熱休克蛋白對宰后成熟過程中肉品質(zhì)影響的研究進(jìn)展

李　婕,羅天林,師希雄,韓玲,余群力

(甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院,甘肅蘭州 730070)

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熱休克蛋白對宰后成熟過程中肉品質(zhì)影響的研究進(jìn)展

李婕,羅天林,師希雄*,韓玲*,余群力

(甘肅農(nóng)業(yè)大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院,甘肅蘭州 730070)

宰后成熟對肉品質(zhì)的影響是肉品科學(xué)領(lǐng)域的研究熱點(diǎn)之一,宰后成熟過程中肉發(fā)生肌原纖維蛋白的降解,其影響機(jī)制還存在學(xué)術(shù)上的分歧。動物宰后造成的缺血、缺氧環(huán)境刺激了熱休克蛋白的表達(dá)。該類蛋白質(zhì)因具有分子伴侶、抗細(xì)胞凋亡、維持蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定等作用,因此,熱休克蛋白對宰后成熟過程中肉品質(zhì)產(chǎn)生一定影響。目前,熱休克蛋白尤其是小熱休克蛋白對肉品質(zhì)的影響國內(nèi)外均已有報道,但結(jié)論并不一致。文中主要介紹了幾種重要的熱休克蛋白分子結(jié)構(gòu)特征和功能,并進(jìn)一步論述了熱休克蛋白與宰后成熟過程中肉色、嫩度、保水性之間均存在一定的關(guān)系。

熱休克蛋白,肉品質(zhì),細(xì)胞凋亡,嫩度

隨著人們生活水平的提高,對肉的品質(zhì)越來越重視。肉的成熟是品質(zhì)改善的重要途徑之一,在宰后成熟過程中肉的嫩度、色澤、系水力和風(fēng)味等都會發(fā)生較大的變化[1]。肉中肌原纖維蛋白的降解破壞了肉中肌纖維結(jié)構(gòu),從而改善肉質(zhì)[2]。

熱休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)最早發(fā)現(xiàn)于1962年,它是指機(jī)體受到應(yīng)激原的刺激后產(chǎn)生的幾族蛋白質(zhì),具有高度保守性,是一類重要的非特異性細(xì)胞保護(hù)蛋白,對維持細(xì)胞生存和內(nèi)環(huán)境穩(wěn)定起重要作用[3]。HSPs家族的主要功能是阻止細(xì)胞凋亡過程中蛋白質(zhì)的降解、維持肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定、并對細(xì)胞凋亡的通路有抑制作用。動物宰后的缺血缺氧激活了細(xì)胞凋亡酶,引發(fā)了細(xì)胞凋亡;同時,屠宰放血應(yīng)激誘導(dǎo)了HSPs的合成,因此,熱休克蛋白對宰后成熟過程中肉品質(zhì)有重要的影響。目前,國內(nèi)外關(guān)于HSPs的研究主要集中在其于醫(yī)學(xué)領(lǐng)域的應(yīng)用,對肉品質(zhì)影響的研究主要集中在小熱休克蛋白(sHSPs)方面,而其對肉品質(zhì)影響的綜述類研究鮮有報道。本文旨在介紹幾種重要的HSPs分子結(jié)構(gòu)特征和功能,進(jìn)一步闡述HSPs與宰后肉品成熟過程中肉色、嫩度、保水性之間存在的關(guān)系,以期為HSPs對宰后肉品質(zhì)影響的研究提供理論參考。

1　熱休克蛋白概述

1.1熱休克蛋白分類

目前,最常見的方法是根據(jù)其同源性和分子量的大小來分,但分類方法也不盡相同。最典型的是將熱休克蛋白分為HSP100、HSP90、HSP70、HSP60、HSP40和分子量為9～43 kDa的小熱休克蛋白(sHSPs)六個家族[4]。根據(jù)HSPs的作用和調(diào)控方式,還可以將其分為構(gòu)成型HSPs和誘導(dǎo)型HSPs兩大類。

1.2幾種重要的熱休克蛋白分子結(jié)構(gòu)特征和功能

1.2.1Hsp27和αB-crystallin單個的小分子熱休克蛋白(sHSP)的分子量一般為15～40 kDa,且每個sHSP均包含一個高度保守的由80～100個氨基酸組成的對其活性很重要的α晶體蛋白結(jié)構(gòu)域(α-crystalline domain 即ACD)。Hsp27和αB晶體(αB-crystallin)都是小分子熱休克蛋白(sHSPs)家族的成員。這兩種蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)主要包括N端域和C端域。C端域多為ACD,N端域是相對保守的WDPF域[5]。Hsp27和αB-crystallin是機(jī)體中細(xì)胞維持和修復(fù)的重要成分,能夠充當(dāng)分子伴侶、調(diào)整肌動蛋白的聚合、調(diào)節(jié)中間體細(xì)絲間的相互作用,還能夠抑制應(yīng)激誘導(dǎo)的細(xì)胞凋亡等[6]。

sHSPs在應(yīng)對屠宰引起的缺血應(yīng)激中可能保護(hù)重要的肌肉蛋白質(zhì)不致發(fā)生不可逆變性[7]。例如,Hsp27能夠增強(qiáng)αB-crystallin的耐熱性,從而增強(qiáng)細(xì)胞對熱應(yīng)激和氧化應(yīng)激的抵抗性。高水平的αB-crystallin在宰后早期抑制了肌動蛋白的分解[8]。作為分子伴侶,αB-crystallin可保護(hù)細(xì)胞的基礎(chǔ)結(jié)構(gòu);在骨骼肌和心肌中,αB-crystallin能夠通過與肌間線蛋白和肌聯(lián)蛋白所暴露的疏水集團(tuán)相互作用,進(jìn)而影響肌纖維結(jié)構(gòu)的Z盤和I帶[9]。肌纖維轉(zhuǎn)化較慢的肌肉中αB-crystallin表達(dá)量較高。Hsp27能夠被磷酸化以應(yīng)對氧化應(yīng)激,其磷酸化的狀態(tài)可以保護(hù)肌動蛋白防止其降解。因此,Hsp27含量的降低表明肌動蛋白降解的增加[10]。

1.2.2Hsp40Hsp40由四個典型域組成,分別是:由70個氨基酸序列組成的高度保守的N端域、J域以及緊跟其后的富含甘氨酸/苯丙氨酸(Gly/Phe)的域、相對保守的C端域。Hsp40的自發(fā)伴侶功能可保護(hù)蛋白質(zhì)防止其聚集,該種蛋白質(zhì)主要是作為Hsp70的伴侶[11]。

1.2.3Hsp70Hsp70由兩個結(jié)構(gòu)域組成,分子量為45 kDa的N端域是三磷酸腺苷(ATP)的結(jié)合位點(diǎn),控制ATP的結(jié)合過程;C端域是肽鏈的結(jié)合位點(diǎn),分子量為25 kDa[12]。Hsp70是目前研究最多的一類熱休克蛋白,具有分子伴侶、細(xì)胞保護(hù)、抗細(xì)胞凋亡、免疫(作為腫瘤的標(biāo)志物、參與抗感染和自身免疫作用、免疫調(diào)節(jié))等作用[13]。

1.2.4Hsp90Hsp90由三個結(jié)構(gòu)域構(gòu)成,分子量為25 kDa的高度保守的N端域,其中包含ATP連接“口袋”;中間域分子量為40 kDa,負(fù)責(zé)蛋白質(zhì)的連接;C端域分子量為12 kDa,與二聚作用共享一個交替的ATP連接“口袋”[14]。Hsp90的功能依賴于 ATP與 Hsp90 結(jié)合后造成的Hsp90構(gòu)象重排以及ATP 水解[15]。Hsp90在細(xì)胞內(nèi)主要是維持類固醇受體和轉(zhuǎn)錄過程中各種因素的正常水平。

2　熱休克蛋白對肉品質(zhì)的影響

2.1熱休克蛋白對肉嫩度的影響

嫩度是肉最重要的食用品質(zhì)之一,對消費(fèi)者的選購和接受性都有較大影響。目前研究表明,嫩度的改善主要?dú)w因于肌原纖維蛋白的降解[2]。熱休克蛋白由動物的屠宰應(yīng)激而合成,研究認(rèn)為熱休克蛋白具有穩(wěn)定肌原纖維蛋白結(jié)構(gòu)的作用[6,16]。由此可見,熱休克蛋白可能對嫩度改善有抑制作用。

Hsp27和Hsp70能夠特異性地抑制固有和外來細(xì)胞凋亡的發(fā)生,并有研究認(rèn)為,Hsp27功能為維持肌原纖維蛋白的穩(wěn)定、保護(hù)肌動蛋白細(xì)絲和肌間線蛋白,其表達(dá)量的增加會使肉嫩度降低[16-17]。Hwang[18]采用蛋白組學(xué)的方法揭示豬肉中Hsp27表達(dá)量與韌性呈強(qiáng)正相關(guān),Kim[19]證實(shí)了Hsp27濃度與牛肉的韌性呈正相關(guān)。Balan[20]研究表明,小分子熱休克蛋白的降解可作為肌原纖維蛋白降解的標(biāo)志。Lomiwes[21]通過用免疫沉淀法研究安格斯?fàn)倥１匙铋L肌中αB-crystallin、Hsp20、Hsp27、肌間線蛋白、肌聯(lián)蛋白與鈣激活酶μ之間的關(guān)系時發(fā)現(xiàn),外源的αB-crystallin減弱了肌纖維中肌間線蛋白和肌聯(lián)蛋白的降解。由于sHSPs在維持蛋白質(zhì)完整方面的分子伴侶功能,Hsp27 與αB-crystallin在肉中表達(dá)量的下降有利于肌動蛋白與肌球蛋白的水解,導(dǎo)致了肉嫩度增加;且Hsp27與αB-crystallin在較嫩的肌肉樣品中含量降低。

Bernard[22]研究發(fā)現(xiàn)夏洛萊牛胸部肌肉的嫩度與Hsp40的含量呈負(fù)相關(guān),而且高品質(zhì)的夏洛萊牛肉中Hsp40含量較低。Hsp70能減慢細(xì)胞凋亡的過程,保護(hù)組織免受氧化應(yīng)激,其表達(dá)量的升高會使肉嫩度降低[23]。Guillemin[24]通過基因組學(xué)等分析牛肉嫩化的細(xì)胞途徑時發(fā)現(xiàn),牛背最長肌中Hsp20含量與肉嫩度負(fù)相關(guān);在半腱肌中Hsp70與肉嫩度強(qiáng)負(fù)相關(guān)。Angelo[25]在研究蛋白組學(xué)和基因組學(xué)與母犢牛肉背最長肌嫩度的關(guān)系時發(fā)現(xiàn),Hsp70含量與牛肉剪切力正相關(guān),與肌節(jié)長度、肌原纖維小片化指數(shù)(MFI48 h、MFI10 d)負(fù)相關(guān);Picard[26]報道,Hsp70是一類能特異性表達(dá)、具有抗細(xì)胞凋亡功能的熱休克蛋白,其表達(dá)量的下降引起了肉剪切力值的降低。Yang[27]研究報道,用NaN3處理經(jīng)過單層融合、成肌細(xì)胞融合等前處理的細(xì)胞,細(xì)胞內(nèi)Hsp70的表達(dá)量增加,同時Hsp90的表達(dá)量有所下降,而這兩種熱休克蛋白都與缺氧條件下的細(xì)胞凋亡相關(guān),因此它們可能與宰后早期的蛋白降解和肉的嫩度有關(guān)。Minos[28]研究印度牛屬內(nèi)諾爾牛與肉嫩度相關(guān)的熱休克蛋白和結(jié)構(gòu)蛋白時發(fā)現(xiàn),Hsp70表達(dá)量的增加引起肉剪切力增大。

目前,HSPs對肉嫩度的影響報道并不一致。近來已有研究通過HSPs來改善體內(nèi)的細(xì)胞凋亡[29]。小熱休克蛋白(sHSPs)在骨骼肌內(nèi)廣泛存在[30],據(jù)報道sHSPs與宰后肌肉中的細(xì)胞凋亡過程有關(guān)進(jìn)而影響肉的品質(zhì)[7]。背最長肌中高濃度的sHSPs能夠保護(hù)蛋白聚合體的形成,因此促進(jìn)蛋白水解導(dǎo)致肉嫩度增大[23]。αB-crystallin和Hsp27的調(diào)節(jié)與改善牛肉嫩度有關(guān)[22]。Morzel[17]發(fā)現(xiàn),宰后初期,Hsp27能夠延緩蛋白降解的發(fā)生,但宰后7～14 d時,Hsp27卻有利于肉成熟過程中嫩度的改善。有學(xué)者發(fā)現(xiàn),Hsp27和Hsp20的量在腰大肌顯著高于半腱肌[23],但Calkins[31]研究認(rèn)為腰大肌肉的嫩度高于半腱肌肉,并存在顯著差異,即Hsp27和Hsp20在腰大肌和半腱肌中的表達(dá)量與其嫩度呈負(fù)相關(guān)。Guillemin[24]提出Hsp27參與肌動蛋白的保護(hù),在背最長肌中抗細(xì)胞凋亡蛋白Hsp27、Hsp70以及Hsp40等的表達(dá)與肉嫩度呈正相關(guān);在半腱肌中,Hsp40與嫩度正相關(guān)。國內(nèi)學(xué)者楊小嬌等[32]報道,宰前急性熱應(yīng)激導(dǎo)致肉雞胸肉韌性增強(qiáng),但在此過程中Hsp108表達(dá)量下降。張淼[33]認(rèn)為,運(yùn)輸應(yīng)激過程中豬背最長肌中αBC,Hsp27,Hsp70和Hsp90四種熱休克蛋白均呈現(xiàn)下降趨勢,肉的韌性隨時間變化表現(xiàn)出先下降后上升的趨勢。Angelo[25]研究發(fā)現(xiàn),在較嫩的肉中,αB-crystallin的含量也較高;同年,在解釋契安尼娜牛(Chianina)背最長肌肉嫩度的影響因素及變化時發(fā)現(xiàn),氧化應(yīng)激提高了肉的嫩度,刺激熱休克蛋白的反應(yīng),轉(zhuǎn)而引起胴體伴隨著PARP(二磷酸腺苷核糖多聚酶)降解的類似細(xì)胞凋亡的現(xiàn)象[34]。Minos[28]在印度牛屬內(nèi)諾爾牛與肉嫩度相關(guān)的熱休克蛋白和結(jié)構(gòu)蛋白時發(fā)現(xiàn),Hsp27的表達(dá)量與肉的嫩度呈正相關(guān)。Vitale[35]研究發(fā)現(xiàn),對黑白花奶牛LTS采用氣調(diào)包裝(modified-atmosphere packaged,MAP),真空條件下,通過高氧環(huán)境刺激可以延長成熟時間(相比較自然條件下的成熟時間而言),進(jìn)而改善肉的嫩度。

2.2熱休克蛋白對其他肉品質(zhì)的影響

2.2.1肉色對肉及肉制品的評價,人們大都從顏色、香氣、滋味、嫩度等幾個方面來評價,其中給人的第一印象就是肉色[36]。動物在宰后厭氧環(huán)境中,ATP消耗抵消糖酵解進(jìn)行而引起的尸僵,導(dǎo)致肉pH的降低。Kim[19]用二維電泳和光譜測定法研究韓國本地牛背最長肌肌肉組織肉品好壞時測得7種蛋白,表明牛肉中Hsp27的表達(dá)量與肉色(L*和a*值)呈負(fù)相關(guān)。Yu[37]報道,運(yùn)輸應(yīng)激1 h和2 h,豬背最長肌肉的初始pH(pHi)和最終pH(pHu)均降低,但在運(yùn)輸應(yīng)激4 h后又回到正常水平,運(yùn)輸應(yīng)激后用酶聯(lián)免疫吸附測定法(ELISA)檢測到四種熱休克蛋白(αBC,Hsp27,Hsp70 和Hsp90)均有下降趨勢。Zhang[38]報道,豬背最長肌中Hsp90的量與L*值(p<0.01)、b*值(p<0.05)呈顯著負(fù)相關(guān),但與a*值差異不顯著(p>0.05)。

2.2.2持水性肉的持水性(water holding capacity,WHC)又稱系水力,它不僅影響肉的色香味、營養(yǎng)成分、多汁性、嫩度等食用品質(zhì),而且有著重要的經(jīng)濟(jì)價值。WHC通常用滴水損失、失水率和pH來評價[36]。持水性不佳是肉在宰后成熟和加工過程中存在的一個普遍問題,Luca[39]報道,豬肉中隨著Hsp70表達(dá)量升高,滴水損失降低。Yu[37]研究發(fā)現(xiàn)運(yùn)輸應(yīng)激導(dǎo)致豬肉中Hsp90表達(dá)量下降,肉的保水性隨之降低,同時滴水損失升高導(dǎo)致肉品質(zhì)下降。Luca[40]研究報道,用二維電泳借助蛋白水解分析鮮豬肉中包括代謝酶、應(yīng)激蛋白和結(jié)構(gòu)蛋白對背最長肌持水性變化的影響,免疫印跡(Western blot)結(jié)果顯示,Hsp70條帶與二維電泳數(shù)據(jù)分析沒有明顯差別;然而,正態(tài)分析得到的滴水率低(0.59±0.01 mean±SD)的帶的密度值比滴水率高(0.68±0.1)的值變化小。Jin[41]通過用發(fā)酵胡蘿卜制品飼喂育肥豬研究表明,特殊營養(yǎng)導(dǎo)致豬背最長肌Hsp70和Hsp27表達(dá)量下降,但豬肉品質(zhì)尤其是持水性得到了改善。Tang[42]研究報道,運(yùn)輸應(yīng)激6 h,德國長白豬背最長肌肉Hsp 27、Hsp 70表達(dá)量下降,Hsp90表達(dá)量顯著上升,同時,肉保水性較沒有經(jīng)過運(yùn)輸應(yīng)激(對照組)豬肉降低,品質(zhì)有劣變趨勢。Zhang[38]報道,豬背最長肌中Hsp90的量與蒸煮損失和滴水損失均呈極顯著負(fù)相關(guān)(p<0.01)。同年,Wang[43]研究發(fā)現(xiàn)Hsp90表達(dá)量下降導(dǎo)致板鴨肉中Hsp90與肌膜的粘連性降低以及滴水損失升高。

3　結(jié)論與展望

HSPs因其具有高度保守和可以作為分子伴侶的特性,其抗細(xì)胞凋亡功能已在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域尤其是預(yù)防癌癥和腫瘤的研究中得到證實(shí)。肉品質(zhì)作為消費(fèi)者決定購買與否的最重要的指標(biāo),尤其嫩度改善和肉色的研究一直是國內(nèi)外肉品科學(xué)的熱點(diǎn)。目前,肉類科學(xué)領(lǐng)域HSPs對肉品質(zhì)影響的研究多集中在其在宰后成熟過程中表達(dá)量的變化上,結(jié)論也并不一致,對機(jī)理的解釋尚不明確。在對嫩度影響的研究上,大量的研究結(jié)果表明,HSPs可以保護(hù)蛋白結(jié)構(gòu)完整性、抑制細(xì)胞凋亡的發(fā)生等,也有研究通過應(yīng)激來改善肉的嫩度。同時,HSPs能夠發(fā)揮分子伴侶功能對組織起到保護(hù)作用,可用來表征高品質(zhì)的肉,動物宰前運(yùn)輸?shù)葢?yīng)激與動物福利息息相關(guān)?？傊?HSPs對肉品質(zhì)影響的研究方興未艾,但目前全面分析HSPs對肉嫩度的影響很困難,逐一研究幾乎不大可能完成。相信隨著研究的深入和具體化,HSPs將能為改善肉品質(zhì)提供一種簡單高效的方法。

[1]李勝杰,胡忠良,郭向瑩等. 細(xì)胞凋亡對肌肉宰后嫩化的貢獻(xiàn)[J]. 食品工業(yè)科技,2010,31(4):395-398.

[2]黃明,黃峰,黃繼超等. 內(nèi)源性蛋白酶對宰后肌肉嫩化機(jī)制研究進(jìn)展[J]. 中國農(nóng)業(yè)科學(xué),2011,44(15):3214-3222.

[3]Gabai V L,Meriin A B,Mosser D D,et al. HSP70 prevents activation of stress kinase:A novel pathway of cellular thermotolerance[J]. Biological Chemistry,1997,272(29):18033-18037.

[4]Pearl L H,Prodromou C. Structure and mechanism of the Hsp90 molecular chaperone machinery[J]. Annual Review of Biochemistry,2006,75:271-294.

[5]Van M R,Slingsby C,Vierling E. Structure and function of the small heat shock protein/alpha-crystallin family of molecular chaperones[J]. Advances in Protein Chemistry,2001(59):105-156.

[6]Lomiwes D,Farouk M M,Wiklund E,et al. Small heat shock proteins and their role in meat tenderness:A review[J]. Meat Science,2014,96(1):26-40.

[7]Ouali A,Herrera-Mendez C H,Coulis G,et al. Revisiting the conversion of muscle into meat and the underlying mechanisms[J]. Meat Science,2006,74(1):44-58.

[8]Pulford D J,Dobbie P,Fraga V S,et al. Variation in bull beef quality due to ultimate muscle pH is correlated to endopeptidase and small heat shock protein levels[J]. Meat Science,2009,83(3):1-9.

[9]Bennardini F,Wrzosek A,Chiesi M. Alpha B-crystallin in cardiac tissue. Association with actin and desmin filaments[J]. Circulation Research,1992,71(2):288-294.

[10]Huot J,Houle F,Spitz D R,et al. HSP27 phosphorylation mediated resistance against actin fragmentation and cell death induced by oxidative stress[J]. Cancer Research,1996,56(2):273-279.

[11]Caroline K,Garry A L,Gregory L B,et al. Heat shock protein 40(Hsp40)plays a key role in the virus life cycle[J]. Virus Research,2011,160(1-2):15-24.

[12]Flynn G C,Chappell T G,Rothman J E. Peptide binding and release by proteins implicated as catalysts of protein assembly[J].Science. 1989,245(4916):385-390.

[13]王宇萍,蔣建東. 熱休克蛋白70的結(jié)構(gòu)和功能[J]. 中國細(xì)胞生物學(xué)報,2010,32(2):305-313.

[14]Prodromou C,Roe S M,Brien R,et al. Identification and structural characterization of the ATP/ADP-binding site in the Hsp90 molecular chaperone[J]. Cell,1997,90(1):65-75.

[15]李健,孫麗華,徐春艷等. 熱休克蛋白90的N端與ATP類似物的晶體結(jié)構(gòu)揭示其功能調(diào)控[J]. 生物化學(xué)與生物物理進(jìn)展,2012,39(10):995-1002.

[16]Bernard C,Cassar-Malek I,Le C M,et al. New indicators of beef sensory quality revealed by expression of specific genes[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,2007,55(13):5229-5237.

[17]Morzel M,Terlouw C,Chambon C,et al. Muscle proteome and meat eating qualities of longissimus thoracis of “Blonde d'Aquitaine” young bulls:A central role of HSP27 isoforms[J]. Meat Science,2008,78(3):297-304.

[18]Hwang I H,Park B Y,Kim J H,et al. Assessment of postmortem proteolysis by gel-based proteome analysis and its relationship to meat quality traits in pig longissimus[J]. Meat Science,2005,69(1):79-91.

[19]Kim N K,Cho S,Lee S H,et al. Proteins in longissimus muscle of Korean native cattle and their relationship to meat quality[J]. Meat Science,2008,80(4):1068-1073.

[20]Balan P,Yuan H,Brad K,et al. Small heat shock protein degradation could be an indicator of the extent of myofibrillar protein degradation[J]. Meat Science,2014,97(2):220-236.

[21]Lomiwes D,Hurst S M,Dobbie P,et al. The protection of bovine skeletal myofibrils from proteolytic damage post mortem by small heat shock proteins[J]. Meat Science,2014,97:548-557.

[22]Bernard C,Cassar-Malek I,Le C M,et al. New indicators of beef sensory quality revealed by expression of specific genes[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry,2007,55(13):5229-5237.

[23]Guillemin N,Jurie C,Cassar-Malek I,et al. Variations in the abundance of 24 protein biomarkers of beef tenderness according to muscle and animal type[J]. Animal,2011,5(6):885-894.

[24]Guillemin N,Bonnet M,Jurie C,et al. Functional analysis of beef tenderness[J]. Journal of Proteomics,2011,75(2):352-365.

[25]Angelo D A,Sara R,Cristina M,et al. Love me tender:An Omics window on the bovine meat tenderness network[J]. Journal of Proteomics,2012,75(14):4360-4380.

[26]Picard B,Berri C,Lefaucheur L,et al. Skeletal muscle proteomics in livestock production[J]. Briefings in Functional Genomics,2010,9(3):259-278.

[27]YANG Youbing,Pandurangan M,Hwang I. Changes in proteolytic enzymes mRNAs and proteins relevant for meat quality during myogenesis and hypoxia of primary bovine satellite cells[J].InVitroCellular Development Biology Animal,2012,48(6):359-368.

[28]Minos E C,Gustavo G,Mirele D P. Heat shock and structural proteins associated with meat tenderness in Nellore beef cattle,a Bos indicus breed[J]. Meat Science,2014,96(3):1318-1324.

[29]Lanneau D,Brunet M,Frisan E,et al. Heat shock proteins:Essential proteins for apoptosis regulation[J]. Journal of Cellular and Molecular Medicine,2008,12(3):743-761.

[30]Kato K,Goto S,Inaguma Y,et al. Purification and characterization of a 20-kDa protein that is highly homologous to αB crystalline[J]. The Journal of Biological Chemistry,1994,269(21):15302-15309.

[31]Calkins C R,Sullivan G. Ranking of beef muscles for tenderness. National Cattlemen's Beef Association,2007.

[32]楊小嬌,鄭海松,余曉峰,等. 急性熱應(yīng)激對肉雞肉品質(zhì)及熱休克蛋白108mRNA表達(dá)的影響[J]. 中國家禽,2011,33(14):20-24.

[33]張淼. 應(yīng)激過程中組織和細(xì)胞內(nèi)HSPs表達(dá)與應(yīng)激性損傷機(jī)理研究[D]. 南京:南京農(nóng)業(yè)大學(xué),2011.

[34]Angelo D A,Cristina M,Sara R,et al. Chianina beef tenderness investigated through integrated Omics[J]. Journal of Proteomics,2012,75(14):4381-4398.

[35]Vitale M,Pérez-Juan M,Lloret E,et al. Effect of aging time in vacuum on tenderness,and color and lipid stability of beef from mature cows during display in high oxygen atmosphere package[J]. Meat Science,2014,96(1):270-277.

[36]周光宏. 畜產(chǎn)品加工學(xué)[M]. 北京:中國農(nóng)業(yè)出版社,2007:59-71.

[37]YU Jimian,TANG Shu,BAO Endong,et al. The effect of transportation on the expression of heat shock proteins and meat quality of M. longissimus dorsi in pigs[J]. Meat Science,2009,83(3):474-478.

[38]ZHANG Muhan,WANG Daoying,GENG Zhiming,et al. The level of heat shock protein 90 in pig Longissimus dorsi muscle and its relationship with meat pH and quality[J]. Food Chemistry,2014,165:337-341.

[39]Luca A D,Mullen A M,Giuliano E,et al. Centrifugal drip is an accessible source for protein indicators of pork ageing and water-holding capacity[J]. Meat Science,2011,88(2):261-270.

[40]Luca A D,Giuliano E,Ruth H,et al. 2D DIGE proteomic analysis of early post mortem muscle exudate highlights the importance of the stress response for improved water-holding capacity of fresh pork meat[J]. Proteomics,2013,13(9):1528-1544.

[41]Jin Y J,Seul G K,Hwang J H,et al. Differential expressions of HSP27 and HSP70 is induced in the longissimus dorsi muscle of fattening pigs fed a fermented carrot by-product[J]. Journal of Applied Animal Research,2014,42(3):321-326.

[42]TANG Shu;BAO Endong;Sultan K R,et al. Transportation Stress and Expression of Heat Shock Protein Affecting Pork Quality[J]. Pakistan Veterinary Journal,2014,34(1):112-115.

[43]WANG Daoying,ZHANG Muhan,BIAN Huan,et al. Changes of phospholipase A2 and C activities during dry-cured duck processing and their relationship with intramuscular phospholipid degradation[J]. Food Chemistry,2014,145:997-1001.

Advances in research on the effect of heat shock proteins on meat quality during postmortem aging

LI Jie,LUO Tian-lin,SHI Xi-xiong*,HAN Ling*,YU Qun-li

(College of Food Science and Engineering,Gansu Agriculture University,Lanzhou 730070,China)

Effect of postmortem aging on meat quality is one of the focuses in the field of meat science,but there are still academic differences about myofibril protein degradation mechanism during postmortem aging. Heat shock proteins(HSPs)can be activated in the condition of ischemia and hypoxia after slaughter. HSPs can affect meat quality during postmortem aging because they can act as chaperone proteins,anti-apoptotic factors,play a role in maintaining protein structure and stability. At present,the impact of HSPs on meat quality,especially of sHSPs,have been widely reported,however,those conclusions are inconsistent. This review mainly describes several important characteristics of HSPs molecular structure and function,and discusses the relationship between HSPs and meat color,tenderness,water holding capacity during postmortem aging.

heat shock proteins;meat quality;apoptosis;tenderness

2015-04-09

李婕(1991-),女,碩士研究生,研究方向:食品工程,E-mail:ljgsau@163.com。

師希雄(1977-),男,博士,講師,主要從事畜產(chǎn)品加工方向,E-mail:sxix77@163.com。

韓玲(1963-),女,教授,博士生導(dǎo)師,主要從事畜產(chǎn)品加工及貯藏研究方向。E-mail:hanl@gsau.edu.cn。

國家自然科學(xué)基金(31460433);甘肅省高等學(xué)?？蒲许椖?2014B-047);國家現(xiàn)代農(nóng)業(yè)(肉牛牦牛)產(chǎn)業(yè)技術(shù)體系資助(CARS-38);甘肅省重大科技專項(143NKDP020)。

TS251

A

1002-0306(2016)01-0000-00

10.13386/j.issn1002-0306.2016.01.000