牟汝佳
紡織業(yè)利用蠶絲已有5000年的歷史。絲織品屬于蠶、蜘蛛和其他昆蟲生成的一種紡絲蛋白纖維。但蛛絲不像蠶絲,為人類廣泛應(yīng)用于生活。原因就在于蜘蛛由于其孤獨性和有害性,很難大規(guī)模飼養(yǎng)和收集。另外,蛛絲的單根纖維很難具備蠶絲一樣的品質(zhì),而蠶繭卻能大量繁殖和飼養(yǎng),其生命周期適合人類養(yǎng)殖。但是,許多種類的蜘蛛?yún)s含有很高的絲蛋白,具有不同的聚合物化學(xué)鏈、氨基酸,這些物質(zhì)可產(chǎn)生不同的作用。例如,一種稱為金紡蜘蛛(Nephila clavipes)可分泌至少6種以上的不同絲纖維,不同的絲產(chǎn)生不同的作用,具有環(huán)境鉸鏈、牢固和柔韌性,其作用遠(yuǎn)遠(yuǎn)勝過蠶絲。
蠶絲與蛛絲
人們利用生物絲是因為它具有很強的機械性、耐久性,光澤和手感都非常好。迄今為止,世界上只有蠶絲和蛛絲代表著最強壯的天然絲纖維,并且只有這兩種絲纖維能與合成纖維競相匹敵,具有無與倫比的高機械性能。不僅如此,金紡蜘蛛的蛛絲牽引纖維經(jīng)收集和測試,人們發(fā)現(xiàn)其初始模量和抗張強度分別達到60 GPa和2.9GPa,此外,這類纖維抗壓抗變形性能高。這使它們獨樹一幟,成為人類探究和利用的目標(biāo)。根據(jù)顯微鏡下的單根絲纖維的強度測試,蛛絲在扭結(jié)曲繞狀態(tài)下,蛛絲和蠶絲幾乎不存在斷裂現(xiàn)象,而合成纖維絲卻無法經(jīng)受相對低的抗張壓力。
蜘蛛絲與蠶繭絲均被看作半水晶性材料,擁有強烈的水晶質(zhì)。大多數(shù)絲從水溶性蛋白合成為水不溶性過程中,形成二次結(jié)構(gòu)以便生成反平行氫鍵,但一般而言,蠶繭絲蛋白內(nèi)含有的晶體物質(zhì)要多于金紡蜘蛛絲。
隨著更多的蛛絲和蠶絲蛋白研究開展,人們越來越明白,絲蛋白族系擁有許多共同點,但也具備了很多不同點,其不同點反映出不同的作用和屬性。蠶絲蛋白可形成一種蛋白纖維,屬于絲膠蛋白的一種。其主要成分為氨基酸化學(xué)分子,具有高度重復(fù)連續(xù)性,其蛋白鏈在世界各地都能找到。作為結(jié)構(gòu)性蛋白材料,其蛋白組的結(jié)構(gòu)特性至關(guān)重要。它也容許大規(guī)模蛋白質(zhì)以聚合體模式表現(xiàn)相關(guān)聯(lián)。這將導(dǎo)致產(chǎn)生并形成合成遺傳性變性,表現(xiàn)為更多蛋白,一種實驗室技術(shù)可使這類強化蛋白以簡易的模式出現(xiàn)。這些較短的遺傳基因鏈得以聚合(或形成多聚體),形成較長的鏈和相關(guān)聯(lián)的基因。
這些強大的分子生物工具以各類不同的體系扮演著生物化學(xué)鏈的角色,包括細(xì)菌、酵母菌、昆蟲細(xì)胞、植物細(xì)胞和哺乳動物細(xì)胞,蛋白塊及其分別形成的材料結(jié)構(gòu),其功能以蛋白聚合鏈的長度出現(xiàn)。
機械特性
基于糖膠氨基酸和丙氨酸的支配作用,絲蛋白不易被水沾濕,這是因為絲蛋白在形成纖維的過程中保持了溶水性蛋白,其濃縮百分比達30%。其液晶相成為絲形成的一部分,使其活化過程在形成晶體化之前就已完成。因此,它不溶于水。而提早結(jié)晶對動物卻是災(zāi)難性的,因為它限制了絲膠的成形。最新研究表明,膠束和凝膠狀物質(zhì)已成為絲蛋白鏈交互形成絲結(jié)構(gòu)的重要步驟。
以上特征足以通過復(fù)制形成控水并剔除水溶液的蛋白絲纖維。這類組成具有韌性的分子膠囊與結(jié)構(gòu)不斷生長變化形成了能回應(yīng)濃縮蛋白變化的體系。這種具有兩親性表面活性劑的伸縮特性形成較小的球形膠束,逐漸發(fā)展成圓柱體形和薄片狀結(jié)構(gòu)。由于膠束的作用和結(jié)構(gòu)水道,感膠離子體的液晶相即可解釋絲蛋白濃縮聚合鏈形成的全過程。在膠絲蛋白形成過程中,基于膠束作用的形態(tài)特征就已形成。相應(yīng)的處理條件,如氨基酸的化學(xué)特征以及化學(xué)序列層將與之相對應(yīng)。這樣的構(gòu)思支配著這類絲蛋白按照傳統(tǒng)合成聚合體方式完成。在絲結(jié)構(gòu)內(nèi)部,由于受排列和化學(xué)元素影響,大量內(nèi)分防水程序(可結(jié)晶性支配著內(nèi)外重疊次數(shù)),它不斷受到防水性阻隔,由此就能有效控制膠束中的水含量,達到避免過早晶體化的目的。由此,動物絲成其為不溶于水的纖維。
總而言之,結(jié)合控制序列的化學(xué)性與形成的條件成為絲蛋白成功形成高性能纖維的關(guān)鍵。包括出現(xiàn)的化學(xué)阻斷和阻斷水分的化學(xué)特征,均須環(huán)境和恰當(dāng)?shù)臋C械屬性相配合。紡絲重組細(xì)胞尚沒有可靠數(shù)據(jù)供參考,或者說,仿效蠶絲或蜘蛛絲纖維的新機械特征還從未有過成功案例。
仿生體標(biāo)準(zhǔn)
實際上,許多紡絲過程是在生物體內(nèi)模仿形成的。所有水環(huán)境均作為聚合過程的模式進行。細(xì)細(xì)觀察蠶絲蛋白,我們可發(fā)現(xiàn),基于蛋白的新物質(zhì)形式具有可溶性。例如,多孔滲水3D海綿是通過絲蛋白形成的。將蠶絲蛋白與聚環(huán)氧乙烷混合,可獲得充足的黏性溶液。它適用于電紡而產(chǎn)生非規(guī)?;睆降睦w維。實際上,這樣的報道業(yè)已存在。絲蛋白內(nèi)部已被人類利用來配對多層縮氨酸。就此,一種適用于新型絲織品的標(biāo)準(zhǔn)也可能通過仿生形成。
工程化液體晶狀體球蛋白因薄膜而形成碟狀液晶分子層和不規(guī)則的材料。其層厚度和圖案結(jié)構(gòu)要基于連續(xù)結(jié)構(gòu)和鏈長度。為了發(fā)現(xiàn)蛛絲或蠶絲在生物體內(nèi)形成的過程,以新觀點概述絲蛋白的交互形成過程,世界上許多國家的纖維實驗室都在做這一工作,以便合成與蛛絲或蠶絲一樣牢固的合成纖維。其牢固程度也可根據(jù)絲蛋白標(biāo)準(zhǔn)形成。例如,氨基乙酸-丙氨酸共聚物由聚乙二醇重復(fù)生成,已進行研究,以便提供基本的聚合體結(jié)構(gòu)控制過程。而這個過程的標(biāo)準(zhǔn)化完全依據(jù)仿生原理制定出來。
隨著遺傳工程學(xué)的持續(xù)研究,絲蛋白的其他序列變化有效性和改良的數(shù)量可以預(yù)期。這些材料與聚合體相結(jié)合的新型水生方式,它能幫助人類持續(xù)獲得利用基于絲材料的廣泛潛在應(yīng)用。與之同時,新型聚合體模仿系統(tǒng)將持續(xù)出現(xiàn)。最終,絲蛋白結(jié)構(gòu)的作用數(shù)據(jù)將脫穎而出,蛋白聚合體可作為未來工程化高性能合成類似物,利用傳統(tǒng)工藝將其加以利用。
蜘蛛絲的價值
人們可以下一個定論,蜘蛛網(wǎng)是一種強壯的纖維。一般而言,生物材料,包括絲和毛,廣泛應(yīng)用于制衣,其能力遠(yuǎn)遠(yuǎn)超出人類的想象。這些生物材料、結(jié)構(gòu)、加工過程已通過人造材料模仿出來。數(shù)千年來,像蠶絲這樣的天然材料已獲得充分利用,其產(chǎn)品已達到十分完美的境界。蠶絲原是用來保護蠶繭的物質(zhì),具有美麗的屬性,也具有耐用牢固的特點,這些優(yōu)點已被人類確認(rèn)并按照人類需求和愿望設(shè)計成各類質(zhì)量和數(shù)量的產(chǎn)品。但是,蛛絲作為生物界最佳“織造工程師”,擁有難以置信的材料結(jié)構(gòu),而我們卻未能加以充分利用。蛛絲織成的網(wǎng)具有強韌、瀝水、輕便的纖維特征。蜘蛛網(wǎng)不怕風(fēng)吹雨打,也不畏烈日暴曬。其纖維屬性足以讓我們驚嘆,并且蜘蛛網(wǎng)能夠從霧氣、露水或雨水中獲得營養(yǎng)并保持水分。
蜘蛛網(wǎng)還具有十分有趣的幾何結(jié)構(gòu)。其螺旋形沾黏密度和長度具有十分迷人的生成方式。而蛛網(wǎng)的斷面結(jié)構(gòu)卻又排列整齊。其受力均勻,耐壓耐沖撞,其彈力極好而不易毀壞。其完美程度無可挑剔,與之同時,它適應(yīng)的溫度,也十分適合人類,在大氣壓力下,可遠(yuǎn)距離拉網(wǎng)織網(wǎng)。我們在日常生活中常??匆姼黝愋螤畲笮〔灰坏闹┲刖W(wǎng),其沾黏材料可網(wǎng)住任何一種昆蟲甚至鳥類。其質(zhì)地遠(yuǎn)遠(yuǎn)超出了人類制造的牢固而重量極輕的合成纖維。如今,世界上已出現(xiàn)用這類材料制造防彈衣、太空結(jié)構(gòu)服和其他輕型應(yīng)用紡織物。
蜘蛛絲雖然從液態(tài)蛋白中產(chǎn)生,適用于室溫和抗壓力強,牢固性超過鋼鐵,其抗張強度高達1154 MPa,而鋼鐵抗張強度僅為400 MPa。不僅如此,蜘蛛以蚊蠅為食,卻產(chǎn)出絲纖維。蜘蛛網(wǎng)在抓捕其它昆蟲的同時卻不沾黏自身。最新的納米技術(shù)開發(fā)項目表明,新型納米織物也將具備精巧、持續(xù)和高強度的耐久性。為達到這個目標(biāo),西方一些國家開發(fā)出電紡技術(shù),即從聚合體溶液中直接提取直徑為兩毫米的纖維,然后融于高導(dǎo)電場,以達到廣泛的制服凈化要求。
(據(jù)印度纖維紡織網(wǎng)http://www.fibre2fashion.com/industry-article/18/1717 /high-performance-fibers-from-nature1.asp)