發(fā)酵馬鈴薯蛋白制備抗氧化肽

高丹丹,孫青青,郭鵬輝,陳士恩，歐陽霞輝

(西北民族大學(xué)生命科學(xué)與工程學(xué)院,甘肅蘭州 730030)

發(fā)酵馬鈴薯蛋白制備抗氧化肽

高丹丹,孫青青,郭鵬輝,陳士恩，歐陽霞輝

(西北民族大學(xué)生命科學(xué)與工程學(xué)院,甘肅蘭州 730030)

從腐乳、泡菜等傳統(tǒng)發(fā)酵食品中分離篩選得到七株產(chǎn)蛋白酶能力較強(qiáng)的菌株,分別為菌A、B、C、D、E、F和G。以馬鈴薯蛋白為原料,利用產(chǎn)蛋白酶菌株對(duì)其進(jìn)行發(fā)酵,研究馬鈴薯蛋白發(fā)酵產(chǎn)物的抗氧化能力。以樣品發(fā)酵液對(duì)DPPH自由基的清除率為指標(biāo),測(cè)得七種菌株發(fā)酵產(chǎn)物DPPH自由基的清除率分別為:88.32%、92.00%、24.49%、76.90%、53.02%、18.11%、55.69%,菌B的發(fā)酵液具有較強(qiáng)的抗氧化能力。

馬鈴薯蛋白,產(chǎn)蛋白酶菌株,抗氧化能力,DPPH自由基清除率

馬鈴薯(SolanumtuberosumL.)是世界上僅次于小麥、水稻和玉米的第四大糧食作物,廣泛分布于100多個(gè)國家和地區(qū)[1]。研究發(fā)現(xiàn),從馬鈴薯中提取的蛋白質(zhì)具有多種均衡的氨基酸組分,對(duì)人體有重要的生理保健功能。馬鈴薯還含有大量黏體蛋白質(zhì),能預(yù)防心血管系統(tǒng)的脂肪沉積,保持動(dòng)脈血管的彈性,防止動(dòng)脈粥樣化的過早發(fā)生,并可預(yù)防肝臟、腎臟中結(jié)締組織的萎縮,保持呼吸道和消化道的潤(rùn)滑[2]。然而,在馬鈴薯淀粉加工過程中,馬鈴薯蛋白常作為廢棄物而流失,利用程度不高[3],造成了資源的極大浪費(fèi)。因此,馬鈴薯淀粉加工副產(chǎn)物的開發(fā)與利用越來越受到重視。

研究發(fā)現(xiàn),許多不同來源的水解蛋白都具有一定的抗氧化能力,例如乳清[4-6]、酪蛋白[7]、蛋清蛋白[8]、肌纖維蛋白[9]、大豆蛋白[10-11]、玉米蛋白[12]、蛋黃[13]、鱈魚[14]等的水解物都有一定的抗氧化作用 。Cheng等[15-16]報(bào)道了利用Acalase水解得到的馬鈴薯蛋白水解物具有抗氧化活性。國外已有報(bào)道從馬鈴薯蛋白中水解出3條抗氧化肽,他們通過對(duì)馬鈴薯蛋白水解物組分進(jìn)行純化,得到三條具有抗氧化活性的多肽,序列為Phe-Gly-Glu-Arg,Phe-Asp-Arg-Arg和Phe-Gly-Glu-Arg-Arg[17]。本課題從食品安全的角度考慮,從腐乳、泡菜等傳統(tǒng)發(fā)酵食品中分離篩選得到具有產(chǎn)蛋白酶能力的菌株,以馬鈴薯蛋白為原料,利用篩選到的菌株對(duì)其進(jìn)行酶解發(fā)酵,制備馬鈴薯蛋白抗氧化肽,以及馬鈴薯保健產(chǎn)品,從而為馬鈴薯的綜合開發(fā)、利用尋找到新的途徑。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

香老太香辣腐乳 桂林香老太食品有限公司;滿口香紅方腐乳 天水紅方腐乳廠;散裝紅腐乳 天水市生產(chǎn);梅嫂魚酸菜 華容縣田豐菜業(yè)有限責(zé)任公司。馬鈴薯蛋白(采用堿溶酸沉法提取[18],得率57%,純度72%),從市售馬鈴薯中提取,經(jīng)冷凍干燥得到。DPPH 美國Sigma公司;葡萄糖、瓊脂、可溶性淀粉、酵母膏、牛肉膏、酪氨酸、蛋白胨、干酪素、豆粕粉、NaCl、MgSO4、KH2PO4、NaOH、Na2CO3、HCl、磷酸氫二鈉、磷酸二氫鈉、三氯乙酸(TCA)、福林酚試劑、酪氨酸、醋酸、茚三酮顯色劑、抗壞血酸、甘氨酸等試劑均為國產(chǎn)分析純。

JA2003N 電子天平 上海精密科學(xué)儀器有限公司;HH-S8A 電熱恒溫水浴鍋 北京科偉永興儀器有限公司;TG16-WS 臺(tái)式高速離心機(jī) 湘儀離心機(jī)儀器有限公司;722E型可見分光光度計(jì) 上海光譜儀器有限公司;DHP-9272型電熱恒溫培養(yǎng)箱 上海一恒科學(xué)有限公司;101型電熱鼓風(fēng)干燥箱 北京科偉永興儀器有限公司;PB-10便攜式臺(tái)式酸度計(jì) 北京格拉威爾公司;SKY-1102C 恒溫培養(yǎng)振蕩器 上海蘇坤實(shí)業(yè)有限公司;YXQ-LS-50S11 立式壓力蒸汽滅菌器 上海博訊實(shí)業(yè)有限公司醫(yī)療設(shè)備廠;SW-CF-1CU 潔凈工作臺(tái) 上海博訊實(shí)業(yè)有限公司醫(yī)療設(shè)備廠。

1.2 實(shí)驗(yàn)方法

1.2.1 產(chǎn)蛋白酶菌株的篩選

1.2.1.1 培養(yǎng)基的制備 PDA培養(yǎng)基:馬鈴薯 200g(去皮,加水煮爛,用八層紗布過濾),葡萄糖 20g,瓊脂 15～20g,水 1000mL;牛肉膏蛋白胨培養(yǎng)基:牛肉膏 5.0g,蛋白胨 10g,NaCl 5.0g,瓊脂 20.0g,水 1000mL,pH7.0～7.2;初篩培養(yǎng)基[19]:可溶性淀粉 1%,酵母膏 0.5%,酪蛋白 1%,KH2PO40.1%,MgSO40.02%,瓊脂 2.0%,pH為7.0;復(fù)篩培養(yǎng)基(牛肉膏豆粕浸汁培養(yǎng)基):牛肉膏 0.5%,豆粕汁(稱取200g豆粕粉煮沸,經(jīng)4層紗布過濾),NaCl 0.5%,瓊脂 2.0%,pH7.2;液體種子培養(yǎng)基[20]:牛肉膏 0.3%,蛋白胨 1.0%,NaCl 0.5%,葡萄糖 1%,pH7.2;液體發(fā)酵培養(yǎng)基:蔗糖 1%,2.5%的馬鈴薯蛋白液 5%,NaCl 0.5%。

1.2.1.2 菌株的分離純化 分別稱取香老太香辣腐乳、滿口香紅方腐乳、散裝紅腐乳毛坯和梅嫂魚酸菜汁各5g于三角瓶中,加入100mL無菌水,攪拌均勻,并加入玻璃珠,振蕩15～20min備用。再用無菌水10倍梯度稀釋上述四個(gè)樣品的菌懸液到10-8,獲得四個(gè)樣品從100到10-8各9個(gè)濃度梯度的菌懸液,置于滅過菌的試管中;吸取樣品100～10-8濃度梯度的菌懸液各1mL,分別注入已倒好的PDA平板和牛肉膏蛋白胨平板中,涂布均勻,每個(gè)梯度做兩個(gè)平行平板。編號(hào)并注明日期,將涂布后的平板分別置于溫度28℃(PDA培養(yǎng)基平板)和溫度30℃(牛肉膏蛋白胨培養(yǎng)基平板)的恒溫箱中,培養(yǎng)48h后觀察,挑取生長(zhǎng)速度快、具有代表性的單個(gè)菌落;將挑選出的具有代表性的菌株接入PDA和牛肉膏蛋白胨試管斜面上,分別編號(hào),在溫度28℃下培養(yǎng)48h后,置于4℃冰箱中保存。

1.2.1.3 初篩 采用透明圈法。挑取分離的菌株,四分法點(diǎn)植于初篩平板上,置于28℃培養(yǎng)2d,觀察菌落周圍是否產(chǎn)生透明圈,若有透明圈產(chǎn)生,則為產(chǎn)蛋白酶菌株;挑選透明圈大的菌株,作為初篩菌株。

1.2.1.4 復(fù)篩 將初篩菌株接種于復(fù)篩培養(yǎng)基上,做兩個(gè)平行平板,觀察其生長(zhǎng)情況,挑選透明圈大而沉淀圈小的菌株,作為復(fù)篩菌株。

1.2.1.5 產(chǎn)蛋白酶菌株的擴(kuò)大培養(yǎng) 將復(fù)篩得到的菌株各挑取3環(huán),分別接種于50mL液體種子培養(yǎng)基中,且各加入4～6顆玻璃珠,置于振蕩培養(yǎng)箱中進(jìn)行搖床培養(yǎng),120r/min下28℃培養(yǎng)2d。

1.2.1.6 產(chǎn)蛋白酶菌株的搖床發(fā)酵 把種子培養(yǎng)液按5%的接種量即從種子培養(yǎng)基中吸取5mL種子液接種于液體發(fā)酵培養(yǎng)基(250mL的三角瓶每瓶裝100mL培養(yǎng)基,加入4～6顆玻璃珠)中,28℃,120r/min下?lián)u床發(fā)酵2d。

1.2.2 生長(zhǎng)曲線的測(cè)定 進(jìn)行菌種擴(kuò)大培養(yǎng)時(shí),每隔4h測(cè)定一次發(fā)酵液的OD600值,作為確定測(cè)定發(fā)酵液水解度時(shí)間的依據(jù)。具體操作為:每隔4h測(cè)定一次,每次吸取菌液4mL,稀釋適當(dāng)倍數(shù)后測(cè)定OD600值,用未接種的液體種子培養(yǎng)基做空白,其他條件均不變。

1.2.3 蛋白酶活力的測(cè)定 采用福林酚法[21]。在溫度40℃下,每1min水解干酪素產(chǎn)生1μg酪氨酸所用的酶量定義為1個(gè)酶活力單位。

式中:A-樣品測(cè)得的OD值,查與標(biāo)準(zhǔn)曲線相當(dāng)?shù)睦野彼釘?shù),μg;N-酶的稀釋倍數(shù),100;11.5-反應(yīng)液體積,mL;20-反應(yīng)時(shí)間,min。

1.2.4 發(fā)酵液水解度的測(cè)定 采用茚三酮比色法[22],水解度的計(jì)算公式如下:

式中:Ah-發(fā)酵液中游離-NH2含量,mmol;A0-馬鈴薯蛋白液中原有的游離-NH2含量,mmol;A-馬鈴薯完全水解液中總游離-NH2含量,mmol。

1.2.5 DPPH自由基清除率的測(cè)定 取2mL待測(cè)樣品于試管中,再加入2mL質(zhì)量濃度為0.04g/L的DPPH無水乙醇溶液,混合均勻,室溫下暗處靜置20min后,3500r/min離心分離10min,取上清液在517nm處測(cè)其吸光度,記為Ai;另取2mL待測(cè)樣品于試管中,分別加入無水乙醇,反應(yīng)20min,3500r/min離心分離10min,取上清液在517nm處測(cè)其吸光度,記為Aj;以2mL 0.04g/L DPPH無水乙醇溶液和2mL無水乙醇反應(yīng)作為參比,其吸光度記為A0。每個(gè)樣品平行測(cè)定三次。用0.5%抗壞血酸溶液代替樣品發(fā)酵液,測(cè)定其DPPH自由基清除率做為對(duì)照。DPPH自由基清除率的計(jì)算公式如下[23-25]:

式中:A0-DPPH無水乙醇溶液+無水乙醇的吸光度;Ai-DPPH無水乙醇溶液+待測(cè)樣品的吸光度;Aj-無水乙醇+待測(cè)樣品的吸光度。

2 結(jié)果與討論

2.1 產(chǎn)蛋白酶菌株的篩選

從四種樣品中共篩選出7株長(zhǎng)勢(shì)相對(duì)較好、產(chǎn)蛋白酶能力較強(qiáng)的菌株,篩選菌株情況見表1、圖1。

表1 篩選菌株的情況

圖1 篩選菌株的情況Fig.1 The situation of the screening of strains

由圖1可以看出,菌A、B、D、E、G的水解圈較大,菌C、F的水解圈較小,水解圈的大小與菌株水解蛋白質(zhì)的能力和所產(chǎn)生蛋白酶的活力有直接關(guān)系。由于時(shí)間關(guān)系,本研究還未對(duì)以上篩選出來的菌株進(jìn)行菌種鑒定,將在后續(xù)工作中進(jìn)行更深入的研究。

2.2 菌株的生長(zhǎng)曲線

以間隔時(shí)間為橫軸,所測(cè)得的OD600值為縱軸,繪制這七株菌的生長(zhǎng)曲線,見圖2。

圖2 各菌株生長(zhǎng)曲線隨時(shí)間的變化Fig.2 The change of each strain growth curve over time

由圖2可以看出,七株菌都基本滿足典型的對(duì)數(shù)生長(zhǎng)曲線圖,但各菌株到達(dá)其自身生長(zhǎng)拐點(diǎn)的時(shí)間長(zhǎng)短有所差異。在培養(yǎng)20h之后,各菌株的生長(zhǎng)繁殖趨于穩(wěn)定,即在20～24h達(dá)到生長(zhǎng)穩(wěn)定期,故以此確定蛋白酶活力和發(fā)酵液水解度的最佳測(cè)定時(shí)間為培養(yǎng)24h左右。

2.3 蛋白酶活力的測(cè)定

2.3.1 酪氨酸標(biāo)準(zhǔn)曲線 以酪氨酸溶液的質(zhì)量濃度為橫坐標(biāo),以波長(zhǎng)為680nm下的吸光度值為縱坐標(biāo),繪制標(biāo)準(zhǔn)曲線。酪氨酸標(biāo)準(zhǔn)曲線見圖3。

圖3 酪氨酸標(biāo)準(zhǔn)曲線Fig.3 The standard curve of tyrosine

由圖3可以看出,酪氨酸標(biāo)準(zhǔn)曲線:y=0.0082x+0.0154,R2=0.9993,說明該標(biāo)準(zhǔn)曲線在酪氨酸濃度為0～100μg/mL范圍內(nèi)呈良好的線性關(guān)系。

2.3.2 蛋白酶酶活力的測(cè)定結(jié)果 采用福林酚法[20],對(duì)篩選的七株菌株所產(chǎn)的蛋白酶進(jìn)行酶活力測(cè)定,結(jié)果如圖4所示。

圖4 不同菌株蛋白酶活力的測(cè)定結(jié)果Fig.4 The determination results of different strains of protease activity

由圖4可得,在發(fā)酵過程中,菌株酶活力的排列順序?yàn)榫鶥>菌D>菌G>菌A>菌C>菌E>菌F,測(cè)得菌B在發(fā)酵過程中的蛋白酶活力最高(3032±6.6468U/mL)。

2.4 發(fā)酵液水解度的測(cè)定

2.4.1 甘氨酸標(biāo)準(zhǔn)曲線 甘氨酸標(biāo)準(zhǔn)曲線如圖5所示,y=0.0399x+0.0384,R2=0.9990,其中x為甘氨酸的濃度(μg/mL),y為吸光值,說明該標(biāo)準(zhǔn)曲線在甘氨酸濃度為0～50μg/mL范圍內(nèi)呈良好的線性關(guān)系。

圖5 甘氨酸標(biāo)準(zhǔn)曲線Fig.5 The standard curve of glycine

2.4.2 水解度的測(cè)定結(jié)果 由圖6可得,樣品發(fā)酵液水解度的排列順序?yàn)榫鶥>菌D>菌A>菌E>菌G>菌C>菌F,測(cè)得菌B在發(fā)酵過程中發(fā)酵液水的解度為7.38%±0.09%。綜合圖4和圖6的結(jié)果可以得到,水解度和蛋白酶活力之間呈現(xiàn)正相關(guān)關(guān)系,菌B產(chǎn)生的蛋白酶活力最高,且其發(fā)酵液的水解度也最高;菌D次之。對(duì)比圖1水解圈實(shí)驗(yàn)結(jié)果可得,水解圈的大小與蛋白酶活力成正比,但水解圈的大小并不能反映水解程度的高低,必須通過實(shí)驗(yàn)來進(jìn)行測(cè)定。

圖6 不同菌株發(fā)酵液水解度的測(cè)定結(jié)果Fig.6 The determination results of the degree of hydrolysis of different strains fermented liquid

2.5 發(fā)酵液的抗氧化活性

七株菌株發(fā)酵馬鈴薯蛋白得到的發(fā)酵液的水解度分別為6.63%、7.38%、0.29%、7.01%、5.23%、0.27%和2.28%,它們對(duì)0.04g/L的DPPH自由基的清除能力如圖7所示,與0.5%抗壞血酸溶液對(duì)DPPH自由基的清除率85.56%±0.0029%相比,菌B發(fā)酵液的清除能力最強(qiáng),清除率高達(dá)92.00%±0.0022%,菌A蛋白酶的清除能力達(dá)到88.32%±0.0017%,菌D蛋白酶的清除能力為76.9%±0.0023%,菌E、G的酶解液也有一定的清除能力,其清除率分別為53.02%±0.0016%和55.69%±0.0033%;菌C、F蛋白酶的清除能力較弱,只有24.49%±0.0057%和18.11%±0.0012%。

圖7 不同菌株蛋白酶發(fā)酵液的抗氧化能力Fig.7 Antioxidant capacity of different strains of protease fermented liquid

3 結(jié)論

采用水解圈篩選模型從腐乳、泡菜等蛋白發(fā)酵食品中分離篩選得到具有產(chǎn)蛋白酶能力的菌株,以馬鈴薯蛋白為原料,利用產(chǎn)蛋白酶菌株對(duì)其進(jìn)行酶解發(fā)酵,制備馬鈴薯蛋白抗氧化肽。不同菌株的產(chǎn)蛋白酶能力不同,蛋白酶活性不同,且對(duì)馬鈴薯蛋白的水解效率也有所不同;菌株所產(chǎn)生的蛋白酶活力與其對(duì)發(fā)酵液的水解度之間呈現(xiàn)正相關(guān)關(guān)系。在蛋白酶活力的測(cè)定實(shí)驗(yàn)中,發(fā)酵培養(yǎng)24h左右時(shí),測(cè)得菌B的蛋白酶活力最高,為3032±6.6468U/mL。同樣,在水解度的測(cè)定實(shí)驗(yàn)中,菌B所產(chǎn)蛋白酶的水解效率最高,為7.38%±0.09%。在抗氧化肽活性的測(cè)定實(shí)驗(yàn)中,以發(fā)酵液對(duì)DPPH自由基的清除率為指標(biāo),菌B表現(xiàn)出了很強(qiáng)的對(duì)DPPH自由基的清除能力,其清除率為92.00%±0.0022%。故綜合上述結(jié)果得出,菌B為最佳產(chǎn)蛋白酶菌株。

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Preparation of antioxidant peptide by fermentation of potato protein

GAO Dan-dan,SUN Qing-qing,GUO Peng-hui,CHEN Shi-en,OUYANG Xia-hui

(College of Life Science and Engineering,Northwest University for Nationalities,Lanzhou 730030,China)

Seven protease producing strains were screened from fermented food by using hydrolysis circle screening model,respectively which were named strain A,B,C,D,E,F and G. Potato protein was fermented by the protease producing strains,the degree of hydrolysis and the antioxidant capacity of potato protein fermentation products were investigated. The antioxidant activities of the fermentation products were measured by the scavenging ability of 1,1-diphenyl-2-pycrylhydrazyl(DPPH). The results indicated that seven strains fermented product of the DPPH radical scavenging rates were respectively:88.32%,92.00%,24.49%,76.90%,53.02%,18.11%,55.69%. Strain B had the higest antioxidant capacity.

potato protein;protease producing strain;antioxidant activity;DPPH radical scavenging rate

2014-06-11

高丹丹(1983-)，女，博士，副教授，研究方向：食品生物技術(shù)。

國家自然科學(xué)基金計(jì)劃(31360375)；甘肅省青年科學(xué)基金項(xiàng)目(1208RJYA012)。

TS201.1

A

1002-0306(2015)07-0159-05

10.13386/j.issn1002-0306.2015.07.025