氧化脅迫下桑椹多酚及其微膠囊對肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)及凝膠性能的調(diào)控

候雨雪，李登龍，林偉玲，劉學(xué)銘，林耀盛，唐道邦，王旭蘋，張賢斌，葉宇游，程鏡蓉*，朱明軍

（1.廣東省農(nóng)業(yè)科學(xué)院蠶業(yè)與農(nóng)產(chǎn)品加工研究所，農(nóng)業(yè)農(nóng)村部功能食品重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，廣東省農(nóng)產(chǎn)品加工重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室，廣東廣州 510610）（2.華南理工大學(xué)生物科學(xué)與工程學(xué)院，廣東廣州 510006）（3.喀什大學(xué)生命與地理科學(xué)學(xué)院，新疆喀什 844000）（4.中山市黃圃鎮(zhèn)農(nóng)業(yè)服務(wù)中心，廣東中山 528429）（5.博羅縣農(nóng)業(yè)農(nóng)村綜合服務(wù)中心，廣東惠州 516100）

肌原纖維蛋白是肌肉加工過程中的主要功能蛋白[1]，約占肉蛋白總量的55%。它在加熱或氧化過程中可以形成凝膠，在肉制品質(zhì)構(gòu)形成和口感維持中發(fā)揮著重要作用[2]。研究表明，適度氧化有助于促進(jìn)肌原纖維蛋白質(zhì)的交聯(lián)，促進(jìn)蛋白凝膠性能的發(fā)揮，而過度氧化則會破壞蛋白質(zhì)間的相互作用，不利于蛋白凝膠化過程[3]。為了有效調(diào)控蛋白質(zhì)的氧化，人們往往在肉制品中添加一些抗氧化劑。過度使用傳統(tǒng)的抗氧化劑（如亞硝酸鈉）存在潛在的遺傳毒性和致癌風(fēng)險，逐漸被人們所摒棄[4]；而植物多酚作為一種天然植物次級代謝產(chǎn)物[5]，有良好的抗菌、抗氧化的效果[6]，近年來備受人們關(guān)注。研究表明，多酚具有抗炎、抗氧化和抗腫瘤等多種功效；長期攝入還有助于抑制糖尿病、肥胖、帕金森帕金森綜合征、阿爾茲海默癥[7]。

前期研究發(fā)現(xiàn)，植物多酚可以有效抑制蛋白質(zhì)的氧化[8]，但是酚類物質(zhì)與蛋白質(zhì)的結(jié)合會削弱蛋白凝膠性能，這將不利于酚類物質(zhì)在富蛋白類食品中的應(yīng)用[9]。與此同時，在熱加工過程中酚類物質(zhì)容易受到熱損傷，這也不利于食品中酚類物質(zhì)的保留及產(chǎn)品功能性的發(fā)揮。包埋是一種廣泛用于提高活性物質(zhì)穩(wěn)定性的技術(shù)，它能通過壁材的屏障作用有效緩解活性成分與外界環(huán)境因子的相互作用。β-CD是由7個葡萄糖殘基以α-1,4-糖苷鍵連接而成的環(huán)狀化合物[10]，內(nèi)腔疏水，表面親水，經(jīng)常被用作精油或者其他活性物質(zhì)的包埋材料[11]。前期研究已經(jīng)證實(shí)桑椹多酚可以有效抑制蛋白質(zhì)的氧化，并發(fā)現(xiàn)β-CD對桑椹多酚進(jìn)行包埋可以有效改善酚類物質(zhì)的熱穩(wěn)定性[12]，但是將其與桑椹多酚結(jié)合制成微膠囊后將如何影響蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)及功能特性還鮮有研究。鑒于此，本研究采用β-環(huán)糊精為壁材，制備桑椹多酚微膠囊，以期減弱酚類物質(zhì)與蛋白質(zhì)的相互作用，并構(gòu)建氧化體系，以探究在氧化脅迫下桑椹多酚微膠囊對蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)及功能特性的影響。

1 材料與方法

1.1 原料與試劑

豬里脊肉購自廣東華潤萬家超市，儲存于-4 ℃；Na3PO4、MgCl2、NaCl、EDTA、CuSO4、酒石酸鉀鈉、NaH2PO4、Na2HPO4、十二烷基硫酸鈉、丙酮、DTNB（5,5-二巰基-2,2-二硝基苯甲酸）、尿素、2,4,6-三硝基苯磺酸、L-亮氨酸、2,2-鹽酸脒基丙烷、三氯乙酸，均為分析純，來自天津市大茂化學(xué)試劑公司；三羥甲基氨基甲烷，分析純，廣州市齊云生物試劑廠；亞油酸、鹽酸胍、甘氨酸、偶氮二異丁脒鹽酸鹽，均為分析純，上海瑞永生物試劑廠；脂肪氧化酶（LOX）（分析純），日本東京化成工業(yè)株式試劑廠；β-環(huán)糊精，分析純，上海市麥克林生化試劑廠。

1.2 儀器與設(shè)備

pH計(jì)，賽多利斯科學(xué)儀器股份有限公司；TGL-16M冷凍高速離心機(jī)，湖南湘儀儀器有限公司；UV-1800紫外-可見分光光度計(jì)，日本島津；MOS-450圓二色譜光譜儀，法國Bio-Logic公司；DSC200F3差示掃描量熱儀，Germany Bruck；TA-XT.PLUS，英國SMS；T25D均質(zhì)機(jī)，德國IKA集團(tuán)；UltraScan VIS色度儀，美國Hunter Lab；SN-3400電子掃描電鏡，株式會社日立制作所。

1.3 試驗(yàn)方法

1.3.1 桑椹多酚微膠囊的制備

桑椹多酚的制備參考Xu等[13]的方法。酚類物質(zhì)、黃酮和花青素總含量的測定方法參考Li等[14]的方法，總酚含量使用福林酚法測量，總黃酮含量使用分光比色法測量，花青素含量使用AOAC pH示差法測量，本研究中制備的桑椹多酚樣品中酚類物質(zhì)、黃酮和花青素的總含量分別為406.00±1.36 mg沒食子酸當(dāng)量（GAE）/g、94.47±1.08 mg槲皮素當(dāng)量（QE）/g和73.59±1.25 mg矢車菊素-3-葡萄糖苷當(dāng)量（C3GE）/g。桑椹多酚微膠囊的制備參考Li等[14]的方法，采用超聲法制備桑椹多酚微膠囊。芯/壁的比例為1:6，超聲時間為1.5 h，超聲功率為450 W，超聲溫度為25 ℃。

1.3.2 肌原纖維蛋白的提取

肌原纖維蛋白的提取方法是參考Cheng等[15]的方法，所得肌原纖維蛋白保存于4 ℃，并于48 h內(nèi)使用。蛋白濃度通過雙縮脲法[16]測定。

1.3.3 肌原纖維蛋白復(fù)合物的制備

室溫下，將肌原纖維蛋白使用PBS（0.037 mol/L Na2HPO4·12H2O，0.163 mol/L NaH2PO4·2H2O，0.6 mol/L NaCl，pH 6.25，下同）適當(dāng)稀釋，使用PBS配制10 mg/mL的MP、β-CD和MPM溶液，取0.28 mL上述溶液加入到10 mL肌原纖維蛋白溶液，制備10 mg/mL的肌原纖維蛋白復(fù)合物，3000 r/min均質(zhì)30 s，混勻溶液，獲得肌原纖維蛋白復(fù)合物。

1.3.4 肌原纖維蛋白氧化處理

亞油酸/脂肪氧合酶氧化體系（LOX）的構(gòu)建：10 mmol/L亞油酸，3750 U/mL脂肪氧化酶。

氧化實(shí)驗(yàn)：分別取10 mL上述制備的10 mg/mL的肌原纖維蛋白復(fù)合物，加入20 mL的LOX氧化體系溶液，將樣品至于37 ℃水浴鍋水浴加熱4 h，然后加入5 mg奎諾二甲基丙烯酸酯（Trolox），搖勻后終止反應(yīng)。陰性對照和陽性對照組分別為未經(jīng)氧化的肌原纖蛋白溶液和未添加桑椹多酚的肌原纖蛋白氧化溶液，處理方法同上。為消除游離酚類物質(zhì)對特定檢測顯色反應(yīng)（巰基、自由氨基等）的干擾，用純凈水洗滌樣品溶液三次后再復(fù)溶于10 mL PBS。

1.3.5 蛋白羰基值測定

蛋白羰基值的測定參考向榮[17]的方法，并適當(dāng)改動。每次取溶液0.1 mL測量。

1.3.6 巰基和二硫鍵含量測定

游離巰基根據(jù)參考文獻(xiàn)[18]中的方法，并適當(dāng)修改后測定。取兩份0.5 mL樣品，加入2.5 mL Tris-Gly-8 mol/L尿素溶液，旋渦震蕩30 s，混勻；其中，一組加20 μL Ellman試劑（實(shí)驗(yàn)組），另一組加20 μL Tris-Gly溶液（對照組），37 ℃水浴15 min，離心（10000 r/min，5 min），使用紫外分光光度計(jì)于412 nm處測定上清液吸光值，得游離巰基值。摩爾消光系數(shù)為13.6×103L/(mol·cm)，計(jì)算公式如下：

式中：

蛋白總巰基含量的測定：取兩份0.2 mL樣品，分別加入2 mL Tris-Gly-8 mol/L尿素溶液，然后加入20 μLβ-巰基乙醇，37 ℃下水浴15 min，然后加入50%三氯乙酸至最終濃度為10%（m/V），離心（10000 r/min，5 min），棄去上清液，沉淀用丙酮洗滌三次，振蕩混勻，離心（10000 r/min，5 min），再將沉淀溶于3 mL的Tris-甘氨酸-8 mol/L尿素緩沖液，振蕩混勻，在實(shí)驗(yàn)組中加入20 μL Ellman試劑，在對照組中加入20 μL Tris-甘氨酸緩沖液，懸浮液于37 ℃下水浴15 min，離心（10000 r/min，5 min），測定412 nm處吸光值，計(jì)算總巰基含量。二硫鍵含量（nmol/mg蛋白）計(jì)算公式如下：

二硫鍵含量(nmol/mg蛋白)=(總巰基含量-游離巰基含量)/2

1.3.7 自由氨基含量測定

自由氨基值的測定參考Emilia等[19]的方法并適當(dāng)?shù)馗倪M(jìn)。取樣品溶液200 μL于10 mL試管中，向其中加入2 mL 1%十二烷基磺酸鈉和1 mL 0.01%三硝基苯磺酸，旋渦振蕩30 s，混勻，將樣品置于50 ℃水浴鍋中避光反應(yīng)30 min，加入2 mL 0.1 mol/L亞硫酸鈉終止反應(yīng)，待降溫至室溫后，在420 nm處測吸光度。以L-亮氨酸為標(biāo)準(zhǔn)品繪制標(biāo)準(zhǔn)曲線，樣品自由氨基值（nmol/mg蛋白質(zhì)）根據(jù)所繪標(biāo)準(zhǔn)曲線來計(jì)算。

1.3.8 二級結(jié)構(gòu)測定

采用MOS-450圓二色譜光譜儀分析肌原纖維蛋白二級結(jié)構(gòu)的變化。用0.6 mol/L PBS將樣品調(diào)整為0.5 mg/mL，將樣品加入到1 mm的石英比色皿中，掃描溫度20 ℃，掃描波長190～260 nm，掃描速率60 nm/min，帶寬為1 mm，每0.5 s取一個點(diǎn)。所得結(jié)果為三次掃描的平均值并扣除相應(yīng)溶劑背景。

1.3.9 三級結(jié)構(gòu)測定

通過測定內(nèi)源性色氨酸熒光和熱穩(wěn)定性分析肌原纖維蛋白三級結(jié)構(gòu)的變化。

色氨酸熒光的變化使用FluoroMax-3熒光分光光度儀測定。使用0.6 mol/L PBS將樣品的蛋白濃度稀釋為0.25 mg/mL，于室溫下以295 nm為激發(fā)波長，激發(fā)間距為5 nm，發(fā)射間距為5 nm，用500 nm/min速率收集數(shù)據(jù)，記錄300～400 nm的光譜值。

熱穩(wěn)定性通過DSC200F3分析。取10 mg/mL的蛋白樣品38 mg，密封于鋁坩堝中，升溫速率為5 ℃/min，測定范圍為20～100 ℃。

1.3.10 凝膠性能測定

將樣品中的蛋白濃度統(tǒng)一調(diào)整為20 mg/mL，取8 mL樣品置于直徑為30 mm的磨口平底玻璃瓶，密封。將上述樣品置于水浴鍋中加熱，起始溫度為25 ℃，保溫5 min，以1 ℃/min線性升溫至73 ℃，保溫5 min。取出樣品，冰水浴30 min降溫，然后將樣品置于4 ℃冰箱冷藏12 h。將樣品取出后，在室溫下靜置2 h，測定凝膠性能。

凝膠強(qiáng)度：除去凝膠表面的液體，測試前、中、后速度均為1 mm/s，形變程度為樣品高度的30%，測定時間間隔5.0 s。使用P0.5探頭，觸發(fā)力為5.0 g，觸發(fā)類型為自動。刺破凝膠所需的初始壓力即為凝膠強(qiáng)度[20]。

凝膠白度使用UltraScan VIS色度儀進(jìn)行測定。測定前需對儀器進(jìn)行自檢及校正，每個樣品測量重復(fù)三次，取其平均值。凝膠白度值按下式計(jì)算[21]：

式中：

L*——亮度值；

a*——紅度值；

b*——黃度值。

凝膠持水能力（WHC）根據(jù)Park等[22]的方法測定。稱取凝膠5 g，離心（4 ℃，10000 r/min，10 min），除去上清液。持水力的計(jì)算公式為：

式中：

m——離心管質(zhì)量；

m1——離心前離心管和樣品的總質(zhì)量；

m2——離心后離心管和樣品的總質(zhì)量。

1.3.11 凝膠微結(jié)構(gòu)分析

樣品凍干后，固定于設(shè)有黑色雙面粘帶的托盤，用電子掃描電鏡（日立SN-3400）觀察凝膠微觀表面結(jié)構(gòu)。

1.3.12 數(shù)據(jù)分析

每個實(shí)驗(yàn)都進(jìn)行3次獨(dú)立實(shí)驗(yàn)，數(shù)據(jù)結(jié)果為平均值±標(biāo)準(zhǔn)差。使用SPSS 19.0統(tǒng)計(jì)軟件程序做出分析。顯著性差異使用Anova和Duncan進(jìn)行分析，其中p＜0.05標(biāo)志著差異具有顯著性。

2 結(jié)果與討論

2.1 MPM對肌原纖維蛋白氨基酸側(cè)鏈的化學(xué)修飾

從表1中的數(shù)據(jù)可以看出，經(jīng)過氧化后，羰基、二硫鍵含量顯著上升（p＜0.05），巰基與氨基含量顯著下降（p＜0.05）。在蛋白質(zhì)的氧化過程中，氨基酸的NH或者NH2與OH·側(cè)鏈基團(tuán)發(fā)生反應(yīng)，生成羰基[23]；含硫氨基酸（如半胱氨酸殘基）容易被活性氧氧化[3]，形成二硫鍵。與對照組相比（OX組），桑椹多酚處理的肌原纖維蛋白羰基化程度顯著下降（p＜0.05），巰基向二硫鍵的轉(zhuǎn)變得到了緩解，并且氨基含量顯著提高（p＜0.05），這說明桑椹多酚具有良好的抗氧化效果。這是因?yàn)樯ｉ┒喾痈缓恿u基，是良好的氫供體，因而具有清除自由基，使自由基鏈?zhǔn)椒磻?yīng)減慢或終止的能力[24]。而添加桑椹多酚微膠囊組與桑椹多酚組相比，羰基、二硫鍵、巰基、氨基含量無顯著變化（p＞0.05），說明β-CD對桑椹多酚的抗氧化能力無顯著影響。

表1 LOX氧化體系下肌原纖維蛋白的氨基酸側(cè)鏈修飾調(diào)節(jié)Table 1 Amino acid side chain modification and regulation of myofibrillar protein treated with LOX oxidation systems (nmol/mg pro)

2.2 MPM對肌原纖維蛋白二級結(jié)構(gòu)的影響

肉制品的加工和貯藏過程中蛋白質(zhì)逐漸被氧化，其結(jié)構(gòu)被展開，會誘發(fā)α-螺旋的解旋及其向β-轉(zhuǎn)角等結(jié)構(gòu)的轉(zhuǎn)變[25]。由表2中的數(shù)據(jù)可以看出，氧化后的肌原纖維蛋白的α-螺旋減少，同時伴隨著β-轉(zhuǎn)角、β-折疊和無規(guī)卷曲的增加，這是由于蛋白質(zhì)的解折疊造成的[26]。添加了桑椹多酚組的α-螺旋的解旋更加嚴(yán)重，這可能是因?yàn)棣?螺旋主要通過分子內(nèi)的羰基氧和氨基氫之間形成的氫鍵來維持穩(wěn)定的，而桑椹多酚富含多羥基結(jié)構(gòu)，干擾了氫鍵的穩(wěn)定性，從而引起α-螺旋的解旋[27]。Cao等[28]將綠原酸添加到肌原纖維蛋白中，也觀察到了α-螺旋的解旋。而桑椹多酚微膠囊組與氧化對照組（OX組）相比，α-螺旋增加，β-轉(zhuǎn)角減少，這表明桑椹多酚微膠囊抑制了α-螺旋的解旋，這有可能是β-CD對桑椹多酚進(jìn)行包埋后，強(qiáng)化了蛋白質(zhì)的氫鍵作用，使蛋白質(zhì)的α-螺旋結(jié)構(gòu)更加穩(wěn)定。

表2 LOX氧化體系中肌原纖維蛋白二級結(jié)構(gòu)的變化Table 2 Changes of the myofibrillar protein secondary structure after oxidation with LOX system

2.3 MPM對肌原纖維蛋白三級結(jié)構(gòu)的影響

2.3.1 內(nèi)源性色氨酸熒光特性分析

圖1為內(nèi)源性色氨酸熒光特性的變化曲線。色氨酸對其所處的微環(huán)境的極性極其敏感[28]，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處于折疊狀態(tài)時，色氨酸殘基位于核心（疏水區(qū)域），展現(xiàn)了較高的熒光強(qiáng)度；當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)處于展開或者半展開的狀態(tài)時，更多的色氨酸殘基就會暴露于蛋白質(zhì)分子表面，會導(dǎo)致熒光強(qiáng)度的降低[24]。因此，氧化后肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)逐漸被展開。由1圖中的數(shù)據(jù)可以看出，不同處理組的肌原纖維蛋白熒光強(qiáng)度明顯降低，表明肌原纖維蛋白的三級結(jié)構(gòu)受到了不同程度的破壞。MP修飾后的蛋白熒光猝滅效應(yīng)較對照組（NOX）顯著增強(qiáng)，這主要是因?yàn)樯ｉ┒喾又懈缓嗔u基水溶性酚酸會提高色氨酸微環(huán)境的極性，導(dǎo)致熒光猝滅效應(yīng)增強(qiáng)[24]。MPM的添加進(jìn)一步加劇了熒光強(qiáng)度的下降，這可能是因?yàn)棣?CD富含羥基結(jié)構(gòu)[29]，它們的加入同樣會改變色氨酸的疏水環(huán)境，這也可以從β-CD處理的樣品組得到證實(shí)。

2.3.2 DSC分析

DSC作為判斷蛋白結(jié)構(gòu)及熱穩(wěn)定性變化的關(guān)鍵指標(biāo)。圖2為不同處理?xiàng)l件下肌原纖維蛋白DSC曲線，未經(jīng)氧化處理的肌原纖維蛋白圖譜中顯示出兩個吸熱峰，最大熱轉(zhuǎn)變溫度（Tmax）分別為54.50 ℃和62.00 ℃，分別來自于適度酶解后肌球蛋白尾部變性和肌動蛋白變性[30]。氧化后，肌球蛋白尾部和肌動蛋白的熱吸收峰發(fā)生移動，Tmax升高為60.80 ℃。MP和MPM的添加使得Tmax分別降低為48.30 ℃和45.80 ℃，Cao等[28]的研究也出現(xiàn)了同樣的現(xiàn)象，表明酚類物質(zhì)的添加促進(jìn)了肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)的展開，適度降低了蛋白質(zhì)的熱穩(wěn)定性。

2.4 MPM對肌原纖維蛋白凝膠性能的影響

蛋白質(zhì)的凝膠化是決定肉制品質(zhì)構(gòu)的重要環(huán)節(jié)。在升溫過程中，肌原纖維蛋白逐漸展開并交聯(lián)，形成具有一定黏彈性的三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，從而實(shí)現(xiàn)凝膠化，賦予肉制品特殊的口感[31]。凝膠強(qiáng)度反映蛋白質(zhì)形成凝膠的能力，在經(jīng)過氧化后，蛋白凝膠強(qiáng)度顯著增加。這主要是因?yàn)檠趸T導(dǎo)了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的展開，促進(jìn)了蛋白質(zhì)的交聯(lián)與聚集，一定程度上有助于凝膠三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)的形成。與此同時，氧化還可以促進(jìn)二硫鍵的生成，加強(qiáng)蛋白質(zhì)之間的相互作用[32]，因此蛋白質(zhì)凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)得到了提高。MP和MPM組蛋白質(zhì)凝膠強(qiáng)度出現(xiàn)了明顯下降（p＜0.05），這可能是因?yàn)榉宇愇镔|(zhì)對蛋白質(zhì)的修飾作用并不利于蛋白質(zhì)的交聯(lián)。而MP和MPM組的凝膠持水性顯著增強(qiáng)（p＜0.05），可能是因?yàn)槎喾涌梢砸种频鞍踪|(zhì)氧化，對蛋白質(zhì)降解起到了保護(hù)作用，使凝膠孔隙更加均勻，凝膠網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)更加致密，從而提高了凝膠的持水性[33]。

氧化會使凝膠白度顯著降低（p＜0.05），從66.50下降到60.07，桑椹多酚的介入會進(jìn)一步降低凝膠白度（51.53，p＜0.05），這可能與桑椹多酚自身的色澤有關(guān)。Balange等[34]的研究也發(fā)現(xiàn)，在魚糜中添加0.60%的酚類化合物時，魚糜的凝膠白度也出現(xiàn)顯著下降。將桑椹多酚用β-環(huán)糊精包埋后，與直接添加桑椹多酚相比，顯著地提高了凝膠白度，說明微膠囊處理能有效緩解桑椹多酚對肌原纖維蛋白凝膠白度造成的負(fù)面影響。

2.5 MPM對蛋白凝膠顯微結(jié)構(gòu)的影響

圖3為不同處理?xiàng)l件下的肌原纖維蛋白凝膠的微觀結(jié)構(gòu)。由圖3可以看出，未經(jīng)氧化的蛋白凝膠孔徑較大，表面粗糙，孔隙分布不均；經(jīng)過氧化后的凝膠表面平整度有所改善，孔洞明顯減少。此結(jié)果與Zhang等[3]的結(jié)果一致，這可能是因?yàn)檫m當(dāng)?shù)难趸瘯龠M(jìn)蛋白質(zhì)的展開所致[35]，這也可以從凝膠強(qiáng)度的結(jié)果得以證實(shí)（表3）。當(dāng)肌原纖維蛋白經(jīng)MP或MPM處理后，凝膠表觀平整度有了進(jìn)一步改善，蛋白凝膠變得更加致密、光滑，尤其是MPM處理組。這可能是MP使肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)適度展開，促進(jìn)了蛋白質(zhì)分子間的相互作用，而氧化誘導(dǎo)下，蛋白質(zhì)分子間的交聯(lián)作用更加劇烈，因此，形成的凝膠結(jié)構(gòu)更為致密。氫鍵、疏水作用力、二硫鍵等作用力在凝膠結(jié)構(gòu)維持中發(fā)揮著重要作用，而MPM處理后的肌原纖維蛋白的氫鍵作用得到了顯著加強(qiáng)（表2），可能是造成其良好凝膠結(jié)構(gòu)的重要原因。

表3 氧化前后凝膠的強(qiáng)度、白度和持水力Table 3 Effects of oxidation and polyphenols on gel strength,whiteness and water holding capacity

3 結(jié)論

本研究探討了LOX氧化體系下桑椹多酚及其微膠囊對肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)及凝膠特性的影響。研究發(fā)現(xiàn)桑椹多酚能有效減少因氧化而引起的肌原纖維蛋白羰基和二硫鍵含量上升，同時抑制巰基和自由氨基含量下降。桑椹多酚有助于提高肌原纖維蛋白凝膠的持水性，使蛋白質(zhì)的凝膠持水性從20.22%提高到了23.11%（p＜0.05），改善其表觀結(jié)構(gòu)，但不利于凝膠白度和凝膠強(qiáng)度的維持。利用β-CD對多酚進(jìn)行包埋有助于緩解桑椹多酚對肌原纖維蛋白凝膠色澤帶來的不利影響，強(qiáng)化蛋白質(zhì)的氫鍵作用，進(jìn)一步改善肌原纖維蛋白凝膠的結(jié)構(gòu)。此研究為進(jìn)一步改善富桑椹多酚型肉制品的品質(zhì)提供了新思路。