李 鑫,趙 燕,李建科,*
(1.南昌大學(xué) 生物質(zhì)轉(zhuǎn)化教育部工程研究中心,江西 南昌 330047;2.南昌大學(xué) 食品科學(xué)與技術(shù)國家重點實驗室,江西 南昌 330047)
微生物谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶對小麥粉品質(zhì)的影響
李 鑫1,2,趙 燕1,2,李建科1,2,*
(1.南昌大學(xué) 生物質(zhì)轉(zhuǎn)化教育部工程研究中心,江西 南昌 330047;2.南昌大學(xué) 食品科學(xué)與技術(shù)國家重點實驗室,江西 南昌 330047)
通過粉質(zhì)、拉伸實驗和凝膠滲透液相色譜分析,研究微生物谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶(MTG)對面團(tuán)流變學(xué)特性和面筋蛋白的影響。結(jié)果表明:添加5U/g(以面粉計)的MTG后,面團(tuán)穩(wěn)定時間增加了18%,弱化度降低了15%,粉質(zhì)指數(shù)得到提高;MTG對面團(tuán)拉伸特性的影響更明顯,且靜置時間越長,對拉伸特性的改善效果越好;添加5U/g的MTG后,面粉懸浮液中ω5-醇溶蛋白和ωb-醇溶蛋白含量各顯著減少了99%和88%左右;添加10U/g的MTG后,凍干面團(tuán)中高分子質(zhì)量谷蛋白亞基(HMW-GS)和ωb-醇溶蛋白含量分別減少了42%和25%。MTG通過催化面筋蛋白中各組分發(fā)生分子內(nèi)及分子間的交聯(lián)作用,增加面筋蛋白中大分子蛋白數(shù)量,提高面筋質(zhì)量。MTG對面粉品質(zhì)的改良效果明顯,使其在烘焙食品中有廣闊的應(yīng)用前景。
微生物谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶(MTG);面團(tuán)流變性能;面筋蛋白
1907年,Osborne根據(jù)小麥面粉中蛋白質(zhì)的溶解特性,將小麥面粉蛋白質(zhì)分為清蛋白(溶于水和稀緩沖液)、球蛋白(不溶于水而溶于鹽溶液)、醇溶蛋白(溶于60%~90%乙醇)、麥谷蛋白(溶于稀酸和稀堿溶液),其中醇溶蛋白和麥谷蛋白為小麥儲藏蛋白,兩者合稱為面筋蛋白[1-2]。醇溶蛋白根據(jù)不同電泳遷移率,可分為α-、β-、γ-、ω-4種類型,其中ω-醇溶蛋白又可以分為ω1,2-和ω5-兩種類型。α-、β-醇溶蛋白的分子質(zhì)量為3.1h104D,γ-醇溶蛋白的分子質(zhì)量為3.3h104D,而ω-醇溶蛋白分子質(zhì)量為4.4h104~7.4h104D[3-4]。麥谷蛋白是自然界中分子最大的蛋白質(zhì)之一,在還原條件下根據(jù)其分子質(zhì)量的不同,可分為高分子質(zhì)量谷蛋白亞基(HMW-GS)和低分子質(zhì)量谷蛋白亞基(LMW-GS),分子質(zhì)量分別為8h104~
1.3h105D和1h104~7h104D[5-6]。面粉中面筋蛋白的含量和各組分的組成及比例等決定面團(tuán)的流變性、持氣性以及面制品的烘焙品質(zhì)等[7]。
微生物谷氨酰胺轉(zhuǎn)氨酶(MTG)通過微生物發(fā)酵分離純化而來[8-9],它能催化蛋白質(zhì)分子內(nèi)或分子間的交聯(lián),蛋白質(zhì)和氨基酸之間的連接及蛋白質(zhì)分子內(nèi)谷氨酰胺基的水解[10],從而改變蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能特性,改善食品的質(zhì)構(gòu)和口感,增加食品的營養(yǎng)價值[8]。面筋蛋白中的醇溶蛋白和谷蛋白都是MTG作用的良好底物,通過MTG的催化作用,可以促進(jìn)面筋蛋白分子內(nèi)和分子間的交聯(lián),增加面筋蛋白中的大分子數(shù)量,從而改善面筋蛋白中醇溶蛋白和谷蛋白的組成、含量及比例結(jié)構(gòu),優(yōu)化面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu),增強(qiáng)面團(tuán)筋力,提高面制品黏彈性、乳化性、起泡性等品質(zhì)。另外,MTG能將賴氨酸交聯(lián)到面筋網(wǎng)絡(luò)上,減少賴氨酸在面制品加工過程中的損失,從而提高面制品的營養(yǎng)價值[11-12]。Larr?等[13]于2000年用不同比例的酶與底物濃度進(jìn)行實驗,通過SDS-PAGE分析證實催化交聯(lián)反應(yīng)的存在,交聯(lián)程度與MTG的用量和反應(yīng)時間顯著相關(guān),且MTG對HMW-GS的作用效果最明顯。Gerrard等[14]的研究表明,MTG可以增加面筋蛋白中醇溶蛋白組分的含量,且交聯(lián)作用對HMW-GS也有較大影響。
本實驗通過測定面團(tuán)粉質(zhì)和拉伸特性,考察添加MTG對面團(tuán)流變學(xué)特性的影響;并應(yīng)用凝膠滲透液相色譜(GP-HPLC)分析經(jīng)MTG處理后的面團(tuán)和面粉懸浮液中醇溶蛋白和谷蛋白各組分的含量和組成變化情況,探究MTG對面筋蛋白中不同組分的作用效果,分析其作用機(jī)理,為MTG在面粉以及面制品中的應(yīng)用提供理論依據(jù)。
1.1 材料與試劑
MTG(200U/g) 深圳市綠微康生物工程有限公司;面粉(粗蛋白10.7%、水分12.2%、灰分0.5%) 輝縣市銀龍專用粉食品有限公司;低分子質(zhì)量標(biāo)準(zhǔn)蛋白 北京博萊生物實驗材料研究所。
1.2 儀器與設(shè)備
電子粉質(zhì)儀、拉伸儀 北京東孚久恒儀器技術(shù)有限公司;LC-20A液相色譜儀 日本島津公司;Talboys基礎(chǔ)型漩渦混合器 上海安譜科學(xué)儀器有限公司;5810R冷凍型臺式大容量高速離心機(jī) 德國Eppendorf公司。
1.3 方法
1.3.1 面團(tuán)粉質(zhì)特性和拉伸特性測定
分別向面粉中添加0~10U/g的MTG(以面粉計),混合均勻,參照GB/T 14614ü2006《小麥粉面團(tuán)的物理特性吸水量和流變學(xué)特性的測定 粉質(zhì)儀法》的方法,進(jìn)行粉質(zhì)實驗。
向面粉中添加5U/g的MTG,混合均勻,參照GB/T 14615ü2006《小麥粉 面團(tuán)的物理特性流變學(xué)特性的測定 拉伸儀法》的方法,測定面團(tuán)拉伸特性,并與不添加MTG的面粉進(jìn)行對照。
1.3.2 面筋蛋白的分離及分析
1.3.2.1 樣品制備
面粉懸濁液:準(zhǔn)確稱取2.0g面粉5份,分別添加不同濃度的稀釋好的酶液20mL(Tris-HCl緩沖液,0.2mol/L,pH6.0),25℃條件下磁力攪拌10min后快速轉(zhuǎn)移到4℃冰箱中,終止反應(yīng)。
凍干面團(tuán):準(zhǔn)確稱取10.0g面粉5份,分別添加不同濃度的稀釋好的酶液6.3mL(3.2%的NaCl溶液),將面粉在3min內(nèi)揉成光滑的面團(tuán)后,在37℃,相對濕度為80%的恒溫箱中靜置10min,再迅速轉(zhuǎn)移到—20℃冰箱中冷凍,真空冷凍干燥24h,粉碎,過120目篩。
1.3.2.2 面筋蛋白的分離
分別取MTG處理后的面粉懸濁液2mL,4℃、4000r/min離心10min,殘留物中加入2mL水,室溫渦流振蕩10min,4℃、4000r/min離心10min,兩次離心上清液合并;殘留物依次用2mL鹽溶液(0.4mol/L NaCl+0.062mol/L Na2HPO4,pH7.6)、2mL體積分?jǐn)?shù)60%乙醇溶液和2mL SDS-Tris-HCl緩沖液(1.5% SDS+1% DTE溶于0.063mol/L Tris-HCl緩沖液,pH7.5)在室溫或者70℃(谷蛋白)渦流振蕩10min,再于4℃或20℃(谷蛋白)離心10min,分離上清液,各組分振蕩離心兩次,上清液合并。所得的各組分用各自的提取液定容至4mL。最后所得殘留物用氮氣吹干。
分別準(zhǔn)確稱取0.20g經(jīng)MTG處理后的凍干面團(tuán)粉末,加入2mL體積分?jǐn)?shù)60%乙醇溶液,室溫渦流振蕩10min,4℃、4000r/min離心10min,殘留物再用2mL乙醇溶液振蕩離心一次,上清液合并;離心所得殘留物中加入2mL SDS-Tris-HCl緩沖液,室溫渦流振蕩和20℃離心兩次,上清液合并。所得各組分用各自提取液定容至4mL。最后殘留物用氮氣吹干。
1.3.2.3 面筋蛋白的分析
分離的醇溶蛋白和谷蛋白各組分在GP-HPLC分析前用0.45μm半透膜過濾[15]。過膜后的醇溶蛋白和谷蛋白根據(jù)Bauer等[15]的方法,進(jìn)行GP-HPLC分析。
島津LC-20A液相色譜儀:色譜柱:TSKgel G2000SWXL(5)7.8mmh300mm;25℃;流動相:SDSTris-HCl緩沖液(1.5% SDS溶于0.063mol/L Tris-HCl緩沖液,pH7.0);進(jìn)樣量:5μL;流速:0.3mL/min;紫外檢測器;檢測波長:220nm。
用一系列已知相對分子質(zhì)量的低分子蛋白質(zhì)標(biāo)準(zhǔn)物,根據(jù)其相對分子質(zhì)量和淋洗時間作蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量的校準(zhǔn)曲線。
2.1 MTG對面團(tuán)粉質(zhì)特性和拉伸特性的影響
面團(tuán)在揉和過程中及面團(tuán)形成后表現(xiàn)出的各種物理特性,能很好地反映面粉加工的品質(zhì),尤其是烘焙品質(zhì)[16]。通過粉質(zhì)儀測定面團(tuán)的揉和特性,發(fā)現(xiàn)MTG對面團(tuán)粉質(zhì)特性有一定的改善,如表1所示,尤其是面團(tuán)的穩(wěn)定時間和弱化度。添加MTG后,面團(tuán)穩(wěn)定時間從3.3min增加到3.9min(5U/g),增加了18%,但當(dāng)MTG添加量過大(10U/g),穩(wěn)定時間有所減小(3.7min);面團(tuán)弱化度從171BU一直降到145BU(10U/g),降低了15%左右;面團(tuán)粉質(zhì)指數(shù)也得到提高;而MTG對面團(tuán)的粉質(zhì)吸水率沒有多大的影響。實驗結(jié)果與Basman[17]、陳曉明[18]等的研究結(jié)果基本一致,這說明通過MTG催化交聯(lián)作用,增加了面筋蛋白中大分子聚合體的數(shù)量,改善了面筋網(wǎng)絡(luò)空間結(jié)構(gòu),提高了面筋強(qiáng)度,使得面團(tuán)抗破壞能力增強(qiáng),彈性增強(qiáng),流變性能得到改善。在一定添加量范圍內(nèi)(0~10U/g),MTG添加量越大,面團(tuán)粉質(zhì)特性越好。
表 1 MTG對面團(tuán)粉質(zhì)特性的影響Table 1 Effect of MTG on farinographic properties of dough
圖 1 面團(tuán)拉伸曲線Fig.1Extensograph curve of dough
拉伸曲線反映面團(tuán)在外力作用下在產(chǎn)生變形的過程,其變形程度與面團(tuán)本身的延伸性與抗延伸性有關(guān)[16]。MTG添加量為0和5U/g時的面團(tuán)拉伸曲線如圖1所示,MTG對面團(tuán)拉伸特性的影響非常明顯(表2),且靜置時間越長,MTG對面團(tuán)的拉伸特性影響越大。添加5U/g的MTG時,靜置45min,面團(tuán)拉伸特性變化比較小,而靜置90min和135min后,面團(tuán)拉伸特性改善非常明顯。面團(tuán)靜置135min后,拉伸能量和拉伸阻力分別增大了18.4%和92.6%,拉伸比從1.3增加到3.7,而延伸度降低了31.8%,這進(jìn)一步說明MTG使得面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)更牢固,面團(tuán)筋力和彈性增強(qiáng),延伸性降低,持氣能力增強(qiáng)。
表 2 MTG對面團(tuán)拉伸特性的影響Table 2 Effect of MTG extensographic properties of dough
粉質(zhì)特性實驗和拉伸特性實驗表明,MTG能有效改善面團(tuán)的彈性和延伸性,改善面團(tuán)的流變性能,使得面筋網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)更穩(wěn)定,進(jìn)而提高面粉和面制品的加工品質(zhì)和烘焙品質(zhì)。
2.2 MTG對面筋蛋白的影響
為了得到更加明顯的實驗效果,MTG添加量都比實際應(yīng)用中的添加量高。將經(jīng)MTG處理后的面粉懸浮液離心并將殘渣依次用水、鹽溶液、60%乙醇溶液(醇溶蛋白)和含有還原劑(DTE)的SDS溶液(谷蛋白)振蕩離心兩次。分離得到的醇溶蛋白、谷蛋白和不溶性殘留蛋白分別用凱氏定氮法測定其中粗蛋白含量,結(jié)果如表3所示。
表 3 MTG對面粉懸浮液和凍干面團(tuán)中各組分粗蛋白含量的影響(±s,n=2)Table 3 Effect of MTG on protein content in Osberne fraction of fl our suspensions and frozen dough (±s,n=2)
表 3 MTG對面粉懸浮液和凍干面團(tuán)中各組分粗蛋白含量的影響(±s,n=2)Table 3 Effect of MTG on protein content in Osberne fraction of fl our suspensions and frozen dough (±s,n=2)
注:MTG添加量均以面粉計。
MTG添加量/(U/g)醇溶蛋白含量/%谷蛋白含量/%不溶性殘留蛋白含量/%面粉懸濁液0.0 0.1 0.5 2.5 5.0 3.8f0.5 1.1f0.1 1.3f0.2 1.4f0.2 1.6f0.2 4.2f0.3 3.3f0.1 2.9f0.2 2.5f0.1 2.7f0.4 0.1f0.0 3.3f0.2 3.6f0.5 3.5f0.4 3.8f0.7 0.1f0.0 0.1f0.0 0.3f0.1 0.5f0.1 1.2f0.5凍干面團(tuán)0.0 0.2 1.0 5.0 10.0 4.3f0.3 4.6f0.2 4.0f0.2 3.8f0.3 3.5f0.1 4.4f0.2 4.7f0.2 4.7f0.2 4.8f0.2 4.8f0.2
由表3可知,添加MTG后,面粉懸濁液中醇溶蛋白和谷蛋白含量發(fā)生明顯變化。醇溶蛋白的含量在添加0.1U/g的 MTG后顯著減少(3.8%減少到1.1%),此后隨著MTG添加量的增大,其含量又有少許增加(1.1%增加到1.6%)。MTG對面粉懸濁液中的谷蛋白含量也有影響,MTG添加量增加到2.5U/g時,谷蛋白含量持續(xù)從4.2%降低到2.5%。在未添加MTG時,面粉中谷蛋白基本上能完全溶于含水乙醇(室溫)和添加了還原劑的SDS溶液(70℃),此時不溶性殘留蛋白幾乎是以自由蛋白的形式存在(0.1%~0.2%)[15]。而添加MTG后,不溶性殘留蛋白含量顯著增加,這是由于MTG的催化交聯(lián)作用促使醇溶蛋白和谷蛋白分子間和分子內(nèi)的相互轉(zhuǎn)化,生成分子質(zhì)量更大且不溶于SDS溶液的蛋白質(zhì)。
通過粗蛋白含量測定發(fā)現(xiàn)凍干面團(tuán)中添加10U/g的MTG后,面粉中醇溶蛋白含量由4.3%減少到3.5%,減少了18.6%,谷蛋白和不溶性殘留蛋白含量都有所增加。凍干面團(tuán)中醇溶蛋白、谷蛋白及不溶性殘留蛋白含量變化沒有面粉懸浮液中那么明顯,這可能與面團(tuán)體系中的水含量比面粉懸浮液中水含量要少有關(guān)。
圖 2 GP-HPLC圖譜Fig.2HPLC prof i les of glutens and gliadins in the presence of MTG at different concentrations
圖 3 添加不同量MTG后面粉懸濁液中醇溶蛋白(A)和谷蛋白(B)各組分含量變化Fig.3 Effect of MTG on the contents of different fractions of gliadin and gluten in fl our suspension
MTG通過催化交聯(lián)作用,而增強(qiáng)面團(tuán)的筋力提高面制品的品質(zhì)。為了了解MTG交聯(lián)作用的蛋白質(zhì)底物,進(jìn)而研究其作用機(jī)理,就有必要分析面筋蛋白各組分含量變化情況。根據(jù)蛋白質(zhì)分子質(zhì)量校準(zhǔn)曲線為y=—1.2334x+6.146(R2=0.994),其中x為蛋白質(zhì)分子質(zhì)量的對數(shù)值(lgMw),y為分配系數(shù)(Kav)。面筋蛋白中各蛋白組分的分子質(zhì)量大小和圖2,可以確定谷蛋白中ωb-醇溶蛋白的洗脫時間為18~19min,HMW-GS的洗脫時間為19~20min,而LMW-GS的洗脫時間為37~42min。醇溶蛋白中洗脫時間在18~20min為ω5-醇溶蛋白,20~25min為ω1,2-醇溶蛋白,28~30min為γ-醇溶蛋白,32~35min為α-、β-醇溶蛋白。
不同添加量MTG作用后,面粉懸浮液中測定的醇溶蛋白和谷蛋白中各個組分的含量變化如圖3所示。醇溶蛋白中的ω5-醇溶蛋白受MTG作用效果最明顯,其含量從100%(0U/g)顯著減少到1%以下(0.5U/g);ω1,2-醇溶蛋白含量也有所降低,含量先減少到65.4%(0.1U/g)后又增加到94.7%(5U/g);γ-醇溶蛋白含量基本上沒有多大變化,而α-、β-醇溶蛋白含量隨著MTG添加量的增加而增加了41%左右(5U/g)。谷蛋白中,添加5U/g的MTG后,ωb-醇溶蛋白含量減少了88%左右,HMW-GS含量也減少了46%左右,而LMW-GS含量基本上沒有多大變化。由結(jié)果可知,參與交聯(lián)反應(yīng)的主要是ω-醇溶蛋白和HMW-GS,這與Larr?[13]、Bauer[15]等的研究基本一致。Bauer等[15]認(rèn)為不能僅僅以面筋蛋白各組分中的谷氨酰胺(Gln)含量(表4)來解釋MTG催化反應(yīng)的機(jī)理,因為Gln在面筋蛋白各組分中含量都很高(34%~56%)[19]。其中ω5-醇溶蛋白和ω1,2-醇溶蛋白中Gln含量達(dá)到43%~56%,所以ω-醇溶蛋白在交聯(lián)作用中能更好的作為酰基供體而參與反應(yīng)。此外,賴氨酸(Lys)含量也是交聯(lián)反應(yīng)中的一個限制因素,Lys殘基上的ω-氨基作為酰基轉(zhuǎn)移反應(yīng)中的?;荏w,使得交聯(lián)反應(yīng)順利進(jìn)行。HMW-GS中Lys含量最高(0.7%~1.1%),每個分子都含有5~8個Lys殘基,而LMW-GS中每個蛋白質(zhì)分子只含有1個Lys殘基,故HMW-GS通過交聯(lián)反應(yīng)能更好地轉(zhuǎn)化為分子質(zhì)量更大的大分子物質(zhì)。Bauer等[15]還認(rèn)為α-、β-醇溶蛋白通過交聯(lián)作用后轉(zhuǎn)化為大分子物質(zhì)從而其含量會減少,但本研究中α-、β-醇溶蛋白含量反而有所增加,可能原因是實驗樣品提取過程中有少量MTG殘留,干擾了實驗結(jié)果。LMW-GS含量基本上沒有變化,這與LMW-GS肽鏈中Lys殘基的位置與其他蛋白組分中Lys殘基位置不同以及LMW-GS中Lys殘基含量相對較少有關(guān)。α-、β-醇溶蛋白中Lys既不是位于肽鏈中的C端也不是位于N端,很容易受MTG催化交聯(lián)作用,而LMWGS中Lys殘基位于由半胱氨酸形成的分子內(nèi)二硫鍵內(nèi)的半封閉區(qū)域,受空間效應(yīng)而不能很好的參與交聯(lián)作用[20]。
表 4 谷蛋白各組分中Gln和Lys含量Table 4 Gln and Lys content (mol %) in glutens and gliadins
圖 4 凍干面團(tuán)中不同MTG添加量下醇溶蛋白(A)和谷蛋白(B)各組分含量變化Fig.4Effect of MTG on the contents of different fractions of gliadin and gluten in in frozen dough
將一定量面粉與含有不同添加量MTG(0~10U/g)的NaCl溶液混合,和成面團(tuán),反應(yīng)一段時間后,將面團(tuán)冷凍干燥,磨成粉末,過篩后分別用60%乙醇溶液和含還原劑的SDS溶液提取其中醇溶蛋白和谷蛋白。與面粉懸濁液相比,凍干面團(tuán)并沒有用用純水和鹽溶液提取,而是直接用乙醇溶液提取,是為了避免催化交聯(lián)反應(yīng)在用純水和鹽溶液提取時繼續(xù)進(jìn)行而影響實驗結(jié)果。粗蛋白含量測定結(jié)果見表4,GP-HPLC測定醇溶蛋白和谷蛋白中各個組分的含量變化情況如圖4所示。添加10U/g的MTG后,ω5-、ω1,2-、γ-醇溶蛋白含量分別減少了26%、33%、46%,ωb和HMW-GS含量也分別減少了25%和42%,而LMW-GS含量基本上沒有變化。凍干面團(tuán)中各組分的含量變化情況大體上與面粉懸濁液相似,只是反應(yīng)強(qiáng)度比較溫和,主要原因是面團(tuán)中的面筋蛋白不能像在水溶液中那樣充分、順利地展開,交聯(lián)作用受到的空間阻礙較大[15]。
醇溶蛋白和谷蛋白中的各組分都是MTG催化作用的良好底物,尤其是Gln殘基和Lys殘基含量較高的HMW-GS和ω-醇溶蛋白。GP-HPLC分析進(jìn)一步證實,MTG能促進(jìn)面筋蛋白分子間與分子內(nèi)的相互轉(zhuǎn)化,將面筋蛋白中小而不規(guī)則的蛋白質(zhì)分子相互交聯(lián)成大而均勻的蛋白質(zhì)分子,使得面團(tuán)的空間網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)更穩(wěn)定。
MTG能有效改善面團(tuán)的粉質(zhì)特性和拉伸特性,提升面團(tuán)的流變性和加工性能,隨著MTG添加量從0U/g增大到10U/g,面團(tuán)粉質(zhì)指數(shù)從52增大到60;添加MTG后,面團(tuán)拉伸阻力、拉伸能量和拉伸比均增大,而延伸度降低,且靜置時間越長,作用效果越明顯。GP-HPLC分析發(fā)現(xiàn)面筋蛋白中的ω-醇溶蛋白和HMW-GS最容易受MTG作用,這主要與這兩種蛋白亞基中的Gln和Lys含量及其空間結(jié)構(gòu)有關(guān)。由于MTG的價格較高,限制了其在面制品上的應(yīng)用,因此,提高M(jìn)TG的酶活,降低其生產(chǎn)成本,是目前研究人員需要迫切解決的問題。
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Inf l uence of Microbial Transglutaminase on the Quality of Wheat Flour
LI Xin1,2,ZHAO Yan1,2,LI Jian-ke1,2,*
(1. Engineering Research Center of Biomass Conversion, Ministry of Education, Nanchang University, Nanchang 330047, China;2. State Key Laboratory of Food Science and Technology, Nanchang University, Nanchang 330047, China)
The influence of microbial transglutaminase (MTG) on the rheological properties of dough and gluten was investigated by farinograph and extensograph measurement and HPLC analysis. When 5 U/g MTG was added to wheat fl our, the dough stability time increased by 18%, the degree of softening decreased about 15%, and the farinograph index also ascended. Addition of 5 U/g MTG had more signif i cant effects on extensograph properties, and the longer the standing time, the better extensograph properties were improved. In addition, the contents of ω5-gliadin and ωb-gliadin in fl our suspension declined by 99% and 88%, respectively, as opposed to 42% and 25% observed when 10 U/g MTG was added. MTG could improve the quality of gluten by catalyzing the intermolecular and intramolecular interactions of various components and producing more macromolecular proteins. In conclusion, MTG is effective in improving the quality of fl our and therefore has wide prospects for applications in baked foods.
microbial transglutaminase (MTG);dough rheological properties;gluten
TS211.4
A
1002-6630(2013)01-0135-05
2011-10-18
李鑫(1986ü),男,碩士研究生,研究方向為糧食、油脂及植物蛋白工程。E-mail:xinxin19861104@163.com
*通信作者:李建科(1962ü),男,教授,博士,研究方向為食品科學(xué)、化學(xué)工程與生物質(zhì)轉(zhuǎn)化。E-mail:jianke_li@yahoo.com