高乳清蛋白含量營(yíng)養(yǎng)棒在儲(chǔ)藏初期的小分子遷移及對(duì)其質(zhì)地硬化的影響

陸乃彥,張 靚,張 軒,李艷芳,周 鵬,*

(1.江南大學(xué)食品科學(xué)與技術(shù)國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,江蘇無(wú)錫 214122;2.江南大學(xué)食品學(xué)院,江蘇無(wú)錫 214122)

高乳清蛋白含量營(yíng)養(yǎng)棒在儲(chǔ)藏初期的小分子遷移及對(duì)其質(zhì)地硬化的影響

陸乃彥1,2,張 靚1,張 軒1,李艷芳1,周 鵬1,2,*

(1.江南大學(xué)食品科學(xué)與技術(shù)國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室,江蘇無(wú)錫 214122;2.江南大學(xué)食品學(xué)院,江蘇無(wú)錫 214122)

高蛋白營(yíng)養(yǎng)棒在儲(chǔ)藏過(guò)程中的硬化問(wèn)題,嚴(yán)重限制了此類食品的貨架期。引起這類食品硬化的機(jī)制十分復(fù)雜。本研究采用乳清分離蛋白/水/甘油組成的簡(jiǎn)化模型體系,通過(guò)調(diào)整溶劑中水與甘油的比例,改變體系的儲(chǔ)藏穩(wěn)定性,并采用質(zhì)構(gòu)儀、激光共聚焦顯微鏡和低場(chǎng)核磁共振,研究小分子遷移對(duì)其儲(chǔ)藏初期硬化的影響。結(jié)果表明,隨著溶劑中甘油比例的逐漸增加,體系儲(chǔ)藏初期硬度變化趨勢(shì)從“基本不變”逐步轉(zhuǎn)變?yōu)椤把杆儆不薄Ｔ谌榍宓鞍椎募兯w系中,蛋白顆粒完全溶解,體系均勻穩(wěn)定而未發(fā)生顯著的分子遷移,硬度幾乎不變;隨著溶劑中甘油比重的增加,體系內(nèi)逐漸出現(xiàn)未完全水合的蛋白顆粒,小分子物質(zhì)從體相向顆粒內(nèi)部遷移,致使分子流動(dòng)性顯著降低,體系微結(jié)構(gòu)發(fā)生改變從而導(dǎo)致質(zhì)地不斷硬化。由此推測(cè),小分子遷移是高蛋白營(yíng)養(yǎng)棒儲(chǔ)藏初期迅速硬化的重要因素。

高蛋白食品,儲(chǔ)藏初期,硬化,小分子遷移

高蛋白食品營(yíng)養(yǎng)價(jià)值高、食用方便、口感好,被廣泛應(yīng)用于軍事航天、應(yīng)急救援及運(yùn)動(dòng)營(yíng)養(yǎng)等領(lǐng)域。高蛋白營(yíng)養(yǎng)棒是典型的高蛋白食品,主要成分包括蛋白質(zhì)(乳清蛋白、酪蛋白和大豆蛋白等)、碳水化合物和其他小分子保濕/增塑劑(甘油、山梨醇等),具有廣闊的開(kāi)發(fā)前景。

在室溫儲(chǔ)藏過(guò)程中,高蛋白營(yíng)養(yǎng)棒的顏色、風(fēng)味和口感會(huì)發(fā)生不良變化,尤其是產(chǎn)品在儲(chǔ)藏過(guò)程中發(fā)生硬化,大大限制了其應(yīng)用[1]。引起硬化的機(jī)制十分復(fù)雜,包括蛋白質(zhì)聚集[2-3]、美拉德反應(yīng)[4-5]、糖結(jié)晶[6-7]、相分離[8]及水分遷移[9-10]等。有報(bào)道表明,高蛋白食品的硬化主要發(fā)生在儲(chǔ)藏初期和中后期[8,11]。前期研究主要集中在儲(chǔ)藏中后期的硬化機(jī)理,并且對(duì)水分造成的影響的研究報(bào)道相對(duì)較少。Zhou等發(fā)現(xiàn),水分誘導(dǎo)的乳清蛋白自聚集會(huì)造成高蛋白食品的質(zhì)地硬化[2,12]。還有研究者認(rèn)為,高蛋白食品內(nèi)部存在水分活度梯度,水分會(huì)在勢(shì)能差的推動(dòng)下,逐漸從高水分活度的糖漿混合物向低水分活度的蛋白顆粒方向遷移,從而導(dǎo)致水分的增塑能力降低而使質(zhì)地硬化[6,11]。

前期研究發(fā)現(xiàn),分別用等量的甘油或水與乳清蛋白混合后制成的樣品均具有柔軟的質(zhì)地;但在短期的儲(chǔ)藏后,兩個(gè)體系的質(zhì)構(gòu)出現(xiàn)了明顯差異,乳清蛋白的純水體系依舊保持柔軟,而其甘油體系的硬度則顯著增加。本研究選取乳清分離蛋白,將其與水、甘油混合制成相應(yīng)的簡(jiǎn)化模型體系;通過(guò)不斷增加甘油在甘油-水溶液中的比例,采用激光共聚焦顯微鏡和低場(chǎng)核磁共振研究水及其他小分子遷移的變化情況,驗(yàn)證小分子遷移對(duì)其儲(chǔ)藏初期硬化的影響。該研究旨在為今后提高高蛋白食品的整體品質(zhì)以及貯藏穩(wěn)定性提供有力的科學(xué)依據(jù)。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

乳清分離蛋白(WPI,90%) Fonterra公司(恒天然乳品集團(tuán));FITC熒光染料 Sigma-Aldrich 公司;甘油(分析純) 國(guó)藥集團(tuán);封口膜(Parafilm) Plechiney Plastic Packaging公司。

TCS SP5激光共聚焦顯微鏡 德國(guó)Zeiss公司;NMI20-Analyst核磁共振分析儀 上海紐邁電子科技股份有限公司;TA-XT-plus質(zhì)構(gòu)儀 英國(guó)Stable Micro Systems公司;SHP-250生化培養(yǎng)箱 上海森信實(shí)驗(yàn)儀器有限公司;高效十點(diǎn)磁力攪拌器 德國(guó)IKA公司;水分活度密閉容器(Plastic water activity sample cup) 美國(guó)Decagon公司。

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 高蛋白食品模型體系的制備 如表1所示,稱取6 g乳清蛋白與4.5 g甘油-水溶液混合(甘油質(zhì)量分?jǐn)?shù)分別為0%、33%、50%、67%、78%、83%和100%)混合并初步攪拌,隨后用手揉搓均勻并成團(tuán),制成一系列的乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系(A～G),裝進(jìn)水分活度密閉容器中,并用封口膜密封,以防止水分丟失。將制好的樣品在室溫下平衡30 min,于25 ℃生化培養(yǎng)箱中貯藏,每個(gè)模型體系制備3個(gè)平行樣品。

1.2.2 硬度的測(cè)定 用TA-XT-plus 質(zhì)構(gòu)儀檢測(cè)貯藏時(shí)間分別為0、1、3 d時(shí)模型體系的硬度。本實(shí)驗(yàn)選取直徑為2 mm的圓柱探頭(P/2)進(jìn)行穿刺(puncture)實(shí)驗(yàn)。測(cè)量參數(shù)為:下壓速度1.0 mm/s,觸發(fā)力5 g,下壓程度50%。硬度以穿刺過(guò)程中測(cè)得的最大應(yīng)力來(lái)表征。為了減小誤差,測(cè)量點(diǎn)之間、測(cè)量點(diǎn)與容器壁之間的距離至少為1 cm,每個(gè)體系做三次平行。

表1 乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系的配方

1.2.3 微觀結(jié)構(gòu)的測(cè)定 用激光共聚焦顯微鏡(CLSM)檢測(cè)模型體系在3 d內(nèi)微觀結(jié)構(gòu)的變化。樣品的染色方法參照Linaek等人的方法[13]并做微小改進(jìn)。取0.5 g新鮮樣品,滴加12 μL FITC/丙酮溶液(20 mmol/L),攪拌均勻后,取0.3 g轉(zhuǎn)移至玻底培養(yǎng)皿中,蓋上蓋玻片,AB膠封邊后,置于載物臺(tái)上,設(shè)定激發(fā)波長(zhǎng)為488 nm,發(fā)射波長(zhǎng)為510 nm,20倍物鏡下進(jìn)行觀察。電子照片使用Zen 2011圖像采集軟件分析處理。

1.2.4 橫向弛豫時(shí)間T2的測(cè)定 用NMI20-Analyst 核磁共振分析儀檢測(cè)貯藏時(shí)間為0、1、3 d時(shí)模型體系的橫向弛豫時(shí)間(T2)來(lái)表征體系中小分子的流動(dòng)性。將2 g樣品放入直徑為15 mm的核磁管中,置于射頻線圈的中心位置,用硬脈沖序列(Hard Pluse FID)調(diào)節(jié)中心頻率后,再進(jìn)行多脈沖回波序列(CPMG)掃描實(shí)驗(yàn),輪流采樣,每個(gè)樣品測(cè)3遍[14]。CPMG序列采用的參數(shù):采樣點(diǎn)數(shù)TD=94220,回波個(gè)數(shù)C0=2048,重復(fù)掃描次數(shù)NS=64,弛豫衰減時(shí)間D0=1 s。利用MultiExp InvAnalysis軟件進(jìn)行反演,得到T2的連續(xù)分布圖。

1.2.5 統(tǒng)計(jì)學(xué)分析 相關(guān)數(shù)據(jù)使用SAS 8.0軟件進(jìn)行分析,方差分析使用一般線性模型分析。p<0.05表示結(jié)果差異有統(tǒng)計(jì)學(xué)意義。

2 結(jié)果與討論

2.1 模型體系的硬度變化

甘油與水比例不同的乳清分離蛋白簡(jiǎn)化模型體系(A～G)在儲(chǔ)藏初期的硬度變化如圖1所示。

儲(chǔ)藏0 d,樣品的初始硬度隨甘油在溶液中比重的增加,呈現(xiàn)出先增大后減小的變化趨勢(shì)。乳清蛋白純水體系(A)的初始硬度最小約為(0.39±0.01) N;隨著體系中甘油含量的增加,模型體系的初始硬度也不斷變大;當(dāng)甘油在溶液中的比重達(dá)到78%時(shí)(E),其硬度達(dá)到最大值(19.22±1.04) N,此后樣品的初始硬度隨甘油含量的增加反而減小,純甘油體系(G)的硬度僅為(0.99±0.04) N。儲(chǔ)藏過(guò)程中,樣品A～E均未出現(xiàn)硬化;樣品F的硬度在1 d內(nèi)增加66%,之后保持不變;純甘油體系(G)則發(fā)生了顯著的硬化,其硬度在儲(chǔ)藏1 d后增加了40倍,隨后緩慢增長(zhǎng)。儲(chǔ)藏過(guò)程中樣品的最終硬度隨體系中甘油含量的增加單調(diào)上升。

由此可見(jiàn),樣品的最終硬度與體系內(nèi)的甘油含量成正相關(guān),甘油含量越大,樣品的最終硬度越大,推測(cè)其可能原因是:樣品A～E之所以能保持硬度不變或僅發(fā)生微小的改變,是因?yàn)檫@些體系中的水分含量相對(duì)充足,體系中絕大部分的蛋白顆粒在制備過(guò)程中已經(jīng)均較好地溶解及水合,因此制備后的體系較為均一穩(wěn)定,所以在儲(chǔ)藏過(guò)程中沒(méi)有發(fā)生明顯的分子遷移而保持柔軟的質(zhì)地;而樣品F、G中甘油含量高而水分含量低,制備后的體系內(nèi)存在大量未溶解及未較好水合的蛋白顆粒,體系處于非熱力學(xué)穩(wěn)定狀態(tài),因此在儲(chǔ)藏過(guò)程中,甘油和部分水不斷向蛋白顆粒內(nèi)部遷移并與蛋白結(jié)合,造成體系的整體流動(dòng)性降低,使樣品發(fā)生硬化。為了驗(yàn)證上述推測(cè),通過(guò)激光共聚焦熒光顯微鏡和低場(chǎng)核磁共振進(jìn)一步觀察了這些體系在儲(chǔ)藏過(guò)程中微觀結(jié)構(gòu)以及小分子流動(dòng)性的變化情況。

圖1 儲(chǔ)藏不同時(shí)間的乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系的硬度隨甘油含量變化Fig.1 Relationship between hardness of simplified model systems and glycerol proportion in solvent during the storage

2.2 模型體系的微觀結(jié)構(gòu)變化

由新鮮的乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系的CLSM圖(圖2)可以發(fā)現(xiàn),甘油與水的相對(duì)比重對(duì)樣品的微觀結(jié)構(gòu)有著顯著影響。

圖2 新鮮的乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系的微觀結(jié)構(gòu)(10×20)Fig.2 Microstructure of fresh model systems made with whey protein(10×20)注:箭頭a所指為蛋白碎片,箭頭b所指為破碎的蛋白顆粒,箭頭c所指為完整的蛋白顆粒。

以乳清蛋白為蛋白組成的高蛋白純水模型體系(A)的微觀比較均一,蛋白與水形成的連續(xù)相中分散著一些細(xì)小的蛋白碎片(a);隨著模型體系中甘油含量增加和水分減少,樣品中出現(xiàn)破碎的蛋白顆粒(圖2B)和蛋白顆粒聚集體(圖2C);隨著甘油含量越多,體系中未溶解的蛋白顆粒就越多(E、F、G)。模型體系A(chǔ)～E中不存在或存在少量的蛋白整體顆粒,而模型體系F、G中存在大量未溶解的蛋白顆粒,與體系硬度變化趨勢(shì)(圖1)相一致。

根據(jù)圖1和圖2,選擇A(純水體系,初始硬度最小)、E(臨界體系,初始硬度最大)和G(純甘油體系,終硬度最大)三個(gè)體系進(jìn)行儲(chǔ)藏實(shí)驗(yàn),并通過(guò)CLSM監(jiān)測(cè)儲(chǔ)藏過(guò)程中體系的微觀結(jié)構(gòu)變化。實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明(圖3),模型體系A(chǔ)、E的微觀結(jié)構(gòu)在儲(chǔ)藏過(guò)程中均未發(fā)生明顯改變,這與其硬度在儲(chǔ)藏過(guò)程中基本不變相一致;而模型體系G中存在大量未溶解的蛋白顆粒,在儲(chǔ)藏過(guò)程,蛋白顆粒吸收體系中的甘油及部分水并不斷溶脹、變大,顆粒之間堆積更加緊密,導(dǎo)致其硬度在儲(chǔ)藏過(guò)程中不斷增大,直至達(dá)到平衡狀態(tài)。

圖3 乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系A(chǔ)、E和G的微觀結(jié)構(gòu)變化(10×20)Fig.3 Changes in microstructure of model system A,E and G made of whey protein(10×20)

2.3 模型體系中的小分子流動(dòng)性的變化

采用低場(chǎng)NMR測(cè)得的橫向弛豫時(shí)間(T2)可以反映樣品內(nèi)部氫質(zhì)子所處的化學(xué)環(huán)境,T2值越大,則說(shuō)明氫質(zhì)子所受的束縛越小,自由度越大[15],進(jìn)而表明樣品內(nèi)含有這部分氫質(zhì)子的物質(zhì)受到周圍環(huán)境(大分子)的束縛越小,流動(dòng)性越強(qiáng)。因此,通過(guò)監(jiān)測(cè)乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系中最具代表的三個(gè)體系:A、E和G體系的橫向弛豫時(shí)間(T2)隨儲(chǔ)藏時(shí)間的變化,來(lái)研究樣品內(nèi)小分子物質(zhì)(水、甘油)所處的狀態(tài)及其在儲(chǔ)藏過(guò)程中的中的遷移運(yùn)動(dòng)和在體系內(nèi)的重新分布。

在T2弛豫時(shí)間的連續(xù)分布圖中,峰的個(gè)數(shù)代表了樣品內(nèi)小分子物質(zhì)(水、甘油)主要存在的狀態(tài)數(shù);峰頂點(diǎn)和所對(duì)應(yīng)的峰面積則分別代表該種狀態(tài)下的小分子物質(zhì)的弛豫時(shí)間常數(shù)(T2)以及對(duì)應(yīng)的含量[16]。

2.3.1 乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系A(chǔ)(純水體系) 模型體系A(chǔ)的T2變化圖表明(圖4),在乳清蛋白純水體系中,水分子所處的狀態(tài)比較單一,其中約96%的水分子處于束縛態(tài)(T22),而4%左右的水分子處于結(jié)合態(tài)(T21)。

圖4 乳清蛋白純水體系A(chǔ)的T2變化圖Fig.4 Changes in T2 relaxation time of simplified model system A made of whey protein during the storage

食品內(nèi)的水主要分為結(jié)合水和體相水兩大類[17]。結(jié)合水是與體系中的親水性大分子(如蛋白質(zhì))結(jié)合最為緊密的那部分水,且其橫向弛豫時(shí)間T2通常在幾到幾百微秒之間[18];體相水則又可以分為截留水(被生物膜或凝膠內(nèi)大分子網(wǎng)所截留)和自由水(宏觀流動(dòng)不受阻礙),且自由水的T2值一般在幾十到幾百毫秒之間[19-20]。結(jié)合模型體系A(chǔ)中兩種水分子的弛豫時(shí)間常數(shù)(表2)以及各自在總水量中所占的百分比,模型體系A(chǔ)中主要存在結(jié)合水(T21)和截留水(T22)而沒(méi)有流動(dòng)性較強(qiáng)的自由水(T2>10 ms),體系內(nèi)的水分子與蛋白大分子之間緊密結(jié)合。

表2 乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系A(chǔ)、E和G的T2弛豫時(shí)間常數(shù)

注:
注:T2弛豫時(shí)間常數(shù)為峰頂點(diǎn)對(duì)應(yīng)橫向弛豫時(shí)間,A、E和G分別表示模型體系中的甘油占溶劑總量的0%、78%和100%。

儲(chǔ)藏過(guò)程中,不同儲(chǔ)藏時(shí)間(0、1、3 d)的T2弛豫曲線幾乎完全重合,且弛豫時(shí)間常數(shù)也沒(méi)有明顯變化(表2,p>0.05),表明A體系處于平衡狀態(tài),性質(zhì)比較穩(wěn)定,在儲(chǔ)藏過(guò)程中沒(méi)有發(fā)生水分子的遷移或重新分布,這與其微觀結(jié)構(gòu)變化(圖3)和質(zhì)構(gòu)變化(圖1)相吻合。

2.3.2 乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系E(臨界體系) 模型體系E的T2圖表明(圖5),在乳清蛋白的甘油-水臨界體系中(甘油占溶劑的78%),小分子物質(zhì)存在兩種狀態(tài):受到蛋白束縛、流動(dòng)性較弱的T21(1.81～9.11 ms),這部分小分子物質(zhì)約占總量的77%;相對(duì)自由、流動(dòng)性較強(qiáng)的T22(9.47～16.88 ms),這部分小分子物質(zhì)約占總量的23%。在儲(chǔ)藏過(guò)程中,模型體系E的T2弛豫時(shí)間輕微減小(圖5,表2,p<0.05),表明該體系的分子流動(dòng)性有所降低,這是因?yàn)槟Ｐ腕w系E中存在著少量未溶解的蛋白顆粒(圖3),儲(chǔ)藏過(guò)程中這些未溶解的蛋白顆粒吸收體系中的小分子(水/甘油)并與之緊密結(jié)合,使其流動(dòng)性有所降低,這與該體系的硬度有微弱增長(zhǎng)(圖1)相符合。

圖5 乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系E的T2變化圖Fig.5 Changes in T2 relaxation time of simplified model system E made of whey protein during the storage

2.3.3 乳清蛋白簡(jiǎn)化模型體系G(純甘油體系) 模型體系G的T2變化圖表明(圖6),在乳清蛋白的純甘油體系中,甘油分子存在兩種狀態(tài):受到蛋白束縛、流動(dòng)性較低的T21,以及存在于蛋白顆?？障堕g流動(dòng)性較強(qiáng)的T22。由圖中初始狀態(tài)的實(shí)線(0 d)可以看出,絕大部分的甘油分子都處于高流動(dòng)態(tài)(T22),這部分具有高流動(dòng)性的甘油分子在體系中充當(dāng)著塑化劑,而使樣品具有較小的初始硬度。由圖6中虛線(1 d和3 d)可知,甘油分子在儲(chǔ)藏過(guò)程中發(fā)生了顯著的遷移與重新分布:儲(chǔ)藏1 d后,弛豫曲線中高弛豫部分的峰(T22)消失,低弛豫部分的峰(T21)驟然增大并左移(表2,p<0.05),表明體系內(nèi)處于高流動(dòng)態(tài)的甘油分子全部轉(zhuǎn)化為低流動(dòng)態(tài),整體分子流動(dòng)性顯著減小,體系更加接近于固體,這與模型體系G在儲(chǔ)藏1 d后硬度顯著增大相吻合;隨后弛豫時(shí)間常數(shù)T21變化速度明顯降低(3 d),與其硬度變化趨勢(shì)一致(圖1)。結(jié)合CLSM圖像(圖3),推測(cè)模型體系G中存在大量未溶解的蛋白顆粒,儲(chǔ)藏過(guò)程中顆?？障堕g流動(dòng)性較強(qiáng)的甘油分子向顆粒內(nèi)部遷移,將蛋白顆粒濕潤(rùn)溶脹,同時(shí)甘油因?yàn)榕c蛋白結(jié)合也失去塑化能力,導(dǎo)致樣品發(fā)生硬化。

圖6 乳清蛋白純甘油體系G的T2變化圖Fig.6 Changes in T2 relaxation time of simplified model system G made of whey protein during the storage

綜上所述,模型體系A(chǔ)～E比較均一、穩(wěn)定,體系中不存在或存在極少量的蛋白顆粒,儲(chǔ)藏過(guò)程中無(wú)明顯分子遷移而保持硬度基本不變;模型體系F、G中存在大量未溶解的蛋白顆粒,儲(chǔ)藏過(guò)程中體系中流動(dòng)性較強(qiáng)的小分子物質(zhì)向蛋白顆粒內(nèi)部遷移將其潤(rùn)濕、溶脹而使蛋白顆粒間堆積的越發(fā)緊密,致使樣品硬化。具有高流動(dòng)性的甘油和水分子在體系中充當(dāng)著塑化劑的作用,但當(dāng)其與蛋白緊密結(jié)合致使流動(dòng)性降低后,便逐漸會(huì)失去其塑化能力,致使體系進(jìn)一步硬化。由此可見(jiàn),小分子遷移是高蛋白食品在儲(chǔ)藏初期發(fā)生硬化的重要原因之一,當(dāng)樣品的結(jié)構(gòu)均一、體系穩(wěn)定而在儲(chǔ)藏過(guò)程中沒(méi)有發(fā)生明顯的分子遷移時(shí)(乳清蛋白純水體系),體系就能保持柔軟的質(zhì)地;而當(dāng)體系中含有較多未溶解的蛋白顆粒(乳清蛋白甘油體系),小分子物質(zhì)會(huì)從體相向顆粒內(nèi)部遷移,致使分子流動(dòng)性顯著降低,體系微結(jié)構(gòu)發(fā)生改變從而導(dǎo)致質(zhì)地不斷硬化。

3 結(jié)論

本實(shí)驗(yàn)建立了乳清蛋白/甘油/水組成的簡(jiǎn)化模型體系,并通過(guò)不斷增加甘油在甘油-水溶液中的比例(0%～100%),逐漸改變?nèi)榍宓鞍左w系在儲(chǔ)藏過(guò)程中的穩(wěn)定狀態(tài),使其從“硬度不變”轉(zhuǎn)變?yōu)椤安粩嘤不薄MR的實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明體系內(nèi)的小分子遷移造成了體系微結(jié)構(gòu)的改變及整體流動(dòng)性的降低,是模型體系從硬度不變(樣品A～E)轉(zhuǎn)變?yōu)椴粩嗟挠不?樣品F、G)的主要原因,進(jìn)而驗(yàn)證了關(guān)于分子遷移是導(dǎo)致體系初期硬化的重要因素的相關(guān)假設(shè)。而且體系內(nèi)分子遷移程度越大,體系硬化程度則越顯著。

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Migration of small molecules and its effect on texture hardening in high-protein nutritious bars made of WPI during early storage

LU Nai-yan1,2,ZHANG Liang1,ZHANG Xuan1,LI Yan-fang1,ZHOU Peng1,2,*

(1.State Key Laboratory of Food Science and Technology,Jiangnan University,Wuxi 214122,China;2.School of Food Science and Technology,Jiangnan University,Wuxi 214122,China)

High-protein nutritious bars are suffering from texture hardening,which limits their shelf life. The mechanisms for the hardening of high-protein nutritious bars are rather complicated. In this research,protein bar model systems were prepared with WPI,water,and glycerol. By adjusting the proportion of water and glycerol in the solvent fraction,a series of models with different storage stability were obtained. Texture analyzer,confocal laser scanning microscope,and low-field nuclear magnetic resonance were used to investigate the relationship between migration of small molecules and texture hardening of the systems in the early stage of storage. It was suggested that the changes in texture of the model system converted from “keeping constant” to “hardening rapidly” as the proportion of glycerol in solvent increased. WPI-water system formed a uniform structure without undissolved protein particles. Migration of small molecules or change of microstructure was not observed and the system kept soft during the early stage of storage. However,as the proportion of glycerol was increased,undissolved protein particles could be observed and the small molecules such as glycerol and water migrated into the particles during the storage,which caused texture hardening. In conclusion,the migration of small molecules was a key factor for the rapid hardening of high-protein nutrition bars in the early stage of storage.

high-protein foods;early stage of storage;hardening;migration of small molecules

2014-12-15

陸乃彥(1985-)，男，博士，副教授，研究方向：食品科學(xué)，E-mail:lunaiyan@jiangnan.edu.cn。

*通訊作者:周鵬(1975-)，男，博士，教授，研究方向：食品科學(xué),E-mail:zhoupeng@jiangnan.edu.cn。

國(guó)家自然科學(xué)基金(31471697，31071492)；新世紀(jì)優(yōu)秀人才支持計(jì)劃(NCET-11-0666)；教育部科學(xué)技術(shù)研究項(xiàng)目(113032A)。

TS252.5

A

1002-0306(2015)15-0049-05

10.13386/j.issn1002-0306.2015.15.001