ATP對羊肉中糖酵解酶磷酸化和乙?；挠绊?/h1>

2023-09-07 00:43:46侯成立張德權(quán)

核農(nóng)學(xué)報訂閱 2023年9期 收藏

關(guān)鍵詞：糖酵解乙酰化磷酸

董 宇 任 馳 侯成立 方 菲 李 欣 張德權(quán)

（中國農(nóng)業(yè)科學(xué)院農(nóng)產(chǎn)品加工研究所/農(nóng)業(yè)農(nóng)村部農(nóng)產(chǎn)品質(zhì)量安全收貯運管控重點實驗室， 北京 100193）

糖酵解是影響肉品質(zhì)最重要的生化途徑之一。糖酵解酶活性影響糖酵解過程，進而調(diào)控肉品質(zhì)［1］。宰后肌肉糖酵解過快導(dǎo)致乳酸堆積，pH 值快速下降，生成PSE（pale， soft， exudative）肉；而糖酵解不足則導(dǎo)致極限pH 值過高，產(chǎn)生DFD（dark， firm， dry）肉，造成肉品質(zhì)劣變［2］。因此，宰后肌肉糖酵解一直是肉品質(zhì)形成機制和調(diào)控技術(shù)的研究重點。

蛋白質(zhì)磷酸化、乙?；确g后修飾在肉品質(zhì)調(diào)控中發(fā)揮重要作用。糖酵解酶翻譯后修飾影響糖酵解酶活性，進而調(diào)控糖酵解進程。蛋白質(zhì)磷酸化通過影響肌肉中糖酵解限速酶中糖原磷酸化酶、丙酮酸激酶和磷酸果糖激酶活性，進而調(diào)節(jié)糖酵解進程，最終影響肉的色澤、嫩度、保水性等品質(zhì)［3-6］。大部分糖酵解酶都可通過乙酰化修飾發(fā)揮其對代謝過程的調(diào)控作用［7］。己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶的磷酸化、乙酰化通過不同的調(diào)節(jié)模式共同影響其酶活性，進而影響肉品質(zhì)［8］。

宰后早期糖酵解酶活性及代謝物三磷酸腺苷（adenosine triphosphate， ATP）是影響肉品質(zhì)的關(guān)鍵。一方面，ATP分解為二磷酸腺苷（adenosine diphosphate，ADP）和磷酸基團，為宰后早期肌肉僵直成熟中肌肉收縮、蛋白降解等過程提供能量［9］；另一方面，ATP 在蛋白激酶存在的情況下為蛋白質(zhì)磷酸化提供磷酸基團，是糖酵解酶發(fā)生翻譯后修飾的關(guān)鍵物質(zhì)［10-11］。研究表明，糖原磷酸化酶（glycogen phosphorylase， PYGM）、醛縮酶（fructose-1，6-bisphosphate aldolase， ALDOA）、磷酸丙糖異構(gòu)酶（triosephosphate isomerase， TPI1）是影響肉品質(zhì)的關(guān)鍵糖酵解酶［12-13］。ATP酶活性由磷酸化和乙?；揎椪{(diào)控。PYGM 酶活性由磷酸化和乙?；揎椪{(diào)控，ATP 通過促進PYGM 磷酸化提高其酶活性，乙?；苯右种破涿富钚圆⒋龠M去磷酸化負向調(diào)節(jié)酶活性［12-14］。ALDOA和TPI1可發(fā)生磷酸化和乙酰化修飾，進而影響其生理功能，宰前應(yīng)激促進ALDOA 乙?；琓PI1第58位Ser磷酸化抑制糖酵解和癌細胞生長［15-16］。但ATP如何影響宰后肉中糖酵解酶磷酸化、乙?；壳吧胁磺宄?。本研究采用體外孵育的方法，研究肌肉勻漿液中ATP含量對糖原磷酸化酶、醛縮酶和磷酸丙糖異構(gòu)酶磷酸化、乙?；胶突钚缘挠绊懀荚诮沂続TP對糖酵解酶磷酸化和乙?；臐撛谟绊憴C制，為研發(fā)宰后早期肉品質(zhì)精準調(diào)控新技術(shù)提供理論依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

1.2 儀器與設(shè)備

Mettler-Toledo pH計，上海梅特勒-托利多有限公司；Ultra Turrax Disperser S25分散器，德國IKA公司；Neofuge 15R 高效冷凍離心機，上海力申科學(xué)儀器有限公司；MSC-100 恒溫震蕩金屬浴，杭州奧盛儀器有限公司；MJ-Ⅱ霉菌培養(yǎng)箱，上海一恒科技有限公司；Spectra Max 190 全波長酶標儀，美國Molecular Devices 公司；Mini-PROTEAN Tetra System 電泳設(shè)備、ChemiDocTM MP 凝膠成像系統(tǒng)，伯樂生命醫(yī)學(xué)產(chǎn)品（上海）有限公司。

1.3 試驗方法

1.3.1 試驗設(shè)計 選取飼養(yǎng)管理相同、平均胴體重為（38.94±2.11） kg的6只6～7月齡小尾寒羊去勢羊兩側(cè)背最長肌，在宰后1 h 內(nèi)剔除表面筋膜和脂肪，切碎后分裝至凍存管，經(jīng)液氮速凍后保存于-80 ℃?zhèn)溆?。稱取1 g肉樣，切碎后按照1∶6（g∶mL）的比例分別加入6倍體積預(yù)冷的緩沖液（PBS 緩沖液，蛋白酶抑制劑50 mL/片，pH 值7～7.2），1 200 r·min-1冰浴勻漿（15 s×3），得到肌肉勻漿液，用BCA 試劑盒測定蛋白濃度，使用PBS 緩沖液將濃度調(diào)至6 μg·μL-1。

將所得肌肉勻漿液設(shè)置成以下處理組：1）對照組：不添加ATP；2）低ATP含量組：ATP添加量為20 nmol·mg-1蛋白；3）中ATP 含量組：ATP 添加量為50 nmol·mg-1蛋白；4）高ATP含量組：ATP添加量為100 nmol·mg-1蛋白。用緩沖液調(diào)節(jié)各處理組最終體積為10 mL。4 ℃振蕩孵育0、1、3、6、12、24 h。在每個孵育時間點留樣，液氮速凍后保存至-80 ℃，用于ATP、乳酸、糖酵解酶磷酸化和乙酰化水平、糖酵解酶活性測定。再取未添加ATP、孵育時間為0 h 的肌肉勻漿液添加等體積上樣緩沖液（100 mmol·L-1Tris-HCl，pH 值6.8，20%甘油，0.75%巰基乙醇，0.02%溴酚藍）后制備成比照標準品，混合后煮沸5 min，液氮速凍并保存于-80 ℃。

1.3.2 ATP 含量 參考Bai 等［17］的方法，首先建立標準曲線：在檢測孔內(nèi)加入0.01、0.02、0.05、0.1、0.2、0.5、1、2 μmol·L-1的ATP 標準品20 μL，測定其熒光值；取100 μL樣品加入100 μL裂解液，建立反應(yīng)體系，充分振蕩混勻后測定熒光值，重復(fù)測定3 次，根據(jù)建立的標準曲線計算ATP含量。

1.3.3 乳酸含量 參考Bai等［17］的方法，取100 μL制備完畢的樣品，按照1∶9 的比例加入生理鹽水，充分震蕩混勻后，按照試劑盒的要求操作，分別向乳酸標準液和檢測液中加入顯色液，在37 ℃下反應(yīng)10 min，加入2 mL終止液，讀取530 nm波長處的吸光值，重復(fù)測定3次。

1.3.4 免疫沉淀 參考Zhang等［18］的方法，按照試劑盒說明書操作。取3 μL抗體添加至120 μL樣品中，裂解液稀釋至300 μL，4 ℃過夜反應(yīng)。取25 μL的Protein A/G磁珠，用200 μL 裂解液沖洗（2 min×3），去除上清液。將過夜孵育的樣本與磁珠混合，室溫下震蕩孵育2 h后去除上清液，200 μL 裂解液沖洗（2 min×3），200 μL 超純水沖洗（2 min×2），磁力架吸附磁珠，去除上清液后與120 μL 上樣緩沖液充分混合，室溫下震蕩孵育1 h后保留上清液，充分搖勻后煮沸5 min，液氮速凍并保存于-80 ℃冰箱。

1.3.5 糖原磷酸化酶、醛縮酶、磷酸丙糖異構(gòu)酶磷酸化水平 參考Bai等［19］的方法，采用Zn2+-Phos-tagTM凝膠測定糖原磷酸化酶、醛縮酶、磷酸丙糖異構(gòu)酶磷酸化水平。十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis， SDSPAGE）電泳采用10%的濃縮膠（包含5.5 μmol·L-1PhostagTM AAL 和10 mmol·L-1ZnCl2溶液）和4%的濃縮膠，上樣量為6 μL。電泳恒定電流120 mA。在恒壓100 V條件下轉(zhuǎn)膜100 min，用Tris 鹽緩沖液（Tris buffered saline with Tween-20， TBST）溶液洗滌3次，封閉液封閉2 h，然后與一抗在4 ℃下過夜孵育，用TBST溶液洗滌膜3次后與辣根過氧化物酶（horseradish peroxidase，HRP）標記的二抗（1∶1 000稀釋于封閉液）在室溫下孵育2 h。TBST溶液洗滌膜3次后利用顯色液顯色，通過凝膠成像系統(tǒng)和Quantity One軟件分析灰度值。糖酵解酶的磷酸化水平用糖原磷酸化酶的強度和標準品的強度之比表示。該灰度值為磷酸化（A）和非磷酸化糖酵解酶相對含量（B），A/（A+B）即為糖酵解酶的磷酸化水平。

1.3.6 糖原磷酸化酶、醛縮酶、磷酸丙糖異構(gòu)酶乙酰化水平 參考Ren 等［8］的方法，采用Stain-free 凝膠測定糖原磷酸化酶、醛縮酶、磷酸丙糖異構(gòu)酶乙?；?。SDS-PAGE采用10%的分離膠和4%的濃縮膠，上樣量為6 μL。電泳恒定電流100 V。電泳結(jié)束后立即水洗，通過凝膠成像系統(tǒng)和Quantity One軟件分析灰度值，改灰度值為全蛋白含量（C）。在恒壓100 V 條件下轉(zhuǎn)膜100 min，TBST 溶液洗滌3 次，封閉液封閉2 h，然后與一抗在4 ℃下過夜孵育，TBST 溶液洗滌3 次后與HRP 標記的二抗（1∶1 000 稀釋于封閉液）在室溫下孵育2 h。TBST溶液洗滌3次后利用顯色液顯色，通過凝膠成像系統(tǒng)和Quantity One軟件分析灰度值，該灰度值為乙酰化的糖酵解酶相對含量（D）。C/D 即為糖酵解酶的乙酰化水平。

MKo Medinikara’s Nānārtha?abdako?a / Mediniko?a: Ho?hing 1968

1.3.7 糖原磷酸化酶、醛縮酶、磷酸丙糖異構(gòu)酶活性 參考Bai 等［19］的方法，按照試劑盒要求操作，分別在對照管、標準管和測定管中加入檢測液，充分混勻后在37 ℃下反應(yīng)15 min，室溫靜置3 min，取200 μL 轉(zhuǎn)移至96 孔板中，在450 nm 波長處以空白調(diào)零，讀取吸光值，重復(fù)測定3次。

1.4 數(shù)據(jù)處理與分析

使用SPSS 21.0 軟件對試驗數(shù)據(jù)進行方差分析（ANOVA），采用Duncan 多重比較進行差異顯著性分析（P＜0.05），采用Origin 2021 軟件對試驗數(shù)據(jù)進行Person相關(guān)性分析，結(jié)果以“平均值±標準差”表示。

2 結(jié)果與分析

2.1 不同ATP含量處理組中ATP含量變化

不同孵育時間點ATP 含量變化如表1 所示。隨著孵育時間延長，對照組和低、中ATP處理組的ATP含量分別在孵育0～1、0～3 和0～6 h 顯著下降。高ATP 含量組的ATP 含量在孵育0～24 h 內(nèi)顯著高于對照組，在孵育0～6 h內(nèi)顯著高于中、低ATP含量組。中ATP含量組的ATP 含量在孵育0～3 h 顯著高于對照組和低ATP 含量組。低ATP 含量組的ATP 含量在孵育0 h 顯著高于對照組。上述結(jié)果表明，孵育體系構(gòu)建成功。

表1 不同ATP含量處理組孵育過程中ATP含量變化Table 1 ATP content changes during incubation in different ATP content groups /（μmol·L-1）

2.2 不同ATP含量處理組中乳酸含量變化

由表2可知，隨著孵育時間延長，低ATP 含量組的乳酸含量在孵育6 h顯著升高，高ATP含量組的乳酸含量在孵育6 h顯著升高，12 h顯著下降。低ATP含量組的乳酸含量在孵育0～1 h顯著低于其他處理組；高ATP含量組的乳酸含量在孵育0～6 h顯著高于低ATP含量組。

表2 不同ATP含量處理組孵育過程中乳酸含量變化Table 2 Changes of lactate content during incubation in different ATP content groups/（mmol·g-1·protein-1）

2.3 不同ATP 含量處理組中PYGM、ALDOA、TPI1磷酸化水平變化

由圖1-A可知，低ATP含量組的PYGM磷酸化水平在孵育0～1 h顯著高于對照組，中ATP含量組的PYGM磷酸化水平在孵育3、24 h 時顯著低于其他處理組，高ATP含量組的PYGM磷酸化水平在孵育過程中與對照組無顯著差異。同時，對照組和高ATP含量組的PYGM磷酸化水平隨著孵育時間延長整體呈上升趨勢，低ATP含量組的PYGM磷酸化水平在孵育24 h顯著下降。

圖1 不同ATP含量處理組孵育過程中糖酵解酶磷酸化水平Fig.1 Phosphorylation level of glycolytic enzyme during incubation in different ATP content groups

由圖1-B可知，不同ATP含量組的ALDOA磷酸化水平在孵育3 h顯著高于對照組，低ATP含量組的ALDOA磷酸化水平在孵育6～24 h 整體顯著高于其他處理組。同時，對照組的ALDOA磷酸化水平在孵育1 h較0 h顯著下降；低ATP含量組ALDOA 磷酸化水平在孵育0～24 h隨著孵育時間延長呈上升趨勢；中ATP含量組ALDOA磷酸化水平在孵育期間整體呈下降趨勢。

由圖1-C可知，不同ATP含量組的TPI1磷酸化水平在孵育0～1 h顯著高于對照組，6～12 h顯著低于對照組。低ATP含量組的TPI1磷酸化水平在孵育0、6 h顯著高于高ATP含量組；高ATP含量組的TPI1磷酸化水平在0～1 h顯著低于中ATP含量組，12～24 h顯著高于中ATP含量組。

2.4 不同ATP 含量處理組中PYGM、ALDOA、TPI1乙?；阶兓?/h3>

由圖2-A 可知，對照組PYGM 乙?；皆诜跤?～3 h顯著高于其他處理組；高ATP含量組的PYGM 乙?；皆诜跤? h 顯著高于其他處理組，在孵育12～24 h整體顯著低于對照組。同時，對照組和低、中ATP含量組的PYGM 乙?；皆诜跤? h顯著升高，高ATP含量組的PYGM乙?；皆诜跤? h顯著升高。

圖2 不同ATP含量處理組孵育過程中糖酵解酶乙酰化水平Fig.2 Acetylation level of glycolytic enzyme during incubation in different ATP content groups

由圖2-B可知，低ATP處理組的ALDOA 乙酰化水平在孵育0、6 h 時顯著高于對照組，中ATP 處理的組ALDOA 乙?；皆诜跤?～6 h 時顯著高于對照組，高ATP 處理組的ALDOA 乙?；皆诜跤?4 h 顯著高于低ATP 含量和中ATP 含量組。同時，低ATP 含量組的ALDOA乙酰化水平在孵育6 h顯著上升。

由圖2-C 可知，低ATP 含量組的TPI1 乙?；皆诜跤? 和24 h 時顯著低于對照組，中ATP 處理組的TPI1 乙?；皆诜跤?～12 h 時整體顯著高于其他處理組。此外，低ATP 含量組的TPI1 乙?；皆诜跤?2 h顯著下降。

2.5 不同ATP 含量處理組中PYGM、ALDOA、TPI1活性變化

由圖3-A 可知，ATP 處理組PYGM 活性在孵育0～1 h 顯著高于對照組。低ATP 含量組PYGM 活性在孵育0 h顯著高于其他處理組；中ATP含量組PYGM 活性在孵育0～3 h內(nèi)顯著高于對照組；高ATP含量組PYGM活性在孵育6 h顯著高于其他處理組。

圖3 不同ATP含量處理組孵育過程中糖酵解酶活性變化Fig.3 Changes of glycolytic enzyme activity during incubation in different ATP content groups

由圖3-B可知，低ATP含量組ALDOA 活性在孵育1～3 h顯著高于其他處理組；中ATP含量組ALDOA活性在孵育1～24 h顯著高于對照組；高ATP含量組ALDOA活性在孵育1～6 h顯著高于對照組。

由圖3-C可知，低ATP含量組TPI1活性在孵育0～1 h顯著高于其他處理組，中、高ATP含量組TPI1活性分別在孵育3、6 h顯著高于其他處理組。此外，低、中、高ATP含量組TPI1活性隨孵育時間延長均呈先升后降的趨勢。

2.6 不同ATP 含量處理組中ATP 與乳酸含量、糖酵解酶磷酸化水平、乙?；郊捌浠钚韵嚓P(guān)性分析

由圖4 可知，不同孵育時間的ATP 含量與乳酸含量、PYGM 活性呈顯著正相關(guān)，表明ATP 正向調(diào)控乳酸含量。乳酸含量與ALDOA 和TPI1 活性呈顯著負相關(guān)，TPI1的磷酸化水平和其乙?；匠曙@著負相關(guān)，和ALDOA乙?；匠曙@著正相關(guān)。

圖4 ATP與乳酸含量、糖酵解酶磷酸化水平、乙酰化水平及其活性相關(guān)性分析Fig.4 Correlation analysis of ATP content and lactate content， phosphorylation level， acetylation level and activity of glycolytic enzymes

3 討論

3.1 ATP 在能量代謝和蛋白質(zhì)翻譯后修飾進程中的重要性

能量代謝在宰后肌肉向肉品的轉(zhuǎn)化過程中起著重要作用［20］。畜禽宰后血液循環(huán)中斷，氧氣供應(yīng)終止，線粒體ATP合成不足，導(dǎo)致糖酵解產(chǎn)生少量ATP；隨著肌肉收縮、離子運輸、蛋白降解等生化途徑消耗大量ATP，導(dǎo)致ATP含量降低［21-22］。這與本研究結(jié)果一致，而ATP隨著孵育時間延長被大量消耗。同時，ATP在蛋白質(zhì)翻譯后修飾過程中發(fā)揮重要作用，ATP為蛋白質(zhì)磷酸化供應(yīng)底物，通過提高μ-鈣蛋白酶磷酸化水平抑制其降解和活性，從而影響肉品質(zhì)［23］。Zhang等［24］研究發(fā)現(xiàn)ATP升高誘導(dǎo)線粒體蛋白發(fā)生磷酸化和乙?；?，抑制線粒體功能。ATP促進組蛋白乙?；绊懜杉毎喙δ苄裕?5］。本研究結(jié)果表明，添加不同含量ATP在孵育0～1 h促進PYGM、TPI1 磷酸化，中ATP 含量組在孵育6 h 促進ALDOA、TPI1乙?；?，與上述研究結(jié)果一致。

3.2 PYGM、ALDOA、TPI1 在能量代謝進程中的重要性

大部分糖酵解酶都是可發(fā)生磷酸化修飾的蛋白質(zhì)，經(jīng)磷酸化修飾調(diào)節(jié)糖酵解進程，進而影響肉品質(zhì)［26］。宰后肌肉中鑒定出的最大的兩個乙?；鞍踪|(zhì)簇來源于糖酵解和肌肉收縮［27］。其中，PYGM 作為無氧糖酵解第一步反應(yīng)的關(guān)鍵酶，在肌肉中催化糖原分解為葡萄糖-1-磷酸和葡萄糖6-磷酸，為糖酵解提供必要底物［28］。Bai 等［14］研究發(fā)現(xiàn)外源添加ATP 提高了PYGM 磷酸化水平與其酶活性，與本研究結(jié)果相同。本研究表明，ATP提高了PYGM 活性，低、中、高ATP 含量組PYGM 活性分別在孵育1、3、6 h 達到最高。ALDOA 是糖酵解過程中的主要代謝酶，參與糖酵解及糖異生過程，將六碳糖分成2個三碳糖，催化1，6-二磷酸果糖生成磷酸二羥丙酮和3-磷酸甘油醛［29-30］。ALDOA 通過影響細胞代謝和蛋白質(zhì)磷酸化促進腫瘤細胞增殖［31］。本研究發(fā)現(xiàn)ATP 提高了ALDOA 活性，其中ATP 處理組在孵育0～6 h 促進ALDOA 活性提升效果較好，且低ATP 含量組的促進效果最好。磷酸二羥丙酮和3-磷酸甘油醛是糖酵解途徑、磷酸戊糖途徑、糖異生的共同中間代謝物［32］。TPI1 通過調(diào)節(jié)二者之間的相互轉(zhuǎn)化進而調(diào)節(jié)能量代謝［33-34］。本研究發(fā)現(xiàn)低、中、高ATP 含量對TPI1 活性的促進作用分別在孵育1、3、6 h 達到最高，說明ATP 通過磷酸化和乙?；墓矁r修飾促進TPI1 活性，隨著ATP 含量的增加，其對TPI1活性的促進作用延后。

3.3 ATP 對PYGM、ALDOA 和TPI1 磷酸化和乙?；挠绊?/h3>

ATP 是蛋白質(zhì)磷酸化的關(guān)鍵底物，在蛋白激酶催化下將自身磷酸基團轉(zhuǎn)移到蛋白質(zhì)氨基酸殘基（絲氨酸、蘇氨酸、酪氨酸）上［3］。酶活性主要受磷酸化、乙?；刃揎椇蛣e構(gòu)效應(yīng)的影響［35］。前人研究表明，ATP處理可提高宰后肌肉肌原纖維蛋白的磷酸化水平［22］。Li 等［26］鑒定到高嫩度組的PYGM 磷酸化水平較高。Chen 等［13］通過分析不同糖酵解速率肉并進行磷酸化蛋白組學(xué)發(fā)現(xiàn)，ALDOA 的磷酸化與宰后早期糖酵解速率相關(guān)，糖酵解速率較快組的第124、第127 位絲氨酸磷酸化程度較高。本研究發(fā)現(xiàn)不同ATP 含量催化糖酵解酶磷酸化水平的效果不同，低ATP 含量組在孵育0～1 h 對PYGM 磷酸化的促進效果最大，在孵育3～24 h對ALDOA磷酸化的促進效果最大；中ATP含量組在孵育0～1 h 對TPI1 磷酸化的促進效果最大，隨著孵育時間延長，ATP 被大量消耗，TPI1 磷酸化效果減弱，ATP的促進作用降低。

蛋白質(zhì)乙?；侵冈谝阴；D(zhuǎn)移酶的作用下，在蛋白質(zhì)賴氨酸殘基上添加乙?；倪^程［36］。蛋白質(zhì)乙?；橇硪环N重要的蛋白質(zhì)翻譯后修飾，調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)功能，如酶活性、蛋白相互作用等［37］。已有研究表明，ATP 促進ATP 檸檬酸裂解酶產(chǎn)生乙酰輔酶A，進而促進乙?；?，ATP升高可誘導(dǎo)多種線粒體蛋白乙?；?，抑制線粒體功能［24］。本研究表明，ATP處理組在孵育0～3 h抑制PYGM 乙?；?、中ATP 含量組在孵育6 h 促進ALDOA乙?；?。中ATP處理組在孵育3～6 h促進TPI1乙?；?。一方面是ATP 被不斷消耗，檸檬酸裂解酶催化作用降低；另一方面是ATP 處理后，優(yōu)先用于TPI1磷酸化修飾，隨著孵育時間延長，ATP促進ATP檸檬酸裂解酶產(chǎn)生乙酰輔酶A，進而促進乙?；剑?8］。

4 結(jié)論

本研究初步闡明了ATP 對宰后早期肌肉中糖酵解酶磷酸化、乙?；挠绊?。ATP 通過影響糖酵解酶磷酸化和乙酰化修飾而調(diào)控其活性，糖酵解酶磷酸化和乙酰化水平對不同含量ATP 的響應(yīng)效果不同。添加ATP處理在孵育0～1 h促進PYGM磷酸化并抑制其乙?；M而促進其活性；在孵育3～6 h內(nèi)促進ALDOA磷酸化和乙?；M而促進其活性；在孵育0～1 h 促進TPI1磷酸化，孵育3～6 h促進其乙?；M而促進其活性。

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