛋白完全分散，懸濁液的pH值為自然值6.2～6.3，待測(cè)。

1.3.4最低凝膠質(zhì)量濃度測(cè)定

最低凝膠質(zhì)量濃度測(cè)定采用O’Kane等［12］的方法并略加修改。分別配制5mL4～18g/100mL的鹽法豌豆分離蛋白懸濁液及8～20g/100mL的商品豌豆分離蛋白懸濁液。所有樣品均在95℃水浴鍋中加熱10min（在密封的試管中以防止水分蒸發(fā)）。將樣品在室溫下冷卻1h，在4℃存放過(guò)夜。第2天將試管倒置，24h后未流下液體的視為產(chǎn)生凝膠，從而確定最低凝膠質(zhì)量濃度。

1.3.5流變學(xué)特性測(cè)定

取約1mL豌豆分離蛋白懸濁液置于流變儀的工作臺(tái)上（為避免測(cè)定期間樣品水分蒸發(fā)，可加入適量礦物油到上平板的凹槽中，然后覆蓋特殊金屬蓋以防止加熱期間樣品蒸干）。設(shè)定間隙高度為1.00mm。在加熱和冷卻速率實(shí)驗(yàn)中，采取4個(gè)不同的加熱和冷卻速率：4、2、1、0.5℃/min，且每個(gè)測(cè)試加熱和冷卻速率保持相同。樣品首先在25℃平衡2min，然后在25～95℃溫度范圍內(nèi)，以4、2、1、0.5℃/min的速率加熱至95℃，然后冷卻至25℃，最后在25℃進(jìn)行頻率掃描。頻率掃描范圍為0.01～10Hz。實(shí)驗(yàn)采用2次重復(fù)。除特別注明，所有處理均為蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度14.5g/100mL，NaCl濃度0.3mol/L，加熱和冷卻速率均為2℃/min。

1.3.6凝膠點(diǎn)測(cè)定

采用G'和G”交叉點(diǎn)溫度為豌豆分離蛋白的凝膠點(diǎn)。

1.4統(tǒng)計(jì)分析

所有數(shù)據(jù)均進(jìn)行顯著性分析，采用Graph Pad In Stat3.06進(jìn)行Tukey’s檢驗(yàn)，最低顯著水平設(shè)為0.05。

2　結(jié)果與分析

2.1最低凝膠質(zhì)量濃度

Clark等［13］根據(jù)網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)形成前和形成過(guò)程中大分子聚合水平將多聚物凝膠區(qū)分為：1）由無(wú)序多聚物形成的凝膠，如卡拉膠、果膠、淀粉等；2）蛋白質(zhì)凝聚，如熱變性球蛋白和由酶或化學(xué)反應(yīng)引起的凝膠，凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)包括高密度和不靈活的粒子之間的特定作用。食品中常用于球蛋白凝膠的方法是加熱變性，可以導(dǎo)致蛋白質(zhì)四級(jí)、三級(jí)和二級(jí)結(jié)構(gòu)的變化。它使一個(gè)球蛋白分子變性，二個(gè)以上凝聚，更多的則會(huì)形成一個(gè)膠體網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)［13］。由球蛋白制備凝膠需要其蛋白質(zhì)量濃度比果膠或成膠碳水化合物濃度高出一個(gè)數(shù)量級(jí)［14］。因此，較高的質(zhì)量濃度是豌豆分離蛋白形成凝膠的一個(gè)必要條件。

與鹽法相比，堿溶酸沉法提取的豌豆分離蛋白會(huì)產(chǎn)生嚴(yán)重的變性，導(dǎo)致其凝膠能力下降。當(dāng)豌豆分離蛋白質(zhì)量濃度為14.5g/100mL時(shí)，與商品豌豆分離蛋白（堿溶酸沉法提?。┫啾?，鹽法蛋白凝膠有著較高的G'和較低的tanδ值，可形成良好的凝膠，而商品豌豆分離蛋白只能形成極弱的凝膠，這是一種類(lèi)似醬類(lèi)的形態(tài)，彈性很差。

本實(shí)驗(yàn)制備的鹽法豌豆分離蛋白質(zhì)含量為81.91g/100g，最低凝膠質(zhì)量濃度為5.5g/100mL，而商品豌豆分離蛋白的最低凝膠質(zhì)量濃度為14.5g/100mL。與O’Kane等［12］報(bào)道的含有20～28g/100g豆球蛋白和61～67g/100g豌豆球蛋白的豌豆分離蛋白的熱誘導(dǎo)凝膠在中性條件下（pH7.1）的最低凝膠質(zhì)量濃度（16g/100mL）十分接近。由于O’Kane等［12］提取豌豆分離蛋白的方法是等電點(diǎn)沉淀法，與商業(yè)豌豆分離蛋白提取方法相同，該法會(huì)導(dǎo)致嚴(yán)重的蛋白變性而降低其功能性。

2.2凝膠點(diǎn)

凝膠點(diǎn)是凝膠開(kāi)始形成的初始點(diǎn)，以G'-G”交叉點(diǎn)作為凝膠點(diǎn)已獲得廣泛認(rèn)可。Shimada等［15］依據(jù)凝聚點(diǎn)與蛋白質(zhì)量濃度的相關(guān)性將蛋白劃分為凝聚型蛋白（與蛋白質(zhì)量濃度相關(guān)）和凝膠型蛋白（與蛋白質(zhì)量濃度不相關(guān)）兩類(lèi)。因此凝膠型蛋白具有恒定的凝膠點(diǎn)。由表1可知，不同質(zhì)量濃度豌豆分離蛋白凝膠點(diǎn)在83～86℃之間波動(dòng)，顯示凝膠點(diǎn)與蛋白質(zhì)量濃度不相關(guān)，推斷豌豆分離蛋白是凝膠型蛋白。由表2可知，隨加熱速率的提高，凝膠點(diǎn)亦有升高的趨勢(shì)。然而，在較高的加熱速率（2～4℃/min）時(shí)，規(guī)律不明顯。可見(jiàn)，在較低的加熱速率時(shí)，凝膠點(diǎn)與加熱速率相關(guān)；而在較高的加熱速率時(shí)，凝膠點(diǎn)與加熱速率無(wú)關(guān)。

表1　鹽法提取豌豆分離蛋白質(zhì)量濃度對(duì)凝膠點(diǎn)的影響Table1Influence of protein concentration on gelling point

表2加熱和冷卻速率對(duì)凝膠點(diǎn)的影響Table2Influence of heating and cooling rate on gelling pointTable2Influence of heating and cooling rate on gelling point

2.3加熱速率和冷卻速率對(duì)凝膠G'的影響

圖1　加熱和冷卻速率對(duì)儲(chǔ)能模量G'的影響Fig.1Impact of heating and cooling rate on the development of storage modulus G'

由圖1可知，當(dāng)以最大速率（4℃/min）加熱和冷卻時(shí)，測(cè)得的G'值小于較慢加熱和冷卻速率（0.5、1、

2℃/min）條件下測(cè)得的數(shù)值。說(shuō)明在較高的加熱和冷卻速率下形成的凝膠需要較高的溫度才能達(dá)到與在較低的加熱和冷卻速率下形成的凝膠相同的彈性。此外，

0.5℃/min的G'值最大，這是因?yàn)檩^慢的加熱和冷卻速率可使蛋白分子有充足的時(shí)間重新排列成某種合理的順序因而增強(qiáng)了凝膠的韌性［16-18］。

2.4蛋白質(zhì)量濃度對(duì)凝膠G'和G”的影響

圖2熱致變豌豆分離蛋白凝膠網(wǎng)絡(luò)的蛋白質(zhì)量濃度與G'和G”之間的關(guān)系Fig.2Relationship between pea protein concentration and either G' 'or G”values for heat-induced networks

由圖2可知，隨著蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度的增加，G'和G”值均增大。這很可能是因?yàn)殡S蛋白質(zhì)質(zhì)量濃度的增加，豌豆分離蛋白交聯(lián)的機(jī)率亦增加，從而生成較強(qiáng)的凝膠。

以豌豆分離蛋白質(zhì)量濃度（ρ）為橫坐標(biāo)，G'、G”為縱坐標(biāo)，對(duì)圖2中曲線進(jìn)行擬合得到方程：G'=0.0002ρ6.2（R2=0.97）；G”=0.0006ρ5.0（R2=0.97）。在早期研究中，研究者發(fā)現(xiàn)增加蛋白質(zhì)量濃度可增大G'和G”值［19-20］，G'與蛋白質(zhì)量濃度和G”與蛋白質(zhì)量濃度之間存在一個(gè)乘冪規(guī)律。Arntfield等［19］用類(lèi)似的方法描述豌豆球蛋白的G'和其質(zhì)量濃度之間關(guān)系，并獲得類(lèi)似的乘冪規(guī)律。

圖3蛋白質(zhì)量濃度對(duì)熱致變凝膠網(wǎng)絡(luò)tantanδ的影響Fig.3Effect of protein concentration on tanδfor heat-induced gel networks

凝膠過(guò)程也可以用測(cè)定振蕩期間應(yīng)力——應(yīng)變相角變化的方式進(jìn)行監(jiān)測(cè)，由G”/G'比率獲得的tanδ值可傳遞溶膠——凝膠的轉(zhuǎn)變信息。本研究中這一轉(zhuǎn)化過(guò)程發(fā)生在加熱階段。在加熱期間tanδ值越低表示凝膠的彈性越好。從實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)推斷豌豆分離蛋白網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的形成在83℃以上開(kāi)始（表1），形成了凝膠理想的機(jī)械性能。在較低振蕩頻率時(shí)固體膠的tanδ值大約為0.01，弱凝膠的tanδ值約為0.1［21］。理論上認(rèn)為，如果δ =0°，這種物質(zhì)就是理想的完全彈性凝膠，而δ=90°時(shí)，這種物質(zhì)則是理想液體。

當(dāng)受熱變性時(shí)，暴露在蛋白質(zhì)分子表面的疏水性殘基會(huì)顯著增加。二硫鍵很可能會(huì)在蛋白質(zhì)聚合的第一步形成。加熱導(dǎo)致分子間硫氫基——二硫化物的交換，使蛋白質(zhì)分子產(chǎn)生聚合［22］。顯著降低的tanδ值表示彈性的增強(qiáng)。由圖3可知，當(dāng)豌豆分離蛋白含量從4%升高到7%時(shí)，tanδ值迅速?gòu)?.98下降到0.17，然后在0.16～0.17之間波動(dòng)，這表明當(dāng)豌豆分離蛋白質(zhì)量濃度高于5g/100mL時(shí)，弱凝膠開(kāi)始形成。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)量濃度高于7g/100mL時(shí)，tanδ值幾乎保持恒定，表明凝膠彈性在此范圍內(nèi)基本恒定。

2.5鹽濃度對(duì)鹽法提取豌豆分離蛋白凝膠特性的影響

由圖4可知，在鹽濃度為0mol/L時(shí)，G'值非常小，僅有0.35Pa，而tanδ值高達(dá)0.86，這表明與高鹽濃度（0.3～1.0mol/L）相比，形成的凝膠較弱。鹽濃度為0.1mol/L時(shí)，G'僅有0.61Pa，tanδ值卻下降到很低的水平（0.13），說(shuō)明已形成了凝膠，此時(shí)有大量水析出，說(shuō)明該鹽濃度條件下蛋白的持水力較差。觀察發(fā)現(xiàn)在0.1mol/L鹽濃度形成的凝膠其強(qiáng)度要比0.3mol/L以上鹽濃度形成的凝膠高，這與Catsimpoolas等［23］的研究報(bào)道相似?？赡苡捎邴}濃度的增大利于在蛋白分子表面電荷形成屏蔽效應(yīng)，導(dǎo)致蛋白分子間排斥力削弱，產(chǎn)生與等電區(qū)域相同的情形，因而形成強(qiáng)度較高的凝膠。而進(jìn)一步增加鹽濃度會(huì)削弱纏繞成球狀的蛋白分子結(jié)構(gòu)的打開(kāi)，從而妨礙凝膠的形成［24］。

圖4NaCl濃度對(duì)豌豆分離蛋白凝膠性的影響Fig.4Effect of NaCl concentration on gelation properties of PPIs

由圖4可知，G'曲線上有2個(gè)峰值，一個(gè)在鹽濃度為0.4mol/L處，另一個(gè)在0.7mol/L處，表明在這兩個(gè)鹽濃度條件下，蛋白之間相互作用較強(qiáng)，形成了強(qiáng)度較高的凝膠。這可能是由于在這兩個(gè)鹽濃度條件下蛋白質(zhì)分子之間具有較好的靜電平衡，從而形成較強(qiáng)的凝膠［25］。

圖5凝膠點(diǎn)與NaCl濃度的關(guān)系Fig.5Relationship between gelling point and NaCl concentration

另外，鹽濃度對(duì)凝膠點(diǎn)也有較大影響，如圖5所示，隨著NaCl濃度的增加，凝膠點(diǎn)呈升高趨勢(shì)。這可能是由于在較低的鹽濃度區(qū)間蛋白分子表面電荷形成屏蔽效應(yīng)，導(dǎo)致蛋白分子間排斥力減弱［23］，因而能夠在較低溫度下開(kāi)始形成凝膠；而隨著鹽濃度的增加，球狀蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)的打開(kāi)受到抑制［24］，導(dǎo)致凝膠形成變得困難，因而凝膠點(diǎn)溫度提高。

2.6鹽法豌豆分離蛋白、商品豌豆分離蛋白和商品大豆蛋白凝膠性質(zhì)比較

表3鹽法豌豆分離蛋白、商品豌豆分離蛋白和商品大豆蛋白的凝膠性質(zhì)比較Table3Comparison of gelation properties of PPIs，PPIc，and SPIc

由表3可知，鹽法豌豆分離蛋白的凝膠G'（3212.51Pa）遠(yuǎn)高于商品豌豆分離蛋白（349.54Pa）。這是因?yàn)樯唐吠愣狗蛛x蛋白采用等電點(diǎn)沉降法制得，豌豆分離蛋白因酸處理嚴(yán)重變性，導(dǎo)致凝膠性能顯著降低。

3　結(jié)論

球蛋白，如豌豆分離蛋白，能夠形成熱誘導(dǎo)凝膠，豌豆分離蛋白需要一定程度的變性以打開(kāi)其纏繞的肽鏈、暴露出相關(guān)基團(tuán)、進(jìn)行交聯(lián)以產(chǎn)生形成凝膠的非共價(jià)鍵和二硫鍵。變性程度較低時(shí)，豌豆分離蛋白可形成較強(qiáng)的凝膠。影響豌豆熱誘導(dǎo)凝膠性質(zhì)的因素中鹽濃度是最重要的。實(shí)驗(yàn)結(jié)果顯示，最適鹽濃度大約為0.4、0.7mol/L，過(guò)高和過(guò)低的鹽濃度都會(huì)導(dǎo)致凝膠的弱化；較高的鹽濃度導(dǎo)致較高的凝膠點(diǎn)；蛋白質(zhì)量濃度越高，凝膠韌性越大，然而凝膠點(diǎn)與蛋白質(zhì)量濃度無(wú)關(guān)。實(shí)驗(yàn)證實(shí)加熱速率也會(huì)影響凝膠點(diǎn)，較高的加熱速率使凝膠點(diǎn)升高；提高加熱和冷卻速率均會(huì)引起凝膠彈性的弱化。

鹽法提取豌豆分離蛋白是一種溫和的提取方法，可以極大減輕豌豆分離蛋白變性程度。用此方法提取的豌豆分離蛋白與等電點(diǎn)沉降法（商業(yè)方法）相比具有優(yōu)良的凝膠能力。因此，鹽法提取豌豆分離蛋白可作為功能性蛋白添加劑應(yīng)用于乳化肉制品中，具有良好的開(kāi)發(fā)前景。

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Gel-Forming Characteristics of Pea Protein Isolate and Their Affecting Factors

SHAN Hong（Safety and Quality Institute of Agricultural Products，Heilongjiang Academy of Agricultural Sciences，Harbin150086，China）

A novel low-denaturation extraction method，salt method，was applied to extract pea protein isolate from commercial pea flour and the gelation characteristics of this protein isolate were determined by a rheometer.The minimum gelation concentration of salt extracted pea protein isolate（PPIs）was5.5g/100mL.No correlation was noted between the gelation point and concentration of PPIs，but the gelling point showed a tendency of increasing with heating rate.Meanwhile，higher heating and cooling rates resulted in decreased final G'（storage modulus）and G”（loss modulus），thus reducing the gel stiffness.Higher protein concentration induced greater gel stiffness，and higher G'and G”values.It was found that there were power law relationships between protein concentration and either G'or G”values.Tan delta value decreased with increasing protein concentration，and weak gel was formed when protein concentration was greater than5g/100mL；however，when protein concentration was greater than7g/100mL，tan delta kept almost constant，which indicated that gel elasticity was constant within this concentration range.When comparing gelation properties of PPIs to commercial pea protein isolate（PPIc），the gel stiffness of PPIs was much greater than that of PPIc.Therefore，PPIs may have greater market prospect than PPIc in emulsified meat products.

pea protein isolate；salt extraction；gelation；gelling point；minimum gelation mass concentration；heating and cooling rate；salt concentration

TS252.53

A

1002-6630（2015）05-0072-05

10.7506/spkx1002-6630-201505014

2014-05-11

單宏（1971—），女，副研究員，碩士，研究方向?yàn)檗r(nóng)產(chǎn)品功能性評(píng)價(jià)。E-mail：ningjing8139@sina.com