熱處理對肉類蛋白質(zhì)構(gòu)的影響*

胡亞芹 葛雨珺 白 妍 李 苑 丁 甜 陳士國

熱處理對肉類蛋白質(zhì)構(gòu)的影響*

胡亞芹 葛雨珺 白 妍 李 苑 丁 甜 陳士國①

(浙江大學(xué)生物系統(tǒng)工程與食品科學(xué)學(xué)院 馥莉食品研究院 智能食品加工技術(shù)與裝備國家(地方)聯(lián)合實(shí)驗(yàn)室 農(nóng)業(yè)農(nóng)村部農(nóng)產(chǎn)品產(chǎn)后處理重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室 農(nóng)業(yè)農(nóng)村部農(nóng)產(chǎn)品營養(yǎng)功能評價實(shí)驗(yàn)室 浙江省農(nóng)產(chǎn)品加工技術(shù)研究重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室 浙江大學(xué)寧波研究院 杭州 310058)

加熱作為最傳統(tǒng)的肉熟化和殺菌手段，在今后的水產(chǎn)及畜禽肉加工產(chǎn)業(yè)中將依舊占主導(dǎo)地位。作者簡述了肌肉蛋白的組成和結(jié)構(gòu)，討論了不同來源肌肉蛋白在加熱過程中的變性行為。水生及陸生來源的肌肉中，大部分肌漿蛋白在40℃~60℃之間聚集，但對一些肌漿蛋白來說，加熱到90℃才凝固。溶液中肌原纖維蛋白在30℃~32℃開始展開，在36℃~40℃蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)開始結(jié)合，在45℃~50℃產(chǎn)生凝膠化(conc.>0.5重量%)。在53℃~63℃的溫度下，膠原蛋白開始變性，隨后膠原纖維發(fā)生收縮。如果膠原纖維不能通過耐熱分子間鍵穩(wěn)定，則它在進(jìn)一步加熱時溶解并形成膠狀。此外，作者還概述了不同種類肌肉蛋白在加熱過程中的結(jié)構(gòu)變化及其對質(zhì)地品質(zhì)的影響。對于一般完整肌肉的肉塊，一定溫度的熱處理后，顯微組織收縮，肌節(jié)長度縮短，持水性降低，韌性發(fā)生1次或者2次的躍升。魚糜制品、漢堡肉餅及乳化香腸等碎肉產(chǎn)品，因加工工藝影響，肌肉系統(tǒng)的結(jié)構(gòu)大幅改變。魚糜制品形成過程較畜禽肌肉復(fù)雜；魚類肌肉中鹽溶性蛋白在加熱作用下通過分子間二硫鍵、疏水作用力、氫鍵等等的作用，包裹水分重新形成立體網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，成為具有凝膠特性的魚糜制品。通常畜禽類肌肉沒有魚糜凝膠形成的能力強(qiáng)。與乳化香腸相比，漢堡肉整體纖維和纖維碎片的出現(xiàn)率更高，其含量高達(dá)50%~70%，導(dǎo)致受熱后收縮程度更大。乳化香腸中，因肌肉徹底粉碎攪拌因而肌原纖維蛋白被抽提出，在加熱時產(chǎn)生密集的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)—凝膠，通過毛細(xì)管作用力可有效地保持水分。了解不同種類肉蛋白質(zhì)在烹飪過程中的結(jié)構(gòu)變化以及質(zhì)構(gòu)品質(zhì)變化機(jī)理，可為制定更合理的肉類加工方式提供理論依據(jù)。

熱處理；肉類蛋白質(zhì)；蛋白結(jié)構(gòu)；肌原纖維；熱變性

烹調(diào)對于獲得可口和安全的肉制品是必不可少的，而加熱是一種廣泛應(yīng)用于肉制品加工的傳統(tǒng)工藝。深受人們喜愛的畜禽類瘦肉及魚類肌肉本質(zhì)上屬于骨骼肌，骨骼肌中的蛋白質(zhì)為動物肌肉形成物理結(jié)構(gòu)、提供酶和受體(Coultate, 2001)。肉類蛋白約占肌肉重量的20%，是構(gòu)成肉制品結(jié)構(gòu)的主要成分。蛋白質(zhì)在熱處理過程中會經(jīng)歷結(jié)構(gòu)修飾，例如氧化、降解、變性和聚集等一系列改變。肉蛋白在加熱時經(jīng)歷實(shí)質(zhì)性的結(jié)構(gòu)變化，因此，肉制品的質(zhì)構(gòu)在熱處理后會發(fā)生急劇變化，最終影響作為商品的質(zhì)量與價值。雖然超高壓、超聲、脈沖電場技術(shù)等有助于嫩化畜禽類肉制品，殺滅肉中微生物的新技術(shù)層出不窮，但熱處理在現(xiàn)階段仍作為肉制品熟化和殺菌的唯一手段。研究不同手段熱處理方式對不同肉蛋白的結(jié)構(gòu)影響仍具有十分重要的現(xiàn)實(shí)意義。作者綜述了肌肉類蛋白結(jié)構(gòu)、不同種類肉蛋白在烹飪過程中的結(jié)構(gòu)變化，以及由此引起的肉制品質(zhì)量變化等內(nèi)容，為各種肉類產(chǎn)品制定更科學(xué)的加工工藝，為更合理的運(yùn)用加熱方法以及加熱時肉質(zhì)調(diào)控的研究提供理論依據(jù)。

1 肌肉蛋白的組成和結(jié)構(gòu)

肌肉由75%的水、20%的蛋白質(zhì)、3%的脂肪和2%的可溶性非蛋白質(zhì)物質(zhì)組成。在2%可溶性非蛋白質(zhì)中，金屬和維生素占3%，非蛋白含氮物質(zhì)占45%，碳水化合物占34%，無機(jī)化合物占18%。肌肉蛋白質(zhì)主要可以分為以下3類：肌原纖維、肌漿和結(jié)締組織蛋白。肌原纖維蛋白占總蛋白含量的50%~55%(Lanier, 1986)，肌漿蛋白約占30%~34%，其余10%~15%的蛋白質(zhì)是結(jié)締組織。

1.1 肌原纖維蛋白

肌原纖維蛋白是肌肉的最重要成分，對肉的品質(zhì)和應(yīng)用有重要影響，比如肌原纖維蛋白通常能夠形成凝膠網(wǎng)絡(luò)并由于截留水分而增加持水能力。肌肉97%的持水能力由肌原纖維蛋白質(zhì)的存在所決定(Amiri, 2018)。肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)見圖1，它可進(jìn)一步分為3個亞類：直接參與肌肉收縮的蛋白，調(diào)節(jié)肌肉收縮的蛋白以及細(xì)胞骨架蛋白(Kong, 2007)。肌球蛋白和肌動蛋白是主要的肌絲纖維蛋白，通過有序裝配，構(gòu)成肌原纖維結(jié)構(gòu)。調(diào)節(jié)蛋白包括原肌球蛋白(Tropomyosin)、肌鈣蛋白復(fù)合體(Troponin)、α-肌動蛋白素(α-Actinin)、C蛋白(C-protein)、M線蛋白(M-line proteins)、H蛋白(H-proteins)、X蛋白(X-proteins)。細(xì)胞骨架蛋白有伴肌球蛋白(Titin)、伴肌動蛋白(Nebulin)、肌間線蛋白(Desmin)，還伴隨著一些次級的多肽，例如細(xì)絲蛋白(Filamin)和Zeugmatin蛋白等，這一類蛋白對肌肉收縮起到調(diào)節(jié)和穩(wěn)定的作用。

1.2 肌漿蛋白

肌肉通常含有約20%的含氮化合物，可溶于肌肉肌漿，種類繁多，分子量范圍從100 Da到100000 Da不等(Haard, 1994)，呈球形或柱形蛋白，等電點(diǎn)大部分在中性和堿性范圍。主要有肌紅蛋白和參與肌肉收縮功能反應(yīng)的酶蛋白，例如糖酵解酶系、三羧酸循環(huán)及脂肪酸β-氧化酶系、氧化磷酸化酶系、與電子傳遞體相關(guān)的酶系等?，F(xiàn)已證明，肌漿蛋白變性對肌肉質(zhì)地參數(shù)如色澤和保水性等有顯著影響(Joo, 1999; Sayd, 2006)。肌漿網(wǎng)與鈣調(diào)節(jié)蛋白協(xié)同作用實(shí)現(xiàn)骨骼肌中鈣儲存、釋放和再攝取的過程平衡(Rossi, 2006)。

1.3 結(jié)締組織蛋白

肌肉結(jié)締組織由細(xì)胞和細(xì)胞外基質(zhì)即結(jié)締組織組成(Nishimura, 2010)。結(jié)締組織的主要成分是膠原蛋白，對肉的嫩度影響至關(guān)重要。結(jié)締組織中還含有少量的彈性蛋白，網(wǎng)狀蛋白和蛋白多糖(Bendall, 1967)。膠原蛋白是一種糖蛋白，占結(jié)締組織干物質(zhì)含量的55%~95%，由約7112 cm長、直徑36~38 cm、分子量30萬的原膠原單體組成。肌內(nèi)膜是分隔單個肌纖維的薄結(jié)締組織層，也是形成結(jié)締組織結(jié)構(gòu)的初始單位。肌束膜則包裹肌內(nèi)膜束，形成肌纖維束，亦屬于結(jié)締組織層。纖維束有初級束和次級束之分，分別由初級和次級肌束膜將它們分開。肌外膜即整個肌肉周圍的表層，它不僅將單個肌纖維束結(jié)合到位，還將肌肉組結(jié)合在一起。肌內(nèi)膜是由膠原原纖維網(wǎng)絡(luò)組成的鞘構(gòu)成，肌束膜由呈規(guī)則波浪狀圖案的膠原纖維(膠原原纖維成束)構(gòu)成，肌外膜由多層膠原纖維組成的厚片構(gòu)成(Nishimura, 2002)。膠原蛋白分Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型(Gelse, 2003)。肌內(nèi)膜、肌束膜和肌外膜主要是Ⅰ型和Ⅲ型，連接肌內(nèi)膜纖維網(wǎng)狀層和肌肉細(xì)胞膜基底膜的主要Ⅳ型(Listrat, 1999)。絲狀膠原蛋白Ⅴ型在哺乳動物物種中屬于次要成分，但是在魚類肌肉中含量較為豐富(Sato, 1998)。

圖1 肌原纖維結(jié)構(gòu)(包含肌內(nèi)膜、肌束膜和肌外膜) (https://www.vcg.com/creative/812600076)

1.4 肌節(jié)結(jié)構(gòu)

肌纖維占總肌肉體積的75%~92%，由長線狀結(jié)構(gòu)的肌原纖維構(gòu)成，其中肌節(jié)是最小的收縮單位，也是橫紋肌產(chǎn)生力的基本機(jī)制，其結(jié)構(gòu)見圖2。肌節(jié)在肌肉生長和生理周期過程中不斷更新，具有特征性的條紋外觀，在光顯微鏡下可觀察到精準(zhǔn)對齊、交替的明帶(I帶)和暗帶(A帶)。A帶的中心區(qū)域稱為H帶，其中心是M線。肌球蛋白在A帶中組成粗肌絲，肌動蛋白單體聚集被組裝成跨越I帶并與A帶中粗紋重疊的細(xì)肌絲。肌節(jié)的側(cè)邊界稱Z線，細(xì)肌絲被錨定在此處。

肌球蛋白分子量約為520 kDa，由6條多肽鏈組成。其中，有2條220 kDa重鏈，2對20 kDa左右的輕鏈，通常分為頭和桿2個功能單元，重鏈的氨基末端和2對輕鏈形成球形的頭部，桿由2條重鏈α螺旋彎曲構(gòu)成。粗肌絲由250~300個肌球蛋白分子和一些其他相關(guān)蛋白形成。每個肌球蛋白分子的尾部朝向M線集合成束，構(gòu)成粗肌絲的主干；球狀的頭側(cè)由粗肌絲的主干向四周伸出形成橫橋。當(dāng)肌肉安靜時，橫橋的頭部與主干方向垂直，并與肌纖維蛋白相對應(yīng)。

單體的肌動蛋白是由一條多肽鏈構(gòu)成的球形分子，又稱球狀肌動蛋白(G-actin)，由球狀肌動蛋白縱向聚合形成纖維狀肌動蛋白(F-actin) (Asghar, 1980)。在低離子強(qiáng)度的溶液中，肌動蛋白以單體球狀存在。當(dāng)離子強(qiáng)度提高時，單體聚合成直徑為70 ?的雙扭螺旋纖維結(jié)構(gòu)，成為細(xì)肌絲的主體。原肌球蛋白呈首尾相連長桿狀，2條肽鏈以雙螺旋形式繞在肌動蛋白構(gòu)成的雙螺旋溝壁上，同時肌鈣蛋白復(fù)合體也緊貼在細(xì)肌絲上，可調(diào)節(jié)肌肉收縮的作用、參與肌節(jié)的裝配(Ferrante, 2011)。

圖2 肌節(jié)、粗絲和細(xì)絲組建結(jié)構(gòu)(Tornberg, 2005)

2 肉類蛋白的熱變性行為

蛋白質(zhì)發(fā)生構(gòu)象變化的溫度被稱為變性溫度。在許多有關(guān)肉類生物化學(xué)和研究熱處理對產(chǎn)品質(zhì)量和特性的影響的文獻(xiàn)中，變性溫度被認(rèn)為是肉類特性快速變化的關(guān)鍵點(diǎn)。經(jīng)過熱處理的肉類蛋白質(zhì)變性后，蛋白質(zhì)鏈之間會發(fā)生強(qiáng)烈反應(yīng)，即蛋白質(zhì)—蛋白質(zhì)相互作用，緊接著導(dǎo)致蛋白質(zhì)聚集(凝結(jié)或凝膠化)。目前可以通過一系列機(jī)械、化學(xué)和微觀結(jié)構(gòu)測量的方法來研究蛋白熱變性過程中的變性溫度、形成凝膠能力和類型。

差示掃描量熱法(DSC)是目前國內(nèi)外研究肉中蛋白質(zhì)變性溫度范圍的主要方法。它是研究蛋白質(zhì)穩(wěn)定的熱力學(xué)和動力學(xué)有力工具，通過相變溫度，焓熱，效能等反應(yīng)蛋白變性程度(易薇等, 2004)。DSC可以原位分析復(fù)雜蛋白質(zhì)混合物或者單個蛋白而不溶解肌肉組織，已被廣泛用于研究牛肉、豬肉和魚肉等肌肉蛋白質(zhì)的熱性質(zhì)(Ishiwatari, 2013; Johnson 2013; Thorarinsdottir, 2002)。蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的變化可通過圓二色譜(CD)和拉曼光譜測定。跟蹤蛋白質(zhì)展開的另一種方法是測量蛋白質(zhì)的表面疏水性，常使用熒光探針8-苯胺基-1-萘磺酸鹽(ANS)技術(shù)和疏水相互作用層析法技術(shù)(Huang, 2004)。而溴酚藍(lán)(BPB)可與蛋白質(zhì)疏水位點(diǎn)結(jié)合這一特性的發(fā)現(xiàn)，一定程度上避免了肌原纖維大部分天然結(jié)構(gòu)遭破壞，降低了溶解過程中蛋白質(zhì)降解的風(fēng)險(Chelh, 2006)。近年來，傅立葉紅外光譜(FTIR)等振動光譜學(xué)方法可快速、無損的跟蹤肉類蛋白質(zhì)的二次、三次結(jié)構(gòu)變化和水合力(Perisic, 2013)。B?cker等(2006)采用FTIR顯微光譜分析，肌纖維在膨脹和收縮過程中三級結(jié)構(gòu)的變化可能與肌球蛋白分子二級結(jié)構(gòu)的變化直接相關(guān)。作為一種無損技術(shù)，質(zhì)子核磁共振(NMR)弛豫術(shù)提供了關(guān)于蛋白質(zhì)中的水質(zhì)子和可交換質(zhì)子之間相互作用的直接信息，從而可以了解肌肉中水的理化狀態(tài)(Bertram, 2004b)。在肉類烹調(diào)過程中連續(xù)進(jìn)行的1H NMR T2弛豫測量可揭示不同溫度下所含水的若干性質(zhì)變化，反映肌球蛋白變性和肌肉纖維的縱向收縮(Bertram, 2004a)。

2.1 肌漿蛋白

根據(jù)Hamm(1977)的報道，大多數(shù)肌漿蛋白在40℃~ 60℃之間聚集。Davey等(1974)發(fā)現(xiàn)，牛頸部肌肉肌漿蛋白的熱聚集遲滯到90℃。他們還首次提出肌漿蛋白可能在熟肉的稠度中起作用，加熱使得熱誘導(dǎo)聚集的肌漿蛋白在肌肉的結(jié)構(gòu)成分之間形成凝膠，從而將它們連接在一起。另外，低溫長時間加熱，肌漿蛋白中的一些酶可以對牛肉具有嫩化作用。Laakkonen等(1970)等發(fā)現(xiàn)，在烹飪溫度低于60℃時，膠原酶可以在肉中保持活性，而在更快的加熱或高于70℃~80℃時，膠原酶失活。他們的研究還表明，剪切力的顯著降低至少需要6 h的加熱方可實(shí)現(xiàn)，亦即方能達(dá)到嫩化效果。Tian等(2016)也發(fā)現(xiàn)牛肉嫩度與肌漿蛋白強(qiáng)度有一定的聯(lián)系，強(qiáng)度低則嫩度較好。在魚糜制品加工領(lǐng)域，因肌漿蛋白中含有諸多易于導(dǎo)致蛋白降解的酶類和影響魚糜制品白度的色素類物質(zhì)，通常需要將其通過漂洗工藝進(jìn)行去除。

2.2 肌原纖維蛋白

肌原纖維蛋白在溶液中的變性通常會導(dǎo)致凝膠形成，特別是肌球蛋白，它以0.5%(/)的極低濃度即可形成凝膠(Hermansson, 1988)，而肌漿蛋白需要達(dá)到約3%(/)才能變成凝膠。如果在溶液中存在肌動蛋白，則所獲得的凝膠會更牢固(Yasui, 1980)。離子強(qiáng)度和pH是影響凝膠強(qiáng)度的重要因素，改變?nèi)芤弘x子強(qiáng)度和pH值，會干擾離子間的靜電作用，并決定肌球蛋白以單體形式還是以細(xì)絲形式存在。當(dāng)離子摩爾濃度在0.47~0.68范圍內(nèi)，肌球蛋白單從粗絲結(jié)構(gòu)中分離出來，從而分散在溶液中(Yamamoto, 1988)。在離子強(qiáng)度較大或中性pH條件下，以單體形式分散的肌球蛋白分子形成的凝膠具有大孔的粗網(wǎng)絡(luò)。在較低的離子強(qiáng)度下，肌球蛋白分子組裝成細(xì)絲狀，類似于肌肉中的天然粗絲(Sun, 2011)。在加熱過程中形成更牢固的凝膠，特別是細(xì)絲越長，所形成的凝膠網(wǎng)絡(luò)越均勻，且內(nèi)部孔徑越小(Sharp, 1992)。Ishioroshi等(1983)發(fā)現(xiàn)，在pH 6.0時，肌球蛋白熱誘導(dǎo)形成的凝膠的硬度在0.4~1.0 mol/L KCl范圍內(nèi)保持恒定水平，但在0.4 mol/L KCl以下硬度增加，在0.2 mol/L KCl達(dá)到最大值，并在0.2 mol/L KCl之下降低。他的發(fā)現(xiàn)印證了凝膠強(qiáng)度取決于肌球蛋白分子的狀態(tài)，絲狀肌球蛋白比單體肌球蛋白形成更堅硬的凝膠。

肌球蛋白的凝膠形成分兩步進(jìn)行，加熱至30℃~50℃，肌球蛋白球狀頭部的聚集即會發(fā)生，也是凝膠發(fā)生的第一步，第二步發(fā)生需在50℃以上。Sharp等 (1992)發(fā)現(xiàn)，在30℃加熱30 min后，肌球蛋白分子的外觀沒有改變；35℃加熱后，其他類型的新結(jié)構(gòu)開始形成，例如通過頭部二聚化聚集成二量體；加熱至40℃后，天然肌球蛋白分子幾乎全部消失，僅剩具有聚集的頭部單體；加熱到50℃，肌原纖維單獨(dú)的尾部已難以區(qū)分；在50℃~60℃溫度下，形成更大的球狀聚集體，肌球蛋白尾部螺旋結(jié)構(gòu)變化、疏水基團(tuán)相互作用、凝膠網(wǎng)絡(luò)成形。

關(guān)于加熱時肌球蛋白二級結(jié)構(gòu)的變化，Morita等(1991)發(fā)現(xiàn)，pH為6.0和0.6 mol/L KCl時，LMM的 α-螺旋含量在約30℃開始降低，并在70℃達(dá)到最小值；溫度加熱到65℃表面疏水性逐漸增加，而在較高溫度下再次降低。Yuan等(2017)發(fā)現(xiàn)溫度從50℃加熱到90℃，鳙魚肌球蛋白的α-螺旋和肌球蛋白簇的直徑分別單調(diào)減少和增加。在50℃下加熱的肌球蛋白傾向于通過頭部連接形成小的、開放的簇，其尾部向外伸展，而在90℃下通過肌球蛋白頭部和尾部共同形成較大且封閉的簇，所以在50℃時形成的肌球蛋白凝膠網(wǎng)絡(luò)更加一致和均勻。富含α螺旋結(jié)構(gòu)的肌球蛋白尾部在40℃以下，不參與凝膠的形成(King, 1995)。加熱到40℃，肌球蛋白尾部被破壞，α-螺旋的含量下降，氨基酸暴露于表面并參與凝膠的形成。40℃~60℃范圍內(nèi)，β-折疊急劇增加，從約0%增加到約15%，無規(guī)則卷曲的含量主要在40℃~80℃之間增加。隨著溫度的升高，肌球蛋白的持水性、硬度、β-折疊和無規(guī)則卷曲均增加，而α-螺旋則減少。由此可知，肌球蛋白結(jié)構(gòu)性質(zhì)的變化決定了其在熱致凝膠化過程中的功能性質(zhì)(Chan, 1992; Liu, 2008)，α-螺旋的損失與β-折疊的形成同時發(fā)生，α-螺旋結(jié)構(gòu)的喪失可能導(dǎo)致巰基、疏水基等活性基團(tuán)的暴露，導(dǎo)致溫度誘導(dǎo)的化學(xué)交聯(lián)，形成三維保水凝膠網(wǎng)絡(luò)。

肌肉蛋白中發(fā)現(xiàn)典型的DSC熱轉(zhuǎn)變曲線由3個主要轉(zhuǎn)變區(qū)組成，3個峰高分別對應(yīng)肌球蛋白及其亞基，肌漿蛋白及膠原蛋白和肌動蛋白。根據(jù)文獻(xiàn)，雞胸肌的肌球蛋白及其亞基典型轉(zhuǎn)變溫度為49℃~57℃，肌漿蛋白的轉(zhuǎn)變溫度為61℃~67℃，肌動蛋白的轉(zhuǎn)變溫度為76℃~79℃(Rahbari, 2018)。豬背長肌肌球蛋白變性溫度在53℃~58℃，肌漿蛋白結(jié)締、肌動球蛋白和結(jié)締組織蛋白的變性溫度在61℃~68℃，肌動蛋白在75℃~83℃變性(Mitra, 2017)。牛上腦肌肉的肌球蛋白變性溫度是55℃，膠原蛋白變性溫度是65℃，肌動蛋白變性溫度大約在75℃(孫紅霞等, 2018)。阿拉斯加鱈魚魚糜中肌原纖維蛋白DSC圖譜表現(xiàn)出4個吸熱轉(zhuǎn)變，前3個峰(36.4℃, 47.9℃和52.7℃)與肌球蛋白變性有關(guān)，第4個峰(66.2℃)與肌動蛋白變性有關(guān)(Lee, 2016)。

2.3 結(jié)締組織蛋白

在53℃~63℃時膠原變性，可能首先涉及氫鍵的斷裂，使原纖維結(jié)構(gòu)松弛，然后膠原分子收縮(Martens, 1982)。如果不受限制，膠原纖維在加熱至60℃~70℃之間時，收縮至其靜止長度的1/4。如果隨后膠原纖維耐熱分子間鍵不夠穩(wěn)定，則膠原纖維在進(jìn)一步加熱時會溶解并形成明膠(Light, 1985)。在年幼動物中，肌外膜主要含有熱不穩(wěn)定的交聯(lián)，肌束膜是熱不穩(wěn)定和穩(wěn)定交聯(lián)的混合物，肌內(nèi)膜含有熱穩(wěn)定交聯(lián)。隨著動物年齡的增長，熱不穩(wěn)定交聯(lián)越來越多地轉(zhuǎn)化為熱穩(wěn)定的交聯(lián)。更高水平的熱穩(wěn)定交聯(lián)導(dǎo)致烹飪期間結(jié)締組織中有更大的張力(Lawrie, 1989)。膠原蛋白的熱轉(zhuǎn)變是漸進(jìn)的，并且在變性過程中，結(jié)晶和無定形區(qū)域共存。在烹飪過程中發(fā)生的膠原纖維和原纖維的收縮可以人為地分為2個階段。首先是膠原纖維不受肌肉纖維或肌肉纖維束限制而收縮，為自由收縮；膠原纖維和原纖維表面的波紋度越高，收縮幅度越大。然后，膠原纖維和原纖維在肌肉纖維和肌肉纖維束上施加壓力，膠原纖維的熱收縮受到肌肉纖維的限制。

Wu等(1985)利用掃描電子顯微鏡觀察了加熱至60℃和80℃，1 h后引起的牛胸骨下頜的肌外膜、肌束膜和肌內(nèi)膜的結(jié)構(gòu)變化。肌外膜在烹飪后沒有顯示出大的變化，而肌束膜膠原和肌內(nèi)膜膠原在60℃時變成顆粒狀并在80℃開始膠凝。對于不同類型膠原的增溶作用也存在差異，其中Ⅰ型膠原在加熱時比III型膠原更容易溶解(Burson, 1986)。水產(chǎn)來源的肌肉中以結(jié)締組織為主的肌基質(zhì)蛋白含量普遍低于畜禽類，因而更容易被消化吸收。

3 烹調(diào)后肉及肉制品的結(jié)構(gòu)與品質(zhì)變化

肉類的重要質(zhì)地品質(zhì)包括諸如脂肪和水分的保持、外觀和肉制品的食用質(zhì)量等因素。食用質(zhì)量的概念又包括質(zhì)構(gòu)、多汁性等。除了從胴體上切割下的較完整肉塊外，作者還將介紹漢堡肉餅，乳化香腸等肉制品的變化。肉類種類繁多，縱觀國內(nèi)外的研究，牛肉、豬肉、雞肉、鴨肉的肌肉組織形態(tài)以及隨加熱條件的變化程度有很多共同點(diǎn)，亦存在明顯差別 (劉茹等, 2012)。魚的橫紋肌與高等脊椎動物類似，由三大部分組成，即收縮蛋白、結(jié)締組織和脂類。魚類肌肉與高等脊椎動物肌肉最顯著的區(qū)別是多種魚纖維類型將魚肉分隔成多層。在大多數(shù)魚類中，高糖酵解和厭氧型的白色纖維占所有肌肉的90%~95%。紅色肌肉纖維通常被限制在沿著側(cè)線的窄區(qū)域上，并且構(gòu)成不到10%的肌肉組織。紅肌中肌紅蛋白較多，收縮緩慢，有持久性，相反，白肌收縮迅速易疲勞。中間或粉紅色纖維處于紅色和白色肌肉纖維之間的中間位置，在功能等其他方面也介于紅肌和白肌之間。與高等脊椎動物不同的是，大多數(shù)魚類的生長貫穿于整個生命，肌肉的生長是肌肉細(xì)胞數(shù)目的增加與現(xiàn)有纖維尺寸增加的綜合作用結(jié)果(Anders, 2006)。另外，魚肉與高等脊椎動物的蛋白組成、含量也存在很大的差異。劉茹等(2012)發(fā)現(xiàn)，魚肉的鹽溶性蛋白高于豬肉，而水溶性蛋白、不溶性蛋白和脂肪含量均低于豬肉。凝膠電泳結(jié)果顯示，56 kD和48 kD 2條蛋白帶差異顯著。再如，魚肉肌球蛋白無論是對熱還是冷環(huán)境的穩(wěn)定性均很差。

另一方面即加熱方法的不同。濕熱烹調(diào)方法有燉煮和水煮等，表面?zhèn)鳠嵯禂?shù)高的熱水或冷凝蒸汽能有效地將熱量傳遞到肉表面(Hanson, 2004)。相比之下，在烤爐炙烤或烘烤等干熱烹飪中，熱量從火焰、烤爐或其他熱源傳遞到肉表面，從而在肉產(chǎn)品內(nèi)部產(chǎn)生溫度梯度，導(dǎo)致內(nèi)部溫度升高、水分損失、蛋白質(zhì)變性、肉纖維收縮，并且特殊的分解產(chǎn)物和褐變反應(yīng)會導(dǎo)致肉類形成獨(dú)特的外觀。傳統(tǒng)上，食物溫度的增加通過傳導(dǎo)，對流和輻射傳熱來實(shí)現(xiàn)。近年來，紅外輻射、微波和無線電波等非傳統(tǒng)加熱方式在肉類熱處理中的應(yīng)用亦不斷增加(Pó?torak, 2015)。

3.1 微觀結(jié)構(gòu)變化

未經(jīng)粉碎處理的完整肉加熱后膠原組織變性融化，肌肉細(xì)胞破裂，隨后會引起明顯的顯微組織收縮，第1相主要發(fā)生在大約50℃~60℃，收縮橫向于纖維軸，第2相主要發(fā)生在70℃~100℃，主要平行于纖維軸；肌節(jié)長度隨著加熱溫度的升高而顯著減小(Palka, 1999)。干熱烹調(diào)導(dǎo)致肌肉縱向和橫向收縮率(17.4%和13.4%)高于濕熱加熱組的收縮率(12.2%和5.9%) (Chumngoen, 2018)。鑒于肌節(jié)長度變化與烹飪損失成反比，故采用肌節(jié)長度表現(xiàn)烹飪損失較為客觀(Ovissipour, 2017; Kong, 2008)。

作為魚類肌肉蛋白深加工制品，魚糜及其制品加工原理與加工技術(shù)一直是國內(nèi)外研究者關(guān)注的研究熱點(diǎn)。魚糜制品加工即充分利用魚類蛋白受熱結(jié)構(gòu)變化的原理進(jìn)行的。魚類肌肉中鹽溶性蛋白加鹽擂潰蛋白大分子展開，40℃溫度以下，蛋白質(zhì)分子間的二硫鍵慢慢形成，在疏水作用力、氫鍵、離子鍵等的共同作用下后形成溶膠，隨后在90℃以上溫度作用下，蛋白質(zhì)大分子包裹水分，形成緊致有序的立體網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，從而形成具有特殊口感的彈性凝膠。且這種凝膠形成能力通常都要高于畜禽類肌肉。

不同于魚糜制品，漢堡肉餅及乳化香腸等產(chǎn)品的制造過程通常將肉切碎成細(xì)肉勻漿，肉塊粉碎后拌以鹽與調(diào)味料，隨后加熱，大幅改變了肌肉系統(tǒng)的結(jié)構(gòu)。復(fù)雜的肉系統(tǒng)不僅包括溶解的蛋白質(zhì)，還包括肉纖維、結(jié)締組織和脂肪等不溶性成分，這些組分的量和狀態(tài)對膠凝性能均有較大影響。與乳化香腸相比，漢堡肉整體纖維和纖維碎片的出現(xiàn)率更高，其含量高達(dá)50%~70%，導(dǎo)致受熱后收縮更大。乳化香腸中，因肌肉徹底粉碎攪拌因而肌原纖維蛋白被抽提出，在加熱時產(chǎn)生密集的蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)—凝膠，通過毛細(xì)管作用力可有效地保持水分。

3.2 持水性

在加熱和烹飪過程中，水從肌肉結(jié)構(gòu)中流失，蛋白質(zhì)逐漸變得堅硬。加熱較長時間后，一些蛋白質(zhì)(如肌漿和膠原蛋白)將凝膠化并可繼續(xù)保持水分，烹調(diào)后肌肉的水合作用與味道、嫩度、顏色和多汁性密切相關(guān)。

未經(jīng)粉碎處理的完整肉中大部分水分保持在肌原纖維內(nèi)(±80%)，主要在粗絲和細(xì)絲之間的空間中。肉類結(jié)構(gòu)中水分分布的宏觀變化必然源于這種間距的變化，從而降低肉的保水性。在45℃至75℃~80℃的溫度范圍內(nèi)，隨著溫度的增加，蒸煮損失百分比增加，超過80℃，烹飪損失百分比逐漸減少。并且，在50℃~65℃，蒸煮損失的增幅最大(van der Sman, 2007)，其對應(yīng)于肌肉細(xì)胞體積發(fā)生最大變化的溫度范圍，正如上述已提及的Sharp等(1992)所說，纖維軸的橫向收縮主要發(fā)生在40℃~60℃時，因?yàn)樵诖藴囟确秶鷥?nèi)，纖維與其周圍內(nèi)膜之間的間隙(在宰后僵直期就已經(jīng)存在)被擴(kuò)大，此時宏觀得以表現(xiàn)。在60℃~70℃時，結(jié)締組織網(wǎng)絡(luò)和肌纖維縱向協(xié)同收縮，收縮程度隨溫度升高而增加。這種收縮導(dǎo)致在烹飪中大量水分損失，水分是由被收縮的結(jié)締組織施加在細(xì)胞外空隙中的壓力排出。

漢堡肉同完整肉的損失趨勢類似，在60℃~80℃的溫度范圍內(nèi)，水分損失的增加最大(Tornberg, 2005)。這可能是由于漢堡肉中整纖維和纖維碎片發(fā)生更嚴(yán)重的收縮。雖然多數(shù)研究者都認(rèn)為膠原蛋白是加熱時導(dǎo)致肉收縮和水分轉(zhuǎn)移的重要因素，但關(guān)于膠原蛋白在烹調(diào)過程中對肌肉收縮和液體排出有何具體作用，尚存在一定爭議。如上所述，核磁共振顯示，大部分水分保持在肌纖維中，漢堡肉烹飪過程中的水分損失與完整肉相似(Purslow, 2016)，結(jié)締組織結(jié)構(gòu)在絞碎中被破壞，亦可說明膠原蛋白在蒸煮損失的形成中并未產(chǎn)生作用。

3.3 質(zhì)構(gòu)

國際標(biāo)準(zhǔn)組織(ISO)將食物質(zhì)地定義為“通過機(jī)械、觸覺以及視、聽感受器可感知的食物產(chǎn)品的所有流變和結(jié)構(gòu)(幾何和表面)屬性”。質(zhì)地較之風(fēng)味更影響消費(fèi)者的食物偏好。

目前關(guān)于加熱溫度對肉嫩度的影響在兔肉、牛肉、豬肉和魚肉等不同品種上都有相關(guān)報道，其總體變化趨勢一致，隨著加熱溫度的上升，剪切力值主要在2個階段發(fā)生明顯變化：原料肉在加熱溫度為50℃~ 65℃時剪切力值出現(xiàn)明顯下降，繼續(xù)加熱，在65℃~ 80℃階段的剪切力上升最為顯著，大于80℃后剪切力基本保持穩(wěn)定。由于所取肉的種類和部位的不同，還存在加熱初期(45℃~50℃)剪切力持續(xù)上升的情況。對熱加工過程中肉剪切力2個階段的上升早期主要有 2種不同的解釋：一種理論認(rèn)為第一個階段(50℃之前)剪切力的上升主要是由于肌肉結(jié)締組織的變性和熱收縮，第二個階段(65℃~80℃)的上升主要?dú)w因于肉中肌原纖維蛋白的變性；另一種理論認(rèn)為第一個階段的上升主要是由于肌原纖維蛋白的變化，第二個階段是因?yàn)榻Y(jié)締組織的變性。這種差異可能是因?yàn)槿獾姆N類和部位的不同而造成(孫紅霞等, 2018)。

未經(jīng)粉碎處理的完整肉，肉韌性的最初提高可能是由于結(jié)締組織的熱收縮，而肉韌性的第二次提高可能是由于肌原纖維蛋白的熱變性(Li, 2013; Wattanachant, 2005)。據(jù)Christensen等(2000)的報道，在加熱至50℃時，由于卷曲的膠原纖維變直，使得一定橫截面中膠原纖維的濃度增加，隨后增加了承載能力，從而增加了韌性。在60℃以上的最終熟制溫度下，肌動蛋白和肌漿蛋白的熱變性增加了肌纖維的斷裂強(qiáng)度，導(dǎo)致肉韌性的第二次提高。Kong等(2007)對三文魚加熱處理中品質(zhì)變化做了相關(guān)研究，其剪切力隨溫度的變化可分成4個階段：(1)快速增韌，剪切力從原始肌肉增加到第一個峰值；(2)快速嫩化，剪切力從第一個峰值下降到最小值；(3)緩韌，剪切力又增加到第二峰值；(4)緩慢嫩化，隨著加熱時間的延長，肌肉逐漸變軟。

對于韌性只增加一次的情況，例如草魚肉塊經(jīng)70℃熱處理后硬度值達(dá)到最高，此時肌肉組織收縮緊密。但構(gòu)成肌基質(zhì)的膠原蛋白持續(xù)受高溫影響，會部分溶解成明膠而導(dǎo)致魚肉軟化，故硬度不再升高(陳惠等, 2017)。此外，與較高的溫度相比，30 h以上的低溫加熱減少了烹飪損失，獲得多汁但鮮嫩的肉，結(jié)締組織弱化和較低程度的肌原纖維改變可以解釋低溫長時的嫩化作用(Becker, 2015)。因此，在溫度和時間這2個參數(shù)之間找到平衡很重要。

纖維的空間排列對于肉的質(zhì)地極其重要，因?yàn)樗槿饨Y(jié)構(gòu)不再是各向異性，是或多或少崩解的肌纖維網(wǎng)絡(luò)，纖維束隨機(jī)分布在肉糜中，而裂縫優(yōu)先穿過肌原纖維塊。在材料中傳播到裂紋斷裂應(yīng)力遠(yuǎn)小于穿過肉纖維所需的應(yīng)力，結(jié)締組織的收縮，水的大量損失有助于形成更致密的產(chǎn)品，這些結(jié)構(gòu)變化導(dǎo)致碎肉在整個溫度范圍內(nèi)硬度增加。

4 總結(jié)

加熱處理除了熟化作用以保證口感外，更重要的是殺滅腐敗微生物，從而延長肉的保質(zhì)期。通常肉內(nèi)部溫度達(dá)到65℃~75℃時大多數(shù)微生物可被殺死，在121℃高溫下肉中的微生物幾乎全部被殺死，即使存在極少數(shù)微生物也不致引起肉的腐敗變質(zhì)。但溫度升高的同時，持水性、質(zhì)構(gòu)等品質(zhì)向不理想的方向發(fā)展。不僅增加生產(chǎn)成本，過高的溫度還會導(dǎo)致肉制品口感和營養(yǎng)品質(zhì)的下降。深入探索肌漿蛋白、肌原纖維蛋白和結(jié)締組織蛋白在加熱條件下的變化機(jī)制及其對肉制品品質(zhì)變化的具體影響過程，能夠更科學(xué)的為各種水產(chǎn)、禽肉來源的肉類產(chǎn)品制定加工工藝，為更合理的運(yùn)用加熱方法以及加熱時肉質(zhì)調(diào)控的研究提供理論依據(jù)。

由于存在不同物種和不同部位肉的差異，肌漿蛋白、肌原纖維蛋白和膠原纖維蛋白在加熱過程中結(jié)構(gòu)變化大不相同，還需對各種肉類和肉制品狀態(tài)進(jìn)行詳盡的分類，綜合其文獻(xiàn)信息。目前，針對熱處理對單種肉蛋白或肉整體的影響研究較多，有關(guān)熱處理過程中溫度、時間等因素對肉所含各種蛋白之間的相互影響研究尚不充分。再者，隨著冷殺菌技術(shù)的不斷發(fā)展，超高壓技術(shù)和超聲技術(shù)廣泛應(yīng)用到肉加工產(chǎn)業(yè)中。壓力已經(jīng)被證明影響肉蛋白變性、溶解、聚集和凝膠化的過程(Sun, 2011; Sikes, 2009)，超聲輔助可以嫩化肉的質(zhì)地(Chang, 2015)，故越來越多的研究者著眼于新技術(shù)，但是熱處理作為傳統(tǒng)且工廠生產(chǎn)的唯一主要手段，研究者們還需在新型熱處理方式，冷殺菌輔助熱處理對肉制品的理化層面影響進(jìn)行深入研究。

Amiri A, Sharifian P, Soltanizadeh N. Application of ultrasound treatment for improving the physicochemical, functional and rheological properties of myofibrillar proteins. International Journal of Biological Macromolecules, 2018, 111: 139–147

Anders K, Marit B, Ruohonen K. Muscle fibre growth and quality in fish. Archiv Fur Tierzucht, 2006, 49: 137–146

Asghar A, Pearson AM. Influence of ante- and postmortem treatments upon muscle composition and meat quality. Advances in Food Research, 1980, 26: 53–213

Becker A, Boulaaba A, Pingen S,. Low temperature, long time treatment of porcinein a combi steamer under commercial conditions. Meat Science, 2015, 110: 230–235

Bendall JR. The elastin content of various muscles of beef animals. Journal of the Science of Food and Agriculture, 1967, 18(12): 553–558

Bertram HC, Engelsen SB, Busk H,. Water properties during cooking of pork studied by low-field NMR relaxation: Effects of curing and the RN?-gene. Meat Science, 2004a, 66(2): 437–446

Bertram HC, Ersen HJ. Applications of NMR in meat science. Annual Reports on NMR Spectroscopy, 2004b, 53: 157–202

B?cker U, Ofstad R, Bertram HC,. Salt-induced changes in pork myofibrillar tissue investigated by FT-IR microspectroscopy and light microscopy. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2006, 54(18): 6733–6740

Burson DE, Hunt MC. Heat-induced changes in the proportion of types Ⅰ and Ⅲ collagen in bovine. Meat Science, 1986, 17(2): 153–160

Chan JK, Gill TA, Paulson AT. The dynamics of thermal denaturation of fish myosins. Food Research International, 1992, 25(2): 117–123

Chang HJ, Wang Q, Tang CH,. Effects of ultrasound treatment on connective tissue collagen and meat quality of beef semitendinosus muscle. Journal of Food Quality, 2015, 38(4): 256–267

Chelh I, Gatellier P, Sante-Lhoutellier V. Technical note: A simplified procedure for myofibril hydrophobicity determination. Meat Science, 2006, 74(4): 681–683

Chen H, Liu Y, Li ZP,. The influence of thermal treatment on grass crap quality and volatile flavor compounds. Food and Machinery, 2017, 33(9): 53–58[陳惠, 劉焱, 李志鵬, 等. 熱加工對草魚魚肉品質(zhì)及風(fēng)味成分的影響. 食品與機(jī)械, 2017, 33(9): 53–58]

Christensen M, Purslow PP, Larsen LM. The effect of cooking temperature on mechanical properties of whole meat, single muscle fibres and perimysial connective tissue. Meat Science, 2000, 55(3): 301–307

Chumngoen W, Chen CF, Tan FJ. Effects of moist- and dry-heat cooking on the meat quality, microstructure and sensory characteristics of native chicken meat. Animal Science Journal, 2018, 89(1): 193–201

Coultate T. Food proteins: Processing applications. International Journal of Food Science and Technology, 2001, 36(4): 452

Davey CL, Gilbert KV. Temperature-dependent cooking toughness in beef. Journal of the Science of Food and Agriculture, 1974, 25(8): 931–938

Ferrante MI, Kiff RM, Goulding DA,. Troponin T is essential for sarcomere assembly in zebrafish skeletal muscle. Journal of Cell Science, 2011, 124(4): 565–577

Gelse K,P?schl E, Aigner T. Collagens—structure, function, and biosynthesis. Advanced Drug Delivery Reviews, 2003, 55(12): 1531–1546

Haard NF, Simpson BK, Pan BS. Sarcoplasmic proteins and other nitrogenous compounds. Seafood Proteins, 1994, 13–39

Hamm R. Changes of muscle proteins during the heating of meat. Physical, 1977,101–134

Hanson RE. Processing equipment/smoking and cooking equipment. Encyclopedia of Meat Sciences, 2004, 1062–1073

Hermansson AM, Langton M. Filamentous structures of bovine myosin in diluted suspensions and gels. Journal of the Science of Food and Agriculture, 1988, 42(4): 355–369

Huang M, Bian K. Researching development on the methods of protein hydrophobicity estimation. Science and Technology of Cereals, Oils and Foods, 2004, 12(2): 31–32

Ishioroshi M, Samejima K, Yasui T. Heat-induced gelation of myosin filaments at a low salt concentration. Agricultural and Biological Chemistry, 1983, 47(12): 2809–2816

Ishiwatari N, Fukuoka M, Sakai N. Effect of protein denaturation degree on texture and water state of cooked meat. Journal of Food Engineering, 2013, 117(3): 361–369

Johnson CM. Differential scanning calorimetry as a tool for protein folding and stability. Archives of Biochemistry and Biophysics, 2013, 531(1–2): 100–109

Joo ST, Kauffman RG, Kim BC,. The relationship of sarcoplasmic and myofibrillar protein solubility to colour and water-holding capacity in porcine longissimus muscle. Meat Science, 1999, 52(3): 291–297

King L, Seidel JC, Lehrer SS. Unfolding domains in smooth muscle myosin rod. Biochemistry, 1995, 34(20): 6770–6774

Kong FB, Tang JM, Lin MS,. Thermal effects on chicken and salmon muscles: Tenderness, cook loss, area shrinkage, collagen solubility and microstructure. LWT - Food Science and Technology, 2008, 41(7): 1210–1222

Kong FB, Tang JM, Rasco B,. Kinetics of salmon quality changes during thermal processing. Journal of Food Engineering, 2007, 83(4): 510–520

Laakkonen E, Wellington GH, Sherbon JN. Low-temperature, long-time heating of bovine muscle. 1. Changes in tenderness, water-binding capacity, pH and amount of water-soluble components. Journal of Food Science, 1970, 35(2): 175– 177

Lanier TC. Functional-properties of surimi. Food technology, 1986, 40(3): 107–114

Lawrie R. Connective tissue in meat and meat products. Meat Science, 1989, 26(4): 325–326

Lee MG, Yoon WB. Developing an effective method to determine the heat transfer model in fish myofibrillar protein paste with computer simulation considering the phase transition on various dimensions. International Journal of Food Engineering, 2016, 12(9): 889–900

Li C, Wang DY, Xu WM,. Effect of final cooked temperature on tenderness, protein solubility and microstructure of duck breast muscle. LWT - Food Science and Technology, 2013, 51(1): 266–274

Light N, Champion AE, Voyle C,. The r?le of epimysial, perimysial and endomysial collagen in determining texture in six bovine muscles. Meat Science, 1985, 13(3): 137–149

Listrat A, Picard B, Geay Y. Age-related changes and location of type Ⅰ, Ⅲ, Ⅳ, Ⅴ and Ⅵ collagens during development of four foetal skeletal muscles of double-muscled and normal bovine animals. Tissue and Cell, 1999, 31(1): 17–27

Liu R, Yin T, Xiong SB,. Comparative studies on microstructure and basic components of fish and pork. Food Science, 2012, 33(13): 49–52 [劉茹, 尹濤, 熊善柏, 等. 魚肉和豬肉的微觀結(jié)構(gòu)與基本組成的比較研究. 食品科學(xué), 2012, 33(13): 49–52]

Liu R, Zhao SM, Xiong SB,. Role of secondary structures in the gelation of porcine myosin at different pH values. Meat Science, 2008, 80(3): 632–639

Martens H, Stabursvik E, Martens M. Texture and colour changes in meat during cooking related to thermal denaturation of muscle proteins. Journal of Texture Studies, 1982, 13(3): 291–309

Mitra B, Rinnan A, Ruiz-Carrascal J. Tracking hydrophobicity state, aggregation behaviour and structural modifications of pork proteins under the influence of assorted heat treatments. Food Research International, 2017, 101: 266–273

Morita JI, Yasui T. Involvement of hydrophobic residues in heat-induced gelation of myosin tail subfragments from rabbit skeletal muscle. Agricultural and Biological Chemistry, 1991, 55(2): 597–599

Nishimura T. The role of intramuscular connective tissue in meat texture. Animal Science Journal, 2010, 81(1): 21–27

Nishimura T, Futami E, Taneichi A,. Decorin expression during development of bovine skeletal muscle and its role in morphogenesis of the intramuscular connective tissue. Cells Tissues Organs, 2002, 171(2–3): 199–214

Ovissipour M, Rasco B, Tang JM,. Kinetics of protein degradation and physical changes in thermally processed Atlantic salmon (). Food and Bioprocess Technology, 2017, 10(10): 1865–1882

Palka K, Daun H. Changes in texture, cooking losses, and myofibrillar structure of bovineduring heating. Meat Science, 1999, 51(3): 237–243

Perisic N, Afseth NK, Ofstad R,. Characterizing salt substitution in beef meat processing by vibrational spectroscopy and sensory analysis. Meat Science, 2013, 95(3): 576–585

Pó?torak A, Wyrwisz J, Moczkowska M,. Microwave vs. convection heating of bovinemuscle: Impact on selected physical properties of final product and cooking yield. International Journal of Food Science and Technology, 2015, 50(4): 958–965

Purslow PP, Oiseth S, Hughes J,. The structural basis of cooking loss in beef: Variations with temperature and ageing. Food Research International, 2016, 89(Pt 1): 739–748

Rahbari M, Hamdami N, Mirzaei H,. Effects of high voltage electric field thawing on the characteristics of chicken breast protein. Journal of Food Engineering, 2018, 216: 98–106

Rossi AE, Dirksen RT. Sarcoplasmic reticulum: The dynamic calcium governor of muscle. Muscle and Nerve, 2006, 33(6): 715–731

Sato K, Ohashi C, Muraki M,. Isolation of intact type V collagen from fish intramuscular connective tissue. Journal of Food Biochemistry, 1998, 22(3): 213–225

Sayd T, Morzel M, Chambon C,. Proteome analysis of the sarcoplasmic fraction of pigmuscle: Implications on meat color development. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2006, 54(7): 2732–2737

Sharp A, Offer G. The mechanism of formation of gels from myosin molecules. Journal of the Science of Food and Agriculture, 1992, 58(1): 63–73

Sikes AL, Tobin AB, Tume RK. Use of high pressure to reduce cook loss and improve texture of low-salt beef sausage batters. Innovative Food Science and Emerging Technologies, 2009, 10(4): 405–412

Sun HX, Huang F, Ding ZJ,. Changes in tenderness and water-holding capacity and underlying mechanism during beef stewing. Food Science, 2018, 39(1): 84–90[孫紅霞, 黃峰, 丁振江, 等. 不同加熱條件下牛肉嫩度和保水性的變化及機(jī)理. 食品科學(xué), 2018, 39(1): 84–90]

Sun XD, Holley RA. Factors influencing gel formation by myofibrillar proteins in muscle foods. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety, 2011, 10(1): 33– 51

Thorarinsdottir KA, Arason S, Geirsdottir M,. Changes in myofibrillar proteins during processing of salted cod () as determined by electrophoresis and differential scanning calorimetry. Food Chemistry, 2002, 77(3): 377–385

Tian XJ, Wu W, Yu QQ,. Quality and proteome changes of beefdorsi cooked using a water bath and ohmic heating process. Innovative Food Science and Emerging Technologies, 2016, 34: 259–266

Tornberg E. Effects of heat on meat proteins – Implications on structure and quality of meat products. Meat Science, 2005, 70(3): 493–508

van der Sman RGM. Moisture transport during cooking of meat: An analysis based on Flory-Rehner theory. Meat Science, 2007, 76(4): 730–738

Wattanachant S, Benjakul S, Ledward DA. Effect of heat treatment on changes in texture, structure and properties of Thai indigenous chicken muscle. Food Chemistry, 2005, 93(2): 337–348

Wu FY, Dutson TR, Smith SB. A scanning electron microscopic study of heat-induced alterations in bovine connective tissue. Journal of Food Science, 1985, 50(4): 1041–1044

Yamamoto K, Samejima K, Yasui T. Heat-induced gelation of myosin filaments. Agricultural and Biological Chemistry, 1988, 52(7): 1803–1811

Yasui T, Ishioroshi M, Samejima K. Heat-induced gelation of myosin in the presence of actin. Journal of Food Biochemistry, 1980, 4(2): 61–78

Yi W, Hu YQ. The application of differential scanning calorimetry (DSC) in the protein thermal denaturation. Chinese Pharmaceutical Journal, 2004, 39(6): 401–403 [易薇, 胡一橋. 差示掃描量熱法在蛋白質(zhì)熱變性研究中的應(yīng)用. 中國藥學(xué)雜志, 2004, 39(6): 401–403]

Yuan L, Liu YA, Ge J,. Effects of heat treatment at two temperatures on the myosin cluster of bighead carp for gel formation. CyTA - Journal of Food, 2017, 15(4): 574–581

Effect of Heat Treatments on the Protein Structures and Meat Textural Properties

HU Yaqin, GE Yujun, BAI Yan, LI Yuan, DING Tian, CHEN Shiguo①

(National Engineering Laboratory of Intelligent Food Technology and Equipment, Key Laboratory for Agro-Products Postharvest Handling of Ministry of Agriculture and Rural Affairs, Key Laboratory for Agro-Products Nutritional Evaluation of Ministry of Agriculture and Rural Affairs, Zhejiang Key Laboratory for Agro-Food Processing, Fuli Institute of Food Science, College of Biosystems Engineering and Food Science, Ningbo Research Institute, Zhejiang University, Hangzhou 310058)

Heat treatment is the leading and most traditional means of cooking and sterilizing meats from aquatic products and poultry product for the processing industry. The meat protein composition and structures are brie?y described in this manuscript and the denaturing of the different proteins during the heat treatments are discussed. Most of the sarcoplasmic proteins either from aquatic or poultry meat aggregate between 40℃and 60℃, but some coagulation can occur at up to 90℃. The unfolding of myo?brillar proteins in solution begins at 30℃~32℃, followed by protein–protein associations at 36℃~40℃, and subsequent gelation at 45℃~50℃(conc.>0.5% by weight). At temperatures between 53℃ and 63℃, collagen denaturation occurs, followed by collagen ?bre shrinkage. If the collagen ?bres are not stabilised by heat-resistant intermolecular bonds, they dissolve and form gelatine on further heating. In addition, the structural changes and quality changes of different kinds of meat due to the heat treatment are discussed. In most cases, after meat is heated to a certain temperature, its microscopic structure shrinks, the sarcomere length shortens, the water holding capacity decreases, and the shear force which represents hardness rises once or twice. Minced meat products including surimi products, hamburger patties and emulsified sausages have disordered muscle system structures due to the effect of heat processing. Compared with emulsified sausage, hamburger patties have a higher occurrence rate of whole fiber and fiber fragments, and their content is as high as 50%~70%, and resulting in greater shrinkage after heating. Compared to poultry product, surimi products showed to be much more complicated. Salt soluble proteins in fish muscle would reform a cubic network containing water when it was heated to be surimi products due to the formation of disulfide bridge, hydrophobic interaction and hydrogen bond, etc. In emulsified sausage, the myofibrillar protein is extracted due to the crushing and stirring of muscle, resulting in a dense protein network gel during heat treatments, and water can be effectively maintained through capillary force. Understanding the structural changes of different meat proteins and the mechanism of quality changes during heat treatments can provide a theoretical basis for formulating a more reasonable meat processing methods.

Heat treatment; Meat protein; Protein structure; Myofibrillar; Heat denaturation

TS254.7

A

2095-9869(2019)05-0175-10

10.19663/j.issn2095-9869.20180813002

陳士國，副教授，E-mail: chenshiguo210@163.com

2018-08-13,

2018-09-02

* 國家自然科學(xué)基金(31871868)和十三五重點(diǎn)研發(fā)課題(2017YFD0400403)共同資助 [This work was supported by the National Science Foundation of China (31871868), and the Thirteenth Five-Year Key Research and Development Project (2017YFD0400403)]. 胡亞芹，E-mail: yqhu@zju.edu.cn

胡亞芹, 葛雨珺, 白妍, 李苑, 丁甜, 陳士國. 熱處理對肉類蛋白質(zhì)構(gòu)的影響. 漁業(yè)科學(xué)進(jìn)展, 2019, 40(5): 175–184

Hu YQ, Ge YJ, Bai Y, Li Y, Ding T, Chen SG. Effect of heat treatments on the protein structures and meat textural properties. Progress in Fishery Sciences, 2019, 40(5): 175–184

CHEN Shiguo, E-mail: chenshiguo210@163.com

http://www.yykxjz.cn/

(編輯 陳輝)