基于凝聚增強光交聯(lián)的時空特異蛋白質相互作用組解析

北京大學化學與分子工程學院陳鵬教授團隊在光交聯(lián)化學方面取得進展。相關成果發(fā)表于《自然·化學》（Nature Chemistry）。生物大分子的液-液相分離現(xiàn)象及其所形成的無膜亞細胞結構“生物分子凝集體”，由于生物分子凝集體的動態(tài)形成過程及缺乏清晰膜結構邊界的特性，傳統(tǒng)物理分離、免疫共沉淀等方法難以有效保留其互作信息。為應對其內(nèi)部結構的復雜性和擁擠性，研究團隊開發(fā)了δ位帶有光交聯(lián)基團雙吖丙啶的新型光交聯(lián)賴氨酸，可通過細胞代謝通路全局性引入整個蛋白質組中的賴氨酸位點，實現(xiàn)多點插入，其光交聯(lián)具有凝聚增強的性質，能對活細胞中特定生物分子凝集體的蛋白質相互作用進行高效捕捉和鑒定。