肌肉蛋白氧化對(duì)肉類品質(zhì)的影響

張麗，余群力，孫寶忠

1(甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，甘肅，蘭州，730070)2(中國(guó)農(nóng)業(yè)科學(xué)院北京畜牧獸醫(yī)研究所，北京，100193)

肌肉蛋白氧化對(duì)肉類品質(zhì)的影響

張麗1*，余群力1，孫寶忠2

1(甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院，甘肅，蘭州，730070)2(中國(guó)農(nóng)業(yè)科學(xué)院北京畜牧獸醫(yī)研究所，北京，100193)

肌肉類食品中的蛋白氧化現(xiàn)象可能對(duì)肉及肉制品的品質(zhì)產(chǎn)生影響。文中闡述了肉類中蛋白氧化的來(lái)源，并分析了其影響肉類品質(zhì)的途徑和機(jī)制。通過對(duì)已有文獻(xiàn)的歸納，總結(jié)了蛋白氧化對(duì)于質(zhì)構(gòu)特性、持水能力、風(fēng)味以及營(yíng)養(yǎng)價(jià)值等方面的影響。同時(shí)，對(duì)肉及肉制品中蛋白氧化的控制方式進(jìn)行了討論。

蛋白氧化；羰基化；肉類品質(zhì)；氧化控制

蛋白氧化(P-OX)一直以來(lái)都是生物學(xué)中的重點(diǎn)研究領(lǐng)域，迄今為止具有50多年的研究歷史，與生物體衰老有關(guān)的許多疾病都被證實(shí)與蛋白氧化有關(guān)。然而，直到20年前，食品尤其是肉類食品中的蛋白氧化現(xiàn)象還未能引起研究者的足夠重視，與之形成鮮明對(duì)比的是脂質(zhì)氧化卻被廣泛深入地研究。ESTéVEZ等[1]對(duì)此進(jìn)行了總結(jié)，以Scopus的SCI數(shù)據(jù)庫(kù)中的《Food Science and Technology》雜志為例，共出版關(guān)于食品中脂質(zhì)氧化的論文4 054篇，而關(guān)于蛋白氧化的僅574篇。ESTéVEZ[1]指出食品科學(xué)中長(zhǎng)久以來(lái)存在這樣一些困難，導(dǎo)致蛋白氧化的基礎(chǔ)研究明顯不夠，這些困難包括：(1)食品中蛋白氧化的化學(xué)機(jī)理過于復(fù)雜；(2)蛋白氧化評(píng)估方法的缺乏；(3)大多數(shù)研究者存有偏見，認(rèn)為脂質(zhì)氧化或微生物腐敗足以解釋幾乎所有的食品品質(zhì)劣變過程。然而，近年來(lái)，已有越來(lái)越多的研究者開始關(guān)注這一研究領(lǐng)域，而近5年來(lái)，大量研究成果似乎已經(jīng)證明肉類食品中蛋白氧化在其品質(zhì)形成過程中扮演了重要角色[1-2]。

肌肉蛋白是肉類食品中的重要結(jié)構(gòu)組成，可決定肉類食品質(zhì)構(gòu)、持水能力、風(fēng)味以及營(yíng)養(yǎng)等多方面的品質(zhì)特性。早有研究證實(shí)，在肉及肉制品宰后成熟、加工、貯藏等過程中，肌肉蛋白方面的化學(xué)修飾會(huì)影響其變性過程和降解過程，這些都足以對(duì)肉類品質(zhì)產(chǎn)生影響[3-4]。通常而言，肌肉蛋白中的特殊氨基酸側(cè)鏈因氧化而發(fā)生化學(xué)修飾，可導(dǎo)致蛋白特性的變化，諸如小片化、聚集、可溶性下降、功能性喪失以及水解敏感性變化等。隨著肌肉蛋白氧化過程相關(guān)檢測(cè)方法的出現(xiàn)，已經(jīng)可以通過巰基喪失、色氨酸熒光性喪失、羰基衍生物以及分子間或分子內(nèi)交聯(lián)等指標(biāo)來(lái)評(píng)估肌肉蛋白氧化過程。從而使得該領(lǐng)域的相關(guān)機(jī)理研究逐步清晰起來(lái)。

然而，目前為止關(guān)于肉品中蛋白氧化的研究尚不能完全揭示其引發(fā)機(jī)制，其對(duì)肉品質(zhì)的影響途徑也處于探索階段。為了對(duì)相關(guān)知識(shí)進(jìn)行總結(jié)，本綜述闡述了肉類中蛋白氧化的來(lái)源，并分析了其影響肉類品質(zhì)的途徑和機(jī)制。通過對(duì)已有文獻(xiàn)的歸納，描述了蛋白氧化對(duì)于肉品質(zhì)構(gòu)特性、持水能力、風(fēng)味以及營(yíng)養(yǎng)價(jià)值等方面的影響。同時(shí)，對(duì)肉及肉制品中蛋白氧化的控制方式也進(jìn)行了討論。

1 肉類食品中蛋白氧化現(xiàn)象的形成

在肉類食品中有3種氧化引發(fā)系統(tǒng)能夠引發(fā)蛋白氧化，這包括三類：肌紅蛋白系統(tǒng)、非血紅素鐵系統(tǒng)、脂質(zhì)氧化系統(tǒng)。其特點(diǎn)如下：(1)非血紅素鐵系統(tǒng)，游離Fe3+與H2O2通過芬頓反應(yīng)(Fenton reaction)可獲取高活性羥自由基；(2)肌紅蛋白系統(tǒng)，高鐵肌紅蛋白在H2O2的作用下形成超鐵肌紅蛋白自由基；(3)脂質(zhì)氧化系統(tǒng)，脂質(zhì)通過氧化衍生的活性氧自由基。這些自由基均可成為蛋白氧化誘發(fā)劑。

肌肉蛋白在有氧環(huán)境下，會(huì)因氧化型自由基的攻擊而發(fā)生氨基酸骨架及側(cè)鏈的變化，如羰基化現(xiàn)象、巰基損失、共價(jià)交聯(lián)等。羰基化是指敏感氨基酸通過羰基化生成α-氨基脂肪半醛(AAS)和γ-谷氨酸半醛(GGS)等羰基衍生物；含硫基團(tuán)是指半胱氨酸的巰基殘基經(jīng)由氧化過程而發(fā)生減少。共價(jià)交聯(lián)則包括二硫鍵交聯(lián)、二酪酸交聯(lián)以及羰基交聯(lián)。

1.1 肌肉蛋白的氧化系統(tǒng)

1.1.1 非血紅素鐵氧化系統(tǒng)

在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域中早有研究證實(shí)過渡金屬(以鐵為代表)與H2O2可對(duì)肌肉蛋白產(chǎn)生過氧化影響，這也就是所謂的金屬催化氧化系統(tǒng)(MCO)[1]。DECKER等[5]發(fā)現(xiàn)金屬離子(Fe3+/Cu2+)與抗壞血酸可在體外實(shí)驗(yàn)中誘發(fā)肌肉蛋白的羰基化，同時(shí)還發(fā)現(xiàn)對(duì)于肌肉而言，H2O2并非必須從外部添加的必要試劑，而過渡金屬離子僅需少量的H2O2就可通過與O2反應(yīng)產(chǎn)生活性氧自由基，這其中抗壞血酸起到了還原金屬離子的作用，從而形成了金屬催化氧化系統(tǒng)的一個(gè)循環(huán)反應(yīng)。UCHIDA等[6]則發(fā)現(xiàn)肌肉中的膠原蛋白也會(huì)因?yàn)轭愃频腃u2+/H2O2或Fe2+/H2O2金屬催化氧化系統(tǒng)而損失堿性氨基酸殘基。PARK等[7]則發(fā)現(xiàn)高鐵和亞鐵離子與H2O2形成的系統(tǒng)，均能誘發(fā)肌原纖維蛋白的氧化羰基化。

1.1.2 肌紅蛋白氧化系統(tǒng)

肌紅蛋白是肌肉中的天然組成成分，已被證實(shí)可以引發(fā)肌肉蛋白的氧化。ESTéVEZ等[8]發(fā)現(xiàn)H2O2可以激活高鐵肌紅蛋白，以形成AAS和GGS，其效率甚至超過了Fe3+/H2O2等非血紅素鐵系統(tǒng)。PARK等[9]發(fā)現(xiàn)高鐵肌紅蛋白能夠?qū)⒆陨淼拿舾邪被岽呋癁轸驶苌?，程度超過了Fe3+/抗壞血酸/H2O2組成的非血紅素鐵系統(tǒng)。在進(jìn)一步的研究中，PARK等[10]發(fā)現(xiàn)高鐵肌紅蛋白不但能夠引起羰基衍生物的形成，同樣還能夠引起部分氨基酸殘基的降解。在H2O2存在的情況下，高鐵肌紅蛋白可生成不穩(wěn)定的超鐵肌紅蛋白，其氧化激發(fā)能力可同時(shí)引起蛋白與脂質(zhì)的氧化。PROMEYRAT等[11]還報(bào)道稱高鐵肌紅蛋白因?yàn)槭橇己玫牡鞍籽趸T發(fā)劑，其數(shù)量甚至可以用于預(yù)測(cè)氧化產(chǎn)生的羰基化合物數(shù)量。

1.1.3 脂質(zhì)氧化系統(tǒng)

脂質(zhì)衍生的活性氧自由基如過氧化自由基也是蛋白氧化的誘發(fā)劑之一。根據(jù)PARK等[7]的研究，肌原纖維蛋白與亞油酸及脂肪氧合酶在進(jìn)行體外培養(yǎng)實(shí)驗(yàn)中，可形成羰基化合物，而肌原纖維蛋白與非血紅素鐵系統(tǒng)的孵化培養(yǎng)可以產(chǎn)生相同的蛋白羰基衍生物。肉類系統(tǒng)中蛋白氧化和脂質(zhì)氧化的伴隨發(fā)生還表明了2種現(xiàn)象之間貌似存在的相互作用[12-13]。這些相互作用涉及活性和非活性自由基的相互轉(zhuǎn)換，羥自由基優(yōu)先和反應(yīng)速率較快的肌肉蛋白反應(yīng)，然后才輪到反應(yīng)速率較慢的不飽和脂肪酸。此外，肌肉蛋白中的巰基殘基，往往可以作為優(yōu)先受到氧化的氨基酸殘基基團(tuán)以形成對(duì)于其他重要氨基酸殘基的“氧化保護(hù)機(jī)制”，而相關(guān)研究發(fā)現(xiàn)脂質(zhì)氧化與蛋白氧化還會(huì)共享這種機(jī)制[14]。這些都證明了脂肪氧化機(jī)制和蛋白氧化機(jī)制之間存在著千絲萬(wàn)縷的聯(lián)系。

1.2 肌肉蛋白發(fā)生氧化的主要變化

1.2.1 羰基化現(xiàn)象

肌肉蛋白的氧化羰基化是一個(gè)不可逆的、非酶促的蛋白化學(xué)修飾，這種修飾作用涉及羰基基團(tuán)的形成。羰基基團(tuán)是氧應(yīng)激作用所形成的。蛋白側(cè)鏈羰基基團(tuán)的形成主要來(lái)自賴氨酸、脯氨酸、精氨酸等的直接氧化，具體過程是敏感氨基酸先在自由基的攻擊下形成氨基自由基，隨后氨基自由基上的不成對(duì)電子被過渡金屬離子吸收，形成氨基離子，最后氨基離子通過水合反應(yīng)形成氨基酸側(cè)鏈羰基衍生物。

來(lái)自氨基酸側(cè)鏈的羰基衍生物是蛋白氧化的主要產(chǎn)物之一，該物質(zhì)常常通過DNPH法來(lái)實(shí)現(xiàn)檢測(cè)。ESTéVEZ等[15]通過HPLC-MS鑒定出特定的羰基化產(chǎn)物α-氨基脂肪半醛(AAS)和γ-谷氨酸半醛(GGS)，來(lái)自賴氨酸殘基的產(chǎn)物生成了AAS，而精氨酸/脯氨酸則生成了GGS，如圖1所示。AAS和GGS被認(rèn)為占據(jù)了氧化動(dòng)物蛋白中形成的蛋白羰基總數(shù)量的約70%，這兩類羰基化產(chǎn)物在生肉、熟肉餅、法蘭克福香腸、干腌肉類中都有發(fā)現(xiàn)[16-18]。

圖1 肌肉蛋白特定羰基化Fig.1 Carbonylation of muscle protein

1.2.2 巰基損失

半胱氨酸殘基的巰基對(duì)H2O2本身就很敏感，而H2O2在肌肉細(xì)胞中就能產(chǎn)生，并能在宰后實(shí)現(xiàn)積累，因此巰基數(shù)量的損失也就成了肌肉蛋白氧化過程中必然會(huì)發(fā)生的伴隨現(xiàn)象了。然而大多數(shù)情況下，H2O2與巰基反應(yīng)的速率很慢。此外，肌球蛋白中的巰基并不會(huì)因?yàn)榕cH2O2反應(yīng)而發(fā)生損失。但對(duì)于活性中心含有巰基的鈣蛋白酶(calpain)而言，由于H2O2氧化可令其巰基生成二硫鍵而導(dǎo)致酶活力的下降。肌肉蛋白中的巰基基團(tuán)發(fā)生氧化，總體上會(huì)引起一系列反應(yīng)，如次磺酸(RSOH)、亞磺酸(RSOOH)和二硫交聯(lián)的形成(RSSR)。這些均可視作巰基損失的一個(gè)體現(xiàn)。在高氧氣調(diào)貯藏的豬肉片中，宰后14d僅僅發(fā)現(xiàn)了6%的巰基喪失程度[19]，而高氧氣調(diào)貯藏7d的豬肉餡中最壞情況則是觀察到了37%的巰基損失[20]，因此可見巰基損失的程度與產(chǎn)品類型具有密切關(guān)系。

1.2.3 共價(jià)交聯(lián)

肌肉蛋白中的氧化及其相關(guān)反應(yīng)形成的交聯(lián)主要有3種：(1)羰基交聯(lián)，賴氨酸、精氨酸、脯氨酸直接氧化形成半醛衍生物，這些半醛與堿性氨基酸可生成席夫堿交聯(lián)，相鄰半醛結(jié)構(gòu)可生成二縮醛交聯(lián)；(2)二硫鍵交聯(lián)，半胱氨酸的游離巰基氧化后，可生成二硫鍵交聯(lián)；(3)二酪酸交聯(lián)，酪氨酸殘基受氧化和苯環(huán)大π鍵的影響，形成了穩(wěn)定的苯氧自由基，可進(jìn)一步生成二酪酸交聯(lián)。

這三類交聯(lián)結(jié)構(gòu)相互關(guān)聯(lián)形成一個(gè)完整的體系，如圖2所示。肌肉蛋白中的半胱氨酸、酪氨酸、含α-氨基的堿性氨基酸可分別通過相應(yīng)的自由基反應(yīng)生成二硫鍵交聯(lián)、二酪酸交聯(lián)、羰基交聯(lián)。然而，當(dāng)酪氨

酸與其他兩類氨基酸相鄰時(shí)，它們則可能將不成對(duì)電子轉(zhuǎn)移給酪氨酸，形成苯氧自由基，進(jìn)而生成二酪酸交聯(lián)。以上三類交聯(lián)競(jìng)爭(zhēng)著同樣的促氧化底物，并存在一定程度的相互轉(zhuǎn)換，而不同交聯(lián)的發(fā)生及轉(zhuǎn)化往往取決于氧化系統(tǒng)和強(qiáng)度。

圖2 肉類食品中肌原纖維蛋白3類氧化交聯(lián)的形成方式Fig.2 Cross-links derived from protein oxidation in muscle food

2 蛋白氧化影響肉類品質(zhì)的潛在機(jī)理和途徑

雖然目前為止，尚不完全清楚肉類中蛋白氧化對(duì)品質(zhì)影響的機(jī)制，但已能基本總結(jié)出影響肉類品質(zhì)的6種可能途徑：(1)電荷分布途徑；(2)水解敏感性途徑；(3)強(qiáng)化收縮途徑；(4)機(jī)械結(jié)構(gòu)強(qiáng)化途徑；(5)蛋白酶活力途徑；(6)Strecker途徑。如圖3所示。

圖3 蛋白氧化影響肉類品質(zhì)的可能機(jī)制Fig.3 The mechanism of protein oxidation affecting meat quality

2.1 電荷分布途徑

肌肉蛋白的電荷分布影響了其高級(jí)結(jié)構(gòu)(二三級(jí)結(jié)構(gòu))，進(jìn)而影響其空間構(gòu)象，這個(gè)過程中氨基酸側(cè)鏈的作用起到了關(guān)鍵作用。假如部分堿性氨基酸(如賴氨酸)的ε-NH3因?yàn)檠趸l(fā)生羰基化，那么其親水集團(tuán)就將轉(zhuǎn)變?yōu)槭杷瘓F(tuán)，電荷分布發(fā)生變化。一般而言，肌肉食品這樣被水環(huán)境圍繞的情況下，極性基團(tuán)(親水基)會(huì)暴露到水相中，而非極性基團(tuán)(疏水基)閉合在分子內(nèi)部。一旦這個(gè)平衡被打破，肌肉蛋白將發(fā)生不可逆的變性，從而喪失諸如水合性、乳化性、凝膠性等功能性質(zhì)[21-22]。因此發(fā)生氧化的蛋白比未氧化蛋白更容易發(fā)生熱變性，也更容易喪失溶解性，這都與羰基化引起的表面電荷變化途徑有密切關(guān)系[22]。

2.2 水解敏感性途徑

肌肉蛋白自身的氧化還會(huì)通過改變其水解敏感性來(lái)影響品質(zhì)。XUE等[23]研究發(fā)現(xiàn)，肌球蛋白重鏈和輔肌動(dòng)蛋白的水解敏感性會(huì)因氧化羰基化而提高，但肌鈣蛋白T卻會(huì)下降；其后續(xù)研究還發(fā)現(xiàn)肌間線蛋白水解敏感性也受到了氧化羰基化的影響，這與其二級(jí)結(jié)構(gòu)變化有關(guān)[24]。BERARDO等[25]研究發(fā)現(xiàn)，二硫鍵形成是影響豬肉肌原纖維蛋白水解敏感性最主要的、卻不是唯一的氧化交聯(lián)結(jié)構(gòu)。LIU等[26]和李銀等[27]均發(fā)現(xiàn)了肌原纖維蛋白氧化羰基化對(duì)降解模式的改變均與蛋白交聯(lián)凝聚有關(guān)。一般認(rèn)為，氧化水平較低時(shí)，會(huì)因疏水基團(tuán)外露提高水解敏感度；而當(dāng)氧化水平較高時(shí)，大量交聯(lián)結(jié)構(gòu)形成將抑制水解[1]。水解敏感性的改變，一方面因?yàn)槲竷?nèi)消化率的變化而影響營(yíng)養(yǎng)價(jià)值，另一方面則因?yàn)樵缀蟪墒爝^程中的降解受到影響而改變其成熟嫩化程度。

2.3 強(qiáng)化收縮途徑

氧化導(dǎo)致的蛋白交聯(lián)會(huì)令肌原纖維之間、肌原纖維和肌內(nèi)膜之間聯(lián)系更緊密，肌纖維收縮時(shí)的聯(lián)動(dòng)效應(yīng)會(huì)加重收縮程度[21]，由于這能將更多水分從肌細(xì)胞內(nèi)擠出，因此一直被視作持水力的影響因素，而其中橫橋的重要作用已被發(fā)現(xiàn)[28]。然而，JOO等[29]指出肌纖維形態(tài)的任何改變都會(huì)影響肉的質(zhì)構(gòu)，因此這種強(qiáng)化收縮也極有可能影響到肌肉的質(zhì)構(gòu)特性。

2.4 機(jī)械結(jié)構(gòu)強(qiáng)化途徑

蛋白氧化形成的交聯(lián)本身就是一個(gè)肌原纖維結(jié)構(gòu)強(qiáng)化的過程，這必然直接影響到肌肉本身的硬度。ROWE等[30]研究發(fā)現(xiàn)宰后成熟后期蛋白質(zhì)羰基可能參與了引起肉質(zhì)硬化的反應(yīng)。ESTéVEZ等[31]和GANHO等[32]分別發(fā)現(xiàn)法蘭克福香腸和熟肉餅中蛋白氧化羰基化對(duì)其質(zhì)構(gòu)的強(qiáng)化作用。FUENTES等[33]發(fā)現(xiàn)高壓處理引起的肉制品質(zhì)構(gòu)硬化也許能夠歸因于因氧化交聯(lián)導(dǎo)致的肌纖維強(qiáng)化。LUND等[34]使用單根肌纖維強(qiáng)度測(cè)試法——“拉伸實(shí)驗(yàn)(tensile test)”發(fā)現(xiàn)氧化可導(dǎo)致蛋白交聯(lián)，并造成了肌纖維斷裂強(qiáng)度的提高，但由于沒有鑒定出造成交聯(lián)的肌原纖維蛋白究竟是哪種，所以不能完全揭示其內(nèi)在機(jī)制。

2.5 蛋白酶活力途徑

根據(jù)肉制品蛋白水解的現(xiàn)有知識(shí)，起主要作用的內(nèi)源性蛋白酶包括鈣蛋白酶(Calpain)和組織蛋白酶(Cathepsin)，研究發(fā)現(xiàn)內(nèi)源性蛋白酶的自身氧化是影響肉質(zhì)構(gòu)的一個(gè)重要潛在機(jī)制[1-2]。LAMETSCH等[35](2008)采用SDS-PAGE、HPLC-MS/MS等技術(shù)，發(fā)現(xiàn)鈣蛋白酶半胱氨酸殘基位點(diǎn)上的氧化修飾與其活力下降有關(guān)。此外，HERVé-GRéPINET等[36](2008)指出組織蛋白酶會(huì)因氫過氧化物而失活，但并不清楚氫過氧化物的失活作用的原因。BERARDO等[25]則發(fā)現(xiàn)組織蛋白酶甚至?xí)驗(yàn)檠趸耆珕适Щ盍Α?/p>

2.6 Strecker途徑

蛋白氧化形成的羰基與來(lái)自游離氨基酸的α-氨基反應(yīng)，通過Strecker降解形成Strecker醛，即羰基衍生物的氧化脫氨基和脫羧基作用。ESTéVEZ等[37]研究發(fā)現(xiàn)蛋白羰基(AAS和GGS)對(duì)Strecker醛的生成有影響。Strecker醛的生成通常要?dú)w因于游離氨基酸的氧化脫氨基和脫羧基作用，這些脫羧氨作用都有或來(lái)自于糖類或來(lái)源于脂肪氧化的羰基化合物參與，蛋白氧化所生成的半醛，同樣能夠參與Strecker醛生成。由于Strecker醛是食品中常見的揮發(fā)性化合物及香味貢獻(xiàn)者，因此蛋白氧化則可能通過Strecker途徑來(lái)影響肉品風(fēng)味。

3 蛋白氧化對(duì)肉類品質(zhì)影響的實(shí)驗(yàn)證據(jù)

目前，已有研究表明蛋白氧化可影響肉制品質(zhì)構(gòu)特性、持水能力、風(fēng)味以及營(yíng)養(yǎng)價(jià)值。

3.1 質(zhì)構(gòu)特性

肉品的質(zhì)構(gòu)變化主要產(chǎn)生于宰后成熟過程中，其嫩化速率取決于動(dòng)物種類、基因類型、年齡等因素，這其中蛋白氧化也起到了一定作用。在輻照過的牛排中，肌漿蛋白和肌原纖維蛋白氧化程度都提高了，而這負(fù)相關(guān)于牛排的嫩度[38]。然而，作為氧化反應(yīng)結(jié)果之一的Calpain失活，能夠影響肉的嫩化過程，最近的研究支持肌原纖維蛋白的氧化修飾能夠增強(qiáng)其應(yīng)對(duì)由Calpain進(jìn)行降解時(shí)的敏感性[39]。但這種機(jī)理是否發(fā)生于未被輻照過的宰后肌肉仍然未知。在高氧氣調(diào)貯藏的豬肉中，肌球蛋白重鏈被發(fā)現(xiàn)能夠形成分子間的交聯(lián)，而在包裝中無(wú)氧氣存在時(shí)這種肌球蛋白交聯(lián)卻未被觀察到[40]。在同樣的研究中，相對(duì)于無(wú)氧貯藏，高氧氣調(diào)貯藏也被發(fā)現(xiàn)能夠產(chǎn)生嫩度顯著更差的肉。高氧氣調(diào)貯藏的豬肉片嫩度會(huì)隨著時(shí)間延續(xù)顯著降低，這表明，氧氣的存在不僅僅抑制了良好嫩度的發(fā)展形成，還同樣強(qiáng)化了肌原纖維蛋白的結(jié)構(gòu)。抑制嫩度形成指的是失活了酶，讓嫩化過程被抑制；強(qiáng)化結(jié)構(gòu)是指交聯(lián)形成讓結(jié)構(gòu)強(qiáng)化，硬度加強(qiáng)。氧化導(dǎo)致肉變硬這一觀點(diǎn)隨后被另一些研究所支持，這些研究表明在高氧氣調(diào)下貯藏的單根肌纖維強(qiáng)度提高了[34]。肌球蛋白分子的尾部區(qū)域中，一個(gè)肌球蛋白重鏈MHC分子上的半胱氨酸殘基距離另一個(gè)MHC分子上的半胱氨酸殘基非常近，非常可能在氧化條件中產(chǎn)生二硫鍵交聯(lián)，這樣的話這種反應(yīng)就能夠解釋所觀察到的嫩度下降現(xiàn)象。

3.2 持水能力

持水能力被定義為在任何外力施加作用下肉類持有自有或外加水分的能力，這個(gè)概念對(duì)特定的品質(zhì)特性有影響，諸如肉的多汁性，并且持水能力在眾多工藝流程中都有牽連，在這些工藝中水分的保有量扮演了一個(gè)重要角色。鮮肉保有水分的能力受到各種各樣的因素影響，也就可能受到宰后蛋白氧化的影響，這種可能性已經(jīng)被HUFF-LONERGAN[41]詳細(xì)描述過了。根據(jù)這些學(xué)者的說(shuō)法，成熟嫩化酶類的蛋白水解活力下降和肌原纖維蛋白的交聯(lián)也許會(huì)負(fù)面影響持水能力和肌肉食品的多汁性。CHEN等[42]在關(guān)于哈爾濱紅腸的研究中發(fā)現(xiàn)肌原纖維蛋白和肌漿蛋白的適當(dāng)氧化能夠提高其表面疏水性，從而影響香腸的多汁感。高氧濃度的氣調(diào)包裝相比于無(wú)氧包裝而言，已經(jīng)被發(fā)現(xiàn)能夠降低感官評(píng)估出來(lái)的多汁性，這種多汁感的下降被認(rèn)為是受到了肌球蛋白氧化交聯(lián)的影響[43-44]。LIU等[45]報(bào)道稱交錯(cuò)的肌球蛋白尾部之間的二硫鍵交聯(lián)，是限制鹽漬過程中肌原纖維徑向膨脹的主要障礙。嚴(yán)重氧化的肌原纖維蛋白的持水能力損失也對(duì)熟制期間的水分大量喪失有影響，這會(huì)導(dǎo)致多汁性的下降[46]。

3.3 風(fēng)味

氨基酸的Strecker降解是美拉德反應(yīng)中導(dǎo)致最終香味化合物形成的主要反應(yīng)之一。這個(gè)反應(yīng)涉及了游離氨基酸在有α-二羰基化合物存在時(shí)的氧化脫氨基和脫羧基作用，其中的α-二羰基化合物一般來(lái)自于美拉德反應(yīng)。源自脂質(zhì)氧化的特定羰基化合物，如二烯醛和二烯酮，已經(jīng)被證實(shí)能夠促進(jìn)氨基酸的氧化降解，并通過Strecker反應(yīng)生成相應(yīng)的Strecker醛。ARMENTEROS等[17]報(bào)道了干腌肉相比于其他肌肉食品顯著高得多的AAS和GGS數(shù)量。Strecker醛則是常見的干腌肉揮發(fā)性化合物，并是其風(fēng)味的活躍貢獻(xiàn)因子。肉制品后熟期間，高比例的蛋白水解、大量蛋白氧化反應(yīng)、大量Strecker醛形成的同步出現(xiàn)，顯示蛋白半醛也許通過與鄰近氨基酸反應(yīng)而參與了Strecker醛的形成過程。

3.4 營(yíng)養(yǎng)價(jià)值

肉是一種重要蛋白來(lái)源。肌原纖維蛋白的氧化也許會(huì)引起其在營(yíng)養(yǎng)價(jià)值方面的顯著下降，這與必需氨基酸的可獲得性和氧化肌肉蛋白的消化率有關(guān)。大量氨基酸的氧化會(huì)導(dǎo)致羰基基團(tuán)和其他衍生體的形成。這些氨基酸中，堿性氨基酸(賴氨酸、組氨酸、精氨酸)與蘇氨酸對(duì)于人類而言都是必需氨基酸，而其氧化會(huì)導(dǎo)致人類膳食的肌肉食品中的這類氨基酸損耗。苯丙氨酸和色氨酸對(duì)于人類而言也是必需氨基酸，肉中這類氨基酸在活性氧攻擊下的損失也許會(huì)導(dǎo)致其可獲得性的顯著損耗。CHEN等[47]研究發(fā)現(xiàn)氧化的正常豬肉，其肌原纖維蛋白的消化率就會(huì)有所下降。

4 肉類食品中蛋白氧化的控制

4.1 飼料日糧方面的控制措施

動(dòng)物的飼養(yǎng)方法及其抗氧化狀態(tài)對(duì)其最終食品產(chǎn)物的氧化穩(wěn)定性有巨大影響。單胃肉用動(dòng)物(豬)和魚類的肌肉組織，從某種程度上反映了其日糧中的脂肪酸組成(單胃動(dòng)物不能像反芻動(dòng)物那樣在胃中額外合成脂肪酸)，并在細(xì)胞膜上吸收掉日糧中強(qiáng)化添加的特定物質(zhì)，如生育酚等。因此，應(yīng)對(duì)肌肉食品氧化的日糧策略通常涉及到降低動(dòng)物組織中的PUFA/FA比例(多不飽和脂肪酸比例，越低越不易被氧化)，并涉及到在動(dòng)物日糧中添加生育酚或類胡蘿卜素。在草場(chǎng)和其他天然資源(如橡樹林)上飼養(yǎng)動(dòng)物已被描述為在這些日糧中獲得高濃度生育酚的成功策略。此外，生育酚和類胡蘿卜素的營(yíng)養(yǎng)強(qiáng)化貌似對(duì)抑制肌肉食品中蛋白氧化程度而言是有效的，然而脂肪酸組成的改變對(duì)蛋白氧化只有微乎其微的影響。例如，SANTé-LHOUTELLIER等[48]觀察到相比于喂飼料的羊而言，草場(chǎng)喂養(yǎng)的羊具有更低的蛋白羰基水平。蛋白羰基的數(shù)量被負(fù)相關(guān)于生育酚水平，這表明了生育酚對(duì)蛋白氧化有防護(hù)效應(yīng)。此外，研究表明與用低水平抗氧化日糧飼養(yǎng)的雞進(jìn)行對(duì)比，高抗氧化日糧飼養(yǎng)的雞肉在其可溶性雞肉蛋白中具有更低水平的蛋白羰基[49]。HERNNDEZ-LPEZ等[50]把鱷梨加工過程中的廢棄物加入到了育肥豬的飼料當(dāng)中，結(jié)果發(fā)現(xiàn)豬肉的肌原纖維蛋白氧化的穩(wěn)定性得到了明顯提高。ORTUO等[51]把迷迪香提取加入到了羊的飼料當(dāng)中，結(jié)果發(fā)現(xiàn)其防止羊肉中氧化羰基衍生物生成的能力超過了VE。因此，通過管控動(dòng)物飼料來(lái)控制肌肉食品加工和貯藏過程中的蛋白羰基化程度是個(gè)好辦法。

4.2 加工技術(shù)方面的控制措施

通常涉及具有已知抗氧化效果的物質(zhì)添加的新配方和食譜的設(shè)計(jì)，已經(jīng)變成了抑制蛋白氧化及其對(duì)肌肉食品不良影響的一個(gè)流行策略。某些植物酚類和生育酚都是構(gòu)建抗氧化劑的例子，這些物質(zhì)在關(guān)于生物系統(tǒng)和食品系統(tǒng)中脂質(zhì)的氧化現(xiàn)象方面已經(jīng)被廣泛地研究過了。然而，常規(guī)的脂質(zhì)抗氧化策略并不一定適用于蛋白氧化，因?yàn)槟軌蜃柚怪|(zhì)氧化的化合物常常不能阻止蛋白氧化。脂質(zhì)氧化的抑制被期望能夠在某種程度上阻止蛋白氧化，這是通過最小化次級(jí)脂質(zhì)氧化產(chǎn)物的形成，因而阻止其與蛋白的交互作用。然而，在一個(gè)模型體系中，親水抗氧化劑對(duì)蛋白氧化的阻止作用同樣也能對(duì)脂質(zhì)部分具有氧化保護(hù)效果。這種親水抗氧化劑Trolox被發(fā)現(xiàn)能夠同時(shí)阻止蛋白和脂肪的氧化，但所測(cè)試的親脂抗氧化劑則在保護(hù)蛋白氧化上沒有效果[52]。植物酚類也許可以又是親水化合物既是親脂化合物，因?yàn)閬?lái)自植物原料的抗氧化劑能從水餾分和脂餾分中都被提取出來(lái)，因此在食品系統(tǒng)中酚類應(yīng)該既位于水相又位于油相[53]。相似的反應(yīng)對(duì)于添加了植物酚類作為抗氧化劑的肌肉食品而言很重要，而這樣的反應(yīng)目前正在被研究。

BERARDO等[54]研究發(fā)現(xiàn)檸檬酸鈉和抗壞血酸鈉的混合使用可以有效控制干腌火腿當(dāng)中的蛋白氧化現(xiàn)象。此外，F(xiàn)ENG等[55]則發(fā)現(xiàn)往肉餡里直接添加紅酒，同樣能夠控制法蘭克福香腸當(dāng)中的蛋白氧化現(xiàn)象。DIAO等[56]研究了肌原纖維蛋白和甘油酯組成的乳化劑，發(fā)現(xiàn)其氧化穩(wěn)定性與某些天然存在的物質(zhì)有關(guān)。CHEN等[57]在哈爾濱發(fā)酵干肉腸中發(fā)現(xiàn)了具有抗氧化性的乳酸菌，并將其應(yīng)用于香腸的制備中，發(fā)現(xiàn)該菌株能夠有效控制蛋白氧化。SHAREDEH等[58]發(fā)現(xiàn)對(duì)于鹽漬肉制品而言，控制好離子強(qiáng)度和pH值就可以有效減少這類肉制品中的蛋白氧化現(xiàn)象。JIANG等[59]則嘗試了一種界面蛋白膜來(lái)充當(dāng)香腸中的乳化劑，結(jié)果發(fā)現(xiàn)這類方法可以有效控制香腸的蛋白氧化。相關(guān)研究表明，蛋白氧化的控制途徑也是多種多樣的。

5 結(jié)論

關(guān)于肉品中蛋白氧化的研究已經(jīng)著眼于未知化學(xué)機(jī)理的探索，并開始研究肉質(zhì)形成機(jī)制中蛋白氧化所起到的作用。雖然已經(jīng)能夠描述出大致的影響途徑，建立基本的影響機(jī)制假說(shuō)，但仍需堅(jiān)持不懈的實(shí)踐探索以證實(shí)相關(guān)假設(shè)，尤其是描繪出食品蛋白氧化過程中產(chǎn)物的特性。這一點(diǎn)仍需積累更多的相關(guān)知識(shí)以揭示蛋白氧化及其對(duì)肌肉食品影響的完整機(jī)制。

[1] ESTéVEZ M. Protein carbonyls in meat systems: a review[J]. Meat Science, 2011, 89(3): 259-279.

[2] LUND M N, HEINONEN M, BARON C P, et al. Protein oxidation in muscle foods: A review[J]. Molecular Nutrition & Food Research, 2011, 55(1): 83-95.

[3] KAZEMI S, NGADI M O, GARIEPY C. Protein denaturation in pork longissimus muscle of different quality groups[J]. Food and Bioprocess Technology, 2011, 4(1):102-106.

[4] KEMP C M, SENSKY P L, BARDSLEY R G, et al. Tenderness.An enzymatic view[J]. Meat Science, 2010, 84(2):248-256.

[5] DECKER E A, XIONG Y L, CALVERT J T, et al. Chemical, physical, and functional-properties of oxidized turkey white muscle myofibrillar proteins[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1993, 41(2):186-189.

[6] UCHIDA K, KATO Y, KAWAKISHI S. Metal-catalyzed oxidative degradation of collagen[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 1992, 40(1):9-12.

[7] PARK D, XIONG Y L, ALDERTON A L, et al. Concentration effects of hydroxyl radical oxidizing systems on biochemical properties of porcine muscle myofibrillar protein[J]. Food Chemistry, 2007, 101(3):1 239-1 246.

[9] PARK D, XIONG Y L, ALDERTON A L. Concentration effects of hydroxyl radical oxidizing systems on biochemical properties of porcine muscle myofibrillar protein[J]. Food Chemistry, 2006, 101(3):1 239-1 246.

[10] PARK D, XIONG Y L. Oxidative modification of amino acids in porcine myofibrillar protein isolates exposed to three oxidizing systems[J]. Food Chemistry, 2007, 103(2):607-616.

[11] PROMEYRAT A, SAYD T, LAVILLE E, et al. Early post-mortem sarcoplasmic proteome of porcine muscle related to protein oxidation[J]. Food Chemistry, 2011, 127(3):1 097-1 104.

[12] ESTEVEZ M, VENTANAS S, CAVA R. Oxidation of lipids and proteins in frankfurters with different fatty acid compositions and tocopherol and phenolic contents[J]. Food Chemistry, 2007, 100(1):55-63.

[13] ESTEVEZ M, KYLLI P, PUOLANNE E, et al. Fluorescence spectroscopy as a novel approach for the assessment of myofibrillar protein oxidation in oil-in-water emulsions[J]. Meat Science, 2008, 80(4):1 290-1 296.

[14] ESTEVEZ M, KYLLI P, PUOLANNE E, et al. Oxidation of skeletal muscle myofibrillar proteins in oil-in-water emulsions: Interaction with lipids and effect of selected phenolic compounds[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2008, 56(22):10 933-10 940.

[15] ESTéVEZ M, OLLILAINEN V, HEINONEN M. Analysis of protein oxidation markers a-aminoadipic and g-glutamic semialdehydes - in food proteins by using LC-ESI multi- stage tandem MS[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2009, 57(9):3 901-3 910.

[16] REQUENA J R, LEVINE R L, STADTMAN E R. Recent advances in the analysis of oxidized proteins[J]. Amino Acids 2003, 25(3):221-226.

[17] ARMENTEROS M, HEINONEN M, OLLILAINEN V, et al. Analysis of protein carbonyls in meat products by using the DNPH method, fluorescence spectroscopy and liquid chromatography-electrospray ionization- mass spectrometry (LC-ESI-MS)[J]. Meat Science, 2009, 83(1):104-112.

[18] FUENTES V, VENTANAS J, MORCUENDE D, et al. Lipid and protein oxidation and sensory properties of vacuum-packaged dry-cured ham subjected to high hydrostatic pressure[J]. Meat Science, 2010, 85(3):506-514.

[19] LUND M N, HVIID M S, SKIBSTED L H. The combined effect of antioxidants and modified atmosphere packaging on protein and lipid oxidation in beef patties during chill storage[J]. Meat Science, 2007, 76(2): 226-233.

[20] LUND M N, HVIID M S, CLAUDI-MAGNUSSEN C, et al. Effects of dietary soybean oil on lipid and protein oxidation in pork patties during chill storage[J]. Meat Science, 2008, 79(4):727-733.

[21] PUOLANNE E, HALONEN M. Theoretical aspects of water-holding in meat[J]. Meat Science, 2010, 86(1):151-165.

[22] CHAN J T Y, OMANA D A, BETTI M. Effect of ultimate pH and freezing on the biochemical properties of proteins in turkey breast meat[J]. Food Chemistry, 2011, 127(1):109-117.

[23] XUE M, HUANG F, HUANG M, et al. Influence of oxidation on myofibrillar proteins degradation from bovine via μ-calpain[J]. Food Chemistry, 2012, 134(1): 106-112.

[24] CHEN Q Q, HUANG J C, HUANG F, ZHOU G H. Influence of oxidation on the susceptibility of purified desmin to degradation by μ-calpain, caspase-3 and -6[J]. Food Chemistry, 2014, 150(1): 220-226.

[25] BERARDO A A, CLAEYS E E, VOSSEN E E, et al. Protein oxidation affects proteolysis in a meat model system[J]. Meat Science, 2015, 106(1): 78-84.

[26] LIU Q, CHEN Q, KONG B H, et al. The influence of superchilling and cryoprotectants on protein oxidation and structural changes in the myofibrillar proteins of common carp (cyprinus carpio) surimi[J]. LWT - Food Science and Technology, 2014, 57(2): 603-611.

[27] 李銀, 孫紅梅, 張春暉, 等. 牛肉解凍過程中蛋白質(zhì)氧化效應(yīng)分析[J]. 中國(guó)農(nóng)業(yè)科學(xué), 2013, 46(7): 1 426-1 433.

[28] LIU Z, XIONG Y L, CHEN J. Morphological examinations of oxidatively stressed pork muscle and myofibrils upon salt marination and cooking to elucidate the water-binding potential[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2011, 59(24): 13 026-13 034.

[29] JOO S T, KIM G D, HWANG Y H, et al. Control of fresh meat quality through manipulation of muscle fiber characteristics[J]. Meat Science, 2013, 95(4): 828-836.

[30] ROWE L J, MADDOCK K R, LONERGAN S M, et al. Influence of early postmortem protein oxidation on beef quality[J]. Journal of Animal Science, 2004, 82(3): 785-793.

[31] ESTéVEZ M, VENTANAS S, CAVA R. Protein oxidation in frankfurters with increasing levels of added rosemary essential oil: effect on colour and texture deterioration[J]. Journal of Food Science, 2005, 70(7): 427-432.

[32] GANH?O R, MORCUENDE D, ESTéVEZ M. Protein oxidation in emulsified cooked burger patties with added fruit extracts: influence on colour and texture deterioration during chill storage[J]. Meat Science, 2010, 85(3): 402-409.

[33] FUENTES V, UTRERA M, ESTéVEZ M, et al. Impact of high pressure treatment and intramuscular fat content on colour changes and protein and lipid oxidation in sliced and vacuum-packaged Iberian dry-cured ham[J]. Meat Science, 2014, 97(4): 468-474.

[34] LUND M N, CHRISTENSEN M, FREGIL L, et al. Effect of high-oxygen atmosphere packaging in mechanical properties of single muscle fibres from bovine and porcine Longissimus dorsi[J]. European Food Research and Technology, 2008, 227(5): 1 323-1 328.

[35] LAMETSCH R, LONERGAN S, HUFF-LONERGAN E. Disulfide bond within mu-calpain active site inhibits activity and autolysis[J]. Biochimica ET Biophysica ACTA, 2008, 1784(9): 1 215-1 221.

[36] HERVé-GRéPINET V, VEILLARD F, GODAT E, et al. Extracellular catalase activity protects cysteine cathepsins from inactivation by Hydrogen peroxide[J]. FEBS Letters, 2008, 582(9): 1 307-1 312.

[37] ESTEVEZ M, VENTANAS S, HEINONEN M. Formation of Strecker aldehydes between protein carbonyls . α-aminoadipic and γ-glutamic semialdehydes . and leucine and isoleucine[J]. Food Chemistry, 2011, 128(4):1 051-1 057.

[38] ROWE L J, MADDOCK K R, LONERGAN S M, et al. Oxidative environments decrease tenderization of beef steaks through inactivation of milli-calpain[J].Journal of Animal Science, 2004, 82(11):3 254-3 266.

[39] SMUDERA A J, KAVAZISA A N, HUDSONA M B, et al. Oxidation enhances myofibrillar protein degradation via calpain and caspase-3[J]. Meat Science, 2010, 49(7):1 152-1 160.

[40] LUND M N, LAMETSCH R, HVIID M S, et al. High-oxygen packaging atmosphere influences protein oxidation and tenderness of porcine Longissimus dorsi during chill storage[J]. Meat Science, 2007, 77(3):295-303.

[41] HUFF-LONERGAN E, LONERGAN S M, Mechanisms of waterholding capacity of meat: the role of postmortem biochemical and structural changes[J]. Meat Science, 2005, 71(1):194-204.

[42] CHEN Q, KONG B H, HAN Q, et al. The role of bacterial fermentation in the hydrolysis and oxidation of sarcoplasmic and myofibrillar proteins in Harbin dry sausages[J]. 2016, Meat Science, 121(1): 196-206.

[43] KIM Y H, HUFF-LONERGAN E, SEBRANEK J G, et al. High-oxygen modified atmosphere packaging system induces lipid and myoglobin oxidation and protein polymerisation[J]. Meat Science, 2010, 85(4): 759-767.

[44] BAO Y L, PUOLANNE E, ERTBJERG P. Effect of oxygen concentration in modified atmosphere packaging on color and texture of beef patties cooked to different temperatures[J]. Meat Science, 2016, 121(1): 189-195.

[45] LIU Z, XIONG Y L, CHEN J. Protein oxidation enhances hydration but suppresses water-holding capacity in porcine longissimus muscle[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry 2010, 58(19): 10 697-10 704.

[46] LIU Z, XIONG Y L, CHEN J. Identification of restricting factors that inhibit swelling of oxidized myofibrils during brine irrigation[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry 2009, 57(22)10 999-11 007.

[47] CHEN L, LI C Y, ULLAH N, et al. Different physicochemical, structural and digestibility characteristics of myofibrillar protein from PSE and normal pork before and after oxidation[J]. Meat Science, 2016, 121(1): 228-237.

[48] SANTé-LHOUTELLIER V, ENGEL E, AUBRY L, et al. Effect of animal (lamb) diet and meat storage on myofibrillar protein oxidation and in vitro digestibility[J]. Meat Science, 2008, 79(4):777-783.

[49] YOUNG J F, STEFFENSEN C L, NIELSEN J H, et al. Chicken model for studying dietary antioxidants reveals that apple (cox’s orange)/broccoli (Brassica oleracea l. var. italica) stabilizes erythrocytes and reduces oxidation of insoluble muscle proteins and lipids in cooked liver[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2002, 50(18):5 058-5 062.

[52] BARON C P, BERNER L, SKIBSTED L H, et al. Evaluation of activity of selected antioxidants on proteins in solution and in emulsions[J]. Free Radical Research, 2005, 39(7):777-785.

[53] FRANKEL E N, MEYER A S. The problems of using onedimensional methods to evaluate multifunctional food and biological antioxidants - review[J]. Journal of the Science of Food and Agriculture, 2000, 80(13):1 925-1 941.

[54] BERARDO A, DE MAERE H, STAVROPOULOU D A, et al. Effect of sodiumascorbate and sodium nitrite on protein and lipid oxidation in dry fermented sausages[J]. Meat Science, 2016, 121(2): 359-364.

[55] FENG X, SEBRANEK J G, LEE H Y, et al. Effects of adding red wine on the physicochemical properties and sensory characteristics of uncured frankfurter-type sausage[J]. Meat Science, 2016, 121(2): 285-291.

[56] DIAO X Q, GUAN H N, ZHAO X X, et al. Properties and oxidative stability of emulsions prepared with myofibrillar protein and lard diacylglycerols[J]. Meat Science, 2016, 115(1):16-23.

[57] CHEN Q, KONG B H, SUN Q X, et al. Antioxidant potential of a unique LAB culture isolated from Harbin dry sausage: In vitro and in a sausage model[J]. Meat Science, 2015, 110(1): 180-188.

[58] SHAREDEH D, GATELLIER P, ASTRUC T, et al. Effects of pH and NaCl levels in a beef marinade on physicochemical states of lipids and proteins and on tissue microstructure[J]. Meat Science, 2015, 110(1): 24-31.

[59] JIANG J, XIONG Y L. Role of interfacial protein membrane in oxidative stability of vegetable oil substitution emulsions applicable to nutritionally modified sausage[J]. Meat Science, 2015, 109(1): 56-65.

The review of effect of muscle protein oxidation on meat quality

ZHANG Li1*, YU Qun-li1, SUN Bao-zhong2

1(College of Food Science and Engineering, Gansu Agriculture University, Lanzhou 730070, China)2(Institute of Animal Science, Chinese Academy of Agricultural Sciences, Beijing 100193, China)

The protein oxidation affects meat and meat product quality. In this review, the origins of protein oxidation in meat as well as the mechanism and paths of protein oxidation affecting meat quality were reviewed. Through analysis on related literatures, it was found that the texture characteristics, water holding capacity, flavor and nutrition of meat could be influenced by protein. Furthermore, the strategies controlling protein oxidation in meat were also discussed.

protein oxidation; carbonylation; meat quality; controlling protein oxidation

10.13995/j.cnki.11-1802/ts.201705043

博士研究生，副教授(本文通訊作者，E-mail: zlwlzyc@163.com)。

國(guó)家自然科學(xué)基金地區(qū)基金項(xiàng)目(31660469)；國(guó)家自然科學(xué)基金主任基金項(xiàng)目(31540045)

2016-08-29，改回日期：2016-10-21